7w50

Crystal structure of fragmin domain-1 in complex with actin (ADP-Pi-form)

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 85.6 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Actin, alpha skeletal muscle

物种未注明

UniProt P68139

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–377 非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) Actin-binding protein fragmin P × 1 (Q94707) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 PO4 PHOSPHATE ION × 3 MG MAGNESIUM ION × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 3 CA CALCIUM ION × 2 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;293 K;100 mM Na2HPO4, 18% PEG3350 分辨率 1.15 Å R-free 0.162

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 57 个其他 PDB 条目、66 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 ACTS_CHICK
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–377; UniProt 1–377

Actin-binding protein fragmin P

Physarum polycephalum

UniProt Q94707

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 1–160 未记录 Actin, alpha skeletal muscle × 1 (P68139) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 PO4 PHOSPHATE ION × 3 MG MAGNESIUM ION × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 3 CA CALCIUM ION × 2 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;293 K;100 mM Na2HPO4, 18% PEG3350 分辨率 1.15 Å R-free 0.162

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 15 个其他 PDB 条目、21 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 Q94707_PHYPO
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 3–162; UniProt 1–160

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7w50

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7w50
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7w50
沉积日期 deposition_date2021-11-29
结构标题 titleCrystal structure of fragmin domain-1 in complex with actin (ADP-Pi-form)
关键词 keywordsactin dynamics, fragmin, gelsolin, ATP hydrolysis, CONTRACTILE PROTEIN; CONTRACTILE PROTEIN
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier25.19
回转半径 Rg (电子) rg_electron24.21
零角强度 I(0) i058098700.00
分子量 molecular_weight58780.0 kDa
排除体积 excluded_volume73220 ų
包络体积 envelope_volume86379 ų
水化壳体积 shell_volume29384 ų
包络直径 envelope_diameter89.0
壳层 Rg shell_rg32.03
包络 Rg envelope_rg24.76
形状 Rg shape_rg24.20
总 Rg total_rg25.10
总原子数 total_atoms4120
残基数 n_residues516
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax85.6
Rg (实空间) rg_real25.16
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.60
I(0) (实空间) i0_real5.8100e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error8.5200e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal25.17
I(0) (倒空间) i0_reciprocal58100000.0000
解质量估计 total_estimate0.8742
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary84.3
偏度 Skewness skewness0.351
峰度 Kurtosis kurtosis-0.228
角度范围 angular_range— – 0.3150 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha14730000.0000
实空间数据点数 n_real_points64
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.809; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.972; Smooth: 0.963

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (8)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)