1go4

Crystal structure of Mad1-Mad2 reveals a conserved Mad2 binding motif in Mad1 and Cdc20.

Method: X-RAY DIFFRACTION D_max: 180.2 Å Quality: GOOD

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 8 PDB 声明：octameric（8）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–205 链 B； UniProt 1–205 链 C； UniProt 1–205 链 D； UniProt 1–205	突变：R133A	Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1 × 4 （Q9Y6D9）	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.2；PROTEIN CONCENTRATION 7.5 MG/ML HANGING DROP METHOD, WELL=100 MM AMMONIUM SULPHATE, 100 MM AMMONIUM CITRATE PH 5.2, 10 MM DTT	分辨率 2.05 Å R-free 0.268

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1GO4	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1DUJ SOLUTION STRUCTURE OF THE SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT PROTEIN HUMAN MAD2 提交 2000-01-17	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 11–195（185 aa）片段：FULL PROTEIN WITHOUT BOTH N- AND C-TERMINAL 10 RESIDUES	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.8；303 K；离子强度（mmCIF原始值）300mM KCl；压力 ambient NMR测量条件 pH 6.8；303 K；离子强度（mmCIF原始值）300mM KCl；压力 ambient NMR测量条件 pH 6.8；303 K；离子强度（mmCIF原始值）300mM KCl；压力 ambient NMR测量条件 pH 6.8；303 K；离子强度（mmCIF原始值）300mM KCl；压力 ambient NMR测量条件 pH 6.8；303 K；离子强度（mmCIF原始值）300mM KCl；压力 ambient NMR样品组成 1.2mM Mad2 protein U-15N,13C,2H; 50mM sodium phosphate (pH 6.8), 300mM KCl, 5mM DTT, 0.04% NaN3; 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1.4mM Mad2 protein U-15N,13C; U-60% 2H; 50mM sodium phosphate (pH 6.8), 300mM KCl, 5mM DTT, 0.04% NaN3; 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1.5mM Mad2 protein U-15N; 50mM sodium phosphate (pH 6.8), 300mM KCl, 5mM DTT, 0.04% NaN3; 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1.6mM Mad2 protein U-10% 13C; 50mM sodium phosphate (pH 6.8), 300mM KCl, 5mM DTT, 0.04% NaN3; 100% D2O \| 100% D2O NMR样品组成 1.7mM Mad2 protein U-15N,13C; 50mM sodium phosphate (pH 6.8), 300mM KCl, 5mM DTT, 0.04% NaN3; 100% D2O \| 100% D2O	分辨率未提供
1KLQ The Mad2 Spindle Checkpoint Protein Undergoes Similar Major Conformational Changes upon Binding to Either Mad1 or Cdc20 提交 2001-12-12	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 9–205（197 aa）片段：MISSING N-TERMINAL 10 RESIDUES	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.3M KCl；压力 ambient NMR测量条件 pH 7.4；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.3M KCl；压力 ambient NMR测量条件 pH 7.4；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.3M KCl；压力 ambient NMR测量条件 pH 7.4；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.3M KCl；压力 ambient NMR测量条件 pH 7.4；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.3M KCl；压力 ambient NMR测量条件 pH 7.4；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.3M KCl；压力 ambient NMR样品组成 0.8mM Mad2 protein U-15N; 1mM MBP1 NA; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 0.8mM Mad2 protein U-15N, 13C, 2H; 1mM MBP1 NA; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 0.8mM Mad2 protein U-15N, 13C; 1mM MBP1 NA; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 0.8mM Mad2 protein U-15N, 13C, U-60% 2H; 1mM MBP1 NA; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 0.8mM MBP1 U-15N; 1mM Mad2 protein NA; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 0.8mM MBP1 U-15N, 13C; 1mM Mad2 protein NA; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
1S2H The Mad2 spindle checkpoint protein possesses two distinct natively folded states 提交 2004-01-08	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–205（205 aa）	突变：R133A	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.8；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.3M KCl；压力 ambient NMR样品组成 0.8mM Mad2 protein U-15N,13C,2H \| 90% H2O, 10% D2O; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT NMR样品组成 0.8mM Mad2 protein U-15N \| 90% H2O, 10% D2O; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT NMR样品组成 0.8mM Mad2 protein U-15N,13C \| 90% H2O, 10% D2O; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT	分辨率未提供
