SAXSdb — 8j5a

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1. Protein Identity and Related Structures Protein Identity & Related Structures

Ferritin heavy chain

Mus musculus

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein homooligomer Homooligomer Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein copy count	Chain A； UniProt 6–177	Not recorded	NA SODIUM ION × 24	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen NITROGEN	Resolution 1.19 Å
2	Protein monomer Monomer Protein × 1 PDB declaration: monomeric（1） Consistent with protein copy count	Chain A； UniProt 6–177	Not recorded	NA SODIUM ION × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen NITROGEN	Resolution 1.19 Å
3	Protein monomer Monomer Protein × 1 PDB declaration: monomeric（1） Consistent with protein copy count	Chain A； UniProt 6–177	Not recorded	NA SODIUM ION × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen NITROGEN	Resolution 1.19 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 8J5A	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
22FX Cryo-EM structure of mouse heavy-chain apoferritin at 1.24 A on CRYO ARM 200 II Deposited 2026-01-09	Different construct Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 1–182（182 aa）	Not recorded	FE FE (III) ION × 24 ZN ZINC ION × 24	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5；20 mM HEPES-NaOH pH 7.5, 300 mM NaCl, 1 mM dithiothreitol (DTT) cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；3 ul sample, 20 s blot time	Resolution 1.24 Å
22IX cryo-ET subtomogram-averaged structure of mouse heavy-chain apoferritin resolved at 2.71 Angstroms Deposited 2026-01-13	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 1–182（182 aa） Chain B 1–182（182 aa） Chain C 1–182（182 aa） Chain D 1–182（182 aa） Chain E 1–182（182 aa） Chain F 1–182（182 aa） Chain G 1–182（182 aa） Chain H 1–182（182 aa） Chain I 1–182（182 aa） Chain J 1–182（182 aa） Chain K 1–182（182 aa） Chain L 1–182（182 aa） Chain M 1–182（182 aa） Chain N 1–182（182 aa） Chain O 1–182（182 aa） Chain P 1–182（182 aa） Chain Q 1–182（182 aa） Chain R 1–182（182 aa） Chain S 1–182（182 aa） Chain T 1–182（182 aa） Chain U 1–182（182 aa） Chain V 1–182（182 aa） Chain W 1–182（182 aa） Chain X 1–182（182 aa）	Not recorded	MG MAGNESIUM ION × 38	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5；30 mM HEPES 150 mM NaCl 1 mM DTT cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.71 Å
23WJ Subtomogram average of Apoferrtin (11x11) using CRYO ARM 300II Deposited 2026-02-23	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 6–177（172 aa） Chain B 6–177（172 aa） Chain C 6–177（172 aa） Chain D 6–177（172 aa） Chain E 6–177（172 aa） Chain F 6–177（172 aa） Chain G 6–177（172 aa） Chain H 6–177（172 aa） Chain I 6–177（172 aa） Chain J 6–177（172 aa） Chain K 6–177（172 aa） Chain L 6–177（172 aa） Chain M 6–177（172 aa） Chain N 6–177（172 aa） Chain O 6–177（172 aa） Chain P 6–177（172 aa） Chain Q 6–177（172 aa） Chain R 6–177（172 aa） Chain S 6–177（172 aa） Chain T 6–177（172 aa） Chain U 6–177（172 aa） Chain V 6–177（172 aa） Chain W 6–177（172 aa） Chain X 6–177（172 aa）	Not recorded	FE FE (III) ION × 6 ZN ZINC ION × 24	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.10 Å
