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9pgg

Cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1-gp5-gp4 complex at 2.76 angstrom

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 298.0 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Major capsid protein

Salmonella phage P22

UniProt P26747

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 39 PDB 声明：39-meric（39） 与蛋白拷贝数一致 链 Aa； UniProt 1–430 链 Ab； UniProt 1–430 链 Ac； UniProt 1–430 链 Ad； UniProt 1–430 链 Ae； UniProt 1–430 链 Af； UniProt 1–430 链 Ag； UniProt 1–430 链 Ah； UniProt 1–430 链 Ai； UniProt 1–430 链 Aj； UniProt 1–430 链 Ak； UniProt 1–430 链 Al； UniProt 1–430 链 Am； UniProt 1–430 链 An； UniProt 1–430 链 Ao； UniProt 1–430 未记录 Peptidoglycan hydrolase gp4 × 12 （P26746） Portal protein × 12 （P26744） ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.76 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9PGG Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
2M5S High-resolution NMR structure and cryo-EM imaging support multiple functional roles for the accessory I-domain of phage P22 coat protein 提交 2013-03-05 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 223–345（123 aa） 片段：;This domain has previously been called the 'extra-density domain' and 'telokin-like domain' in the literature based on cryo-EM models ;
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6；310.15 K；离子强度（mmCIF原始值）20；压力 ambient
NMR样品组成 1.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 20 mM sodium phosphate, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 20 mM sodium phosphate, 1% H2O/99% D2O | 1% H2O/99% D2O
分辨率未提供
3IYH P22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 360 PDB 声明：360-MERIC
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6
cryo-EM玻璃化条件 blot 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE
分辨率 8.20 Å
3IYH P22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6
cryo-EM玻璃化条件 blot 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE
分辨率 8.20 Å
3IYH P22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 30 PDB 声明：30-meric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6
cryo-EM玻璃化条件 blot 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE
分辨率 8.20 Å
3IYH P22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 4 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 36 PDB 声明：36-meric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6
cryo-EM玻璃化条件 blot 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE
分辨率 8.20 Å
3IYH P22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 5 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6
cryo-EM玻璃化条件 blot 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE
分辨率 8.20 Å
3IYI P22 expanded head coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 420 PDB 声明：420-meric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6
cryo-EM玻璃化条件 Blot for 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE
分辨率 9.10 Å
3IYI P22 expanded head coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6
cryo-EM玻璃化条件 Blot for 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE
分辨率 9.10 Å
3IYI P22 expanded head coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 35 PDB 声明：35-meric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6
cryo-EM玻璃化条件 Blot for 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE
分辨率 9.10 Å
3IYI P22 expanded head coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 4 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 42 PDB 声明：42-meric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6
cryo-EM玻璃化条件 Blot for 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE
分辨率 9.10 Å
3IYI P22 expanded head coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 5 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6
cryo-EM玻璃化条件 Blot for 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE
分辨率 9.10 Å
5UU5 Bacteriophage P22 mature virion capsid protein 提交 2017-02-16 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 420 PDB 声明：420-meric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.6；50 mM Tris, pH 7.6, 1 mM MgCl2, 25 mM NaCl
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；single blot, one second duration
分辨率 3.30 Å
5UU5 Bacteriophage P22 mature virion capsid protein 提交 2017-02-16 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.6；50 mM Tris, pH 7.6, 1 mM MgCl2, 25 mM NaCl
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；single blot, one second duration
分辨率 3.30 Å
5UU5 Bacteriophage P22 mature virion capsid protein 提交 2017-02-16 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 35 PDB 声明：35-meric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.6；50 mM Tris, pH 7.6, 1 mM MgCl2, 25 mM NaCl
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；single blot, one second duration
分辨率 3.30 Å
5UU5 Bacteriophage P22 mature virion capsid protein 提交 2017-02-16 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 4 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 42 PDB 声明：42-meric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.6；50 mM Tris, pH 7.6, 1 mM MgCl2, 25 mM NaCl
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；single blot, one second duration
分辨率 3.30 Å
5UU5 Bacteriophage P22 mature virion capsid protein 提交 2017-02-16 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 5 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.6；50 mM Tris, pH 7.6, 1 mM MgCl2, 25 mM NaCl
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；single blot, one second duration
分辨率 3.30 Å
8GN5 Designed pH-responsive P22 VLP 提交 2022-08-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 4–428（425 aa）
链 B 4–428（425 aa）
链 C 4–428（425 aa）
链 D 4–428（425 aa）
突变：S43H, E54H, E153H, N287H 突变：S43H, E54H, E153H, N287H 突变：S43H, E54H, E153H, N287H 突变：S43H, E54H, E153H, N287H 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4；PBS buffer pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 4.02 Å
8I1T The asymmetric unit of P22 empty capsid 提交 2023-01-13 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 2.80 Å
8I1V The asymmetric unit of P22 procapsid 提交 2023-01-13 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 14 PDB 声明：tetradecameric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 2.60 Å
8U10 In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp4:gp5:gp10:gp9 N-term complex in conformation 1 at 3.2A resolution 提交 2023-08-30 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 58 PDB 声明：58-meric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
链 H 1–430（430 aa）
链 I 1–430（430 aa）
链 J 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.20 Å
8U11 In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp5:gp4: gp10: gp9 N-term complex in conformation 2 at 3.1A resolution 提交 2023-08-30 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 58 PDB 声明：58-meric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
链 H 1–430（430 aa）
链 I 1–430（430 aa）
链 J 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.10 Å

