8rk2

Human Replication protein A (RPA; trimeric core) - ssDNA complex

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 91.0 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit, N-terminally processed

Homo sapiens

UniProt P27694

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–616 未记录 Replication protein A 32 kDa subunit × 1 (P15927) Replication protein A 14 kDa subunit × 1 (P35244) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.20 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 41 个其他 PDB 条目、42 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RFA1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–616; UniProt 1–616

Replication protein A 32 kDa subunit

Homo sapiens

UniProt P15927

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 1–270 未记录 Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit, N-terminally processed × 1 (P27694) Replication protein A 14 kDa subunit × 1 (P35244) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.20 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 13 个其他 PDB 条目、23 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RFA2_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–270; UniProt 1–270

Replication protein A 14 kDa subunit

Homo sapiens

UniProt P35244

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 1–121 未记录 Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit, N-terminally processed × 1 (P27694) Replication protein A 32 kDa subunit × 1 (P15927) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.20 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 9 个其他 PDB 条目、18 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RFA3_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–121; UniProt 1–121

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 8rk2

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 8rk2
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8rk2
沉积日期 deposition_date2023-12-22
结构标题 titleHuman Replication protein A (RPA; trimeric core) - ssDNA complex
关键词 keywordsssDNA binding protein, DNA damage repair, Single-strand annealing, DNA BINDING PROTEIN; DNA BINDING PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier26.76
回转半径 Rg (电子) rg_electron25.89
零角强度 I(0) i035641900.00
分子量 molecular_weight46242.0 kDa
排除体积 excluded_volume58075 ų
包络体积 envelope_volume76697 ų
水化壳体积 shell_volume26076 ų
包络直径 envelope_diameter93.4
壳层 Rg shell_rg31.47
包络 Rg envelope_rg25.98
形状 Rg shape_rg25.84
总 Rg total_rg26.71
总原子数 total_atoms6484
残基数 n_residues404
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax91.0
Rg (实空间) rg_real26.87
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.73
I(0) (实空间) i0_real3.5640e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error5.6220e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal26.84
I(0) (倒空间) i0_reciprocal35640000.0000
解质量估计 total_estimate0.6499
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary29.3
偏度 Skewness skewness0.501
峰度 Kurtosis kurtosis-0.095
角度范围 angular_range— – 0.2950 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha5631000.0000
实空间数据点数 n_real_points60
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.802; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.089; Positv: 1.000; Valcen: 0.917; Smooth: 0.855

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)