8ejl

Structure of HIV-1 capsid declination in complex with CPSF6-FG peptide

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 96.8 Å Quality: EXCELLENT

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

HIV-1 capsid protein

Human immunodeficiency virus 1

UniProt P12493

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 30 PDB 声明:30-meric(30) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 133–363 链 L; UniProt 133–363 链 M; UniProt 133–363 链 N; UniProt 133–363 未记录 Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6 × 10 (Q16630) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 6 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Manual plunge-freezing 分辨率 3.90 Å
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 133–363 链 L; UniProt 133–363 链 M; UniProt 133–363 链 N; UniProt 133–363 未记录 Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6 × 2 (Q16630) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 6 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Manual plunge-freezing 分辨率 3.90 Å
3 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 133–363 链 L; UniProt 133–363 链 M; UniProt 133–363 链 N; UniProt 133–363 未记录 Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6 × 2 (Q16630) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 6 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Manual plunge-freezing 分辨率 3.90 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 70 个其他 PDB 条目、86 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GAG_HV1N5
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–231; UniProt 133–363 作者链 L; PDB构建体 1–231; UniProt 133–363 作者链 M; PDB构建体 1–231; UniProt 133–363 作者链 N; PDB构建体 1–231; UniProt 133–363

Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 6

物种未注明

UniProt Q16630

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 30 PDB 声明:30-meric(30) 与蛋白拷贝数一致 链 Y; UniProt 313–327 链 Z; UniProt 313–327 片段:UNP residues 313-327 HIV-1 capsid protein × 20 (P12493) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 6 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Manual plunge-freezing 分辨率 3.90 Å
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 Y; UniProt 313–327 链 Z; UniProt 313–327 片段:UNP residues 313-327 HIV-1 capsid protein × 4 (P12493) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 6 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Manual plunge-freezing 分辨率 3.90 Å
3 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 Y; UniProt 313–327 链 Z; UniProt 313–327 片段:UNP residues 313-327 HIV-1 capsid protein × 4 (P12493) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 6 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Manual plunge-freezing 分辨率 3.90 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 13 个其他 PDB 条目、22 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 CPSF6_HUMAN
Isoform Q16630-2
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 Y; PDB构建体 3–17; UniProt 313–327 作者链 Z; PDB构建体 3–17; UniProt 313–327

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 8ejl

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 8ejl
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8ejl
沉积日期 deposition_date2022-09-17
结构标题 titleStructure of HIV-1 capsid declination in complex with CPSF6-FG peptide
关键词 keywordsHIV-1, capsid, declination, pentamer, hexamer, VIRAL PROTEIN; VIRAL PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier30.98
回转半径 Rg (电子) rg_electron30.34
零角强度 I(0) i063155400.00
分子量 molecular_weight62927.0 kDa
排除体积 excluded_volume79079 ų
包络体积 envelope_volume111950 ų
水化壳体积 shell_volume31995 ų
包络直径 envelope_diameter101.4
壳层 Rg shell_rg36.03
包络 Rg envelope_rg29.57
形状 Rg shape_rg30.34
总 Rg total_rg30.91
总原子数 total_atoms4431
残基数 n_residues619
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax96.8
Rg (实空间) rg_real30.95
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.86
I(0) (实空间) i0_real6.3160e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error9.6820e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal30.96
I(0) (倒空间) i0_reciprocal63160000.0000
解质量估计 total_estimate0.9096
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary38.0
偏度 Skewness skewness0.243
峰度 Kurtosis kurtosis-0.552
角度范围 angular_range— – 0.2550 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha7732000.0000
实空间数据点数 n_real_points52
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.971; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.984; Smooth: 0.925

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id8ejlA01
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology375 — Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein
结构域编号 domain_id8ejlL01
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology375 — Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)