共 9 个其他 PDB 条目、21 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 CAPSD_BPP22
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 Aa； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 Ab； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 Ac； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 Ad； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 Ae； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 Af； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 Ag； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 Ah； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 Ai； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 Aj； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 Ak； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 Al； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 Am； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 An； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 Ao； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430

Peptidoglycan hydrolase gp4

Salmonella phage P22

UniProt P26746

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 39 PDB 声明：39-meric（39） 与蛋白拷贝数一致 链 Ap； UniProt 1–166 链 Aq； UniProt 1–166 链 Ar； UniProt 1–166 链 As； UniProt 1–166 链 At； UniProt 1–166 链 Au； UniProt 1–166 链 Av； UniProt 1–166 链 Aw； UniProt 1–166 链 Ax； UniProt 1–166 链 Ay； UniProt 1–166 链 Az； UniProt 1–166 链 Ba； UniProt 1–166 未记录 Major capsid protein × 15 （P26747） Portal protein × 12 （P26744） ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.76 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9PGG Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
4V4K Bacteriophage P22 Portal Protein bound to middle Tail Factor GP4. This file contain the second biological assembly 提交 2010-04-19 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric
链 k 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 l 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 m 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 n 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 o 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 p 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 q 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 r 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 s 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 t 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 u 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 v 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6；20% PEG 8000, 0.1M (NH4)2HPO4, 0.1M MES, PH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K
分辨率 3.25 Å R-free 0.236
4V4K Bacteriophage P22 Portal Protein bound to middle Tail Factor GP4. This file contain the second biological assembly 提交 2010-04-19 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric
链 Y 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 Z 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 a 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 b 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 c 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 d 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 e 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 f 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 g 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 h 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 i 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
链 j 1–166（166 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-166
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6；20% PEG 8000, 0.1M (NH4)2HPO4, 0.1M MES, PH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K
分辨率 3.25 Å R-free 0.236
5GAI Probabilistic Structural Models of Mature P22 Bacteriophage Portal, Hub, and Tailspike proteins 提交 2015-12-01 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 27 PDB 声明：27-meric
链 K 5–150（146 aa）
链 L 5–150（146 aa）
链 M 5–150（146 aa）
链 N 5–150（146 aa）
链 O 5–150（146 aa）
链 P 5–150（146 aa）
链 Q 5–150（146 aa）
链 R 5–150（146 aa）
链 S 5–150（146 aa）
链 T 5–150（146 aa）
链 U 5–150（146 aa）
链 V 5–150（146 aa）
突变：P150A 突变：P150A 突变：P150A 突变：P150A 突变：P150A 突变：P150A 突变：P150A 突变：P150A 突变：P150A 突变：P150A 突变：P150A 突变：P150A 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.6
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；Blot for 2 seconds before plunging.
分辨率 10.50 Å
8EAO Cryo-EM structure of the in-situ gp1-gp4 complex from bacteriophage P22 提交 2022-08-29 构建体不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric
链 A 3–151（149 aa）
链 C 3–151（149 aa）
链 E 3–151（149 aa）
链 G 3–151（149 aa）
链 I 3–151（149 aa）
链 K 3–151（149 aa）
链 M 3–151（149 aa）
链 O 3–151（149 aa）
链 Q 3–151（149 aa）
链 S 3–151（149 aa）
链 U 3–151（149 aa）
链 W 3–151（149 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.20 Å
8EB7 Cryo-EM structure of the in-situ gp4-gp10-gp9N from bacteriophage P22 提交 2022-08-30 构建体不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 36 PDB 声明：36-meric
链 E 2–151（150 aa）
链 G 2–151（150 aa）
链 H 2–151（150 aa）
链 I 2–151（150 aa）
链 J 2–151（150 aa）
链 K 2–151（150 aa）
链 L 2–151（150 aa）
链 M 2–151（150 aa）
链 N 2–151（150 aa）
链 O 2–151（150 aa）
链 P 2–151（150 aa）
链 Q 2–151（150 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.80 Å
8TVU In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 portal protein: head-to-tail protein complex at 3.0A resolution 提交 2023-08-18 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric
链 C 1–166（166 aa）
链 E 1–166（166 aa）
链 G 1–166（166 aa）
链 I 1–166（166 aa）
链 K 1–166（166 aa）
链 M 1–166（166 aa）
链 O 1–166（166 aa）
链 Q 1–166（166 aa）
链 S 1–166（166 aa）
链 V 1–166（166 aa）
链 X 1–166（166 aa）
链 a 1–166（166 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.00 Å
8U10 In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp4:gp5:gp10:gp9 N-term complex in conformation 1 at 3.2A resolution 提交 2023-08-30 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 58 PDB 声明：58-meric
链 m 1–166（166 aa）
链 n 1–166（166 aa）
链 o 1–166（166 aa）
链 p 1–166（166 aa）
链 q 1–166（166 aa）
链 r 1–166（166 aa）
链 s 1–166（166 aa）
链 t 1–166（166 aa）
链 u 1–166（166 aa）
链 v 1–166（166 aa）
链 x 1–166（166 aa）
链 y 1–166（166 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.20 Å
8U11 In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp5:gp4: gp10: gp9 N-term complex in conformation 2 at 3.1A resolution 提交 2023-08-30 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 58 PDB 声明：58-meric
链 m 1–166（166 aa）
链 n 1–166（166 aa）
链 o 1–166（166 aa）
链 p 1–166（166 aa）
链 q 1–166（166 aa）
链 r 1–166（166 aa）
链 s 1–166（166 aa）
链 t 1–166（166 aa）
链 u 1–166（166 aa）
链 v 1–166（166 aa）
链 x 1–166（166 aa）
链 y 1–166（166 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.10 Å

共 7 个其他 PDB 条目、8 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 EXLYS_BPP22
Isoform —
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 Ap； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 Aq； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 Ar； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 As； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 At； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 Au； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 Av； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 Aw； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 Ax； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 Ay； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 Az； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 Ba； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166

