2vtu

crystal structure of bacteriophage MS2 covalent coat protein dimer

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 80.2 Å Quality: EXCELLENT

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

MS2 COAT PROTEIN

ENTEROBACTERIO PHAGE MS2

UniProt P03612

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 48 PDB 声明:48-MERIC(48) 与蛋白拷贝数一致 链 J; UniProt 2–130 链 J; UniProt 2–2 链 J; UniProt 4–130 链 L; UniProt 2–130 链 L; UniProt 2–2 链 L; UniProt 4–130 片段:RESIDUES 2-130,2 AND 4-130 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:pH 7.5;0.32M NA2HPO4, 0.08M NAH2PO4 AND 5% PEG 8000, pH 7.5 分辨率 3.50 Å R-free 0.310
2 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 J; UniProt 2–130 链 J; UniProt 2–2 链 J; UniProt 4–130 链 L; UniProt 2–130 链 L; UniProt 2–2 链 L; UniProt 4–130 片段:RESIDUES 2-130,2 AND 4-130 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:pH 7.5;0.32M NA2HPO4, 0.08M NAH2PO4 AND 5% PEG 8000, pH 7.5 分辨率 3.50 Å R-free 0.310
3 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 J; UniProt 2–130 链 J; UniProt 2–2 链 J; UniProt 4–130 链 L; UniProt 2–130 链 L; UniProt 2–2 链 L; UniProt 4–130 片段:RESIDUES 2-130,2 AND 4-130 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:pH 7.5;0.32M NA2HPO4, 0.08M NAH2PO4 AND 5% PEG 8000, pH 7.5 分辨率 3.50 Å R-free 0.310

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 43 个其他 PDB 条目、206 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 COAT_BPMS2
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 J; PDB构建体 1–129; UniProt 2–130 作者链 J; PDB构建体 130–130; UniProt 2–2 作者链 J; PDB构建体 131–257; UniProt 4–130 作者链 L; PDB构建体 1–129; UniProt 2–130 作者链 L; PDB构建体 130–130; UniProt 2–2 作者链 L; PDB构建体 131–257; UniProt 4–130

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2vtu

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2vtu
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2vtu
沉积日期 deposition_date2008-05-15
结构标题 titlecrystal structure of bacteriophage MS2 covalent coat protein dimer
关键词 keywordsMS2, VIRUS, DIMER, VIRION, OCTAHEDRON, RNA-BINDING, COAT PROTEIN, CAPSID PROTEIN; VIRUS
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier25.86
回转半径 Rg (电子) rg_electron24.79
零角强度 I(0) i050564600.00
分子量 molecular_weight54708.0 kDa
排除体积 excluded_volume68445 ų
包络体积 envelope_volume84652 ų
水化壳体积 shell_volume28290 ų
包络直径 envelope_diameter82.0
壳层 Rg shell_rg32.28
包络 Rg envelope_rg25.34
形状 Rg shape_rg24.80
总 Rg total_rg25.61
总原子数 total_atoms3846
残基数 n_residues514
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax80.2
Rg (实空间) rg_real25.84
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.54
I(0) (实空间) i0_real5.0560e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error6.8080e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal25.85
I(0) (倒空间) i0_reciprocal50560000.0000
解质量估计 total_estimate0.9032
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary78.9
偏度 Skewness skewness0.320
峰度 Kurtosis kurtosis-0.478
角度范围 angular_range— – 0.3050 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha15750000.0000
实空间数据点数 n_real_points62
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.938; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.998; Smooth: 0.926

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_idd2vtuj1
类 Class classd — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold foldd.85 — RNA bacteriophage capsid protein
超家族 Superfamily superfamilyd.85.1 — RNA bacteriophage capsid protein
家族 Family familyd.85.1.1 — RNA bacteriophage capsid protein
结构域编号 domain_idd2vtul1
类 Class classd — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold foldd.85 — RNA bacteriophage capsid protein
超家族 Superfamily superfamilyd.85.1 — RNA bacteriophage capsid protein
家族 Family familyd.85.1.1 — RNA bacteriophage capsid protein

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)