3WNW Structure of Mouse H-chain modified ferritin Deposited 2013-12-17	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 1–182（182 aa） Chain B 1–182（182 aa） Chain C 1–182（182 aa） Chain D 1–182（182 aa） Chain E 1–182（182 aa） Chain F 1–182（182 aa） Chain G 1–182（182 aa） Chain H 1–182（182 aa） Chain I 1–182（182 aa） Chain J 1–182（182 aa） Chain K 1–182（182 aa） Chain L 1–182（182 aa）	Not recorded	MG MAGNESIUM ION × 40 FE FE (III) ION × 8 GOL GLYCEROL × 24 K POTASSIUM ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.5；286 K；0.1M Na-cacodylate PH 6.5, 0.2 M Mg-Ac, 30% MPD, vapor diffusion, sitting drop, temperature 286K	Resolution 2.24 Å R-free 0.265
5OBA Structure of a modified mouse H-chain ferritin with a lanthanide binding motif Deposited 2017-06-26	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 1–177（177 aa） Chain B 1–177（177 aa） Chain C 1–177（177 aa） Chain D 1–177（177 aa） Chain E 1–177（177 aa） Chain F 1–177（177 aa） Chain G 1–177（177 aa） Chain H 1–177（177 aa） Chain I 1–177（177 aa） Chain J 1–177（177 aa） Chain K 1–177（177 aa） Chain L 1–177（177 aa） Chain M 1–177（177 aa） Chain N 1–177（177 aa） Chain O 1–177（177 aa） Chain P 1–177（177 aa） Chain Q 1–177（177 aa） Chain R 1–177（177 aa） Chain S 1–177（177 aa） Chain T 1–177（177 aa） Chain U 1–177（177 aa） Chain V 1–177（177 aa） Chain W 1–177（177 aa） Chain X 1–177（177 aa）	Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G	FE FE (III) ION × 32	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；294 K；Ammonium sulphate, Tris-HCl	Resolution 2.85 Å R-free 0.170
5OBB Structure of a modified mouse H chain ferritin with a lanthanide binding motif in complex with Terbium Deposited 2017-06-26	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 1–177（177 aa） Chain B 1–177（177 aa） Chain C 1–177（177 aa） Chain D 1–177（177 aa） Chain E 1–177（177 aa） Chain F 1–177（177 aa） Chain G 1–177（177 aa） Chain H 1–177（177 aa） Chain I 1–177（177 aa） Chain J 1–177（177 aa） Chain K 1–177（177 aa） Chain L 1–177（177 aa） Chain M 1–177（177 aa） Chain N 1–177（177 aa） Chain O 1–177（177 aa） Chain P 1–177（177 aa） Chain Q 1–177（177 aa） Chain R 1–177（177 aa） Chain S 1–177（177 aa） Chain T 1–177（177 aa） Chain U 1–177（177 aa） Chain V 1–177（177 aa） Chain W 1–177（177 aa） Chain X 1–177（177 aa）	Not recorded	TB TERBIUM(III) ION × 32	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；294 K；ammonium sulphate, TRIS-HCl	Resolution 2.65 Å R-free 0.173
6S61 Apoferritin from mouse at 1.84 angstrom resolution Deposited 2019-07-02	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 1–182（182 aa） Chain B 1–182（182 aa） Chain C 1–182（182 aa） Chain D 1–182（182 aa） Chain E 1–182（182 aa） Chain F 1–182（182 aa） Chain G 1–182（182 aa） Chain H 1–182（182 aa） Chain I 1–182（182 aa） Chain J 1–182（182 aa） Chain K 1–182（182 aa） Chain L 1–182（182 aa） Chain M 1–182（182 aa） Chain N 1–182（182 aa） Chain O 1–182（182 aa） Chain P 1–182（182 aa） Chain Q 1–182（182 aa） Chain R 1–182（182 aa） Chain S 1–182（182 aa） Chain T 1–182（182 aa） Chain U 1–182（182 aa） Chain V 1–182（182 aa） Chain W 1–182（182 aa） Chain X 1–182（182 aa）	Not recorded	FE FE (III) ION × 6 ZN ZINC ION × 24	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 1.84 Å
6SHT Molecular structure of mouse apoferritin resolved at 2.7 Angstroms with the Glacios cryo-microscope Deposited 2019-08-08	Different construct Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 1–182（182 aa）	Not recorded	FE FE (III) ION × 24 MG MAGNESIUM ION × 24	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.73 Å R-free 0.254