2QYF Crystal structure of the Mad2/p31(comet)/Mad2-binding peptide ternary complex 提交 2007-08-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 1–205（205 aa）	突变：L13A 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5；289 K；16% (w/v) PEG 3350, 16% (v/v) glycerol, 125 mM sodium phosphate (pH 5.0), 100 mM NaCl, 25 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K	分辨率 2.30 Å R-free 0.257
2QYF Crystal structure of the Mad2/p31(comet)/Mad2-binding peptide ternary complex 提交 2007-08-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 C 1–205（205 aa）	突变：L13A 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5；289 K；16% (w/v) PEG 3350, 16% (v/v) glycerol, 125 mM sodium phosphate (pH 5.0), 100 mM NaCl, 25 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K	分辨率 2.30 Å R-free 0.257
2V64 Crystallographic structure of the conformational dimer of the Spindle Assembly Checkpoint protein Mad2. 提交 2007-07-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 2–205（204 aa）片段：RESIDUES 2-205 链 E 2–108（107 aa）片段：RESIDUES 2-108,118-205 链 E 118–205（88 aa）片段：RESIDUES 2-108,118-205	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4.6；0.1M NAACETATE PH 4.6, 3.5M NAFORMATE	分辨率 2.90 Å R-free 0.273
2V64 Crystallographic structure of the conformational dimer of the Spindle Assembly Checkpoint protein Mad2. 提交 2007-07-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 C 2–205（204 aa）片段：RESIDUES 2-205 链 D 2–108（107 aa）片段：RESIDUES 2-108,118-205 链 D 118–205（88 aa）片段：RESIDUES 2-108,118-205	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4.6；0.1M NAACETATE PH 4.6, 3.5M NAFORMATE	分辨率 2.90 Å R-free 0.273
2V64 Crystallographic structure of the conformational dimer of the Spindle Assembly Checkpoint protein Mad2. 提交 2007-07-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 F 2–205（204 aa）片段：RESIDUES 2-205 链 H 2–108（107 aa）片段：RESIDUES 2-108,118-205 链 H 118–205（88 aa）片段：RESIDUES 2-108,118-205	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4.6；0.1M NAACETATE PH 4.6, 3.5M NAFORMATE	分辨率 2.90 Å R-free 0.273
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–205（205 aa）	突变：YES	MG MAGNESIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 3 PE4 2-{2-[2-(2-{2-[2-(2-ETHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHANOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 10 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 J 1–205（205 aa）	突变：YES	CL CHLORIDE ION × 5	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 11 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 K 1–205（205 aa）	突变：YES	MG MAGNESIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 2 PE3 3,6,9,12,15,18,21,24,27,30,33,36,39-TRIDECAOXAHENTETRACONTANE-1,41-DIOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 12 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 L 1–205（205 aa）	突变：YES	MG MAGNESIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 3 PE4 2-{2-[2-(2-{2-[2-(2-ETHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHANOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 1–205（205 aa）	突变：YES	MG MAGNESIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 4 PE3 3,6,9,12,15,18,21,24,27,30,33,36,39-TRIDECAOXAHENTETRACONTANE-1,41-DIOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 C 1–205（205 aa）	突变：YES	MG MAGNESIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 3 PE3 3,6,9,12,15,18,21,24,27,30,33,36,39-TRIDECAOXAHENTETRACONTANE-1,41-DIOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 D 1–205（205 aa）	突变：YES	CL CHLORIDE ION × 5	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 5 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 E 1–205（205 aa）	突变：YES	MG MAGNESIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 5 PE4 2-{2-[2-(2-{2-[2-(2-ETHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHANOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 6 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 F 1–205（205 aa）	突变：YES	MG MAGNESIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 