3ddc

Crystal Structure of NORE1A in Complex with RAS

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 72.0 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

GTPase HRas

Homo sapiens

UniProt P01112

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–166 片段:UNP residues 1-166 突变:D30E, E31K Ras association domain-containing family protein 5 × 2 (Q5EBH1) MG MAGNESIUM ION × 2 GNP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER × 2 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 4.5;293 K;100MM C2H3NAO2, 20% PEG 2000, 250MM (NH4)2SO4, 10MM DTE, pH 4.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K 分辨率 1.80 Å R-free 0.230
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–166 片段:UNP residues 1-166 突变:D30E, E31K Ras association domain-containing family protein 5 × 1 (Q5EBH1) MG MAGNESIUM ION × 1 GNP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 4.5;293 K;100MM C2H3NAO2, 20% PEG 2000, 250MM (NH4)2SO4, 10MM DTE, pH 4.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K 分辨率 1.80 Å R-free 0.230

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 242 个其他 PDB 条目、323 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RASH_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–166; UniProt 1–166

Ras association domain-containing family protein 5

Mus musculus

UniProt Q5EBH1

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 200–357 片段:RAS BINDING DOMAIN, UNP RESIDUES 200-358 突变:L285M, K302D GTPase HRas × 2 (P01112) MG MAGNESIUM ION × 2 GNP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER × 2 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 4.5;293 K;100MM C2H3NAO2, 20% PEG 2000, 250MM (NH4)2SO4, 10MM DTE, pH 4.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K 分辨率 1.80 Å R-free 0.230
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 200–357 片段:RAS BINDING DOMAIN, UNP RESIDUES 200-358 突变:L285M, K302D GTPase HRas × 1 (P01112) MG MAGNESIUM ION × 1 GNP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 4.5;293 K;100MM C2H3NAO2, 20% PEG 2000, 250MM (NH4)2SO4, 10MM DTE, pH 4.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K 分辨率 1.80 Å R-free 0.230

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 1 个其他 PDB 条目、1 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RASF5_MOUSE
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 6–163; UniProt 200–357

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 3ddc

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 3ddc
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id3ddc
沉积日期 deposition_date2008-06-05
结构标题 titleCrystal Structure of NORE1A in Complex with RAS
关键词 keywords;Oncogene, Tumorsuppressor, Ubiquitin Fold, RAS effector, RAP1, H-RAS, RASSF1, RASSF5, RAPL, NORE1, GMPPNP, Adaptor, Apoptosis, Microtubules, HYDROLASE-APOPTOSIS COMPLEX, Disease mutation, Golgi apparatus, GTP-binding, Lipoprotein, Membrane, Methylation, Nucleotide-binding, Palmitate, Prenylation, Proto-oncogene, Anti-oncogene, Cell cycle, Metal-binding, Microtubule, Phorbol-ester binding, Zinc-finger ;; HYDROLASE/APOPTOSIS
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier21.50
回转半径 Rg (电子) rg_electron20.52
零角强度 I(0) i020901300.00
分子量 molecular_weight34584.0 kDa
排除体积 excluded_volume43291 ų
包络体积 envelope_volume51600 ų
水化壳体积 shell_volume21134 ų
包络直径 envelope_diameter72.8
壳层 Rg shell_rg27.06
包络 Rg envelope_rg20.82
形状 Rg shape_rg20.54
总 Rg total_rg21.35
总原子数 total_atoms2427
残基数 n_residues299
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax72.0
Rg (实空间) rg_real21.45
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.51
I(0) (实空间) i0_real2.0900e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.9040e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal21.46
I(0) (倒空间) i0_reciprocal20900000.0000
解质量估计 total_estimate0.8807
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary26.5
偏度 Skewness skewness0.284
峰度 Kurtosis kurtosis-0.359
角度范围 angular_range— – 0.3700 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha3591000.0000
实空间数据点数 n_real_points69
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.831; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.991; Smooth: 0.962

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd3ddca_
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.37 — P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolases
超家族 Superfamily superfamilyc.37.1 — P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolases
家族 Family familyc.37.1.8 — G proteins

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id3ddcA00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily300 — P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases
结构域编号 domain_id3ddcB00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture10 — Roll
拓扑 Topology topology20 — Ubiquitin-like (UB roll)
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily90 — Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)