2efs

Crystal structure of the C-terminal tropomyosin fragment with N- and C-terminal extensions of the leucine zipper at 2.0 angstroms resolution

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 217.2 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

General control protein GCN4 and Tropomyosin 1 alpha chain

Oryctolagus cuniculus

UniProt P03069

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 249–277 链 B; UniProt 249–277 片段:residues 147-175, residues 176-301 突变:C190S 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 8.5;293 K;40% MPD, 0.4M AMMONIUM ACETATE 0.1M TRIS-HCL, pH 8.50, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K 分辨率 2.00 Å R-free 0.304
2 信息不足 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 249–277 链 D; UniProt 249–277 片段:residues 147-175, residues 176-301 突变:C190S 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 8.5;293 K;40% MPD, 0.4M AMMONIUM ACETATE 0.1M TRIS-HCL, pH 8.50, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K 分辨率 2.00 Å R-free 0.304

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 162 个其他 PDB 条目、199 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GCN4_YEAST
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–29; UniProt 249–277 作者链 B; PDB构建体 1–29; UniProt 249–277 作者链 C; PDB构建体 1–29; UniProt 249–277 作者链 D; PDB构建体 1–29; UniProt 249–277

General control protein GCN4 and Tropomyosin 1 alpha chain

Oryctolagus cuniculus

UniProt P58772

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 176–273 链 B; UniProt 176–273 片段:residues 147-175, residues 176-301 突变:C190S 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 8.5;293 K;40% MPD, 0.4M AMMONIUM ACETATE 0.1M TRIS-HCL, pH 8.50, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K 分辨率 2.00 Å R-free 0.304
2 信息不足 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 176–273 链 D; UniProt 176–273 片段:residues 147-175, residues 176-301 突变:C190S 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 8.5;293 K;40% MPD, 0.4M AMMONIUM ACETATE 0.1M TRIS-HCL, pH 8.50, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K 分辨率 2.00 Å R-free 0.304

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 10 个其他 PDB 条目、19 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 TPM1_RABIT
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 30–127; UniProt 176–273 作者链 B; PDB构建体 30–127; UniProt 176–273 作者链 C; PDB构建体 30–127; UniProt 176–273 作者链 D; PDB构建体 30–127; UniProt 176–273

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2efs

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2efs
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2efs
沉积日期 deposition_date2007-02-23
结构标题 titleCrystal structure of the C-terminal tropomyosin fragment with N- and C-terminal extensions of the leucine zipper at 2.0 angstroms resolution
关键词 keywordsDESTABILIZING CLUSTER, HYDROPHOBIC CORE, CONTRACTILE PROTEIN; CONTRACTILE PROTEIN
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier64.95
回转半径 Rg (电子) rg_electron68.32
零角强度 I(0) i078467000.00
分子量 molecular_weight72554.0 kDa
排除体积 excluded_volume90902 ų
包络体积 envelope_volume163240 ų
水化壳体积 shell_volume25687 ų
包络直径 envelope_diameter238.9
壳层 Rg shell_rg46.30
包络 Rg envelope_rg67.50
形状 Rg shape_rg68.21
总 Rg total_rg67.89
总原子数 total_atoms5096
残基数 n_residues616
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax217.2
Rg (实空间) rg_real66.72
Rg 误差 (实空间) rg_real_error2.37
I(0) (实空间) i0_real7.8400e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.8590e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal63.23
I(0) (倒空间) i0_reciprocal77960000.0000
解质量估计 total_estimate0.6867
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary54.3
偏度 Skewness skewness0.616
峰度 Kurtosis kurtosis-0.408
角度范围 angular_range— – 0.1200 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0012
最高正则化参数 α highest_alpha5644000.0000
实空间数据点数 n_real_points25
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.423; Stabil: 0.995; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.449; Smooth: 0.216

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

CATH v4.4 (4 domains)

结构域编号 domain_id2efsA00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology5 — Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily170
结构域编号 domain_id2efsB00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology5 — Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily170
结构域编号 domain_id2efsC00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology5 — Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily170
结构域编号 domain_id2efsD00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology5 — Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily170

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)