4v1w

3D structure of horse spleen apoferritin determined by electron cryomicroscopy

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 135.7 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

FERRITIN LIGHT CHAIN

物种未注明

UniProt P02791

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 24 PDB 声明:24-meric(24) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 2–175 链 B; UniProt 2–175 链 C; UniProt 2–175 链 D; UniProt 2–175 链 E; UniProt 2–175 链 F; UniProt 2–175 链 G; UniProt 2–175 链 H; UniProt 2–175 链 I; UniProt 2–175 链 J; UniProt 2–175 链 K; UniProt 2–175 链 L; UniProt 2–175 链 M; UniProt 2–175 链 N; UniProt 2–175 链 O; UniProt 2–175 链 P; UniProt 2–175 链 Q; UniProt 2–175 链 R; UniProt 2–175 链 S; UniProt 2–175 链 T; UniProt 2–175 链 U; UniProt 2–175 链 V; UniProt 2–175 链 W; UniProt 2–175 链 X; UniProt 2–175 未记录 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:PBS;pH 7.4;PBS cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;LIQUID ETHANE 分辨率 4.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 138 个其他 PDB 条目、138 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FRIL_HORSE
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 B; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 C; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 D; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 E; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 F; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 G; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 H; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 I; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 J; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 K; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 L; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 M; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 N; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 O; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 P; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 Q; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 R; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 S; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 T; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 U; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 V; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 W; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175 作者链 X; PDB构建体 1–174; UniProt 2–175

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 4v1w

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 4v1w
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id4v1w
沉积日期 deposition_date2014-10-02
结构标题 title3D structure of horse spleen apoferritin determined by electron cryomicroscopy
关键词 keywordsSTORAGE PROTEIN, IRON STORAGE, IRON TRANSPORT, FERRITINS, APOFERRITINS, HORSES, METALS, SPLEEN; STORAGE PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier53.76
回转半径 Rg (电子) rg_electron52.83
零角强度 I(0) i03123390000.00
分子量 molecular_weight464520.0 kDa
排除体积 excluded_volume579940 ų
包络体积 envelope_volume957260 ų
水化壳体积 shell_volume147620 ų
包络直径 envelope_diameter136.5
壳层 Rg shell_rg63.57
包络 Rg envelope_rg47.61
形状 Rg shape_rg52.81
总 Rg total_rg53.22
总原子数 total_atoms32736
残基数 n_residues4080
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax135.7
Rg (实空间) rg_real53.22
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.36
I(0) (实空间) i0_real3.1230e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error4.3160e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal54.19
I(0) (倒空间) i0_reciprocal3128000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8025
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary88.9
偏度 Skewness skewness-0.383
峰度 Kurtosis kurtosis-0.644
角度范围 angular_range— – 0.1450 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha77300000000.0000
实空间数据点数 n_real_points30
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.837; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.918; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)