SAXSdb — 1ljz

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

alpha-Bungarotoxin

物种未注明

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–74	未记录	Acetylcholine receptor protein × 1 （P02711）	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）50 mM NH4Ac；压力 ambient NMR测量条件：pH 4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）50 mM NH4Ac；压力 ambient NMR样品组成：acetylcholine receptor peptide/alpha-bungarotoxin \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：acetylcholine receptor peptide/alpha-bungarotoxin \| 100% D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1LJZ	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1ABT NMR SOLUTION STRUCTURE OF AN ALPHA-BUNGAROTOXIN(SLASH)NICOTINIC RECEPTOR PEPTIDE COMPLEX 提交 1993-11-17	实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–74（74 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件	分辨率未提供
1BXP SOLUTION NMR STRUCTURE OF THE COMPLEX OF ALPHA-BUNGAROTOXIN WITH A LIBRARY DERIVED PEPTIDE, 20 STRUCTURES 提交 1998-08-23	实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–74（74 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.8；303 K	分辨率未提供
1HC9 alpha-bungarotoxin complexed with high affinity peptide 提交 2001-05-02	构建体不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 22–95（74 aa）	未记录	IOD IODIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；40% PEG 3350, 0.1M PIPES BUFFER PH 7.5	分辨率 1.80 Å R-free 0.235
1HOY NMR STRUCTURE OF THE COMPLEX BETWEEN A-BUNGAROTOXIN AND A MIMOTOPE OF THE NICOTINIC ACETYLCHOLINE RECEPTOR 提交 2000-12-12	实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–74（74 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.67；303 K；压力 ambient NMR样品组成 0.5mM a-bungarotoxin;0.5mM peptide; 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
1IDG THE NMR SOLUTION STRUCTURE OF THE COMPLEX FORMED BETWEEN ALPHA-BUNGAROTOXIN AND AN 18MER COGNATE PEPTIDE 提交 2001-04-04	实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–74（74 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4；308 K；压力 ambient NMR样品组成 2.1 mM alpha-Bungarotoxin/alpha18mer complex, alpha18mer is 15N labeled, 50 mM perdeuterated potassium acetate buffer (pH 4.0) with 5% D2O and 0.05% sodium azide \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
1IDH THE NMR SOLUTION STRUCTURE OF THE COMPLEX FORMED BETWEEN ALPHA-BUNGAROTOXIN AND AN 18MER COGNATE PEPTIDE 提交 2001-04-04	实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–74（74 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4；308 K；压力 ambient NMR样品组成 2.1 mM alpha-Bungarotoxin/alpha18mer complex, alpha18mer is 15N labeled, 50 mM perdeuterated potassium acetate buffer (pH 4.0) with 5% D2O and 0.05% sodium azide \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
1IDI THE NMR SOLUTION STRUCTURE OF ALPHA-BUNGAROTOXIN 提交 2001-04-04	聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–74（74 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4；308 K；压力 ambient NMR样品组成 2.0 mM free alpha-Bungarotoxin, 50 mM perdeuterated potassium acetate buffer (pH 4.0) with 5% D2O and 0.05% SODIUM azide \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
1IDL THE NMR SOLUTION STRUCTURE OF ALPHA-BUNGAROTOXIN 提交 2001-04-04	聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–74（74 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4；308 K；离子强度（mmCIF原始值）29 mM；压力 ambient NMR样品组成 2.0 mM free alpha-Bungarotoxin, 50 mM perdeuterated potassium acetate buffer (pH 4.0) with 5% D2O and 0.05% sodium azide \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
1IK8 NMR structure of Alpha-Bungarotoxin 提交 2001-05-03	聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–74（74 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.67；303 K NMR样品组成 0.5mM alpha-bungarotoxin; 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
1IKC NMR Structure of alpha-Bungarotoxin 提交 2001-05-03	聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–74（74 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.67；303 K NMR样品组成 0.5mM alpha-bungarotoxin; 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
1JBD NMR Structure of the Complex Between alpha-bungarotoxin and a Mimotope of the Nicotinic Acetylcholine Receptor 提交 2001-06-04	实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–74（74 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.67；300 K；压力 ambient NMR样品组成 0.5MM ALPHA-BUNGAROTOXIN; 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
1KC4 NMR Structural Analysis of the Complex Formed Between alpha-Bungarotoxin and the Principal alpha-Neurotoxin Binding Sequence on the alpha7 Subunit of a Neuronal Nicotinic Acetylcholine Receptor 提交 2001-11-07	实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–74（74 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.5；308 K；压力 ambient NMR样品组成 1.6 mM alpha-bungarotoxin/[U-15N]-alpha 7 19mer complex 30 mM sodium phosphate, pH 5.5 50 micromolar sodium azide 50 micromolar TMSP \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 1.6 mM alpha-bungarotoxin/[U-15N]-alpha 7 19mer complex 30 mM sodium phosphate, pH 5.5 50 micromolar sodium azide 50 micromolar TMSP \| 99.9% D2O	分辨率未提供
