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Protein Structures and Oligomeric States

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Current Protein Identity：P09528 New Search
27PDB entries
29Biological assembly
523chain/assembly records
Main Difference Dimensions in This Set
Different construct Different mutation/modification Different assembly state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics

Difference tags compare only the current result set; every original PDB and assembly record remains separate.

Related-Structure Differences

Each row represents one biological assembly in one PDB entry; multiple monomers of the same protein are listed separately.

PDB Entry Assembly / Oligomeric State Construct Mutations and Modifications Ligands, Ions and Non-polymers Experimental Method Experimental Conditions Structure Quality
22FX Cryo-EM structure of mouse heavy-chain apoferritin at 1.24 A on CRYO ARM 200 II Deposited 2026-01-09 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 1–182（182 aa）
Not recorded FE FE (III) ION × 24 ZN ZINC ION × 24 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5；20 mM HEPES-NaOH pH 7.5, 300 mM NaCl, 1 mM dithiothreitol (DTT)
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；3 ul sample, 20 s blot time
Resolution 1.24 Å
22IX cryo-ET subtomogram-averaged structure of mouse heavy-chain apoferritin resolved at 2.71 Angstroms Deposited 2026-01-13 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 1–182（182 aa）
Chain B 1–182（182 aa）
Chain C 1–182（182 aa）
Chain D 1–182（182 aa）
Chain E 1–182（182 aa）
Chain F 1–182（182 aa）
Chain G 1–182（182 aa）
Chain H 1–182（182 aa）
Chain I 1–182（182 aa）
Chain J 1–182（182 aa）
Chain K 1–182（182 aa）
Chain L 1–182（182 aa）
Chain M 1–182（182 aa）
Chain N 1–182（182 aa）
Chain O 1–182（182 aa）
Chain P 1–182（182 aa）
Chain Q 1–182（182 aa）
Chain R 1–182（182 aa）
Chain S 1–182（182 aa）
Chain T 1–182（182 aa）
Chain U 1–182（182 aa）
Chain V 1–182（182 aa）
Chain W 1–182（182 aa）
Chain X 1–182（182 aa）
Not recorded MG MAGNESIUM ION × 38 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5；30 mM HEPES 150 mM NaCl 1 mM DTT
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.71 Å
23WJ Subtomogram average of Apoferrtin (11x11) using CRYO ARM 300II Deposited 2026-02-23 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 6–177（172 aa）
Chain B 6–177（172 aa）
Chain C 6–177（172 aa）
Chain D 6–177（172 aa）
Chain E 6–177（172 aa）
Chain F 6–177（172 aa）
Chain G 6–177（172 aa）
Chain H 6–177（172 aa）
Chain I 6–177（172 aa）
Chain J 6–177（172 aa）
Chain K 6–177（172 aa）
Chain L 6–177（172 aa）
Chain M 6–177（172 aa）
Chain N 6–177（172 aa）
Chain O 6–177（172 aa）
Chain P 6–177（172 aa）
Chain Q 6–177（172 aa）
Chain R 6–177（172 aa）
Chain S 6–177（172 aa）
Chain T 6–177（172 aa）
Chain U 6–177（172 aa）
Chain V 6–177（172 aa）
Chain W 6–177（172 aa）
Chain X 6–177（172 aa）
Not recorded FE FE (III) ION × 6 ZN ZINC ION × 24 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.10 Å
3WNW Structure of Mouse H-chain modified ferritin Deposited 2013-12-17 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 1–182（182 aa）
Chain B 1–182（182 aa）
Chain C 1–182（182 aa）
Chain D 1–182（182 aa）
Chain E 1–182（182 aa）
Chain F 1–182（182 aa）
Chain G 1–182（182 aa）
Chain H 1–182（182 aa）
Chain I 1–182（182 aa）
Chain J 1–182（182 aa）
Chain K 1–182（182 aa）
Chain L 1–182（182 aa）
Not recorded MG MAGNESIUM ION × 40 FE FE (III) ION × 8 GOL GLYCEROL × 24 K POTASSIUM ION × 4 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.5；286 K；0.1M Na-cacodylate PH 6.5, 0.2 M Mg-Ac, 30% MPD, vapor diffusion, sitting drop, temperature 286K
Resolution 2.24 Å R-free 0.265
