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7eyq

Cryo-EM (SPA) structure of human Nup155 Longer N-terminus (19-1069) at 5.4 Angstrom resolution

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 122.7 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

G protein/GFP fusion protein,Nuclear pore complex protein Nup155

Homo sapiens

UniProt B7UCZ6

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 512–750 未记录 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.5；Buffer was freshly made. cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE；Blot for 3 seconds before plunging 分辨率 5.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 7EYQ Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
6ZQO EYFP mutant - F165G 提交 2020-07-10 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 512–750（239 aa）
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） SO4 SULFATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；5.7 mg/ml in 20mM Tris 8.0 200 mM NaCl mixed with a 1.44M (NH4)2SO4, 60mM Bicine pH 9.0 reservoir solution.
分辨率 2.20 Å R-free 0.340
7EYE Cryo-EM (SPA) structure of Nup155 N-terminus (19-863) at 5.1 Angstrom resolution 提交 2021-05-30 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 512–750（239 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5；Buffer was freshly made.
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；Blot for 3 seconds before plunging
分辨率 5.10 Å
7FBS structure of a channel 提交 2021-07-12 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 512–750（239 aa）
突变：I1487Q,F1488Q,M1489Q NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 3 6OU [(2~{R})-1-[2-azanylethoxy(oxidanyl)phosphoryl]oxy-3-hexadecanoyloxy-propan-2-yl] (~{Z})-octadec-9-enoate × 11 4Y4 1-[2-[(2R)-2-oxidanyl-3-(propylamino)propoxy]phenyl]-3-phenyl-propan-1-one × 1 9Z9 (3beta,14beta,17beta,25R)-3-[4-methoxy-3-(methoxymethyl)butoxy]spirost-5-en × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 6
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.40 Å
7XSU Cardiac sodium channel in complex with LqhIII 提交 2022-05-15 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 512–750（239 aa）
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 5 BMA beta-D-mannopyranose × 1 6OU [(2~{R})-1-[2-azanylethoxy(oxidanyl)phosphoryl]oxy-3-hexadecanoyloxy-propan-2-yl] (~{Z})-octadec-9-enoate × 6 9Z9 (3beta,14beta,17beta,25R)-3-[4-methoxy-3-(methoxymethyl)butoxy]spirost-5-en × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 6.1
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.40 Å
9NTM SPEF1 bound to 14-pf microtubule 提交 2025-03-18 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 异源复合物；蛋白 × 89 PDB 声明：89-meric
链 1A 512–750（239 aa）
链 1B 512–750（239 aa）
链 1C 512–750（239 aa）
链 1D 512–750（239 aa）
链 1E 512–750（239 aa）
未记录 GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 42 MG MAGNESIUM ION × 42 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 42 TA1 TAXOL × 42 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 6.8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 7.10 Å

共 5 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 B7UCZ6_9RHAB
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–239； UniProt 512–750

