SAXSdb — 1s2h

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–205	突变：R133A	无其他共同聚合物	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6.8；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.3M KCl；压力 ambient NMR样品组成：0.8mM Mad2 protein U-15N,13C,2H \| 90% H2O, 10% D2O; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT NMR样品组成：0.8mM Mad2 protein U-15N \| 90% H2O, 10% D2O; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT NMR样品组成：0.8mM Mad2 protein U-15N,13C \| 90% H2O, 10% D2O; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1S2H	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1DUJ SOLUTION STRUCTURE OF THE SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT PROTEIN HUMAN MAD2 提交 2000-01-17	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 11–195（185 aa）片段：FULL PROTEIN WITHOUT BOTH N- AND C-TERMINAL 10 RESIDUES	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.8；303 K；离子强度（mmCIF原始值）300mM KCl；压力 ambient NMR测量条件 pH 6.8；303 K；离子强度（mmCIF原始值）300mM KCl；压力 ambient NMR测量条件 pH 6.8；303 K；离子强度（mmCIF原始值）300mM KCl；压力 ambient NMR测量条件 pH 6.8；303 K；离子强度（mmCIF原始值）300mM KCl；压力 ambient NMR测量条件 pH 6.8；303 K；离子强度（mmCIF原始值）300mM KCl；压力 ambient NMR样品组成 1.2mM Mad2 protein U-15N,13C,2H; 50mM sodium phosphate (pH 6.8), 300mM KCl, 5mM DTT, 0.04% NaN3; 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1.4mM Mad2 protein U-15N,13C; U-60% 2H; 50mM sodium phosphate (pH 6.8), 300mM KCl, 5mM DTT, 0.04% NaN3; 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1.5mM Mad2 protein U-15N; 50mM sodium phosphate (pH 6.8), 300mM KCl, 5mM DTT, 0.04% NaN3; 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1.6mM Mad2 protein U-10% 13C; 50mM sodium phosphate (pH 6.8), 300mM KCl, 5mM DTT, 0.04% NaN3; 100% D2O \| 100% D2O NMR样品组成 1.7mM Mad2 protein U-15N,13C; 50mM sodium phosphate (pH 6.8), 300mM KCl, 5mM DTT, 0.04% NaN3; 100% D2O \| 100% D2O	分辨率未提供
1GO4 Crystal structure of Mad1-Mad2 reveals a conserved Mad2 binding motif in Mad1 and Cdc20. 提交 2001-10-17	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 8 PDB 声明：octameric	链 A 1–205（205 aa）链 B 1–205（205 aa）链 C 1–205（205 aa）链 D 1–205（205 aa）	突变：R133A 突变：R133A 突变：R133A 突变：R133A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.2；PROTEIN CONCENTRATION 7.5 MG/ML HANGING DROP METHOD, WELL=100 MM AMMONIUM SULPHATE, 100 MM AMMONIUM CITRATE PH 5.2, 10 MM DTT	分辨率 2.05 Å R-free 0.268
1KLQ The Mad2 Spindle Checkpoint Protein Undergoes Similar Major Conformational Changes upon Binding to Either Mad1 or Cdc20 提交 2001-12-12	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 9–205（197 aa）片段：MISSING N-TERMINAL 10 RESIDUES	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.3M KCl；压力 ambient NMR测量条件 pH 7.4；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.3M KCl；压力 ambient NMR测量条件 pH 7.4；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.3M KCl；压力 ambient NMR测量条件 pH 7.4；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.3M KCl；压力 ambient NMR测量条件 pH 7.4；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.3M KCl；压力 ambient NMR测量条件 pH 7.4；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.3M KCl；压力 ambient NMR样品组成 0.8mM Mad2 protein U-15N; 1mM MBP1 NA; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 0.8mM Mad2 protein U-15N, 13C, 2H; 1mM MBP1 NA; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 0.8mM Mad2 protein U-15N, 13C; 1mM MBP1 NA; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 0.8mM Mad2 protein U-15N, 13C, U-60% 2H; 1mM MBP1 NA; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 0.8mM MBP1 U-15N; 1mM Mad2 protein NA; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 0.8mM MBP1 U-15N, 13C; 1mM Mad2 protein NA; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2QYF Crystal structure of the Mad2/p31(comet)/Mad2-binding peptide ternary complex 提交 2007-08-14	突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 1–205（205 aa）	突变：L13A 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5；289 K；16% (w/v) PEG 3350, 16% (v/v) glycerol, 125 mM sodium phosphate (pH 5.0), 100 mM NaCl, 25 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K	分辨率 2.30 Å R-free 0.257
2QYF Crystal structure of the Mad2/p31(comet)/Mad2-binding peptide ternary complex 提交 2007-08-14	突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 C 1–205（205 aa）	突变：L13A 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5；289 K；16% (w/v) PEG 3350, 16% (v/v) glycerol, 125 mM sodium phosphate (pH 5.0), 100 mM NaCl, 25 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K	分辨率 2.30 Å R-free 0.257
2V64 Crystallographic structure of the conformational dimer of the Spindle Assembly Checkpoint protein Mad2. 提交 2007-07-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 2–205（204 aa）片段：RESIDUES 2-205 链 E 2–108（107 aa）片段：RESIDUES 2-108,118-205 链 E 118–205（88 aa）片段：RESIDUES 2-108,118-205	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4.6；0.1M NAACETATE PH 4.6, 3.5M NAFORMATE	分辨率 2.90 Å R-free 0.273
2V64 Crystallographic structure of the conformational dimer of the Spindle Assembly Checkpoint protein Mad2. 提交 2007-07-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 C 2–205（204 aa）片段：RESIDUES 2-205 链 D 2–108（107 aa）片段：RESIDUES 2-108,118-205 链 D 118–205（88 aa）片段：RESIDUES 2-108,118-205	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4.6；0.1M NAACETATE PH 4.6, 3.5M NAFORMATE	分辨率 2.90 Å R-free 0.273
2V64 Crystallographic structure of the conformational dimer of the Spindle Assembly Checkpoint protein Mad2. 提交 2007-07-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 F 2–205（204 aa）片段：RESIDUES 2-205 链 H 2–108（107 aa）片段：RESIDUES 2-108,118-205 链 H 118–205（88 aa）片段：RESIDUES 2-108,118-205	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4.6；0.1M NAACETATE PH 4.6, 3.5M NAFORMATE	分辨率 2.90 Å R-free 0.273