5OBA Structure of a modified mouse H-chain ferritin with a lanthanide binding motif Deposited 2017-06-26 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 1–177（177 aa）
Chain B 1–177（177 aa）
Chain C 1–177（177 aa）
Chain D 1–177（177 aa）
Chain E 1–177（177 aa）
Chain F 1–177（177 aa）
Chain G 1–177（177 aa）
Chain H 1–177（177 aa）
Chain I 1–177（177 aa）
Chain J 1–177（177 aa）
Chain K 1–177（177 aa）
Chain L 1–177（177 aa）
Chain M 1–177（177 aa）
Chain N 1–177（177 aa）
Chain O 1–177（177 aa）
Chain P 1–177（177 aa）
Chain Q 1–177（177 aa）
Chain R 1–177（177 aa）
Chain S 1–177（177 aa）
Chain T 1–177（177 aa）
Chain U 1–177（177 aa）
Chain V 1–177（177 aa）
Chain W 1–177（177 aa）
Chain X 1–177（177 aa）
Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G Mutation：H177G FE FE (III) ION × 32 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；294 K；Ammonium sulphate, Tris-HCl
Resolution 2.85 Å R-free 0.170
5OBB Structure of a modified mouse H chain ferritin with a lanthanide binding motif in complex with Terbium Deposited 2017-06-26 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 1–177（177 aa）
Chain B 1–177（177 aa）
Chain C 1–177（177 aa）
Chain D 1–177（177 aa）
Chain E 1–177（177 aa）
Chain F 1–177（177 aa）
Chain G 1–177（177 aa）
Chain H 1–177（177 aa）
Chain I 1–177（177 aa）
Chain J 1–177（177 aa）
Chain K 1–177（177 aa）
Chain L 1–177（177 aa）
Chain M 1–177（177 aa）
Chain N 1–177（177 aa）
Chain O 1–177（177 aa）
Chain P 1–177（177 aa）
Chain Q 1–177（177 aa）
Chain R 1–177（177 aa）
Chain S 1–177（177 aa）
Chain T 1–177（177 aa）
Chain U 1–177（177 aa）
Chain V 1–177（177 aa）
Chain W 1–177（177 aa）
Chain X 1–177（177 aa）
Not recorded TB TERBIUM(III) ION × 32 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；294 K；ammonium sulphate, TRIS-HCl
Resolution 2.65 Å R-free 0.173
6S61 Apoferritin from mouse at 1.84 angstrom resolution Deposited 2019-07-02 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 1–182（182 aa）
Chain B 1–182（182 aa）
Chain C 1–182（182 aa）
Chain D 1–182（182 aa）
Chain E 1–182（182 aa）
Chain F 1–182（182 aa）
Chain G 1–182（182 aa）
Chain H 1–182（182 aa）
Chain I 1–182（182 aa）
Chain J 1–182（182 aa）
Chain K 1–182（182 aa）
Chain L 1–182（182 aa）
Chain M 1–182（182 aa）
Chain N 1–182（182 aa）
Chain O 1–182（182 aa）
Chain P 1–182（182 aa）
Chain Q 1–182（182 aa）
Chain R 1–182（182 aa）
Chain S 1–182（182 aa）
Chain T 1–182（182 aa）
Chain U 1–182（182 aa）
Chain V 1–182（182 aa）
Chain W 1–182（182 aa）
Chain X 1–182（182 aa）
Not recorded FE FE (III) ION × 6 ZN ZINC ION × 24 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 1.84 Å
6SHT Molecular structure of mouse apoferritin resolved at 2.7 Angstroms with the Glacios cryo-microscope Deposited 2019-08-08 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 1–182（182 aa）
Not recorded FE FE (III) ION × 24 MG MAGNESIUM ION × 24 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.4
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.73 Å R-free 0.254
6V21 Mouse heavy chain apoferritin determined using single-particle cryo-EM at 200 keV Deposited 2019-11-21 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 5–178（174 aa）
Chain B 5–178（174 aa）
Chain C 5–178（174 aa）
Chain D 5–178（174 aa）
Chain E 5–178（174 aa）
Chain F 5–178（174 aa）
Chain G 5–178（174 aa）
Chain H 5–178（174 aa）
Chain I 5–178（174 aa）
Chain J 5–178（174 aa）
Chain K 5–178（174 aa）
Chain L 5–178（174 aa）
Chain M 5–178（174 aa）
Chain N 5–178（174 aa）
Chain O 5–178（174 aa）
Chain P 5–178（174 aa）
Chain Q 5–178（174 aa）
Chain R 5–178（174 aa）
Chain S 5–178（174 aa）
Chain T 5–178（174 aa）
Chain U 5–178（174 aa）
Chain V 5–178（174 aa）
Chain W 5–178（174 aa）
Chain X 5–178（174 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；3 uL of sample/grid was manually blotted for 4 seconds prior to immediate plunge-freezing in liquid nitrogen-cooled ethane.
