9ia7

NMR solution structure of RPRD2 CTD-interacting domain and pT4 RNAPII CTD peptide.

Method: SOLUTION NMR Dmax: 45.0 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 2

Homo sapiens

UniProt Q5VT52

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 16–155 未记录 DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1 × 1 (P24928) SOLUTION NMR NMR测量条件:pH 8;293.15 K;离子强度(mmCIF原始值)100;压力 1 NMR样品组成:0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] RPRD2 CID, 1.5 mM pT4 CTD, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 2 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RPRD2_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 2–141; UniProt 16–155

DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1

物种未注明

UniProt P24928

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 1612–1623 非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 2 × 1 (Q5VT52) SOLUTION NMR NMR测量条件:pH 8;293.15 K;离子强度(mmCIF原始值)100;压力 1 NMR样品组成:0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] RPRD2 CID, 1.5 mM pT4 CTD, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 33 个其他 PDB 条目、37 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RPB1_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–12; UniProt 1612–1623

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9ia7

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9ia7
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9ia7
沉积日期 deposition_date2025-02-07
最后修订 last_revision2026-02-18
结构标题 titleNMR solution structure of RPRD2 CTD-interacting domain and pT4 RNAPII CTD peptide.
关键词 keywordsRPRD2, CID, RNAPII CTD, Complex, PROTEIN BINDING, Threonine, TRANSCRIPTION; TRANSCRIPTION
实验方法 methodSOLUTION NMR

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier14.88
回转半径 Rg (电子) rg_electron14.49
零角强度 I(0) i01481040000.00
分子量 molecular_weight325970.0 kDa
排除体积 excluded_volume407300 ų
包络体积 envelope_volume34343 ų
水化壳体积 shell_volume17230 ų
包络直径 envelope_diameter53.1
壳层 Rg shell_rg22.91
包络 Rg envelope_rg16.75
形状 Rg shape_rg14.44
总 Rg total_rg14.76
总原子数 total_atoms45560
残基数 n_residues2800
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax45.0
Rg (实空间) rg_real14.75
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.21
I(0) (实空间) i0_real1.4810e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.6160e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal14.76
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1481000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8186
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary20.5
偏度 Skewness skewness0.021
峰度 Kurtosis kurtosis-0.399
角度范围 angular_range— – 0.5000 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha455800.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.889; Stabil: 0.998; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.975; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)