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–205（205 aa）	突变：YES	MG MAGNESIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 3 PE4 2-{2-[2-(2-{2-[2-(2-ETHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHANOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 10 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 J 1–205（205 aa）	突变：YES	CL CHLORIDE ION × 5	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 11 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 K 1–205（205 aa）	突变：YES	MG MAGNESIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 2 PE3 3,6,9,12,15,18,21,24,27,30,33,36,39-TRIDECAOXAHENTETRACONTANE-1,41-DIOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 12 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 L 1–205（205 aa）	突变：YES	MG MAGNESIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 3 PE4 2-{2-[2-(2-{2-[2-(2-ETHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHANOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 1–205（205 aa）	突变：YES	MG MAGNESIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 4 PE3 3,6,9,12,15,18,21,24,27,30,33,36,39-TRIDECAOXAHENTETRACONTANE-1,41-DIOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 C 1–205（205 aa）	突变：YES	MG MAGNESIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 3 PE3 3,6,9,12,15,18,21,24,27,30,33,36,39-TRIDECAOXAHENTETRACONTANE-1,41-DIOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 D 1–205（205 aa）	突变：YES	CL CHLORIDE ION × 5	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 5 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 E 1–205（205 aa）	突变：YES	MG MAGNESIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 5 PE4 2-{2-[2-(2-{2-[2-(2-ETHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHANOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 6 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 F 1–205（205 aa）	突变：YES	MG MAGNESIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 2 PE3 3,6,9,12,15,18,21,24,27,30,33,36,39-TRIDECAOXAHENTETRACONTANE-1,41-DIOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 7 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 G 1–205（205 aa）	突变：YES	MG MAGNESIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1 PE3 3,6,9,12,15,18,21,24,27,30,33,36,39-TRIDECAOXAHENTETRACONTANE-1,41-DIOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 8 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 H 1–205（205 aa）	突变：YES	PE3 3,6,9,12,15,18,21,24,27,30,33,36,39-TRIDECAOXAHENTETRACONTANE-1,41-DIOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
2VFX Structure of the Symmetric Mad2 Dimer 提交 2007-11-05	突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 9 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 I 1–205（205 aa）	突变：YES	CL CHLORIDE ION × 4 PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 20 DEGREES C. 1 MICROLITER PROTEIN: 3 MG/ML IN 20 MM TRIS, PH 8.0, 50 MM NACL, 2 MM TCEP PLUS 1 MICROLITER RESERVOIR: 19% PEG2000, 16% GLYCEROL, 100 MM TRIS, PH 8.0, 0.3 M MGCL2	分辨率 1.95 Å R-free 0.247
3GMH Crystal Structure of the Mad2 Dimer 提交 2009-03-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 11–205（195 aa）链 B 11–205（195 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；294 K；1.6M ammonium sulfate, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K	分辨率 3.95 Å R-free 0.251
3GMH Crystal Structure of the Mad2 Dimer 提交 2009-03-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 11–205（195 aa）链 D 11–205（195 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；294 K；1.6M ammonium sulfate, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K	分辨率 3.95 Å R-free 0.251
3GMH Crystal Structure of the Mad2 Dimer 提交 2009-03-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 E 11–205（195 aa）链 F 11–205（195 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；294 K；1.6M ammonium sulfate, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K	分辨率 3.95 Å R-free 0.251
3GMH Crystal Structure of the Mad2 Dimer 提交 2009-03-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 G 11–205（195 aa）链 H 11–205（195 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；294 K；1.6M ammonium sulfate, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K	分辨率 3.95 Å R-free 0.251
3GMH Crystal Structure of the Mad2 Dimer 提交 2009-03-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 5 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 I 11–205（195 aa）链 J 11–205（195 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；294 K；1.6M ammonium sulfate, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K	分辨率 3.95 Å R-free 0.251
3GMH Crystal Structure of the Mad2 Dimer 提交 2009-03-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 6 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 K 11–205（195 aa）链 L 11–205（195 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；294 K；1.6M ammonium sulfate, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K	分辨率 3.95 Å R-free 0.251
5KHU Model of human Anaphase-promoting complex/Cyclosome (APC15 deletion mutant), in complex with the Mitotic checkpoint complex (APC/C-CDC20-MCC) based on cryo EM data at 4.8 Angstrom resolution 提交 2016-06-15	突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 23 PDB 声明：23-meric	链 T 1–205（205 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 4.80 Å
5LCW Cryo-EM structure of the Anaphase-promoting complex/Cyclosome, in complex with the Mitotic checkpoint complex (APC/C-MCC) at 4.2 angstrom resolution 提交 2016-06-22	突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 23 PDB 声明：23-meric	链 Z 1–205（205 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 4.20 Å
6F0X Cryo-EM structure of TRIP13 in complex with ATP gamma S, p31comet, C-Mad2 and Cdc20 提交 2017-11-20	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 9 PDB 声明：nonameric	链 Z 1–205（205 aa）	未记录	AGS PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER × 5	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 4.60 Å
6TLJ Cryo-EM structure of the Anaphase-promoting complex/Cyclosome, in complex with the Mitotic checkpoint complex (APC/C-MCC) at 3.8 angstrom resolution 提交 2019-12-02	突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 23 PDB 声明：23-meric	链 Z 1–205（205 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.80 Å