1KFH Solution Structure of alpha-Bungarotoxin by NMR Spectroscopy 提交 2001-11-20	聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–74（74 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.79；298 K；离子强度（mmCIF原始值）no buffers, pH adjusted w/HCl and NaOH；压力 ambient NMR测量条件 pH 5.79；308 K；离子强度（mmCIF原始值）no buffers, pH adjusted w/DCl and NaOD；压力 ambient NMR样品组成 4mM alpha-Bungarotoxin pH 5.79 at 288, 298, and 308 degrees K \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 4mM alpha-Bungarotoxin pH 5.79 \| 99.9% D2O	分辨率未提供
1KL8 NMR STRUCTURAL ANALYSIS OF THE COMPLEX FORMED BETWEEN ALPHA-BUNGAROTOXIN AND THE PRINCIPAL ALPHA-NEUROTOXIN BINDING SEQUENCE ON THE ALPHA7 SUBUNIT OF A NEURONAL NICOTINIC ACETYLCHOLINE RECEPTOR 提交 2001-12-11	实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–74（74 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.5；308 K；压力 AMBIENT NMR样品组成 1.6 MM ALPHA-BUNGAROTOXIN 15N]-ALPHA 7 19MER COMPLEX MM SODIUM PHOSPHATE, PH 5. MICROMOLAR SODIUM AZIDE 50 MICROMOLAR TMSP \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
1L4W NMR structure of an AChR-peptide (Torpedo Californica, alpha-subunit residues 182-202) in complex with alpha-Bungarotoxin 提交 2002-03-06	实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–74（74 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4；303 K；离子强度（mmCIF原始值）50 mM Ac；压力 ambient NMR样品组成 1.8 mM alpha-Bungarotoxin/AChR-peptide, buffer,pH 4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1.8 mM alpha-Bungarotoxin/AChR-peptide, buffer,pH 4 \| 100% D2O	分辨率未提供
1RGJ NMR STRUCTURE OF THE COMPLEX BETWEEN ALPHA-BUNGAROTOXIN AND MIMOTOPE OF THE NICOTINIC ACETYLCHOLINE RECEPTOR WITH ENHANCED ACTIVITY 提交 2003-11-12	实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–74（74 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.6；303 K；压力 AMBIENT NMR样品组成 2MM ALPHA-BUNGAROTOXIN, 2MM PEPTIDE \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2ABX THE CRYSTAL STRUCTURE OF ALPHA-BUNGAROTOXIN AT 2.5 ANGSTROMS RESOLUTION. RELATION TO SOLUTION STRUCTURE AND BINDING TO ACETYLCHOLINE RECEPTOR 提交 1986-02-19	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–74（74 aa）链 B 1–74（74 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.50 Å
2BTX SOLUTION NMR STRUCTURE OF THE COMPLEX OF ALPHA-BUNGAROTOXIN WITH A LIBRARY DERIVED PEPTIDE, NMR, MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE 提交 1998-08-23	实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–74（74 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.8；303 K	分辨率未提供
6UWZ Cryo-EM structure of Torpedo acetylcholine receptor in complex with alpha-bungarotoxin 提交 2019-11-06	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric	链 F 22–95（74 aa）链 G 22–95（74 aa）	未记录	POV (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate × 5 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 3 OCT N-OCTANE × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.69 Å
8DA1 Crystal structure of Krait alpha-neurotoxin in complex with Centi-LNX-D09 antibody 提交 2022-06-12	构建体不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 I 22–95（74 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；293 K；40% PEG 400, 5% PEG 3350, 0.1M sodium acetate pH 5.5	分辨率 2.67 Å R-free 0.253
9FYS D11 mAbs bound to alpha-Bungarotoxin 提交 2024-07-03	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 X 1–95（95 aa）链 Z 1–95（95 aa）	未记录	MES 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.5；293 K；0.1 M MES: NaOH, 12 % PEG 20000, pH 6.5	分辨率 1.32 Å R-free 0.192
9GU0 Human adult muscle nAChR in resting state in detergent with alpha-bungarotoxin 提交 2024-09-18	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足异源复合物；蛋白 × 11 PDB 声明：11-meric	链 I 22–95（74 aa）链 J 22–95（74 aa）	未记录	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5；20 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 0.013% DDM, 0.0013% CHS cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；blot time 2s, blot force -10	分辨率 2.96 Å
9GU1 Human adult muscle nAChR in resting state in nanodisc with alpha-bungarotoxin 提交 2024-09-18	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足异源复合物；蛋白 × 11 PDB 声明：11-meric	链 I 22–95（74 aa）链 J 22–95（74 aa）	未记录	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 CU COPPER (II) ION × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5；20 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；2.5 uL of sample was frozen; blot time 4.5 s, blot force -10	分辨率 2.48 Å
9HUB D11 mAbs bound to alpha-Bungarotoxin at pH 7.5 提交 2024-12-21	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 X 1–95（95 aa）	未记录	EDO 1,2-ETHANEDIOL × 5	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 7.5；293 K；0.1 M HEPES pH 7.5, 70% (v/v) MPD)	分辨率 1.33 Å R-free 0.195
9HUB D11 mAbs bound to alpha-Bungarotoxin at pH 7.5 提交 2024-12-21	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 Z 1–95（95 aa）	未记录	EDO 1,2-ETHANEDIOL × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 7.5；293 K；0.1 M HEPES pH 7.5, 70% (v/v) MPD)	分辨率 1.33 Å R-free 0.195