2 PE3 3,6,9,12,15,18,21,24,27,30,33,36,39-TRIDECAOXAHENTETRACONTANE-1,41-DIOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 7 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 G 1–205（205 aa）	突变：YES	MG MAGNESIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1 PE3 3,6,9,12,15,18,21,24,27,30,33,36,39-TRIDECAOXAHENTETRACONTANE-1,41-DIOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 8 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 H 1–205（205 aa）	突变：YES	PE3 3,6,9,12,15,18,21,24,27,30,33,36,39-TRIDECAOXAHENTETRACONTANE-1,41-DIOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 9 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 I 1–205（205 aa）	突变：YES	CL CHLORIDE ION × 4 PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
3GMH Crystal Structure of the Mad2 Dimer 提交 2009-03-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 11–205（195 aa）链 B 11–205（195 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；294 K；1.6M ammonium sulfate, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K	分辨率 3.95 Å R-free 0.251
3GMH Crystal Structure of the Mad2 Dimer 提交 2009-03-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 11–205（195 aa）链 D 11–205（195 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；294 K；1.6M ammonium sulfate, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K	分辨率 3.95 Å R-free 0.251
3GMH Crystal Structure of the Mad2 Dimer 提交 2009-03-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 E 11–205（195 aa）链 F 11–205（195 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；294 K；1.6M ammonium sulfate, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K	分辨率 3.95 Å R-free 0.251
3GMH Crystal Structure of the Mad2 Dimer 提交 2009-03-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 G 11–205（195 aa）链 H 11–205（195 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；294 K；1.6M ammonium sulfate, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K	分辨率 3.95 Å R-free 0.251
3GMH Crystal Structure of the Mad2 Dimer 提交 2009-03-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 5 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 I 11–205（195 aa）链 J 11–205（195 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；294 K；1.6M ammonium sulfate, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K	分辨率 3.95 Å R-free 0.251
3GMH Crystal Structure of the Mad2 Dimer 提交 2009-03-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 6 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 K 11–205（195 aa）链 L 11–205（195 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；294 K；1.6M ammonium sulfate, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K	分辨率 3.95 Å R-free 0.251
5KHU Model of human Anaphase-promoting complex/Cyclosome (APC15 deletion mutant), in complex with the Mitotic checkpoint complex (APC/C-CDC20-MCC) based on cryo EM data at 4.8 Angstrom resolution 提交 2016-06-15	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 23 PDB 声明：23-meric	链 T 1–205（205 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 4.80 Å
5LCW Cryo-EM structure of the Anaphase-promoting complex/Cyclosome, in complex with the Mitotic checkpoint complex (APC/C-MCC) at 4.2 angstrom resolution 提交 2016-06-22	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 23 PDB 声明：23-meric	链 Z 1–205（205 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 4.20 Å
6F0X Cryo-EM structure of TRIP13 in complex with ATP gamma S, p31comet, C-Mad2 and Cdc20 提交 2017-11-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 9 PDB 声明：nonameric	链 Z 1–205（205 aa）	未记录	AGS PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER × 5	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 4.60 Å
6TLJ Cryo-EM structure of the Anaphase-promoting complex/Cyclosome, in complex with the Mitotic checkpoint complex (APC/C-MCC) at 3.8 angstrom resolution 提交 2019-12-02	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 23 PDB 声明：23-meric	链 Z 1–205（205 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.80 Å