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查看构建体与数据证据

UniProt名称	MD2L1_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 2–206； UniProt 1–205

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1s2h
沉积日期 deposition_date	2004-01-08
结构标题 title	The Mad2 spindle checkpoint protein possesses two distinct natively folded states
关键词 keywords	Mad2, spindle checkpoint protein, CELL CYCLE; CELL CYCLE
实验方法 method	SOLUTION NMR

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	19.10 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	17.78 Å
零角强度 I(0) i0	9492420.00
分子量 molecular_weight	23418.0 kDa
排除体积 excluded_volume	29689 Å³
包络体积 envelope_volume	36396 Å³
水化壳体积 shell_volume	17173 Å³
包络直径 envelope_diameter	67.9 Å
壳层 Rg shell_rg	23.94 Å
包络 Rg envelope_rg	18.48 Å
形状 Rg shape_rg	17.74 Å
总 Rg total_rg	18.96 Å
总原子数 total_atoms	3320
残基数 n_residues	205
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	66.3 Å
Rg (实空间) rg_real	19.04 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.56 Å
I(0) (实空间) i0_real	9.4920e+06
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.3050e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	19.05 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	9492000.0000
解质量估计 total_estimate	0.7778
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	3
主峰位置 r_peak_primary	24.9 Å
偏度 Skewness skewness	0.276
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.199
角度范围 angular_range	— – 0.4150 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	2029000.0000
实空间数据点数 n_real_points	73
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.707; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.990; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_id	d1s2ha_
类 Class class	d — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold fold	d.135 — The spindle assembly checkpoint protein mad2
超家族 Superfamily superfamily	d.135.1 — The spindle assembly checkpoint protein mad2
家族 Family family	d.135.1.1 — The spindle assembly checkpoint protein mad2

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id	1s2hA00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology	900 — Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — HORMA domain

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8. 引用文献 (3)

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描述 description	Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
分子量 formula_weight	23504.8 kDa
突变 mutation	R133A
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	3320

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

fit	/app/data/saxs_computation/s2/1s2h/1s2h.fit
pddf	/app/data/pr_computation/s2/1s2h/1s2h.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/s2/1s2h/1s2h.dat

The Mad2 spindle checkpoint protein possesses two distinct natively folded states

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

CATH v4.4 (1 domains)

8. 引用文献 (3)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)