共 24 个其他 PDB 条目、25 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	NXL1A_BUNMU
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–74； UniProt 1–74

Acetylcholine receptor protein

物种未注明

UniProt P02711

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 206–226	片段：Acetylcholine receptor peptide (residues 182-202)	alpha-Bungarotoxin × 1 （P60615）	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）50 mM NH4Ac；压力 ambient NMR测量条件：pH 4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）50 mM NH4Ac；压力 ambient NMR样品组成：acetylcholine receptor peptide/alpha-bungarotoxin \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：acetylcholine receptor peptide/alpha-bungarotoxin \| 100% D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1LJZ	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1L4W NMR structure of an AChR-peptide (Torpedo Californica, alpha-subunit residues 182-202) in complex with alpha-Bungarotoxin 提交 2002-03-06	构建体不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 206–226（21 aa）片段：Acetylcholine receptor peptide (residues 206-226)	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4；303 K；离子强度（mmCIF原始值）50 mM Ac；压力 ambient NMR样品组成 1.8 mM alpha-Bungarotoxin/AChR-peptide, buffer,pH 4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1.8 mM alpha-Bungarotoxin/AChR-peptide, buffer,pH 4 \| 100% D2O	分辨率未提供
1OED STRUCTURE OF ACETYLCHOLINE RECEPTOR PORE FROM ELECTRON IMAGES 提交 2003-03-24	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric	链 A 235–461（227 aa）片段：MEMBRANE-SPANNING DOMAIN, RESIDUES 235-461 链 D 235–461（227 aa）片段：MEMBRANE-SPANNING DOMAIN, RESIDUES 235-461	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 SODIUM CACODYLATE；pH 6.8 cryo-EM玻璃化条件 LIQUID ETHANE	分辨率 4.00 Å
2BG9 REFINED STRUCTURE OF THE NICOTINIC ACETYLCHOLINE RECEPTOR AT 4A RESOLUTION. 提交 2004-12-17	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric	链 A 25–330（306 aa）链 A 398–461（64 aa）链 D 25–330（306 aa）链 D 398–461（64 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 100MM SODIUM CACODYLATE；pH 6.8；100MM SODIUM CACODYLATE cryo-EM玻璃化条件 LIQUID ETHANE	分辨率 4.00 Å
4AQ5 Gating movement in acetylcholine receptor analysed by time-resolved electron cryo-microscopy (closed class) 提交 2012-04-12	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric	链 A 1–461（461 aa）链 D 1–461（461 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 100MM SODIUM CACODYLATE, 1MM CALCIUM CHLORIDE；pH 7；100MM SODIUM CACODYLATE, 1MM CALCIUM CHLORIDE cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 85 TEMPERATURE- 120 INSTRUMENT- HOMEMADE PLUNGER METHOD- BLOT UNTIL APPLIED DROPLET LOSES CONTACT WITH FILTER PAPER (INDICATED BY LOSS OF TRANSPARENCY TYPICALLY 6S) TIMERESOLVEDSTATE- VITRIFIED WITHIN 10MS OF EXPOSURE TO ACETYLCHOLINE (APPLIED AS THE GRID IS BEING PLUNGED USING A FINE FOCUSSED SPRAY POSITIONED ABOUT 1CM ABOVE THE ETHANE SURFACE) DETAILS- VITRIFICATION CARRIED OUT AT AN AMBIENT TEMPERATURE OF 8 DEGREES	分辨率 6.20 Å
