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Protein Structures and Oligomeric States

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Current Protein Identity：P0A6G7 New Search
19PDB entries
22Biological assembly
287chain/assembly records
Main Difference Dimensions in This Set
Different construct Different mutation/modification Different assembly state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics

Difference tags compare only the current result set; every original PDB and assembly record remains separate.

Related-Structure Differences

Each row represents one biological assembly in one PDB entry; multiple monomers of the same protein are listed separately.

PDB Entry Assembly / Oligomeric State Construct Mutations and Modifications Ligands, Ions and Non-polymers Experimental Method Experimental Conditions Structure Quality
1TYF THE STRUCTURE OF CLPP AT 2.3 ANGSTROM RESOLUTION SUGGESTS A MODEL FOR ATP-DEPENDENT PROTEOLYSIS Deposited 1997-10-13 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count
Chain A 15–207（193 aa）
Chain B 15–207（193 aa）
Chain C 15–207（193 aa）
Chain D 15–207（193 aa）
Chain E 15–207（193 aa）
Chain F 15–207（193 aa）
Chain G 15–207（193 aa）
Chain H 15–207（193 aa）
Chain I 15–207（193 aa）
Chain J 15–207（193 aa）
Chain K 15–207（193 aa）
Chain L 15–207（193 aa）
Chain M 15–207（193 aa）
Chain N 15–207（193 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 2.30 Å R-free 0.292
1YG6 ClpP Deposited 2005-01-04 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count
Chain A 15–207（193 aa）
Chain B 15–207（193 aa）
Chain C 15–207（193 aa）
Chain D 15–207（193 aa）
Chain E 15–207（193 aa）
Chain F 15–207（193 aa）
Chain G 15–207（193 aa）
Chain H 15–207（193 aa）
Chain I 15–207（193 aa）
Chain J 15–207（193 aa）
Chain K 15–207（193 aa）
Chain L 15–207（193 aa）
Chain M 15–207（193 aa）
Chain N 15–207（193 aa）
Not recorded MPD (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL × 14 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.2；298 K；mpd, mes, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
Resolution 1.90 Å R-free 0.251
2FZS Crystal structure of E. coli ClpP with a Peptide Chloromethyl Ketone Covalently Bound at the Active Site Deposited 2006-02-10 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count
Chain A 15–207（193 aa）
Chain B 15–207（193 aa）
Chain C 15–207（193 aa）
Chain D 15–207（193 aa）
Chain E 15–207（193 aa）
Chain F 15–207（193 aa）
Chain G 15–207（193 aa）
Chain H 15–207（193 aa）
Chain I 15–207（193 aa）
Chain J 15–207（193 aa）
Chain K 15–207（193 aa）
Chain L 15–207（193 aa）
Chain M 15–207（193 aa）
Chain N 15–207（193 aa）
Not recorded CMQ N~2~-[(BENZYLOXY)CARBONYL]-N-[(1S,2S)-2-HYDROXY-1-(4-HYDROXYBENZYL)PROPYL]-L-LEUCINAMIDE × 14 PGE TRIETHYLENE GLYCOL × 15 GOL GLYCEROL × 11 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.6；298 K；0.1M tri-sodium citrate, 0.15M ammonium acetate, 30% PEG 4000 , pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
Resolution 1.90 Å R-free 0.233
3HLN Crystal structure of ClpP A153C mutant with inter-heptamer disulfide bonds Deposited 2009-05-27 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count
Chain A 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain B 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain C 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain D 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain E 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain F 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain G 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain H 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain I 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain J 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain K 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain L 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain M 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain N 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C CA CALCIUM ION × 8 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 4.6；293 K；1 M 1,6-hexanediol, 0.1 M Sodium acetate pH 4.6, 10 mM CoCl2, 100 mM CaCl2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
Resolution 3.20 Å R-free 0.253
3HLN Crystal structure of ClpP A153C mutant with inter-heptamer disulfide bonds Deposited 2009-05-27 Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count
Chain 1 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain 2 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain O 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain P 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain Q 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain R 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain S 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain T 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain U 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain V 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain W 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain X 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain Y 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Chain Z 15–207（193 aa） Fragment：UNP residues 15-207
Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C Mutation：A153C CA CALCIUM ION × 5 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 4.6；293 K；1 M 1,6-hexanediol, 0.1 M Sodium acetate pH 4.6, 10 mM CoCl2, 100 mM CaCl2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
Resolution 3.20 Å R-free 0.253
3MT6 Structure of ClpP from Escherichia coli in complex with ADEP1 Deposited 2010-04-30 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 28 PDB declaration: 28-meric（28） Consistent with protein count