Resolution 1.75 Å
7A4M Cryo-EM structure of mouse heavy-chain apoferritin at 1.22 A Deposited 2020-08-20 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 6–177（172 aa）
Not recorded FE FE (III) ION × 24 ZN ZINC ION × 24 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5；20mM HEPES pH 7.5 150mM NaCl
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 1.22 Å
7KOD Cryo-EM structure of heavy chain mouse apoferritin Deposited 2020-11-08 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 1–182（182 aa）
Chain B 1–182（182 aa）
Chain C 1–182（182 aa）
Chain D 1–182（182 aa）
Chain E 1–182（182 aa）
Chain F 1–182（182 aa）
Chain G 1–182（182 aa）
Chain H 1–182（182 aa）
Chain I 1–182（182 aa）
Chain J 1–182（182 aa）
Chain K 1–182（182 aa）
Chain L 1–182（182 aa）
Chain M 1–182（182 aa）
Chain N 1–182（182 aa）
Chain O 1–182（182 aa）
Chain P 1–182（182 aa）
Chain Q 1–182（182 aa）
Chain R 1–182（182 aa）
Chain S 1–182（182 aa）
Chain T 1–182（182 aa）
Chain U 1–182（182 aa）
Chain V 1–182（182 aa）
Chain W 1–182（182 aa）
Chain X 1–182（182 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 1.66 Å
7TB3 cryo-EM structure of MBP-KIX-apoferritin Deposited 2021-12-21 Assembly 1 Insufficient information Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 7–182（176 aa）
Chain B 7–182（176 aa）
Chain C 7–182（176 aa）
Chain D 7–182（176 aa）
Chain E 7–182（176 aa）
Chain F 7–182（176 aa）
Chain G 7–182（176 aa）
Chain H 7–182（176 aa）
Chain I 7–182（176 aa）
Chain J 7–182（176 aa）
Chain K 7–182（176 aa）
Chain L 7–182（176 aa）
Chain M 7–182（176 aa）
Chain N 7–182（176 aa）
Chain O 7–182（176 aa）
Chain P 7–182（176 aa）
Chain Q 7–182（176 aa）
Chain R 7–182（176 aa）
Chain S 7–182（176 aa）
Chain T 7–182（176 aa）
Chain U 7–182（176 aa）
Chain V 7–182（176 aa）
Chain W 7–182（176 aa）
Chain X 7–182（176 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.57 Å
7TBH cryo-EM structure of MBP-KIX-apoferritin complex with peptide 7 Deposited 2021-12-22 Assembly 1 Insufficient information Heteromer；Protein × 48 PDB declaration: 48-meric（48） Consistent with protein count
Chain A 7–182（176 aa）
Chain B 7–182（176 aa）
Chain C 7–182（176 aa）
Chain D 7–182（176 aa）
Chain E 7–182（176 aa）
Chain F 7–182（176 aa）
Chain G 7–182（176 aa）
Chain H 7–182（176 aa）
Chain I 7–182（176 aa）
Chain J 7–182（176 aa）
Chain K 7–182（176 aa）
Chain L 7–182（176 aa）
Chain M 7–182（176 aa）
Chain N 7–182（176 aa）
Chain O 7–182（176 aa）
Chain P 7–182（176 aa）
Chain Q 7–182（176 aa）
Chain R 7–182（176 aa）
Chain S 7–182（176 aa）
Chain T 7–182（176 aa）
Chain U 7–182（176 aa）
Chain V 7–182（176 aa）
Chain W 7–182（176 aa）
Chain X 7–182（176 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.30 Å
8BK9 Cryo-EM structure of mouse heavy-chain apoferritin at 2.1 A plunged 5ms after mixing with b-galactosidase Deposited 2022-11-08 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 1–182（182 aa）
Chain B 1–182（182 aa）
Chain C 1–182（182 aa）
Chain D 1–182（182 aa）
