8rmg

Structure of the core ISC complex under turnover conditions (FDX2-bound in distal conformation)

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 137.1 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Isoform Mitochondrial of Cysteine desulfurase

Homo sapiens

UniProt Q9Y697

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 9 PDB 声明:nonameric(9) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 56–457 链 E; UniProt 56–457 非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) LYR motif-containing protein 4 × 2 (Q9HD34) Acyl carrier protein × 2 (P0A6A8) Isoform 1 of Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU × 2 (Q9H1K1) Ferredoxin-2, mitochondrial × 1 (Q6P4F2) 8Q1 S-[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl] dodecanethioate × 2 FE2 FE (II) ION × 2 FES FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.46 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 19 个其他 PDB 条目、20 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 NFS1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 3–404; UniProt 56–457 作者链 E; PDB构建体 3–404; UniProt 56–457

LYR motif-containing protein 4

Homo sapiens

UniProt Q9HD34

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 9 PDB 声明:nonameric(9) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 1–91 链 F; UniProt 1–91 未记录 Isoform Mitochondrial of Cysteine desulfurase × 2 (Q9Y697) Acyl carrier protein × 2 (P0A6A8) Isoform 1 of Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU × 2 (Q9H1K1) Ferredoxin-2, mitochondrial × 1 (Q6P4F2) 8Q1 S-[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl] dodecanethioate × 2 FE2 FE (II) ION × 2 FES FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.46 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 19 个其他 PDB 条目、21 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 LYRM4_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 25–115; UniProt 1–91 作者链 F; PDB构建体 25–115; UniProt 1–91

Acyl carrier protein

物种未注明

UniProt P0A6A8

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 9 PDB 声明:nonameric(9) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 1–78 链 G; UniProt 1–78 未记录 Isoform Mitochondrial of Cysteine desulfurase × 2 (Q9Y697) LYR motif-containing protein 4 × 2 (Q9HD34) Isoform 1 of Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU × 2 (Q9H1K1) Ferredoxin-2, mitochondrial × 1 (Q6P4F2) 8Q1 S-[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl] dodecanethioate × 2 FE2 FE (II) ION × 2 FES FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.46 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 39 个其他 PDB 条目、69 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 ACP_ECOLI
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–78; UniProt 1–78 作者链 G; PDB构建体 1–78; UniProt 1–78

Isoform 1 of Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU

Homo sapiens

UniProt Q9H1K1

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 9 PDB 声明:nonameric(9) 与蛋白拷贝数一致 链 D; UniProt 35–167 链 H; UniProt 35–167 未记录 Isoform Mitochondrial of Cysteine desulfurase × 2 (Q9Y697) LYR motif-containing protein 4 × 2 (Q9HD34) Acyl carrier protein × 2 (P0A6A8) Ferredoxin-2, mitochondrial × 1 (Q6P4F2) 8Q1 S-[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl] dodecanethioate × 2 FE2 FE (II) ION × 2 FES FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.46 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 17 个其他 PDB 条目、17 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 ISCU_HUMAN
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 3–135; UniProt 35–167 作者链 H; PDB构建体 3–135; UniProt 35–167

Ferredoxin-2, mitochondrial

Homo sapiens

UniProt Q6P4F2

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 9 PDB 声明:nonameric(9) 与蛋白拷贝数一致 链 I; UniProt 68–186 未记录 Isoform Mitochondrial of Cysteine desulfurase × 2 (Q9Y697) LYR motif-containing protein 4 × 2 (Q9HD34) Acyl carrier protein × 2 (P0A6A8) Isoform 1 of Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU × 2 (Q9H1K1) 8Q1 S-[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl] dodecanethioate × 2 FE2 FE (II) ION × 2 FES FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.46 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 4 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 FDX2_HUMAN
Isoform
PDB实体 5
链与序列区间 作者链 I; PDB构建体 3–121; UniProt 68–186

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 8rmg

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 8rmg
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8rmg
沉积日期 deposition_date2024-01-05
最后修订 last_revision2024-12-18
结构标题 titleStructure of the core ISC complex under turnover conditions (FDX2-bound in distal conformation)
关键词 keywords;cysteine desulfurase, FeS biosynthesis, FeS biogenesis, mitochondria, Friedreich's ataxia, frataxin, ferredoxin, FDX2, iron-sulfur cluster, TRANSFERASE ;; TRANSFERASE
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier38.38
回转半径 Rg (电子) rg_electron38.09
零角强度 I(0) i0418593000.00
分子量 molecular_weight164260.0 kDa
排除体积 excluded_volume205000 ų
包络体积 envelope_volume266960 ų
水化壳体积 shell_volume58478 ų
包络直径 envelope_diameter147.3
壳层 Rg shell_rg43.78
包络 Rg envelope_rg38.46
形状 Rg shape_rg38.09
总 Rg total_rg38.42
总原子数 total_atoms11500
残基数 n_residues1460
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax137.1
Rg (实空间) rg_real38.33
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.45
I(0) (实空间) i0_real4.1860e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error7.3760e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal38.36
I(0) (倒空间) i0_reciprocal418600000.0000
解质量估计 total_estimate0.8624
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary50.1
偏度 Skewness skewness0.325
峰度 Kurtosis kurtosis-0.197
角度范围 angular_range— – 0.2050 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha76410000.0000
实空间数据点数 n_real_points42
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.741; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.993; Smooth: 0.990

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (9)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)