Chain O 1–207（207 aa）
Chain P 1–207（207 aa）
Chain Q 1–207（207 aa）
Chain R 1–207（207 aa）
Chain S 1–207（207 aa）
Chain T 1–207（207 aa）
Chain U 1–207（207 aa）
Chain V 1–207（207 aa）
Chain W 1–207（207 aa）
Chain X 1–207（207 aa）
Chain Y 1–207（207 aa）
Chain Z 1–207（207 aa）
Chain a 1–207（207 aa）
Chain b 1–207（207 aa）
Not recorded MPD (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL × 27 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5；295.15 K；25-35% (v/v) MPD and 0.1 M sodium acetate at pH 5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.15K
Resolution 1.90 Å R-free 0.204
3MT6 Structure of ClpP from Escherichia coli in complex with ADEP1 Deposited 2010-04-30 Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 28 PDB declaration: 28-meric（28） Consistent with protein count
Chain A 1–207（207 aa）
Chain B 1–207（207 aa）
Chain C 1–207（207 aa）
Chain D 1–207（207 aa）
Chain E 1–207（207 aa）
Chain F 1–207（207 aa）
Chain G 1–207（207 aa）
Chain H 1–207（207 aa）
Chain I 1–207（207 aa）
Chain J 1–207（207 aa）
Chain K 1–207（207 aa）
Chain L 1–207（207 aa）
Chain M 1–207（207 aa）
Chain N 1–207（207 aa）
Not recorded MPD (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL × 28 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5；295.15 K；25-35% (v/v) MPD and 0.1 M sodium acetate at pH 5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.15K
Resolution 1.90 Å R-free 0.204
6NB1 Crystal structure of Escherichia coli ClpP protease complexed with small molecule activator, ACP1-06 Deposited 2018-12-06 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count
Chain A 1–207（207 aa）
Chain B 1–207（207 aa）
Chain C 1–207（207 aa）
Chain D 1–207（207 aa）
Chain E 1–207（207 aa）
Chain F 1–207（207 aa）
Chain G 1–207（207 aa）
Chain H 1–207（207 aa）
Chain I 1–207（207 aa）
Chain J 1–207（207 aa）
Chain K 1–207（207 aa）
Chain L 1–207（207 aa）
Chain M 1–207（207 aa）
Chain N 1–207（207 aa）
Not recorded KHS N-{2-[(2-chlorophenyl)sulfanyl]ethyl}-2-methyl-2-{[5-(trifluoromethyl)pyridin-2-yl]sulfonyl}propanamide × 14 GOL GLYCEROL × 14 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5；294 K；51-63% MPD 0.1 M sodium acetate pH 5.0
Resolution 1.90 Å R-free 0.244
6WR2 ClpP and ClpX IGF loop in ClpX-ClpP complex bound to ssrA tagged GFP Deposited 2020-04-29 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 20 PDB declaration: eicosameric（20） Consistent with protein count
Chain H 16–207（192 aa）
Chain I 16–207（192 aa）
Chain J 16–207（192 aa）
Chain K 16–207（192 aa）
Chain L 16–207（192 aa）
Chain M 16–207（192 aa）
Chain N 16–207（192 aa）
Chain h 16–207（192 aa）
Chain i 16–207（192 aa）
Chain j 16–207（192 aa）
Chain k 16–207（192 aa）
Chain l 16–207（192 aa）
Chain m 16–207（192 aa）
Chain n 16–207（192 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.88 Å
6WRF ClpX-ClpP complex bound to GFP-ssrA, recognition complex Deposited 2020-04-29 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count
Chain H 16–207（192 aa）
Chain I 16–207（192 aa）
Chain J 16–207（192 aa）
Chain K 16–207（192 aa）
Chain L 16–207（192 aa）
Chain M 16–207（192 aa）
Chain N 16–207（192 aa）
Not recorded AGS PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER × 5 MG MAGNESIUM ION × 5 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.14 Å
6WSG ClpX-ClpP complex bound to ssrA-tagged GFP, intermediate complex Deposited 2020-04-30 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count
Chain H 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain I 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain J 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain K 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain L 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain M 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain N 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Not recorded AGS PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER × 5 MG MAGNESIUM ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.16 Å
7MK5 Crystal structure of Escherichia coli ClpP covalently inhibited by clipibicyclene Deposited 2021-04-21 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count
Chain A 15–207（193 aa）
Chain B 15–207（193 aa）
Chain C 15–207（193 aa）
Chain D 15–207（193 aa）
Chain E 15–207（193 aa）
Chain F 15–207（193 aa）
Chain G 15–207（193 aa）
Chain H 15–207（193 aa）
Chain I 15–207（193 aa）
Chain J 15–207（193 aa）
Chain K 15–207（193 aa）
Chain L 15–207（193 aa）
Chain M 15–207（193 aa）
Chain N 15–207（193 aa）
Not recorded MPD (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL × 25 ACT ACETATE ION × 6 ZGV 4-[(1E)-3-{[(2E,4E,6E,8S)-8-hydroxy-4-methyldeca-2,4,6-trienoyl]amino}-3-oxoprop-1-en-1-yl]azete-1(2H)-carboxylic acid × 14 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.6；293 K；0.1 M sodium acetate, 30% MPD
Resolution 2.95 Å R-free 0.248
7MK5 Crystal structure of Escherichia coli ClpP covalently inhibited by clipibicyclene Deposited 2021-04-21 Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 14 PDB declaration: tetradecameric（14） Consistent with protein count
Chain O 15–207（193 aa）
Chain P 15–207（193 aa）
Chain Q 15–207（193 aa）
Chain R 15–207（193 aa）
Chain S 15–207（193 aa）
Chain T 15–207（193 aa）
Chain U 15–207（193 aa）
Chain V 15–207（193 aa）
Chain W 15–207（193 aa）
Chain X 15–207（193 aa）
Chain Y 15–207（193 aa）
Chain Z 15–207（193 aa）
Chain a 15–207（193 aa）
Chain b 15–207（193 aa）
Not recorded MPD (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL × 25 ACT ACETATE ION × 4 ZGV 4-[(1E)-3-{[(2E,4E,6E,8S)-8-hydroxy-4-methyldeca-2,4,6-trienoyl]amino}-3-oxoprop-1-en-1-yl]azete-1(2H)-carboxylic acid × 14 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.6；293 K；0.1 M sodium acetate, 30% MPD