6V21 Mouse heavy chain apoferritin determined using single-particle cryo-EM at 200 keV Deposited 2019-11-21	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 5–178（174 aa） Chain B 5–178（174 aa） Chain C 5–178（174 aa） Chain D 5–178（174 aa） Chain E 5–178（174 aa） Chain F 5–178（174 aa） Chain G 5–178（174 aa） Chain H 5–178（174 aa） Chain I 5–178（174 aa） Chain J 5–178（174 aa） Chain K 5–178（174 aa） Chain L 5–178（174 aa） Chain M 5–178（174 aa） Chain N 5–178（174 aa） Chain O 5–178（174 aa） Chain P 5–178（174 aa） Chain Q 5–178（174 aa） Chain R 5–178（174 aa） Chain S 5–178（174 aa） Chain T 5–178（174 aa） Chain U 5–178（174 aa） Chain V 5–178（174 aa） Chain W 5–178（174 aa） Chain X 5–178（174 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；3 uL of sample/grid was manually blotted for 4 seconds prior to immediate plunge-freezing in liquid nitrogen-cooled ethane.	Resolution 1.75 Å
7A4M Cryo-EM structure of mouse heavy-chain apoferritin at 1.22 A Deposited 2020-08-20	Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 6–177（172 aa）	Not recorded	FE FE (III) ION × 24 ZN ZINC ION × 24	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5；20mM HEPES pH 7.5 150mM NaCl cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 1.22 Å
7KOD Cryo-EM structure of heavy chain mouse apoferritin Deposited 2020-11-08	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 1–182（182 aa） Chain B 1–182（182 aa） Chain C 1–182（182 aa） Chain D 1–182（182 aa） Chain E 1–182（182 aa） Chain F 1–182（182 aa） Chain G 1–182（182 aa） Chain H 1–182（182 aa） Chain I 1–182（182 aa） Chain J 1–182（182 aa） Chain K 1–182（182 aa） Chain L 1–182（182 aa） Chain M 1–182（182 aa） Chain N 1–182（182 aa） Chain O 1–182（182 aa） Chain P 1–182（182 aa） Chain Q 1–182（182 aa） Chain R 1–182（182 aa） Chain S 1–182（182 aa） Chain T 1–182（182 aa） Chain U 1–182（182 aa） Chain V 1–182（182 aa） Chain W 1–182（182 aa） Chain X 1–182（182 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 1.66 Å
7TB3 cryo-EM structure of MBP-KIX-apoferritin Deposited 2021-12-21	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Insufficient information Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 7–182（176 aa） Chain B 7–182（176 aa） Chain C 7–182（176 aa） Chain D 7–182（176 aa） Chain E 7–182（176 aa） Chain F 7–182（176 aa） Chain G 7–182（176 aa） Chain H 7–182（176 aa） Chain I 7–182（176 aa） Chain J 7–182（176 aa） Chain K 7–182（176 aa） Chain L 7–182（176 aa） Chain M 7–182（176 aa） Chain N 7–182（176 aa） Chain O 7–182（176 aa） Chain P 7–182（176 aa） Chain Q 7–182（176 aa） Chain R 7–182（176 aa） Chain S 7–182（176 aa） Chain T 7–182（176 aa） Chain U 7–182（176 aa） Chain V 7–182（176 aa） Chain W 7–182（176 aa） Chain X 7–182（176 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.57 Å
7TBH cryo-EM structure of MBP-KIX-apoferritin complex with peptide 7 Deposited 2021-12-22	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Insufficient information Heteromer；Protein × 48 PDB declaration: 48-meric	Chain A 7–182（176 aa） Chain B 7–182（176 aa） Chain C 7–182（176 aa） Chain D 7–182（176 aa） Chain E 7–182（176 aa） Chain F 7–182（176 aa） Chain G 7–182（176 aa） Chain H 7–182（176 aa） Chain I 7–182（176 aa） Chain J 7–182（176 aa） Chain K 7–182（176 aa） Chain L 7–182（176 aa） Chain M 7–182（176 aa） Chain N 7–182（176 aa） Chain O 7–182（176 aa） Chain P 7–182（176 aa） Chain Q 7–182（176 aa） Chain R 7–182（176 aa） Chain S 7–182（176 aa） Chain T 7–182（176 aa） Chain U 7–182（176 aa） Chain V 7–182（176 aa） Chain W 7–182（176 aa） Chain X 7–182（176 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.30 Å