4AQ9 Gating movement in acetylcholine receptor analysed by time- resolved electron cryo-microscopy (open class) 提交 2012-04-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric	链 A 1–461（461 aa）链 D 1–461（461 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 100MM SODIUM CACODYLATE, 1MM CALCIUM CHLORIDE；pH 7；100MM SODIUM CACODYLATE, 1MM CALCIUM CHLORIDE cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 85 TEMPERATURE- 120 INSTRUMENT- HOMEMADE PLUNGER METHOD- BLOT UNTIL APPLIED DROPLET LOSES CONTACT WITH FILTER PAPER (INDICATED BY LOSS OF TRANSPARENCY TYPICALLY 6S) TIMERESOLVEDSTATE- VITRIFIED WITHIN 10MS OF EXPOSURE TO ACETYLCHOLINE (APPLIED AS THE GRID IS BEING PLUNGED USING A FINE FOCUSSED SPRAY POSITIONED ABOUT 1CM ABOVE THE ETHANE SURFACE) DETAILS- VITRIFICATION CARRIED OUT AT AN AMBIENT TEMPERATURE OF 8 DEGREES	分辨率 6.20 Å
4BOG The structure and super-organization of acetylcholine receptor-rapsyn complexes 提交 2013-05-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 30 PDB 声明：30-meric	链 2 1–461（461 aa）链 A 1–461（461 aa）链 D 1–461（461 aa）链 F 1–461（461 aa）链 I 1–461（461 aa）链 K 1–461（461 aa）链 N 1–461（461 aa）链 P 1–461（461 aa）链 S 1–461（461 aa）链 U 1–461（461 aa）链 X 1–461（461 aa）链 Z 1–461（461 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 400 MM NACL, 20 MM PHOSPHATE BUFFER, LEUPEPTIN 0.3 MG/L, PEPSTATIN 1 MG/L；pH 7.4；400 MM NACL, 20 MM PHOSPHATE BUFFER, LEUPEPTIN 0.3 MG/L, PEPSTATIN 1 MG/L cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；ETHANE	分辨率 50.00 Å
4BOI The structure and super-organization of acetylcholine receptor-rapsyn complexes class A 提交 2013-05-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric	链 A 1–461（461 aa）链 D 1–461（461 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 400 MM NACL, 20 MM PHOSPHATE BUFFER, LEUPEPTIN 0.3 MG/L, PEPSTATIN 1 MG/L；pH 7.4；400 MM NACL, 20 MM PHOSPHATE BUFFER, LEUPEPTIN 0.3 MG/L, PEPSTATIN 1 MG/L cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 90, TEMPERATURE- 78, INSTRUMENT- HOMEMADE PLUNGER, METHOD- BLOT FROM THE CARBON SIDE	分辨率 41.00 Å
4BON The structure and super-organization of acetylcholine receptor-rapsyn complexes class B 提交 2013-05-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric	链 A 1–461（461 aa）链 D 1–461（461 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 40.00 Å
4BOO The structure and super-organization of acetylcholine receptor-rapsyn complexes class C 提交 2013-05-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric	链 A 1–461（461 aa）链 D 1–461（461 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 400 MM NACL, 20 MM PHOSPHATE BUFFER, LEUPEPTIN 0.3 MG/L, PEPSTATIN 1 MG/L；pH 7.4；400 MM NACL, 20 MM PHOSPHATE BUFFER, LEUPEPTIN 0.3 MG/L, PEPSTATIN 1 MG/L cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 90, TEMPERATURE- 78, INSTRUMENT- HOMEMADE PLUNGER, METHOD- BLOT FROM THE CARBON SIDE	分辨率 42.00 Å
4BOR The structure and super-organization of acetylcholine receptor-rapsyn complexes class D 提交 2013-05-22	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric	链 A 1–461（461 aa）链 D 1–461（461 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 42.00 Å
4BOT The structure and super-organization of acetylcholine receptor- rapsyn complexes class E 提交 2013-05-22	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric	链 A 1–461（461 aa）链 D 1–461（461 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 400 MM NACL, 20 MM PHOSPHATE BUFFER, LEUPEPTIN 0.3 MG/L, PEPSTATIN 1 MG/L；pH 7.4；400 MM NACL, 20 MM PHOSPHATE BUFFER, LEUPEPTIN 0.3 MG/L, PEPSTATIN 1 MG/L cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 90, TEMPERATURE- 78, INSTRUMENT- HOMEMADE PLUNGER, METHOD- BLOT FROM THE CARBON SIDE,	分辨率 42.00 Å

