9q9m

Cryo-EM structure of human Mre11-Rad50-Nbs1 (MRN) complex bound to DNA and telomeric factor TRF2

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 161.5 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Telomeric repeat-binding factor 2

Homo sapiens

UniProt Q15554

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 6 DNA 2 PDB 声明:octameric(8) 与全部聚合物数一致 链 J; UniProt 1–542 未记录 DNA (64-MER) × 1 DNA (64-MER) × 1 Nibrin × 1 (O60934) DNA repair protein RAD50 × 2 (Q92878) Double-strand break repair protein MRE11 × 2 (P49959) MG MAGNESIUM ION × 2 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 2 MN MANGANESE (II) ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5;25mM Hepes-NaOH, pH 7.5, 150 mM NaCl, 1 mM DTT, 1 mM ATP, 1mM BeF3, 5 mM MgCl2, 1 mM MnCl2 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.81 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 17 个其他 PDB 条目、34 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 TERF2_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 J; PDB构建体 6–546; UniProt 1–542

Nibrin

Homo sapiens

UniProt O60934

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 6 DNA 2 PDB 声明:octameric(8) 与全部聚合物数一致 链 F; UniProt 1–754 未记录 Telomeric repeat-binding factor 2 × 1 (Q15554) DNA (64-MER) × 1 DNA (64-MER) × 1 DNA repair protein RAD50 × 2 (Q92878) Double-strand break repair protein MRE11 × 2 (P49959) MG MAGNESIUM ION × 2 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 2 MN MANGANESE (II) ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5;25mM Hepes-NaOH, pH 7.5, 150 mM NaCl, 1 mM DTT, 1 mM ATP, 1mM BeF3, 5 mM MgCl2, 1 mM MnCl2 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.81 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 6 个其他 PDB 条目、12 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 NBN_HUMAN
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 F; PDB构建体 1–754; UniProt 1–754

DNA repair protein RAD50

Homo sapiens

UniProt Q92878

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 6 DNA 2 PDB 声明:octameric(8) 与全部聚合物数一致 链 A; UniProt 1–1312 链 B; UniProt 1–1312 未记录 Telomeric repeat-binding factor 2 × 1 (Q15554) DNA (64-MER) × 1 DNA (64-MER) × 1 Nibrin × 1 (O60934) Double-strand break repair protein MRE11 × 2 (P49959) MG MAGNESIUM ION × 2 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 2 MN MANGANESE (II) ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5;25mM Hepes-NaOH, pH 7.5, 150 mM NaCl, 1 mM DTT, 1 mM ATP, 1mM BeF3, 5 mM MgCl2, 1 mM MnCl2 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.81 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 5 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RAD50_HUMAN
Isoform
PDB实体 5
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–1312; UniProt 1–1312 作者链 B; PDB构建体 1–1312; UniProt 1–1312

Double-strand break repair protein MRE11

Homo sapiens

UniProt P49959

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 6 DNA 2 PDB 声明:octameric(8) 与全部聚合物数一致 链 D; UniProt 1–708 链 E; UniProt 1–708 未记录 Telomeric repeat-binding factor 2 × 1 (Q15554) DNA (64-MER) × 1 DNA (64-MER) × 1 Nibrin × 1 (O60934) DNA repair protein RAD50 × 2 (Q92878) MG MAGNESIUM ION × 2 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 2 MN MANGANESE (II) ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5;25mM Hepes-NaOH, pH 7.5, 150 mM NaCl, 1 mM DTT, 1 mM ATP, 1mM BeF3, 5 mM MgCl2, 1 mM MnCl2 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.81 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 8 个其他 PDB 条目、9 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 MRE11_HUMAN
Isoform
PDB实体 6
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–708; UniProt 1–708 作者链 E; PDB构建体 1–708; UniProt 1–708

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9q9m

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9q9m
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9q9m
沉积日期 deposition_date2025-02-26
最后修订 last_revision2025-10-01
结构标题 titleCryo-EM structure of human Mre11-Rad50-Nbs1 (MRN) complex bound to DNA and telomeric factor TRF2
关键词 keywordsMre11-Rad50-Nbs1-TRF2 complex, double-strand DNA break repair protein, nuclease, HYDROLASE; HYDROLASE
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier43.70
回转半径 Rg (电子) rg_electron43.99
零角强度 I(0) i0988284000.00
分子量 molecular_weight247940.0 kDa
排除体积 excluded_volume305840 ų
包络体积 envelope_volume415700 ų
水化壳体积 shell_volume79071 ų
包络直径 envelope_diameter173.3
壳层 Rg shell_rg48.18
包络 Rg envelope_rg44.71
形状 Rg shape_rg44.03
总 Rg total_rg44.05
总原子数 total_atoms17347
残基数 n_residues2045
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax161.5
Rg (实空间) rg_real43.91
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.78
I(0) (实空间) i0_real9.8830e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.8480e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal43.70
I(0) (倒空间) i0_reciprocal988100000.0000
解质量估计 total_estimate0.8095
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary157.1
偏度 Skewness skewness0.649
峰度 Kurtosis kurtosis0.479
角度范围 angular_range— – 0.1800 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha147000000.0000
实空间数据点数 n_real_points37
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.554; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.972; Smooth: 0.885

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (11)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)