共 11 个其他 PDB 条目、30 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	MD2L1_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–205； UniProt 1–205 作者链 B； PDB构建体 1–205； UniProt 1–205 作者链 C； PDB构建体 1–205； UniProt 1–205 作者链 D； PDB构建体 1–205； UniProt 1–205

Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1

Homo sapiens

UniProt Q9Y6D9

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 8 PDB 声明：octameric（8）与蛋白拷贝数一致	链 E； UniProt 393–492 链 F； UniProt 393–492 链 G； UniProt 393–492 链 H； UniProt 393–492	片段：RESIDUES 485-584	Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A × 4 （Q13257）	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.2；PROTEIN CONCENTRATION 7.5 MG/ML HANGING DROP METHOD, WELL=100 MM AMMONIUM SULPHATE, 100 MM AMMONIUM CITRATE PH 5.2, 10 MM DTT	分辨率 2.05 Å R-free 0.268

数据库中的同蛋白其他状态

其他 PDB	相对当前条目 1GO4	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
4DZO Structure of Human Mad1 C-terminal Domain Reveals Its Involvement in Kinetochore Targeting 提交 2012-03-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 597–718（122 aa）片段：C-terminal domain, UNP residues 597-718 链 B 597–718（122 aa）片段：C-terminal domain, UNP residues 597-718	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 hanging-drop vapor diffusion；pH 6.2；293 K；20 mM Tris, 100 mM KCl, 1 mM TCEP, 26% (w/v) PEG1500, 0.1 M Na Cacodylate, pH 6.2, 1mM reduced L-Glutathione;, hanging-drop vapor diffusion, temperature 293K	分辨率 1.76 Å R-free 0.197
7B1F Orthorhombic P212121 Structure of Human Mad1 C-terminal Domain in Complex with Phosphorylated Bub1 CD1 Domain 提交 2020-11-24	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 597–718（122 aa）链 B 597–718（122 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；20% PEG 4000, 0.1 M Hepes pH 7.5, 10% isopropanol	分辨率 1.75 Å R-free 0.287
7B1H Monoclinic P21 Structure of Human Mad1 C-terminal Domain in Complex with Phosphorylated Bub1 CD1 Domain 提交 2020-11-24	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 597–718（122 aa）链 B 597–718（122 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；8% Isopropanol, 20% PEG 4000, 0.1 M Na HEPES, pH 7.5	分辨率 2.40 Å R-free 0.281
7B1H Monoclinic P21 Structure of Human Mad1 C-terminal Domain in Complex with Phosphorylated Bub1 CD1 Domain 提交 2020-11-24	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 E 597–718（122 aa）链 F 597–718（122 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；8% Isopropanol, 20% PEG 4000, 0.1 M Na HEPES, pH 7.5	分辨率 2.40 Å R-free 0.281
7B1J Orthorhombic P21212 Structure of Human Mad1 C-terminal Domain in Complex with Phosphorylated Bub1 CD1 Domain 提交 2020-11-25	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 597–718（122 aa）链 B 597–718（122 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；10% Isopropanol, 0.1 M Na HEPES, pH 7.5, 20% PEG 4000	分辨率 2.90 Å R-free 0.296

共 4 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	MD1L1_HUMAN
Isoform	Q9Y6D9-3
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 E； PDB构建体 1–100； UniProt 393–492 作者链 F； PDB构建体 1–100； UniProt 393–492 作者链 G； PDB构建体 1–100； UniProt 393–492 作者链 H； PDB构建体 1–100； UniProt 393–492

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

下载 Download SAXS (.dat) P(r) (.pr.out) CIF

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1go4
沉积日期 deposition_date	2001-10-17
结构标题 title	Crystal structure of Mad1-Mad2 reveals a conserved Mad2 binding motif in Mad1 and Cdc20.
关键词 keywords	MITOTIC SPINDLE CHECKPOINT, CELL CYCLE, MITOSIS, NUCLEAR PRO; CELL CYCLE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	46.38 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	46.89 Å
零角强度 I(0) i0	259647000.00
分子量 molecular_weight	132240.0 kDa
排除体积 excluded_volume	165820 Å³
包络体积 envelope_volume	257210 Å³
水化壳体积 shell_volume	48363 Å³
包络直径 envelope_diameter	190.6 Å
壳层 Rg shell_rg	47.61 Å
包络 Rg envelope_rg	46.36 Å
形状 Rg shape_rg	46.85 Å
总 Rg total_rg	47.06 Å
总原子数 total_atoms	9300
残基数 n_residues	1146
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	180.2 Å
Rg (实空间) rg_real	46.88 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	2.54 Å
I(0) (实空间) i0_real	2.5960e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	5.8610e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	46.38 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	259500000.0000
解质量估计 total_estimate	0.7785
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	37.1 Å
偏度 Skewness skewness	0.497
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.324
角度范围 angular_range	— – 0.1700 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	31290000.0000
实空间数据点数 n_real_points	35
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.508; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.613; Smooth: 0.979

▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
分子量 formula_weight	23447.8 kDa
突变 mutation	R133A
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	4

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B,C,D
原子数 atom_count	9928

MALQLSREQGITLRGSAEIVAEFFSFGINSILYQRGIYPSETFTRVQKYGLTLLVTTDLELIKYLNNVVEQLKDWLYKCSVQKLVVVISNIESGEVLERWQFDIECDKTAKDDSAPREKSQKAIQDEIRSVIAQITATVTFLPLLEVSCSFDLLIYTDKDLVVPEKWEESGPQFITNSEEVRLRSFTTTIHKVNSMVAYKIPVND

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	Human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	ESCHERICHIA COLI

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1
分子量 formula_weight	11693.1 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	4

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	E,F,G,H

SSAEQSFLFSREEADTLRLKVEELEGERSRLEEEKRMLEAQLERRALQGDYDQSRTKVLHMSLNPTSVARQRLREDHSQLQAECERLRGLLRAMERGGTV

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	Human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	ESCHERICHIA COLI

实体 3 Entity 3 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	628

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 16 domains

SCOP 2.08 (8 domains)

结构域编号 domain_id	d1go4a_
类 Class class	d — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold fold	d.135 — The spindle assembly checkpoint protein mad2
超家族 Superfamily superfamily	d.135.1 — The spindle assembly checkpoint protein mad2
家族 Family family	d.135.1.1 — The spindle assembly checkpoint protein mad2