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查看构建体与数据证据

UniProt名称	ACHA_TORMA
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 B； PDB构建体 3–23； UniProt 206–226

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1ljz
沉积日期 deposition_date	2002-04-23
结构标题 title	NMR structure of an AChR-peptide (Torpedo Californica, alpha-subunit residues 182-202) in complex with alpha-Bungarotoxin
关键词 keywords	bungarotoxin, acetylcholine receptor, beta-hairpin, intermolecular beta-sheet, Receptor, Toxin; Receptor, Toxin
实验方法 method	SOLUTION NMR

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	13.93 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	13.79 Å
零角强度 I(0) i0	701257000.00
分子量 molecular_weight	211430.0 kDa
排除体积 excluded_volume	258800 Å³
包络体积 envelope_volume	24064 Å³
水化壳体积 shell_volume	13214 Å³
包络直径 envelope_diameter	53.5 Å
壳层 Rg shell_rg	21.29 Å
包络 Rg envelope_rg	16.25 Å
形状 Rg shape_rg	13.77 Å
总 Rg total_rg	13.99 Å
总原子数 total_atoms	28462
残基数 n_residues	1881
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	44.5 Å
Rg (实空间) rg_real	13.91 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.33 Å
I(0) (实空间) i0_real	7.0130e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	7.8400e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	13.91 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	701300000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8308
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	15.8 Å
偏度 Skewness skewness	0.189
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.570
角度范围 angular_range	— – 0.5000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	169500.0000
实空间数据点数 n_real_points	80
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.949; Stabil: 0.995; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.962; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_id	d1ljza_
类 Class class	g — Small proteins
折叠类型 Fold fold	g.7 — Snake toxin-like
超家族 Superfamily superfamily	g.7.1 — Snake toxin-like
家族 Family family	g.7.1.1 — Snake venom toxins

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id	1ljzA00
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	10 — Ribbon
拓扑 Topology topology	60 — CD59
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — CD59

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	1

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	—

描述 description	alpha-Bungarotoxin
分子量 formula_weight	8005.3 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	1

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	28462

描述 description	Acetylcholine receptor protein
分子量 formula_weight	3137.4 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

NMR structure of an AChR-peptide (Torpedo Californica, alpha-subunit residues 182-202) in complex with alpha-Bungarotoxin

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

alpha-Bungarotoxin

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Acetylcholine receptor protein

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

CATH v4.4 (1 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

fit	/app/data/saxs_computation/lj/1ljz/1ljz.fit
pddf	/app/data/pr_computation/lj/1ljz/1ljz.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/lj/1ljz/1ljz.dat