8BK9 Cryo-EM structure of mouse heavy-chain apoferritin at 2.1 A plunged 5ms after mixing with b-galactosidase Deposited 2022-11-08	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 1–182（182 aa） Chain B 1–182（182 aa） Chain C 1–182（182 aa） Chain D 1–182（182 aa） Chain E 1–182（182 aa） Chain F 1–182（182 aa） Chain G 1–182（182 aa） Chain H 1–182（182 aa） Chain I 1–182（182 aa） Chain J 1–182（182 aa） Chain K 1–182（182 aa） Chain L 1–182（182 aa） Chain M 1–182（182 aa） Chain N 1–182（182 aa） Chain O 1–182（182 aa） Chain P 1–182（182 aa） Chain Q 1–182（182 aa） Chain R 1–182（182 aa） Chain S 1–182（182 aa） Chain T 1–182（182 aa） Chain V 1–182（182 aa） Chain W 1–182（182 aa） Chain X 1–182（182 aa） Chain Y 1–182（182 aa）	Not recorded	FE FE (III) ION × 6	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5；contains Amaranth dye (acid red 27) 32 mM cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.10 Å
8BKA Cryo-EM structure of mouse heavy-chain apoferritin at 2.7 A plunged 35ms after mixing with b-galactosidase Deposited 2022-11-08	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 1–182（182 aa） Chain B 1–182（182 aa） Chain C 1–182（182 aa） Chain D 1–182（182 aa） Chain E 1–182（182 aa） Chain F 1–182（182 aa） Chain G 1–182（182 aa） Chain H 1–182（182 aa） Chain I 1–182（182 aa） Chain J 1–182（182 aa） Chain K 1–182（182 aa） Chain L 1–182（182 aa） Chain M 1–182（182 aa） Chain N 1–182（182 aa） Chain O 1–182（182 aa） Chain P 1–182（182 aa） Chain Q 1–182（182 aa） Chain R 1–182（182 aa） Chain S 1–182（182 aa） Chain T 1–182（182 aa） Chain V 1–182（182 aa） Chain W 1–182（182 aa） Chain X 1–182（182 aa） Chain Y 1–182（182 aa）	Not recorded	FE FE (III) ION × 6	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5；contains Amaranth dye (acid red 27) 32 mM cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.70 Å
8BKB Cryo-EM structure of mouse heavy-chain apoferritin at 2.2 A plunged 205ms after mixing with b-galactosidase Deposited 2022-11-08	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 1–182（182 aa） Chain B 1–182（182 aa） Chain C 1–182（182 aa） Chain D 1–182（182 aa） Chain E 1–182（182 aa） Chain F 1–182（182 aa） Chain G 1–182（182 aa） Chain H 1–182（182 aa） Chain I 1–182（182 aa） Chain J 1–182（182 aa） Chain K 1–182（182 aa） Chain L 1–182（182 aa） Chain M 1–182（182 aa） Chain N 1–182（182 aa） Chain O 1–182（182 aa） Chain P 1–182（182 aa） Chain Q 1–182（182 aa） Chain R 1–182（182 aa） Chain S 1–182（182 aa） Chain T 1–182（182 aa） Chain V 1–182（182 aa） Chain W 1–182（182 aa） Chain X 1–182（182 aa） Chain Y 1–182（182 aa）	Not recorded	FE FE (III) ION × 6	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5；contains Amaranth dye (acid red 27) 32 mM cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.20 Å
8EMQ Mouse apoferritin heavy chain with zinc determined using single-particle cryo-EM with Apollo camera. Deposited 2022-09-28	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 6–177（172 aa） Chain B 6–177（172 aa） Chain C 6–177（172 aa） Chain D 6–177（172 aa） Chain E 6–177（172 aa） Chain F 6–177（172 aa） Chain G 6–177（172 aa） Chain H 6–177（172 aa） Chain I 6–177（172 aa） Chain J 6–177（172 aa） Chain K 6–177（172 aa） Chain L 6–177（172 aa） Chain M 6–177（172 aa） Chain N 6–177（172 aa） Chain O 6–177（172 aa） Chain P 6–177（172 aa） Chain Q 6–177（172 aa） Chain R 6–177（172 aa） Chain S 6–177（172 aa） Chain T 6–177（172 aa） Chain U 6–177（172 aa） Chain V 6–177（172 aa） Chain W 6–177（172 aa） Chain X 6–177（172 aa）	Not recorded	ZN ZINC ION × 24 FE FE (III) ION × 6	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5；DTT are added freshly before use. cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 1.66 Å