结构域编号 domain_id	d1go4b_
类 Class class	d — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold fold	d.135 — The spindle assembly checkpoint protein mad2
超家族 Superfamily superfamily	d.135.1 — The spindle assembly checkpoint protein mad2
家族 Family family	d.135.1.1 — The spindle assembly checkpoint protein mad2

结构域编号 domain_id	d1go4c_
类 Class class	d — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold fold	d.135 — The spindle assembly checkpoint protein mad2
超家族 Superfamily superfamily	d.135.1 — The spindle assembly checkpoint protein mad2
家族 Family family	d.135.1.1 — The spindle assembly checkpoint protein mad2

结构域编号 domain_id	d1go4d_
类 Class class	d — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold fold	d.135 — The spindle assembly checkpoint protein mad2
超家族 Superfamily superfamily	d.135.1 — The spindle assembly checkpoint protein mad2
家族 Family family	d.135.1.1 — The spindle assembly checkpoint protein mad2

结构域编号 domain_id	d1go4e_
类 Class class	h — Coiled coil proteins
折叠类型 Fold fold	h.1 — Parallel coiled-coil
超家族 Superfamily superfamily	h.1.22 — Mitotic arrest deficient-like 1, Mad1
家族 Family family	h.1.22.1 — Mitotic arrest deficient-like 1, Mad1

结构域编号 domain_id	d1go4f_
类 Class class	h — Coiled coil proteins
折叠类型 Fold fold	h.1 — Parallel coiled-coil
超家族 Superfamily superfamily	h.1.22 — Mitotic arrest deficient-like 1, Mad1
家族 Family family	h.1.22.1 — Mitotic arrest deficient-like 1, Mad1

结构域编号 domain_id	d1go4g_
类 Class class	h — Coiled coil proteins
折叠类型 Fold fold	h.1 — Parallel coiled-coil
超家族 Superfamily superfamily	h.1.22 — Mitotic arrest deficient-like 1, Mad1
家族 Family family	h.1.22.1 — Mitotic arrest deficient-like 1, Mad1

结构域编号 domain_id	d1go4h_
类 Class class	h — Coiled coil proteins
折叠类型 Fold fold	h.1 — Parallel coiled-coil
超家族 Superfamily superfamily	h.1.22 — Mitotic arrest deficient-like 1, Mad1
家族 Family family	h.1.22.1 — Mitotic arrest deficient-like 1, Mad1

CATH v4.4 (8 domains)

结构域编号 domain_id	1go4A00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology	900 — Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — HORMA domain

结构域编号 domain_id	1go4B00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology	900 — Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — HORMA domain

结构域编号 domain_id	1go4C00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology	900 — Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — HORMA domain

结构域编号 domain_id	1go4D00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology	900 — Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — HORMA domain

结构域编号 domain_id	1go4E00
类 Class class	6 — Special
架构 Architecture architecture	10 — Helix non-globular
拓扑 Topology topology	250 — Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	90 —

结构域编号 domain_id	1go4F00
类 Class class	6 — Special
架构 Architecture architecture	10 — Helix non-globular
拓扑 Topology topology	250 — Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	90 —

结构域编号 domain_id	1go4G00
类 Class class	6 — Special
架构 Architecture architecture	10 — Helix non-globular
拓扑 Topology topology	250 — Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	90 —

结构域编号 domain_id	1go4H00
类 Class class	6 — Special
架构 Architecture architecture	10 — Helix non-globular
拓扑 Topology topology	250 — Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	90 —

▶

8. 引用文献 (1)

▶

晶胞边长 a length_a	111.037 Å
晶胞边长 b length_b	63.023 Å
晶胞边长 c length_c	139.511 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	111.65 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	8

空间群 space_group	P 1 21 1
空间群编号 int_tables_number	4
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.050 Å
最低分辨率 resolution_low	24.500 Å
R 因子 r_factor	0.2400
R_work r_work	0.2400
R_free r_free	0.2680

fit	/app/data/saxs_computation/go/1go4/1go4.fit
pddf	/app/data/pr_computation/go/1go4/1go4.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/go/1go4/1go4.dat

Crystal structure of Mad1-Mad2 reveals a conserved Mad2 binding motif in Mad1 and Cdc20.

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD1

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 3 Entity 3 water

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 16 domains

SCOP 2.08 (8 domains)

CATH v4.4 (8 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)