Portal protein

Salmonella phage P22

UniProt P26744

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 39 PDB 声明：39-meric（39） 与蛋白拷贝数一致 链 Bb； UniProt 1–725 链 Bd； UniProt 1–725 链 Bf； UniProt 1–725 链 Bh； UniProt 1–725 链 Bj； UniProt 1–725 链 Bl； UniProt 1–725 链 Bn； UniProt 1–725 链 Bp； UniProt 1–725 链 Br； UniProt 1–725 链 Bt； UniProt 1–725 链 Bv； UniProt 1–725 链 Bx； UniProt 1–725 未记录 Major capsid protein × 15 （P26747） Peptidoglycan hydrolase gp4 × 12 （P26746） ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.76 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9PGG Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
3LJ5 Full Length Bacteriophage P22 Portal Protein 提交 2010-01-25 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric
链 A 1–725（725 aa） 片段：UNP residues 1-725
链 B 1–725（725 aa） 片段：UNP residues 1-725
链 C 1–725（725 aa） 片段：UNP residues 1-725
链 D 1–725（725 aa） 片段：UNP residues 1-725
链 E 1–725（725 aa） 片段：UNP residues 1-725
链 F 1–725（725 aa） 片段：UNP residues 1-725
链 G 1–725（725 aa） 片段：UNP residues 1-725
链 H 1–725（725 aa） 片段：UNP residues 1-725
链 I 1–725（725 aa） 片段：UNP residues 1-725
链 J 1–725（725 aa） 片段：UNP residues 1-725
链 K 1–725（725 aa） 片段：UNP residues 1-725
链 L 1–725（725 aa） 片段：UNP residues 1-725
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.6；293 K；30% tert-Butanol, 70mM sodium chloride, 2.5% PEG 400, 0.1M sodium acetate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
分辨率 7.50 Å R-free 0.263
4V4K Bacteriophage P22 Portal Protein bound to middle Tail Factor GP4. This file contain the second biological assembly 提交 2010-04-19 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric
链 M 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 N 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 O 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 P 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 Q 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 R 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 S 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 T 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 U 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 V 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 W 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 X 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6；20% PEG 8000, 0.1M (NH4)2HPO4, 0.1M MES, PH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K
分辨率 3.25 Å R-free 0.236
4V4K Bacteriophage P22 Portal Protein bound to middle Tail Factor GP4. This file contain the second biological assembly 提交 2010-04-19 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric
链 A 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 B 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 C 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 D 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 E 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 F 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 G 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 H 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 I 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 J 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 K 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
链 L 1–602（602 aa） 片段：UNP RESIDUES 1-602
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6；20% PEG 8000, 0.1M (NH4)2HPO4, 0.1M MES, PH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K
分辨率 3.25 Å R-free 0.236
5GAI Probabilistic Structural Models of Mature P22 Bacteriophage Portal, Hub, and Tailspike proteins 提交 2015-12-01 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 27 PDB 声明：27-meric
链 A 5–725（721 aa）
链 B 5–725（721 aa）
链 C 5–725（721 aa）
链 D 5–725（721 aa）
链 E 5–725（721 aa）
链 F 5–725（721 aa）
链 G 5–725（721 aa）
链 H 5–725（721 aa）
链 I 5–725（721 aa）
链 J 5–725（721 aa）
链 W 5–725（721 aa）
链 X 5–725（721 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.6