8EN7 Mouse apoferritin heavy chain without zinc determined using single-particle cryo-EM with Apollo camera. Deposited 2022-09-28	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 6–177（172 aa） Chain B 6–177（172 aa） Chain C 6–177（172 aa） Chain D 6–177（172 aa） Chain E 6–177（172 aa） Chain F 6–177（172 aa） Chain G 6–177（172 aa） Chain H 6–177（172 aa） Chain I 6–177（172 aa） Chain J 6–177（172 aa） Chain K 6–177（172 aa） Chain L 6–177（172 aa） Chain M 6–177（172 aa） Chain N 6–177（172 aa） Chain O 6–177（172 aa） Chain P 6–177（172 aa） Chain Q 6–177（172 aa） Chain R 6–177（172 aa） Chain S 6–177（172 aa） Chain T 6–177（172 aa） Chain U 6–177（172 aa） Chain V 6–177（172 aa） Chain W 6–177（172 aa） Chain X 6–177（172 aa）	Not recorded	FE FE (III) ION × 6	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5；DTT are added freshly before use. cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 1.68 Å
8PVC Structure of mouse heavy-chain apoferritin determined by cryoEM at 100 keV Deposited 2023-07-17	Different construct Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 1–182（182 aa）	Not recorded	FE FE (III) ION × 24 ZN ZINC ION × 24	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.60 Å
8RQB Cryo-EM structure of mouse heavy-chain apoferritin Deposited 2024-01-17	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 6–177（172 aa） Chain B 6–177（172 aa） Chain C 6–177（172 aa） Chain D 6–177（172 aa） Chain E 6–177（172 aa） Chain F 6–177（172 aa） Chain G 6–177（172 aa） Chain H 6–177（172 aa） Chain I 6–177（172 aa） Chain J 6–177（172 aa） Chain K 6–177（172 aa） Chain L 6–177（172 aa） Chain M 6–177（172 aa） Chain N 6–177（172 aa） Chain O 6–177（172 aa） Chain P 6–177（172 aa） Chain Q 6–177（172 aa） Chain R 6–177（172 aa） Chain S 6–177（172 aa） Chain T 6–177（172 aa） Chain U 6–177（172 aa） Chain V 6–177（172 aa） Chain W 6–177（172 aa） Chain X 6–177（172 aa）	Not recorded	FE FE (III) ION × 6 ZN ZINC ION × 24	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 1.09 Å
8T4Q 2.07 Angstrom CryoEM Structure of Heavy Chain Apoferritin from Mus Musculus From 200kV Microscope Deposited 2023-06-09	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 6–177（172 aa） Chain B 6–177（172 aa） Chain C 6–177（172 aa） Chain D 6–177（172 aa） Chain E 6–177（172 aa） Chain F 6–177（172 aa） Chain G 6–177（172 aa） Chain H 6–177（172 aa） Chain I 6–177（172 aa） Chain J 6–177（172 aa） Chain K 6–177（172 aa） Chain L 6–177（172 aa） Chain M 6–177（172 aa） Chain N 6–177（172 aa） Chain O 6–177（172 aa） Chain P 6–177（172 aa） Chain Q 6–177（172 aa） Chain R 6–177（172 aa） Chain S 6–177（172 aa） Chain T 6–177（172 aa） Chain U 6–177（172 aa） Chain V 6–177（172 aa） Chain W 6–177（172 aa） Chain X 6–177（172 aa）	Not recorded	FE FE (III) ION × 24	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.07 Å
8TU7 Cryo-EM structure of Apoferritin collected by EPU on Glacios at 2.5 Angstrom resolution Deposited 2023-08-15	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 1–182（182 aa） Chain B 1–182（182 aa） Chain C 1–182（182 aa） Chain D 1–182（182 aa） Chain E 1–182（182 aa） Chain F 1–182（182 aa） Chain G 1–182（182 aa） Chain H 1–182（182 aa） Chain I 1–182（182 aa） Chain J 1–182（182 aa） Chain K 1–182（182 aa） Chain L 1–182（182 aa） Chain M 1–182（182 aa） Chain N 1–182（182 aa） Chain O 1–182（182 aa） Chain P 1–182（182 aa） Chain Q 1–182（182 aa） Chain R 1–182（182 aa） Chain S 1–182（182 aa） Chain T 1–182（182 aa） Chain U 1–182（182 aa） Chain V 1–182（182 aa） Chain W 1–182（182 aa） Chain X 1–182（182 aa）	Not recorded	FE FE (III) ION × 6 ZN ZINC ION × 24	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.50 Å