Chain E 1–182（182 aa）
Chain F 1–182（182 aa）
Chain G 1–182（182 aa）
Chain H 1–182（182 aa）
Chain I 1–182（182 aa）
Chain J 1–182（182 aa）
Chain K 1–182（182 aa）
Chain L 1–182（182 aa）
Chain M 1–182（182 aa）
Chain N 1–182（182 aa）
Chain O 1–182（182 aa）
Chain P 1–182（182 aa）
Chain Q 1–182（182 aa）
Chain R 1–182（182 aa）
Chain S 1–182（182 aa）
Chain T 1–182（182 aa）
Chain V 1–182（182 aa）
Chain W 1–182（182 aa）
Chain X 1–182（182 aa）
Chain Y 1–182（182 aa）
Not recorded FE FE (III) ION × 6 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5；contains Amaranth dye (acid red 27) 32 mM
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.10 Å
8BKA Cryo-EM structure of mouse heavy-chain apoferritin at 2.7 A plunged 35ms after mixing with b-galactosidase Deposited 2022-11-08 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 1–182（182 aa）
Chain B 1–182（182 aa）
Chain C 1–182（182 aa）
Chain D 1–182（182 aa）
Chain E 1–182（182 aa）
Chain F 1–182（182 aa）
Chain G 1–182（182 aa）
Chain H 1–182（182 aa）
Chain I 1–182（182 aa）
Chain J 1–182（182 aa）
Chain K 1–182（182 aa）
Chain L 1–182（182 aa）
Chain M 1–182（182 aa）
Chain N 1–182（182 aa）
Chain O 1–182（182 aa）
Chain P 1–182（182 aa）
Chain Q 1–182（182 aa）
Chain R 1–182（182 aa）
Chain S 1–182（182 aa）
Chain T 1–182（182 aa）
Chain V 1–182（182 aa）
Chain W 1–182（182 aa）
Chain X 1–182（182 aa）
Chain Y 1–182（182 aa）
Not recorded FE FE (III) ION × 6 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5；contains Amaranth dye (acid red 27) 32 mM
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.70 Å
8BKB Cryo-EM structure of mouse heavy-chain apoferritin at 2.2 A plunged 205ms after mixing with b-galactosidase Deposited 2022-11-08 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 1–182（182 aa）
Chain B 1–182（182 aa）
Chain C 1–182（182 aa）
Chain D 1–182（182 aa）
Chain E 1–182（182 aa）
Chain F 1–182（182 aa）
Chain G 1–182（182 aa）
Chain H 1–182（182 aa）
Chain I 1–182（182 aa）
Chain J 1–182（182 aa）
Chain K 1–182（182 aa）
Chain L 1–182（182 aa）
Chain M 1–182（182 aa）
Chain N 1–182（182 aa）
Chain O 1–182（182 aa）
Chain P 1–182（182 aa）
Chain Q 1–182（182 aa）
Chain R 1–182（182 aa）
Chain S 1–182（182 aa）
Chain T 1–182（182 aa）
Chain V 1–182（182 aa）
Chain W 1–182（182 aa）
Chain X 1–182（182 aa）
Chain Y 1–182（182 aa）
Not recorded FE FE (III) ION × 6 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5；contains Amaranth dye (acid red 27) 32 mM
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.20 Å
8EMQ Mouse apoferritin heavy chain with zinc determined using single-particle cryo-EM with Apollo camera. Deposited 2022-09-28 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 6–177（172 aa）
Chain B 6–177（172 aa）
Chain C 6–177（172 aa）
Chain D 6–177（172 aa）
Chain E 6–177（172 aa）
Chain F 6–177（172 aa）
Chain G 6–177（172 aa）
Chain H 6–177（172 aa）
Chain I 6–177（172 aa）
Chain J 6–177（172 aa）
Chain K 6–177（172 aa）
Chain L 6–177（172 aa）
Chain M 6–177（172 aa）
