7r94

T-Plastin-F-actin complex

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 180.3 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Actin, alpha skeletal muscle

物种未注明

UniProt P68139

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 8 PDB 声明:octameric(8) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–377 链 B; UniProt 1–377 链 C; UniProt 1–377 链 D; UniProt 1–377 链 E; UniProt 1–377 非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) Plastin-3 × 3 (P13797) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 5 MG MAGNESIUM ION × 5 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.60 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 57 个其他 PDB 条目、66 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 ACTS_CHICK
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–377; UniProt 1–377 作者链 B; PDB构建体 1–377; UniProt 1–377 作者链 C; PDB构建体 1–377; UniProt 1–377 作者链 D; PDB构建体 1–377; UniProt 1–377 作者链 E; PDB构建体 1–377; UniProt 1–377

Plastin-3

Homo sapiens

UniProt P13797

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 8 PDB 声明:octameric(8) 与蛋白拷贝数一致 链 F; UniProt 1–630 链 G; UniProt 1–630 链 H; UniProt 1–630 未记录 Actin, alpha skeletal muscle × 5 (P68139) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 5 MG MAGNESIUM ION × 5 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.60 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 5 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PLST_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 F; PDB构建体 1–630; UniProt 1–630 作者链 G; PDB构建体 1–630; UniProt 1–630 作者链 H; PDB构建体 1–630; UniProt 1–630

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7r94

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7r94
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7r94
沉积日期 deposition_date2021-06-28
结构标题 titleT-Plastin-F-actin complex
关键词 keywordsT-plastin, plastin, actin, filopodium, cytoskeleton, cell protrusion, STRUCTURAL PROTEIN; STRUCTURAL PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier51.51
回转半径 Rg (电子) rg_electron51.44
零角强度 I(0) i01215850000.00
分子量 molecular_weight288820.0 kDa
排除体积 excluded_volume360740 ų
包络体积 envelope_volume499730 ų
水化壳体积 shell_volume82266 ų
包络直径 envelope_diameter186.5
壳层 Rg shell_rg53.23
包络 Rg envelope_rg51.31
形状 Rg shape_rg51.45
总 Rg total_rg51.49
总原子数 total_atoms20247
残基数 n_residues2565
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax180.3
Rg (实空间) rg_real51.55
Rg 误差 (实空间) rg_real_error2.17
I(0) (实空间) i0_real1.2160e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.5640e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal51.46
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1216000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8062
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary58.2
偏度 Skewness skewness0.328
峰度 Kurtosis kurtosis-0.476
角度范围 angular_range— – 0.1550 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha94350000.0000
实空间数据点数 n_real_points32
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.840; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.957; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)