G protein/GFP fusion protein,Nuclear pore complex protein Nup155

Homo sapiens

UniProt O75694

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–1391 未记录 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.5；Buffer was freshly made. cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE；Blot for 3 seconds before plunging 分辨率 5.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 7EYQ Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
5A9Q Human nuclear pore complex 提交 2015-07-22 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 304 PDB 声明：304-meric
链 A 1–1391（1391 aa）
链 B 1–1391（1391 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 20MM TRIS, 0.2-0.4% TREHALOSE；pH 7.5；20MM TRIS, 0.2-0.4% TREHALOSE
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE-PROPANE；VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE-PROPANE MIXTURE, INSTRUMENT- HOMEMADE PLUNGER,
分辨率 23.00 Å
5IJN Composite structure of the inner ring of the human nuclear pore complex (32 copies of Nup205) 提交 2016-03-02 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 208 PDB 声明：208-meric
链 A 1–1391（1391 aa）
链 B 1–1391（1391 aa）
链 E 1–1391（1391 aa）
链 K 1–1391（1391 aa）
链 Q 1–1391（1391 aa）
链 W 1–1391（1391 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE-PROPANE
分辨率 21.40 Å
5IJO Alternative composite structure of the inner ring of the human nuclear pore complex (16 copies of Nup188, 16 copies of Nup205) 提交 2016-03-02 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 208 PDB 声明：208-meric
链 A 1–1391（1391 aa）
链 B 1–1391（1391 aa）
链 E 1–1391（1391 aa）
链 K 1–1391（1391 aa）
链 Q 1–1391（1391 aa）
链 W 1–1391（1391 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE-PROPANE
分辨率 21.40 Å
7EYE Cryo-EM (SPA) structure of Nup155 N-terminus (19-863) at 5.1 Angstrom resolution 提交 2021-05-30 构建体不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–863（863 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5；Buffer was freshly made.
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；Blot for 3 seconds before plunging
分辨率 5.10 Å
7EYF Cryo-EM (SPA) structure of human Nup155 C-terminus (864-1337) at 5.3 Angstroms resolution 提交 2021-05-30 构建体不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 864–1391（528 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5；Buffer was freshly made.
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；Blot for 3 seconds before plunging
分辨率 5.30 Å
7PER Model of the inner ring of the human nuclear pore complex 提交 2021-08-11 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 192 PDB 声明：192-meric
链 E 1–1391（1391 aa）
链 K 1–1391（1391 aa）
链 Q 1–1391（1391 aa）
链 W 1–1391（1391 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；Cells were grown on holey carbon, Au-mesh supports. Grids were rinsed briefly with PBS and manually blotted before plunging into liquid ethane.
分辨率 35.00 Å
7R1Y cryoEM structure of human Nup155 (residues 19-981) 提交 2022-02-03 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 2–1391（1390 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.00 Å
7R5J Human nuclear pore complex (dilated) 提交 2022-02-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 808 PDB 声明：808-meric
链 D0 1–1391（1391 aa）
链 D1 1–1391（1391 aa）
链 D2 1–1391（1391 aa）
链 D3 1–1391（1391 aa）
链 D4 1–1391（1391 aa）
链 D5 1–1391（1391 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE-PROPANE
分辨率 50.00 Å
7R5K Human nuclear pore complex (constricted) 提交 2022-02-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 808 PDB 声明：808-meric
链 D0 1–1391（1391 aa）
链 D1 1–1391（1391 aa）
链 D2 1–1391（1391 aa）
链 D3 1–1391（1391 aa）
链 D4 1–1391（1391 aa）
链 D5 1–1391（1391 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 12.00 Å

共 9 个其他 PDB 条目、9 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 NU155_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 252–1642； UniProt 1–1391

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7eyq

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7eyq
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7eyq
沉积日期 deposition_date2021-05-31
结构标题 titleCryo-EM (SPA) structure of human Nup155 Longer N-terminus (19-1069) at 5.4 Angstrom resolution
关键词 keywordsHuman Nucleoporin, NUCLEAR PROTEIN; NUCLEAR PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier35.31 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron35.42 Å
零角强度 I(0) i0134365000.00
分子量 molecular_weight93587.0 kDa
排除体积 excluded_volume117630 ų
包络体积 envelope_volume156920 ų
水化壳体积 shell_volume38365 ų
包络直径 envelope_diameter131.6 Å
壳层 Rg shell_rg39.52 Å
包络 Rg envelope_rg36.13 Å
形状 Rg shape_rg35.45 Å
总 Rg total_rg35.65 Å
总原子数 total_atoms6577
残基数 n_residues833
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax122.7 Å
Rg (实空间) rg_real35.61 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.16 Å
I(0) (实空间) i0_real1.3440e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.2380e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal35.42 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal134300000.0000
解质量估计 total_estimate0.8327
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary32.7 Å
偏度 Skewness skewness0.569
峰度 Kurtosis kurtosis-0.192
角度范围 angular_range— – 0.2250 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha24860000.0000
实空间数据点数 n_real_points46
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.754; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.828; Smooth: 0.732
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)