Resolution 2.95 Å R-free 0.248
8E7V Cryo-EM structure of substrate-free DNClpX.ClpP from singly capped particles Deposited 2022-08-24 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 20 PDB declaration: eicosameric（20） Consistent with protein count
Chain H 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain I 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain J 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain K 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain L 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain M 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain N 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain h 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain i 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain j 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain k 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain l 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain m 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain n 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Not recorded ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 4 MG MAGNESIUM ION × 3 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.10 Å
8E8Q Cryo-EM structure of substrate-free DNClpX.ClpP Deposited 2022-08-25 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 20 PDB declaration: eicosameric（20） Consistent with protein count
Chain H 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain I 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain J 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain K 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain L 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain M 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain N 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain h 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain i 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain j 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain k 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain l 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain m 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain n 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Not recorded ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 4 MG MAGNESIUM ION × 3 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.12 Å
8E91 Cryo-EM structure of substrate-free ClpX.ClpP Deposited 2022-08-26 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 20 PDB declaration: eicosameric（20） Consistent with protein count
Chain H 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain I 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain J 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain K 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain L 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain M 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain N 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain h 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain i 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain j 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain k 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain l 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain m 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain n 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Not recorded AGS PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER × 4 MG MAGNESIUM ION × 3 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.57 Å
8ET3 Cryo-EM structure of a delivery complex containing the SspB adaptor, an ssrA-tagged substrate, and the AAA+ ClpXP protease Deposited 2022-10-16 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 16 PDB declaration: hexadecameric（16） Consistent with protein count
Chain H 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain I 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain J 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain K 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain L 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain M 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain N 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Not recorded AGS PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER × 4 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.70 Å
8V9R Cryo-EM Structure of a Proteolytic ClpXP AAA+ Machine Poised to Unfold a Branched-Degron DHFR-ssrA Substrate Bound with MTX Deposited 2023-12-09 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 21 PDB declaration: 21-meric（21） Consistent with protein count
Chain h 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain i 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain j 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain k 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain l 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain m 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain n 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain p 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain q 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain r 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain s 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain t 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain u 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain v 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Not recorded ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 3 MG MAGNESIUM ION × 4 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 3 MTX METHOTREXATE × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.80 Å