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；Blot for 2 seconds before plunging.
分辨率 10.50 Å
5JJ1 Structure of the Immature Procapsid Conformation of P22 Portal Protein 提交 2016-04-22 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric
链 A 1–602（602 aa） 片段：UNP residues 1-602
链 B 1–602（602 aa） 片段：UNP residues 1-602
链 C 1–602（602 aa） 片段：UNP residues 1-602
链 D 1–602（602 aa） 片段：UNP residues 1-602
链 E 1–602（602 aa） 片段：UNP residues 1-602
链 F 1–602（602 aa） 片段：UNP residues 1-602
链 G 1–602（602 aa） 片段：UNP residues 1-602
链 H 1–602（602 aa） 片段：UNP residues 1-602
链 I 1–602（602 aa） 片段：UNP residues 1-602
链 J 1–602（602 aa） 片段：UNP residues 1-602
链 K 1–602（602 aa） 片段：UNP residues 1-602
链 L 1–602（602 aa） 片段：UNP residues 1-602
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.6；293 K；5% PEG 8,000, 10 mM Cesium Chloride
分辨率 3.30 Å R-free 0.315
5JJ3 Refined Structure of the Mature Virion Conformation of P22 Portal Protein 提交 2016-04-22 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric
链 A 1–725（725 aa）
链 B 1–725（725 aa）
链 C 1–725（725 aa）
链 D 1–725（725 aa）
链 E 1–725（725 aa）
链 F 1–725（725 aa）
链 G 1–725（725 aa）
链 H 1–725（725 aa）
链 I 1–725（725 aa）
链 J 1–725（725 aa）
链 K 1–725（725 aa）
链 L 1–725（725 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.6；293 K；30% tert-butanol, 70 mM sodium chloride, 2.5% PEG400 in 0.1 M sodium acetate
分辨率 7.00 Å R-free 0.260
8EAO Cryo-EM structure of the in-situ gp1-gp4 complex from bacteriophage P22 提交 2022-08-29 构建体不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric
链 B 6–626（621 aa）
链 D 6–626（621 aa）
链 F 6–626（621 aa）
链 H 6–626（621 aa）
链 J 6–626（621 aa）
链 L 6–626（621 aa）
链 N 6–626（621 aa）
链 P 6–626（621 aa）
链 R 6–626（621 aa）
链 T 6–626（621 aa）
链 V 6–626（621 aa）
链 X 6–626（621 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.20 Å
8TVU In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 portal protein: head-to-tail protein complex at 3.0A resolution 提交 2023-08-18 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric
链 A 1–725（725 aa）
链 B 1–725（725 aa）
链 D 1–725（725 aa）
链 F 1–725（725 aa）
链 H 1–725（725 aa）
链 J 1–725（725 aa）
链 L 1–725（725 aa）
链 N 1–725（725 aa）
链 P 1–725（725 aa）
链 R 1–725（725 aa）
链 T 1–725（725 aa）
链 W 1–725（725 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.00 Å
8U10 In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp4:gp5:gp10:gp9 N-term complex in conformation 1 at 3.2A resolution 提交 2023-08-30 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 58 PDB 声明：58-meric
链 a 1–725（725 aa）
链 b 1–725（725 aa）
链 c 1–725（725 aa）
链 d 1–725（725 aa）
链 e 1–725（725 aa）
链 f 1–725（725 aa）
链 g 1–725（725 aa）
链 h 1–725（725 aa）
链 i 1–725（725 aa）
链 j 1–725（725 aa）
链 k 1–725（725 aa）
链 l 1–725（725 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.20 Å
8U11 In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp5:gp4: gp10: gp9 N-term complex in conformation 2 at 3.1A resolution 提交 2023-08-30 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 58 PDB 声明：58-meric
链 a 1–725（725 aa）
链 b 1–725（725 aa）
链 c 1–725（725 aa）
链 d 1–725（725 aa）
链 e 1–725（725 aa）
链 f 1–725（725 aa）
链 g 1–725（725 aa）
链 h 1–725（725 aa）
链 i 1–725（725 aa）
链 j 1–725（725 aa）
链 k 1–725（725 aa）
链 l 1–725（725 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.10 Å
9KYW The scaffold C-loop of phage P22 提交 2024-12-09 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 B 1–725（725 aa）
链 L 1–725（725 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 6.70 Å
9PDP In situ cryoEM structure of bacteriophage P22 portal barrel 提交 2025-06-30 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 12 PDB 声明：12-meric
链 A 602–710（109 aa）
链 B 602–710（109 aa）
链 C 602–710（109 aa）
链 D 602–710（109 aa）
链 E 602–710（109 aa）
链 F 602–710（109 aa）
链 G 602–710（109 aa）
链 H 602–710（109 aa）
链 I 602–710（109 aa）
链 J 602–710（109 aa）
链 K 602–710（109 aa）
链 L 602–710（109 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.6
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.83 Å

