SAXSdb — 1mwn

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

S-100 protein, beta chain

Rattus norvegicus

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 0–91 链 B； UniProt 0–91	未记录	F-actin capping protein alpha-1 subunit × 2 （P52907） CA CALCIUM ION × 4	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6.5；310 K；离子强度（mmCIF原始值）25 mM；压力 ambient NMR样品组成：2.2 mM S100B (subunit concentration), 5.2 mM CaCl2, 2.6 mM TRTK-12 peptide, 10 mM tris-d11, 15 mM NaCl, 0.1 mM EDTA, 5 mM DTT, 0.35 mM NaN3 \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1MWN	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1B4C SOLUTION STRUCTURE OF RAT APO-S100B USING DIPOLAR COUPLINGS 提交 1998-12-17	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–91（91 aa）链 B 1–91（91 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；310 K；离子强度（mmCIF原始值）25mM；压力 1	分辨率未提供
1DT7 SOLUTION STRUCTURE OF THE C-TERMINAL NEGATIVE REGULATORY DOMAIN OF P53 IN A COMPLEX WITH CA2+-BOUND S100B(BB) 提交 2000-01-11	构建体不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–92（92 aa）片段：BETA CHAIN 链 B 1–92（92 aa）片段：BETA CHAIN	未记录	CA CALCIUM ION × 4	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；310 K；离子强度（mmCIF原始值）25 mM；压力 ambient NMR样品组成 3-6 mM S100 (subunit concentration), 0.1 mM EDTA, 0.34 mM NaN3, 5 mM DTT, 17 mM NaCl, 10 mM d11-tris-HCl, 7% D2O, 6-13 mM CaCl2, 4.8-10 mM p53 peptide \| 7% D2O, 93% H2O	分辨率未提供
1QLK SOLUTION STRUCTURE OF CA(2+)-LOADED RAT S100B (BETABETA) NMR, 20 STRUCTURES 提交 1997-09-26	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–91（91 aa）片段：SUBUNITS A AND B 链 B 1–91（91 aa）片段：SUBUNITS A AND B	未记录	CA CALCIUM ION × 4	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；310 K；离子强度（mmCIF原始值）22mM；压力 ATMOSPHERIC NMR样品组成 WATER	分辨率未提供
1SYM 3-D SOLUTION STRUCTURE OF REDUCED APO-S100B FROM RAT, NMR, 20 STRUCTURES 提交 1996-05-29	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–91（91 aa）链 B 1–91（91 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件	分辨率未提供
1XYD NMR Solution Structure of Rat Zinc-Calcium-S100B, 20 Structures 提交 2004-11-09	聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 0–91（92 aa）链 B 0–91（92 aa）	未记录	CA CALCIUM ION × 4 ZN ZINC ION × 2	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.2；310.15 K；压力 ambient NMR样品组成 3 mM 15N S100B (monomer concentration), 3 mM Zinc acetate, 10 mM CaCl2, 0.34 mM NaN3, 15 mM NaCl, <0.07 mM DTT, 10 mM TES, 10% D2O NMR样品组成 3 mM 15N,13C S100B (monomer concentration), 3 mM Zinc acetate, 10 mM CaCl2, 0.34 mM NaN3, 15 mM NaCl, <0.07 mM DTT, 10 mM TES, 10% D2O NMR样品组成 1 mM 15N S100B (monomer concentration), 1 mM Zinc acetate, 3.3 mM CaCl2, 0.34 mM NaN3, 15 mM NaCl, <0.07 mM DTT, 10 mM TES, 10% D2O	分辨率未提供
2K7O Ca2+-S100B, refined with RDCs 提交 2008-08-17	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 2–92（91 aa）链 B 2–92（91 aa）	未记录	CA CALCIUM ION × 4	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.7；310 K；离子强度（mmCIF原始值）50；压力 ambient NMR样品组成 400 uM [U-15N] S100B, 10 mM CaCl2, 25 mM NaCl, 10 mM [U-99% 2H] MES, pH 6.7, 10 mM DTT, .1 mM NaN3, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供