8TU8 Cryo-EM structure of Apoferritin collected by SerialEM on Glacios at 2.1 Angstrom resolution Deposited 2023-08-15	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 1–182（182 aa） Chain B 1–182（182 aa） Chain C 1–182（182 aa） Chain D 1–182（182 aa） Chain E 1–182（182 aa） Chain F 1–182（182 aa） Chain G 1–182（182 aa） Chain H 1–182（182 aa） Chain I 1–182（182 aa） Chain J 1–182（182 aa） Chain K 1–182（182 aa） Chain L 1–182（182 aa） Chain M 1–182（182 aa） Chain N 1–182（182 aa） Chain O 1–182（182 aa） Chain P 1–182（182 aa） Chain Q 1–182（182 aa） Chain R 1–182（182 aa） Chain S 1–182（182 aa） Chain T 1–182（182 aa） Chain U 1–182（182 aa） Chain V 1–182（182 aa） Chain W 1–182（182 aa） Chain X 1–182（182 aa）	Not recorded	FE FE (III) ION × 6 ZN ZINC ION × 24	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.10 Å
8TUE Cryo-EM structure of Apoferritin collected by Leginon on Glacios at 2.1 Angstrom resolution Deposited 2023-08-16	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 1–182（182 aa） Chain B 1–182（182 aa） Chain C 1–182（182 aa） Chain D 1–182（182 aa） Chain E 1–182（182 aa） Chain F 1–182（182 aa） Chain G 1–182（182 aa） Chain H 1–182（182 aa） Chain I 1–182（182 aa） Chain J 1–182（182 aa） Chain K 1–182（182 aa） Chain L 1–182（182 aa） Chain M 1–182（182 aa） Chain N 1–182（182 aa） Chain O 1–182（182 aa） Chain P 1–182（182 aa） Chain Q 1–182（182 aa） Chain R 1–182（182 aa） Chain S 1–182（182 aa） Chain T 1–182（182 aa） Chain U 1–182（182 aa） Chain V 1–182（182 aa） Chain W 1–182（182 aa） Chain X 1–182（182 aa）	Not recorded	ZN ZINC ION × 24 FE FE (III) ION × 6	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.10 Å
9IUY Cryo-EM structure of mouse heavy-chain apoferritin resolved at 1.51 Angstroms Deposited 2024-07-22	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 1–182（182 aa） Chain B 1–182（182 aa） Chain C 1–182（182 aa） Chain D 1–182（182 aa） Chain E 1–182（182 aa） Chain F 1–182（182 aa） Chain G 1–182（182 aa） Chain H 1–182（182 aa） Chain I 1–182（182 aa） Chain J 1–182（182 aa） Chain K 1–182（182 aa） Chain L 1–182（182 aa） Chain M 1–182（182 aa） Chain N 1–182（182 aa） Chain O 1–182（182 aa） Chain P 1–182（182 aa） Chain Q 1–182（182 aa） Chain R 1–182（182 aa） Chain S 1–182（182 aa） Chain T 1–182（182 aa） Chain U 1–182（182 aa） Chain V 1–182（182 aa） Chain W 1–182（182 aa） Chain X 1–182（182 aa）	Not recorded	MG MAGNESIUM ION × 32 K POTASSIUM ION × 24 FE FE (III) ION × 6	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5；30 mM HEPES, 150 mM NaCl, 1mM DTT cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 1.51 Å
9WAL Apoferritin (118% Super resolution Nyquist, 236% physical Nyquist) by PASR on Acquisition-time Super Resolution K3 data Deposited 2025-08-12	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric	Chain A 5–178（174 aa） Chain B 5–178（174 aa） Chain C 5–178（174 aa） Chain D 5–178（174 aa） Chain E 5–178（174 aa） Chain F 5–178（174 aa） Chain G 5–178（174 aa） Chain H 5–178（174 aa） Chain I 5–178（174 aa） Chain J 5–178（174 aa） Chain K 5–178（174 aa） Chain L 5–178（174 aa） Chain M 5–178（174 aa） Chain N 5–178（174 aa） Chain O 5–178（174 aa） Chain P 5–178（174 aa） Chain Q 5–178（174 aa） Chain R 5–178（174 aa） Chain S 5–178（174 aa） Chain T 5–178（174 aa） Chain U 5–178（174 aa） Chain V 5–178（174 aa） Chain W 5–178（174 aa） Chain X 5–178（174 aa）	Not recorded	FE FE (III) ION × 6	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 1.67 Å