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UniProt名称 PORTL_BPP22
Isoform —
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 Bb； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 Bd； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 Bf； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 Bh； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 Bj； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 Bl； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 Bn； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 Bp； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 Br； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 Bt； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 Bv； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 Bx； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725

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SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9pgg

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9pgg
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9pgg
沉积日期 deposition_date2025-07-07
结构标题 titleCryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1-gp5-gp4 complex at 2.76 angstrom
关键词 keywordsPhage capsid-tail interface, VIRAL PROTEIN; VIRAL PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier81.51 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron80.99 Å
零角强度 I(0) i041107000000.00
分子量 molecular_weight1705200.0 kDa
排除体积 excluded_volume2122500 ų
包络体积 envelope_volume3274600 ų
水化壳体积 shell_volume312260 ų
包络直径 envelope_diameter309.1 Å
壳层 Rg shell_rg93.08 Å
包络 Rg envelope_rg80.48 Å
形状 Rg shape_rg80.96 Å
总 Rg total_rg81.19 Å
总原子数 total_atoms120038
残基数 n_residues15287
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax298.0 Å
Rg (实空间) rg_real84.78 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.82 Å
I(0) (实空间) i0_real4.1090e+10
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error8.3460e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal82.68 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal41240000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8801
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary109.8 Å
偏度 Skewness skewness0.528
峰度 Kurtosis kurtosis0.477
角度范围 angular_range— – 0.0950 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.9930
最高正则化参数 α highest_alpha2871000000.0000
实空间数据点数 n_real_points20
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.662; Stabil: 0.895; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.967; Smooth: 0.817
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)