共 6 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	S100B_RAT
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–92； UniProt 0–91 作者链 B； PDB构建体 1–92； UniProt 0–91

F-actin capping protein alpha-1 subunit

物种未注明

UniProt P52907

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4）与蛋白拷贝数一致	链 X； UniProt 265–276 链 Y； UniProt 265–276	片段：Residues 265-276	S-100 protein, beta chain × 2 （P04631） CA CALCIUM ION × 4	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6.5；310 K；离子强度（mmCIF原始值）25 mM；压力 ambient NMR样品组成：2.2 mM S100B (subunit concentration), 5.2 mM CaCl2, 2.6 mM TRTK-12 peptide, 10 mM tris-d11, 15 mM NaCl, 0.1 mM EDTA, 5 mM DTT, 0.35 mM NaN3 \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1MWN	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1MQ1 Ca2+-S100B-TRTK-12 complex 提交 2002-09-13	构建体不同配体/离子不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 C 265–276（12 aa）片段：TRTK-12 peptide, RESIDUES 265-276 链 D 265–276（12 aa）片段：TRTK-12 peptide, RESIDUES 265-276	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.05；308 K；离子强度（mmCIF原始值）35 mM KCl；压力 ambient NMR样品组成 U-13C, U-15N S100B (1.0 mM) unlabelled TRTK-12 (1.2 mM) 3 mM CaCl2 \| 90% H20, 10% D20 NMR样品组成 U-2H, U-15N S100B (0.35 mM) unlabelled TRTK-12 (0.80 mM) 1 mM CaCl2 \| 90% H20, 10% D20 NMR样品组成 U-13C, U-15N S100B (1.0 mM) 13C-acetyl, 13C-Ile TRTK-12 (1.2 mM) 3 mM CaCl2 \| 90% H20, 10% D20 NMR样品组成 U-13C/U-12C S100B heterodimer (1.0mM) Unlabelled TRTK-12 (1.2 mM) 3 mM CaCl2 \| 90% H20, 10% D20	分辨率未提供
7T5Q Cryo-EM Structure of a Transition State of Arp2/3 Complex Activation 提交 2021-12-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足异源复合物；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 I 1–280（280 aa）	未记录	MG MAGNESIUM ION × 3 ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 2 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；Grids were manually blotted for 3 seconds with Whatman 41 filter paper and manually plunged using a Leica EM CPC manual plunger.	分辨率 3.40 Å
8F8Q Cryo-EM structure of the CapZ-capped barbed end of F-actin 提交 2022-11-22	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 8 PDB 声明：octameric	链 G 1–286（286 aa）	未记录	ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 6 MG MAGNESIUM ION × 6	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；Blot force 0 Blot time 2.5 s	分辨率 2.79 Å
9B7J Cryo-EM structure of human dynactin complex bound to Chlamydia effector Dre1 提交 2024-03-27	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 25 PDB 声明：25-meric	链 N 1–286（286 aa）	未记录	ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 8 ANP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER × 1 ZN ZINC ION × 3	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.49 Å
9B85 Cryo-EM structure of human dynactin complex bound to Chlamydia effector Dre1 提交 2024-03-28	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 19 PDB 声明：19-meric	链 N 1–286（286 aa）	未记录	ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 8 ANP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER × 1 ZN ZINC ION × 3	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.47 Å
9EC0 Structure of the CARMIL dimer bound to Capping Protein 提交 2024-11-13	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 C 1–286（286 aa）链 E 1–286（286 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.40 Å
9Y9L CP at the barbed end with one cofilin on second-to-last subunit 提交 2025-09-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 11 PDB 声明：11-meric	链 Y 1–286（286 aa）	未记录	ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 5 MG MAGNESIUM ION × 5	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.06 Å
9Y9M Capping protein bound to the barbed end of cofilactin 提交 2025-09-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 Y 1–277（277 aa）	未记录	ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 5 MG MAGNESIUM ION × 5	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.06 Å
9YIM Capping protein bound to the barbed end of F-actin 提交 2025-10-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric	链 Y 8–285（278 aa）	未记录	ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 5 MG MAGNESIUM ION × 5	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.62 Å