26 other PDB entries and 26 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	FRIH_MOUSE
Isoform	—
PDB entities	1
Chains and sequence ranges	Author chain A； PDBConstruct 1–172； UniProt 6–177

The page prioritizes protein identity, the current assembly, associated components, oligomeric state and cross-PDB links. Chain mapping and sequence ranges are retained as data evidence. Internal IDs, import timestamps and assembly operation expressions are maintenance fields and are not shown here.

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2. Structure Basics 2. Structure Basics

Entry ID entry_id	8j5a
Deposition date deposition_date	2023-04-21
Structure title title	Single-particle cryo-EM structure of mouse apoferritin at 1.19 Angstrom resolution (Dataset A)
Keywords keywords	single-particle cryo-EM, Cold field emission, CFEG, Apoferritin, CRYO ARM, STRUCTURAL PROTEIN; STRUCTURAL PROTEIN
Experimental Method method	ELECTRON MICROSCOPY

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3. SAXS Parameters (CRYSOL theoretical calculation) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

Radius of gyration Rg (Guinier) rg_guinier	18.68 Å
Radius of gyration Rg (electron density) rg_electron	17.89 Å
Forward intensity I(0) i0	7028850.00
Molecular weight molecular_weight	18951.0 kDa
Excluded volume excluded_volume	23460 Å³
Envelope volume envelope_volume	26300 Å³
Hydration-shell volume shell_volume	13324 Å³
Envelope diameter envelope_diameter	66.8 Å
Shell Rg shell_rg	22.41 Å
Envelope Rg envelope_rg	18.36 Å
Shape Rg shape_rg	17.87 Å
Total Rg total_rg	18.67 Å
Total atoms total_atoms	2035
Residues n_residues	172
Spherical-harmonic order n_harmonics	20
q range q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
Data points n_points	101
Shell type shell_type	directional
Solvent electron density solvent_density	0.3340 e/Å³
Shell contrast contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL version crysol_version	4.1.3

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4. P(r) Distance Distribution (GNOM inversion) 4. P(r) Analysis (GNOM)