Chain N 6–177（172 aa）
Chain O 6–177（172 aa）
Chain P 6–177（172 aa）
Chain Q 6–177（172 aa）
Chain R 6–177（172 aa）
Chain S 6–177（172 aa）
Chain T 6–177（172 aa）
Chain U 6–177（172 aa）
Chain V 6–177（172 aa）
Chain W 6–177（172 aa）
Chain X 6–177（172 aa）
Not recorded ZN ZINC ION × 24 FE FE (III) ION × 6 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5；DTT are added freshly before use.
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 1.66 Å
8EN7 Mouse apoferritin heavy chain without zinc determined using single-particle cryo-EM with Apollo camera. Deposited 2022-09-28 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 6–177（172 aa）
Chain B 6–177（172 aa）
Chain C 6–177（172 aa）
Chain D 6–177（172 aa）
Chain E 6–177（172 aa）
Chain F 6–177（172 aa）
Chain G 6–177（172 aa）
Chain H 6–177（172 aa）
Chain I 6–177（172 aa）
Chain J 6–177（172 aa）
Chain K 6–177（172 aa）
Chain L 6–177（172 aa）
Chain M 6–177（172 aa）
Chain N 6–177（172 aa）
Chain O 6–177（172 aa）
Chain P 6–177（172 aa）
Chain Q 6–177（172 aa）
Chain R 6–177（172 aa）
Chain S 6–177（172 aa）
Chain T 6–177（172 aa）
Chain U 6–177（172 aa）
Chain V 6–177（172 aa）
Chain W 6–177（172 aa）
Chain X 6–177（172 aa）
Not recorded FE FE (III) ION × 6 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5；DTT are added freshly before use.
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 1.68 Å
8J5A Single-particle cryo-EM structure of mouse apoferritin at 1.19 Angstrom resolution (Dataset A) Deposited 2023-04-21 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 6–177（172 aa）
Not recorded NA SODIUM ION × 24 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen NITROGEN
Resolution 1.19 Å
8J5A Single-particle cryo-EM structure of mouse apoferritin at 1.19 Angstrom resolution (Dataset A) Deposited 2023-04-21 Assembly 2 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric（1） Consistent with protein count
Chain A 6–177（172 aa）
Not recorded NA SODIUM ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen NITROGEN
Resolution 1.19 Å
8J5A Single-particle cryo-EM structure of mouse apoferritin at 1.19 Angstrom resolution (Dataset A) Deposited 2023-04-21 Assembly 3 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric（1） Consistent with protein count
Chain A 6–177（172 aa）
Not recorded NA SODIUM ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen NITROGEN
Resolution 1.19 Å
8PVC Structure of mouse heavy-chain apoferritin determined by cryoEM at 100 keV Deposited 2023-07-17 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 1–182（182 aa）
Not recorded FE FE (III) ION × 24 ZN ZINC ION × 24 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.60 Å
8RQB Cryo-EM structure of mouse heavy-chain apoferritin Deposited 2024-01-17 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 6–177（172 aa）
Chain B 6–177（172 aa）
Chain C 6–177（172 aa）
Chain D 6–177（172 aa）
Chain E 6–177（172 aa）
Chain F 6–177（172 aa）
