9tdt

cryo-EM structure of dephosphorylated mTOR complex 2, focused on a single protomer

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 181.7 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Serine/threonine-protein kinase mTOR

Homo sapiens

UniProt P42345

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–2549 未记录 Target of rapamycin complex subunit LST8 × 1 (Q9BVC4) Rapamycin-insensitive companion of mTOR × 1 (Q6R327) Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1 × 1 (Q9BPZ7) IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 1 ZN ZINC ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 66 个其他 PDB 条目、84 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 MTOR_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 42–2590; UniProt 1–2549

Target of rapamycin complex subunit LST8

Homo sapiens

UniProt Q9BVC4

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 1–326 未记录 Serine/threonine-protein kinase mTOR × 1 (P42345) Rapamycin-insensitive companion of mTOR × 1 (Q6R327) Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1 × 1 (Q9BPZ7) IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 1 ZN ZINC ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 44 个其他 PDB 条目、52 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 LST8_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–326; UniProt 1–326

Rapamycin-insensitive companion of mTOR

Homo sapiens

UniProt Q6R327

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 E; UniProt 1–1708 未记录 Serine/threonine-protein kinase mTOR × 1 (P42345) Target of rapamycin complex subunit LST8 × 1 (Q9BVC4) Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1 × 1 (Q9BPZ7) IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 1 ZN ZINC ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 15 个其他 PDB 条目、15 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RICTR_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 E; PDB构建体 27–1734; UniProt 1–1708

Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1

Homo sapiens

UniProt Q9BPZ7

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 G; UniProt 2–522 非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) Serine/threonine-protein kinase mTOR × 1 (P42345) Target of rapamycin complex subunit LST8 × 1 (Q9BVC4) Rapamycin-insensitive companion of mTOR × 1 (Q6R327) IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 1 ZN ZINC ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 22 个其他 PDB 条目、24 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SIN1_HUMAN
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 G; PDB构建体 2–522; UniProt 2–522

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9tdt

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9tdt
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9tdt
沉积日期 deposition_date2025-11-24
结构标题 titlecryo-EM structure of dephosphorylated mTOR complex 2, focused on a single protomer
关键词 keywordsKinase, Complex, Signaling protein, TRANSFERASE; TRANSFERASE
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier56.85
回转半径 Rg (电子) rg_electron56.58
零角强度 I(0) i01780230000.00
分子量 molecular_weight356640.0 kDa
排除体积 excluded_volume447950 ų
包络体积 envelope_volume689920 ų
水化壳体积 shell_volume100700 ų
包络直径 envelope_diameter178.7
壳层 Rg shell_rg59.81
包络 Rg envelope_rg54.95
形状 Rg shape_rg56.58
总 Rg total_rg56.66
总原子数 total_atoms25046
残基数 n_residues3107
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax181.7
Rg (实空间) rg_real56.75
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.20
I(0) (实空间) i0_real1.7800e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.3110e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal56.90
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1781000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8686
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary71.4
偏度 Skewness skewness0.206
峰度 Kurtosis kurtosis-0.579
角度范围 angular_range— – 0.1400 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha94610000.0000
实空间数据点数 n_real_points29
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.951; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.996; Smooth: 0.439

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (6)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)