2kxp

Solution NMR structure of V-1 bound to capping protein (CP)

Method: SOLUTION NMR Dmax: 91.2 Å Quality: EXCELLENT

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

F-actin-capping protein subunit alpha-1

Gallus gallus

UniProt P13127

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 7–281 未记录 F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2 × 1 (P14315) Myotrophin × 1 (P62774) SOLUTION NMR NMR测量条件:pH 6.5;305 K;离子强度(mmCIF原始值)0.1;压力 ambient NMR样品组成:0.35 mM [U-100% 15N; U-99% 2H] capping protein alpha1 subunit, 0.35 mM [U-100% 15N; U-99% 2H] capping protein beta1 subunit, 0.35 mM [U-99% 2H] V-1, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成:0.35 mM [U-99% 2H] capping protein alpha1 subunit, 0.35 mM [U-99% 2H] capping protein beta1 subunit, 0.35 mM [U-100% 15N; U-99% 2H] V-1, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成:0.35 mM [U-100% 15N; U-99% 2H] capping protein alpha1 subunit, 0.35 mM [U-100% 15N; U-99% 2H] capping protein beta1 subunit, 0.35 mM [U-99% 2H] M7C V-1, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 19 个其他 PDB 条目、35 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 CAZA1_CHICK
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–275; UniProt 7–281

F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2

Gallus gallus

UniProt P14315

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 2–271 未记录 F-actin-capping protein subunit alpha-1 × 1 (P13127) Myotrophin × 1 (P62774) SOLUTION NMR NMR测量条件:pH 6.5;305 K;离子强度(mmCIF原始值)0.1;压力 ambient NMR样品组成:0.35 mM [U-100% 15N; U-99% 2H] capping protein alpha1 subunit, 0.35 mM [U-100% 15N; U-99% 2H] capping protein beta1 subunit, 0.35 mM [U-99% 2H] V-1, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成:0.35 mM [U-99% 2H] capping protein alpha1 subunit, 0.35 mM [U-99% 2H] capping protein beta1 subunit, 0.35 mM [U-100% 15N; U-99% 2H] V-1, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成:0.35 mM [U-100% 15N; U-99% 2H] capping protein alpha1 subunit, 0.35 mM [U-100% 15N; U-99% 2H] capping protein beta1 subunit, 0.35 mM [U-99% 2H] M7C V-1, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 19 个其他 PDB 条目、35 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 CAPZB_CHICK
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–270; UniProt 2–271

Myotrophin

Mus musculus

UniProt P62774

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 1–118 未记录 F-actin-capping protein subunit alpha-1 × 1 (P13127) F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2 × 1 (P14315) SOLUTION NMR NMR测量条件:pH 6.5;305 K;离子强度(mmCIF原始值)0.1;压力 ambient NMR样品组成:0.35 mM [U-100% 15N; U-99% 2H] capping protein alpha1 subunit, 0.35 mM [U-100% 15N; U-99% 2H] capping protein beta1 subunit, 0.35 mM [U-99% 2H] V-1, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成:0.35 mM [U-99% 2H] capping protein alpha1 subunit, 0.35 mM [U-99% 2H] capping protein beta1 subunit, 0.35 mM [U-100% 15N; U-99% 2H] V-1, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成:0.35 mM [U-100% 15N; U-99% 2H] capping protein alpha1 subunit, 0.35 mM [U-100% 15N; U-99% 2H] capping protein beta1 subunit, 0.35 mM [U-99% 2H] M7C V-1, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据
UniProt名称 MTPN_MOUSE
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–118; UniProt 1–118

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2kxp

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2kxp
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2kxp
沉积日期 deposition_date2010-05-11
结构标题 titleSolution NMR structure of V-1 bound to capping protein (CP)
关键词 keywordsprotein-protein interaction, capping protein, V-1, PROTEIN BINDING; PROTEIN BINDING
实验方法 methodSOLUTION NMR

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier29.69
回转半径 Rg (电子) rg_electron29.30
零角强度 I(0) i08030570000.00
分子量 molecular_weight750260.0 kDa
排除体积 excluded_volume934950 ų
包络体积 envelope_volume227360 ų
水化壳体积 shell_volume55295 ų
包络直径 envelope_diameter104.1
壳层 Rg shell_rg41.73
包络 Rg envelope_rg32.37
形状 Rg shape_rg29.27
总 Rg total_rg29.58
总原子数 total_atoms105110
残基数 n_residues6630
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax91.2
Rg (实空间) rg_real29.63
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.60
I(0) (实空间) i0_real8.0310e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.1670e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal29.66
I(0) (倒空间) i0_reciprocal8031000000.0000
解质量估计 total_estimate0.9064
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary34.4
偏度 Skewness skewness0.244
峰度 Kurtosis kurtosis-0.556
角度范围 angular_range— – 0.2650 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha39470000.0000
实空间数据点数 n_real_points54
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.966; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.880

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 9 domains

SCOP 2.08 (3 domains)

结构域编号 domain_idd2kxpa_
类 Class classe — Multi-domain proteins (alpha and beta)
折叠类型 Fold folde.43 — Subunits of heterodimeric actin filament capping protein Capz
超家族 Superfamily superfamilye.43.1 — Subunits of heterodimeric actin filament capping protein Capz
家族 Family familye.43.1.1 — Capz alpha-1 subunit
结构域编号 domain_idd2kxpb_
类 Class classe — Multi-domain proteins (alpha and beta)
折叠类型 Fold folde.43 — Subunits of heterodimeric actin filament capping protein Capz
超家族 Superfamily superfamilye.43.1 — Subunits of heterodimeric actin filament capping protein Capz
家族 Family familye.43.1.2 — Capz beta-1 subunit
结构域编号 domain_idd2kxpc_
类 Class classd — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold foldd.211 — beta-hairpin-alpha-hairpin repeat
超家族 Superfamily superfamilyd.211.1 — Ankyrin repeat
家族 Family familyd.211.1.1 — Ankyrin repeat

CATH v4.4 (6 domains)

结构域编号 domain_id2kxpA01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology1140 — Ribosomal protein S3 C-terminal domain
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily60 — F-actin capping protein, alpha subunit
结构域编号 domain_id2kxpA02
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture90 — Alpha-Beta Complex
拓扑 Topology topology1150 — Aspartate Aminotransferase, domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily210 — F-actin capping protein, beta subunit
结构域编号 domain_id2kxpB01
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology58 — Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily570 — F-actin capping protein, alpha/beta subunit, N-terminal domain
结构域编号 domain_id2kxpB02
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture90 — Alpha-Beta Complex
拓扑 Topology topology1150 — Aspartate Aminotransferase, domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily210 — F-actin capping protein, beta subunit
结构域编号 domain_id2kxpB03
类 Class class6 — Special
架构 Architecture architecture10 — Helix non-globular
拓扑 Topology topology250 — Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily30 — Capz alpha-1 subunit
结构域编号 domain_id2kxpC00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture25 — Alpha Horseshoe
拓扑 Topology topology40 — Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily20 — Ankyrin repeat-containing domain

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)