Chain G 6–177（172 aa）
Chain H 6–177（172 aa）
Chain I 6–177（172 aa）
Chain J 6–177（172 aa）
Chain K 6–177（172 aa）
Chain L 6–177（172 aa）
Chain M 6–177（172 aa）
Chain N 6–177（172 aa）
Chain O 6–177（172 aa）
Chain P 6–177（172 aa）
Chain Q 6–177（172 aa）
Chain R 6–177（172 aa）
Chain S 6–177（172 aa）
Chain T 6–177（172 aa）
Chain U 6–177（172 aa）
Chain V 6–177（172 aa）
Chain W 6–177（172 aa）
Chain X 6–177（172 aa）
Not recorded FE FE (III) ION × 6 ZN ZINC ION × 24 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 1.09 Å
8T4Q 2.07 Angstrom CryoEM Structure of Heavy Chain Apoferritin from Mus Musculus From 200kV Microscope Deposited 2023-06-09 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 6–177（172 aa）
Chain B 6–177（172 aa）
Chain C 6–177（172 aa）
Chain D 6–177（172 aa）
Chain E 6–177（172 aa）
Chain F 6–177（172 aa）
Chain G 6–177（172 aa）
Chain H 6–177（172 aa）
Chain I 6–177（172 aa）
Chain J 6–177（172 aa）
Chain K 6–177（172 aa）
Chain L 6–177（172 aa）
Chain M 6–177（172 aa）
Chain N 6–177（172 aa）
Chain O 6–177（172 aa）
Chain P 6–177（172 aa）
Chain Q 6–177（172 aa）
Chain R 6–177（172 aa）
Chain S 6–177（172 aa）
Chain T 6–177（172 aa）
Chain U 6–177（172 aa）
Chain V 6–177（172 aa）
Chain W 6–177（172 aa）
Chain X 6–177（172 aa）
Not recorded FE FE (III) ION × 24 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.4
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.07 Å
8TU7 Cryo-EM structure of Apoferritin collected by EPU on Glacios at 2.5 Angstrom resolution Deposited 2023-08-15 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 1–182（182 aa）
Chain B 1–182（182 aa）
Chain C 1–182（182 aa）
Chain D 1–182（182 aa）
Chain E 1–182（182 aa）
Chain F 1–182（182 aa）
Chain G 1–182（182 aa）
Chain H 1–182（182 aa）
Chain I 1–182（182 aa）
Chain J 1–182（182 aa）
Chain K 1–182（182 aa）
Chain L 1–182（182 aa）
Chain M 1–182（182 aa）
Chain N 1–182（182 aa）
Chain O 1–182（182 aa）
Chain P 1–182（182 aa）
Chain Q 1–182（182 aa）
Chain R 1–182（182 aa）
Chain S 1–182（182 aa）
Chain T 1–182（182 aa）
Chain U 1–182（182 aa）
Chain V 1–182（182 aa）
Chain W 1–182（182 aa）
Chain X 1–182（182 aa）
Not recorded FE FE (III) ION × 6 ZN ZINC ION × 24 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.50 Å
8TU8 Cryo-EM structure of Apoferritin collected by SerialEM on Glacios at 2.1 Angstrom resolution Deposited 2023-08-15 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 1–182（182 aa）
Chain B 1–182（182 aa）
Chain C 1–182（182 aa）
Chain D 1–182（182 aa）
Chain E 1–182（182 aa）
Chain F 1–182（182 aa）
Chain G 1–182（182 aa）
Chain H 1–182（182 aa）
Chain I 1–182（182 aa）
Chain J 1–182（182 aa）
Chain K 1–182（182 aa）
Chain L 1–182（182 aa）
Chain M 1–182（182 aa）
Chain N 1–182（182 aa）
Chain O 1–182（182 aa）
Chain P 1–182（182 aa）
Chain Q 1–182（182 aa）
Chain R 1–182（182 aa）
Chain S 1–182（182 aa）
Chain T 1–182（182 aa）
Chain U 1–182（182 aa）
Chain V 1–182（182 aa）
Chain W 1–182（182 aa）
Chain X 1–182（182 aa）