9C87 Cryo-EM Structure of a Proteolytic ClpXP AAA+ Machine Poised to Unfold a Linear-Degron DHFR-ssrA Substrate Bound with MTX Deposited 2024-06-12 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 21 PDB declaration: 21-meric（21） Consistent with protein count
Chain h 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain i 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain j 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain k 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain l 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain m 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain n 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain p 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain q 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain r 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain s 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain t 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain u 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain v 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Not recorded ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 3 MG MAGNESIUM ION × 4 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 3 MTX METHOTREXATE × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.70 Å
9C88 Cryo-EM Structure of a Proteolytic ClpXP AAA+ Machine Translocating a Portion of a Branched-Degron DHFR Substrate Deposited 2024-06-12 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 21 PDB declaration: 21-meric（21） Consistent with protein count
Chain h 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain i 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain j 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain k 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain l 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain m 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain n 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain p 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain q 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain r 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain s 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain t 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain u 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain v 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Not recorded ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 3 MG MAGNESIUM ION × 4 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 3 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.60 Å
9PIO Cryo-EM structure of the ClpXP AAA+ protease bound to lambdaO-tagged Arc in a recognition complex Deposited 2025-07-10 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 21 PDB declaration: 21-meric（21） Consistent with protein count
Chain H 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain I 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain J 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain K 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain L 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain M 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain N 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain O 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain P 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain Q 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain R 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain S 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain T 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain U 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Not recorded AGS PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER × 5 MG MAGNESIUM ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.61 Å
9PJD Cryo-EM structure of the ClpXP AAA+ protease bound to an unidentified portion of lambdaO-tagged Arc substrate within a translocation complex Deposited 2025-07-13 Assembly 1 Protein–RNA Heteromer；Protein × 20 PDB declaration: 21-meric（21） Consistent with all polymers
Chain H 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain I 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain J 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain K 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain L 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain M 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain N 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain O 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain P 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain Q 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain R 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain S 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain T 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Chain U 16–207（192 aa） Fragment：UNP residues 16-207
Not recorded AGS PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER × 6 MG MAGNESIUM ION × 5 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.67 Å

This page presents structural evidence recorded in PDB/mmCIF.“No recorded non-water small molecule” does not prove that the experimental sample was ligand-free; experimental conditions belong to the PDB experiment, while ligands and copy counts are shown for each biological assembly.