Maximum dimension Dmax dmax	66.7 Å
Rg (real space) rg_real	18.81 Å
Rg uncertainty (real space) rg_real_error	0.58 Å
I(0) (real space) i0_real	7.0290e+06
I(0) uncertainty (real space) i0_real_error	9.8830e+04
Rg (reciprocal space) rg_reciprocal	18.79 Å
I(0) (reciprocal space) i0_reciprocal	7029000.0000
Solution quality estimate total_estimate	0.5492
Solution quality rating solution_quality	REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) peaks n_peaks	2
Primary peak position r_peak_primary	18.3 Å
Skewness Skewness skewness	0.531
Kurtosis Kurtosis kurtosis	-0.242
Angular range angular_range	— – 0.4250 Å⁻¹
Current regularization parameter α current_alpha	0.0000
Highest regularization parameter α highest_alpha	1778000.0000
Real-space data points n_real_points	74
GNOM version gnom_version	4.1.3
Quality Criteria quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.603; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.197; Positv: 1.000; Valcen: 0.736; Smooth: 0.000

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5. Crystallography and Experiment 5. Crystallography & Experiment

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6. Entities and Polymers Entities & Polymers (3)

Entity 1 Entity 1 polymer

Description description	Ferritin heavy chain
Molecular weight formula_weight	20079.6 kDa
Source method src_method	man
Copy count entity_count	1

Polymer Polymer

Polymer type type	polypeptide(L)
Chain IDs strand_id	A
Atom count atom_count	2342

PSQVRQNYHQDAEAAINRQINLELYASYVYLSMSCYFDRDDVALKNFAKYFLHQSHEEREHAEKLMKLQNQRGGRIFLQDIKKPDRDDWESGLNAMECALHLEKSVNQSLLELHKLATDKNDPHLCDFIETYYLSEQVKSIKELGDHVTNLRKMGAPEAGMAEYLFDKHTLG

来源 Source

来源生物 organism	Mus musculus
通用名 common_name	house mouse
NCBI Class编号 ncbi_taxonomy_id	10090
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

Entity 2 Entity 2 non-polymer

Description description	SODIUM ION
Molecular weight formula_weight	23.0 kDa
Source method src_method	syn
Copy count entity_count	1

Entity 3 Entity 3 water

Description description	water
Molecular weight formula_weight	18.0 kDa
Source method src_method	nat
Copy count entity_count	141

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7. Fold Classification (SCOP + CATH) 1 domains

CATH v4.4 (1 domains)

Domain ID domain_id	8j5aA01
Class class	1 — Mainly Alpha
Architecture architecture	20 — Up-down Bundle
Topology topology	1260 — Ferritin
Homologous superfamily homologous superfamily	10 — Ferritin, core subunit, four-helix bundle

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8. Citations (1)

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Unit-cell length a length_a	1.000 Å
Unit-cell length b length_b	1.000 Å
Unit-cell length c length_c	1.000 Å
Unit-cell angle α angle_alpha	90.00 °
Unit-cell angle β angle_beta	90.00 °
Unit-cell angle γ angle_gamma	90.00 °
Molecules per unit cell Z z_pdb	—

Space group space_group	P 1
Space-group number int_tables_number	1
Crystal system crystal_system	—

Resolution resolution	1.190 Å
Low-resolution limit resolution_low	126.720 Å
R factor r_factor	0.2407
R_work r_work	0.2407
R_free r_free	—

Resolution resolution	1.19 Å
Resolution测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	2235864

fit	/app/data/saxs_computation/j5/8j5a/8j5a.fit
pddf	/app/data/pr_computation/j5/8j5a/8j5a.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/j5/8j5a/8j5a.dat

Single-particle cryo-EM structure of mouse apoferritin at 1.19 Angstrom resolution (Dataset A)

1. Protein Identity and Related Structures Protein Identity & Related Structures

Ferritin heavy chain

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

SAXS scattering curve SAXS Profile

P(r) Distance Distribution P(r) Distribution

2. Structure Basics 2. Structure Basics

3. SAXS Parameters (CRYSOL theoretical calculation) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) Distance Distribution (GNOM inversion) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. Crystallography and Experiment 5. Crystallography & Experiment

Unit cell Unit Cell

Symmetry Symmetry

Refinement Refinement

冷冻电镜 EM 3D