Not recorded FE FE (III) ION × 6 ZN ZINC ION × 24 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.10 Å
8TUE Cryo-EM structure of Apoferritin collected by Leginon on Glacios at 2.1 Angstrom resolution Deposited 2023-08-16 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 1–182（182 aa）
Chain B 1–182（182 aa）
Chain C 1–182（182 aa）
Chain D 1–182（182 aa）
Chain E 1–182（182 aa）
Chain F 1–182（182 aa）
Chain G 1–182（182 aa）
Chain H 1–182（182 aa）
Chain I 1–182（182 aa）
Chain J 1–182（182 aa）
Chain K 1–182（182 aa）
Chain L 1–182（182 aa）
Chain M 1–182（182 aa）
Chain N 1–182（182 aa）
Chain O 1–182（182 aa）
Chain P 1–182（182 aa）
Chain Q 1–182（182 aa）
Chain R 1–182（182 aa）
Chain S 1–182（182 aa）
Chain T 1–182（182 aa）
Chain U 1–182（182 aa）
Chain V 1–182（182 aa）
Chain W 1–182（182 aa）
Chain X 1–182（182 aa）
Not recorded ZN ZINC ION × 24 FE FE (III) ION × 6 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.10 Å
9IUY Cryo-EM structure of mouse heavy-chain apoferritin resolved at 1.51 Angstroms Deposited 2024-07-22 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 1–182（182 aa）
Chain B 1–182（182 aa）
Chain C 1–182（182 aa）
Chain D 1–182（182 aa）
Chain E 1–182（182 aa）
Chain F 1–182（182 aa）
Chain G 1–182（182 aa）
Chain H 1–182（182 aa）
Chain I 1–182（182 aa）
Chain J 1–182（182 aa）
Chain K 1–182（182 aa）
Chain L 1–182（182 aa）
Chain M 1–182（182 aa）
Chain N 1–182（182 aa）
Chain O 1–182（182 aa）
Chain P 1–182（182 aa）
Chain Q 1–182（182 aa）
Chain R 1–182（182 aa）
Chain S 1–182（182 aa）
Chain T 1–182（182 aa）
Chain U 1–182（182 aa）
Chain V 1–182（182 aa）
Chain W 1–182（182 aa）
Chain X 1–182（182 aa）
Not recorded MG MAGNESIUM ION × 32 K POTASSIUM ION × 24 FE FE (III) ION × 6 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5；30 mM HEPES, 150 mM NaCl, 1mM DTT
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 1.51 Å
9WAL Apoferritin (118% Super resolution Nyquist, 236% physical Nyquist) by PASR on Acquisition-time Super Resolution K3 data Deposited 2025-08-12 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 5–178（174 aa）
Chain B 5–178（174 aa）
Chain C 5–178（174 aa）
Chain D 5–178（174 aa）
Chain E 5–178（174 aa）
Chain F 5–178（174 aa）
Chain G 5–178（174 aa）
Chain H 5–178（174 aa）
Chain I 5–178（174 aa）
Chain J 5–178（174 aa）
Chain K 5–178（174 aa）
Chain L 5–178（174 aa）
Chain M 5–178（174 aa）
Chain N 5–178（174 aa）
Chain O 5–178（174 aa）
Chain P 5–178（174 aa）
Chain Q 5–178（174 aa）
Chain R 5–178（174 aa）
Chain S 5–178（174 aa）
Chain T 5–178（174 aa）
Chain U 5–178（174 aa）
Chain V 5–178（174 aa）
Chain W 5–178（174 aa）
Chain X 5–178（174 aa）
Not recorded FE FE (III) ION × 6 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 1.67 Å

This page presents structural evidence recorded in PDB/mmCIF.“No recorded non-water small molecule” does not prove that the experimental sample was ligand-free; experimental conditions belong to the PDB experiment, while ligands and copy counts are shown for each biological assembly.