7szo

Structure of a bacterial fimbrial tip containing FocH

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 214.5 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Chaperone protein FimC

Escherichia coli

UniProt P31697

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 37–241 未记录 FimF protein × 2 (A0A1M0WRP3) FimG × 1 (A8HPB0) FimH,F1C putative fimbrial adhesin fusion × 1 (Q9F6Z7,A8KI79) X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;293 K;1.6 M POTASSIUM CHLORIDE, 0.1 M REMARK 280 SODIUM CITRATE, PH 4.1 分辨率 2.80 Å R-free 0.274
2 信息不足 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 I; UniProt 37–241 未记录 FimF protein × 2 (A0A1M0WRP3) FimG × 1 (A8HPB0) FimH,F1C putative fimbrial adhesin fusion × 1 (Q9F6Z7,A8KI79) GOL GLYCEROL × 2 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;293 K;1.6 M POTASSIUM CHLORIDE, 0.1 M REMARK 280 SODIUM CITRATE, PH 4.1 分辨率 2.80 Å R-free 0.274

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 22 个其他 PDB 条目、55 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FIMC_ECOLI
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–205; UniProt 37–241 作者链 I; PDB构建体 1–205; UniProt 37–241

FimF protein

Escherichia coli

UniProt A0A1M0WRP3

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 E; UniProt 23–176 链 F; UniProt 23–176 未记录 Chaperone protein FimC × 1 (P31697) FimG × 1 (A8HPB0) FimH,F1C putative fimbrial adhesin fusion × 1 (Q9F6Z7,A8KI79) X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;293 K;1.6 M POTASSIUM CHLORIDE, 0.1 M REMARK 280 SODIUM CITRATE, PH 4.1 分辨率 2.80 Å R-free 0.274
2 信息不足 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 K; UniProt 23–176 链 L; UniProt 23–176 未记录 Chaperone protein FimC × 1 (P31697) FimG × 1 (A8HPB0) FimH,F1C putative fimbrial adhesin fusion × 1 (Q9F6Z7,A8KI79) GOL GLYCEROL × 2 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;293 K;1.6 M POTASSIUM CHLORIDE, 0.1 M REMARK 280 SODIUM CITRATE, PH 4.1 分辨率 2.80 Å R-free 0.274

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

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UniProt名称 A0A1M0WRP3_ECOLX
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 E; PDB构建体 1–154; UniProt 23–176 作者链 F; PDB构建体 1–154; UniProt 23–176 作者链 K; PDB构建体 1–154; UniProt 23–176 作者链 L; PDB构建体 1–154; UniProt 23–176

FimG

Escherichia coli

UniProt A8HPB0

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 G; UniProt 26–169 未记录 Chaperone protein FimC × 1 (P31697) FimF protein × 2 (A0A1M0WRP3) FimH,F1C putative fimbrial adhesin fusion × 1 (Q9F6Z7,A8KI79) X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;293 K;1.6 M POTASSIUM CHLORIDE, 0.1 M REMARK 280 SODIUM CITRATE, PH 4.1 分辨率 2.80 Å R-free 0.274
2 信息不足 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 M; UniProt 26–169 未记录 Chaperone protein FimC × 1 (P31697) FimF protein × 2 (A0A1M0WRP3) FimH,F1C putative fimbrial adhesin fusion × 1 (Q9F6Z7,A8KI79) GOL GLYCEROL × 2 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;293 K;1.6 M POTASSIUM CHLORIDE, 0.1 M REMARK 280 SODIUM CITRATE, PH 4.1 分辨率 2.80 Å R-free 0.274

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

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UniProt名称 A8HPB0_ECOLX
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 G; PDB构建体 1–144; UniProt 26–169 作者链 M; PDB构建体 1–144; UniProt 26–169

FimH,F1C putative fimbrial adhesin fusion

Escherichia coli

UniProt A8KI79

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 H; UniProt 243–258 未记录 Chaperone protein FimC × 1 (P31697) FimF protein × 2 (A0A1M0WRP3) FimG × 1 (A8HPB0) X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;293 K;1.6 M POTASSIUM CHLORIDE, 0.1 M REMARK 280 SODIUM CITRATE, PH 4.1 分辨率 2.80 Å R-free 0.274
2 信息不足 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 N; UniProt 243–258 未记录 Chaperone protein FimC × 1 (P31697) FimF protein × 2 (A0A1M0WRP3) FimG × 1 (A8HPB0) GOL GLYCEROL × 2 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;293 K;1.6 M POTASSIUM CHLORIDE, 0.1 M REMARK 280 SODIUM CITRATE, PH 4.1 分辨率 2.80 Å R-free 0.274

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据
UniProt名称 A8KI79_ECOLX
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 H; PDB构建体 186–201; UniProt 243–258 作者链 N; PDB构建体 186–201; UniProt 243–258

FimH,F1C putative fimbrial adhesin fusion

Escherichia coli

UniProt Q9F6Z7

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 H; UniProt 22–206 链 H; UniProt 223–300 未记录 Chaperone protein FimC × 1 (P31697) FimF protein × 2 (A0A1M0WRP3) FimG × 1 (A8HPB0) X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;293 K;1.6 M POTASSIUM CHLORIDE, 0.1 M REMARK 280 SODIUM CITRATE, PH 4.1 分辨率 2.80 Å R-free 0.274
2 信息不足 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 N; UniProt 22–206 链 N; UniProt 223–300 未记录 Chaperone protein FimC × 1 (P31697) FimF protein × 2 (A0A1M0WRP3) FimG × 1 (A8HPB0) GOL GLYCEROL × 2 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;293 K;1.6 M POTASSIUM CHLORIDE, 0.1 M REMARK 280 SODIUM CITRATE, PH 4.1 分辨率 2.80 Å R-free 0.274

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据
UniProt名称 Q9F6Z7_ECOLX
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 H; PDB构建体 1–185; UniProt 22–206 作者链 H; PDB构建体 202–279; UniProt 223–300 作者链 N; PDB构建体 1–185; UniProt 22–206 作者链 N; PDB构建体 202–279; UniProt 223–300

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7szo

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7szo
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7szo
沉积日期 deposition_date2021-11-29
结构标题 titleStructure of a bacterial fimbrial tip containing FocH
关键词 keywordsFIMBRIA, CELL ADHESION, FOCH; CELL ADHESION
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier71.29
回转半径 Rg (电子) rg_electron72.19
零角强度 I(0) i0558962000.00
分子量 molecular_weight196260.0 kDa
排除体积 excluded_volume245040 ų
包络体积 envelope_volume421840 ų
水化壳体积 shell_volume55161 ų
包络直径 envelope_diameter237.6
壳层 Rg shell_rg57.20
包络 Rg envelope_rg68.84
形状 Rg shape_rg72.22
总 Rg total_rg71.74
总原子数 total_atoms13815
残基数 n_residues1858
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax214.5
Rg (实空间) rg_real71.61
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.55
I(0) (实空间) i0_real5.5840e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.1890e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal69.42
I(0) (倒空间) i0_reciprocal556400000.0000
解质量估计 total_estimate0.8058
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary78.0
偏度 Skewness skewness0.382
峰度 Kurtosis kurtosis-0.703
角度范围 angular_range— – 0.1100 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0182
最高正则化参数 α highest_alpha15530000.0000
实空间数据点数 n_real_points23
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.890; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.800; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (6)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)