共 9 个其他 PDB 条目、9 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	CAZA1_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 X； PDB构建体 1–12； UniProt 265–276 作者链 Y； PDB构建体 1–12； UniProt 265–276

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1mwn
沉积日期 deposition_date	2002-09-30
结构标题 title	Solution NMR structure of S100B bound to the high-affinity target peptide TRTK-12
关键词 keywords	;S100B, TRTK-12, Calcium-binding, EF-hand, S100 protein, four helix bundle, helix loop helix, protein-peptide complex, 20 structures, structural protein ;; STRUCTURAL PROTEIN
实验方法 method	SOLUTION NMR

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	18.40 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	17.79 Å
零角强度 I(0) i0	3370370000.00
分子量 molecular_weight	486190.0 kDa
排除体积 excluded_volume	603340 Å³
包络体积 envelope_volume	60973 Å³
水化壳体积 shell_volume	24137 Å³
包络直径 envelope_diameter	69.0 Å
壳层 Rg shell_rg	27.83 Å
包络 Rg envelope_rg	20.90 Å
形状 Rg shape_rg	17.81 Å
总 Rg total_rg	17.84 Å
总原子数 total_atoms	66600
残基数 n_residues	4120
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	60.9 Å
Rg (实空间) rg_real	18.31 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.48 Å
I(0) (实空间) i0_real	3.3700e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	4.8790e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal	18.32 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	3370000000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8017
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	3
主峰位置 r_peak_primary	21.7 Å
偏度 Skewness skewness	0.157
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.443
角度范围 angular_range	— – 0.4300 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	1248000.0000
实空间数据点数 n_real_points	74
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.807; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	S-100 protein, beta chain
分子量 formula_weight	10758.0 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B
原子数 atom_count	66600

MSELEKAMVALIDVFHQYSGREGDKHKLKKSELKELINNELSHFLEEIKEQEVVDKVMETLDEDGDGECDFQEFMAFVSMVTTACHEFFEHE

来源 Source

来源生物 organism	Rattus norvegicus
通用名 common_name	Norway rat
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	10116
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	F-actin capping protein alpha-1 subunit
分子量 formula_weight	1477.7 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	2

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	X,Y

TRTKIDWNKILS

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	CALCIUM ION
分子量 formula_weight	40.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	4

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_id	d1mwna_
类 Class class	a — All alpha proteins
折叠类型 Fold fold	a.39 — EF Hand-like
超家族 Superfamily superfamily	a.39.1 — EF-hand
家族 Family family	a.39.1.2 — S100 proteins

结构域编号 domain_id	d1mwnb_
类 Class class	a — All alpha proteins
折叠类型 Fold fold	a.39 — EF Hand-like
超家族 Superfamily superfamily	a.39.1 — EF-hand
家族 Family family	a.39.1.2 — S100 proteins

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id	1mwnA00
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology	238 — Recoverin; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — EF-hand

结构域编号 domain_id	1mwnB00
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology	238 — Recoverin; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — EF-hand

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8. 引用文献 (4)

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fit	/app/data/saxs_computation/mw/1mwn/1mwn.fit
pddf	/app/data/pr_computation/mw/1mwn/1mwn.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/mw/1mwn/1mwn.dat

Solution NMR structure of S100B bound to the high-affinity target peptide TRTK-12

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

S-100 protein, beta chain

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

F-actin capping protein alpha-1 subunit

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

实体 3 Entity 3 non-polymer

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

CATH v4.4 (2 domains)

8. 引用文献 (4)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)