8u10

In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp4:gp5:gp10:gp9 N-term complex in conformation 1 at 3.2A resolution

Method: ELECTRON MICROSCOPY D_max: 295.2 Å Quality: EXCELLENT

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Portal protein

物种未注明

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 58 PDB 声明：58-meric（58）与蛋白拷贝数一致	链 a； UniProt 1–725 链 b； UniProt 1–725 链 c； UniProt 1–725 链 d； UniProt 1–725 链 e； UniProt 1–725 链 f； UniProt 1–725 链 g； UniProt 1–725 链 h； UniProt 1–725 链 i； UniProt 1–725 链 j； UniProt 1–725 链 k； UniProt 1–725 链 l； UniProt 1–725	未记录	Major capsid protein × 10 （P26747） Packaged DNA stabilization protein gp10 × 6 （P26749） Tail spike protein × 18 （P12528） Peptidoglycan hydrolase gp4 × 12 （P26746）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.20 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 8U10	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
3LJ5 Full Length Bacteriophage P22 Portal Protein 提交 2010-01-25	构建体不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric	链 A 1–725（725 aa）片段：UNP residues 1-725 链 B 1–725（725 aa）片段：UNP residues 1-725 链 C 1–725（725 aa）片段：UNP residues 1-725 链 D 1–725（725 aa）片段：UNP residues 1-725 链 E 1–725（725 aa）片段：UNP residues 1-725 链 F 1–725（725 aa）片段：UNP residues 1-725 链 G 1–725（725 aa）片段：UNP residues 1-725 链 H 1–725（725 aa）片段：UNP residues 1-725 链 I 1–725（725 aa）片段：UNP residues 1-725 链 J 1–725（725 aa）片段：UNP residues 1-725 链 K 1–725（725 aa）片段：UNP residues 1-725 链 L 1–725（725 aa）片段：UNP residues 1-725	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.6；293 K；30% tert-Butanol, 70mM sodium chloride, 2.5% PEG 400, 0.1M sodium acetate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K	分辨率 7.50 Å R-free 0.263
4V4K Bacteriophage P22 Portal Protein bound to middle Tail Factor GP4. This file contain the second biological assembly 提交 2010-04-19	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric	链 M 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 N 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 O 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 P 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 Q 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 R 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 S 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 T 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 U 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 V 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 W 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 X 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 6；20% PEG 8000, 0.1M (NH4)2HPO4, 0.1M MES, PH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K	分辨率 3.25 Å R-free 0.236
4V4K Bacteriophage P22 Portal Protein bound to middle Tail Factor GP4. This file contain the second biological assembly 提交 2010-04-19	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric	链 A 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 B 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 C 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 D 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 E 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 F 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 G 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 H 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 I 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 J 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 K 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602 链 L 1–602（602 aa）片段：UNP RESIDUES 1-602	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 6；20% PEG 8000, 0.1M (NH4)2HPO4, 0.1M MES, PH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K	分辨率 3.25 Å R-free 0.236
5GAI Probabilistic Structural Models of Mature P22 Bacteriophage Portal, Hub, and Tailspike proteins 提交 2015-12-01	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 27 PDB 声明：27-meric	链 A 5–725（721 aa）链 B 5–725（721 aa）链 C 5–725（721 aa）链 D 5–725（721 aa）链 E 5–725（721 aa）链 F 5–725（721 aa）链 G 5–725（721 aa）链 H 5–725（721 aa）链 I 5–725（721 aa）链 J 5–725（721 aa）链 W 5–725（721 aa）链 X 5–725（721 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；Blot for 2 seconds before plunging.	分辨率 10.50 Å
5JJ1 Structure of the Immature Procapsid Conformation of P22 Portal Protein 提交 2016-04-22	构建体不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric	链 A 1–602（602 aa）片段：UNP residues 1-602 链 B 1–602（602 aa）片段：UNP residues 1-602 链 C 1–602（602 aa）片段：UNP residues 1-602 链 D 1–602（602 aa）片段：UNP residues 1-602 链 E 1–602（602 aa）片段：UNP residues 1-602 链 F 1–602（602 aa）片段：UNP residues 1-602 链 G 1–602（602 aa）片段：UNP residues 1-602 链 H 1–602（602 aa）片段：UNP residues 1-602 链 I 1–602（602 aa）片段：UNP residues 1-602 链 J 1–602（602 aa）片段：UNP residues 1-602 链 K 1–602（602 aa）片段：UNP residues 1-602 链 L 1–602（602 aa）片段：UNP residues 1-602	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.6；293 K；5% PEG 8,000, 10 mM Cesium Chloride	分辨率 3.30 Å R-free 0.315
5JJ3 Refined Structure of the Mature Virion Conformation of P22 Portal Protein 提交 2016-04-22	聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric	链 A 1–725（725 aa）链 B 1–725（725 aa）链 C 1–725（725 aa）链 D 1–725（725 aa）链 E 1–725（725 aa）链 F 1–725（725 aa）链 G 1–725（725 aa）链 H 1–725（725 aa）链 I 1–725（725 aa）链 J 1–725（725 aa）链 K 1–725（725 aa）链 L 1–725（725 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.6；293 K；30% tert-butanol, 70 mM sodium chloride, 2.5% PEG400 in 0.1 M sodium acetate	分辨率 7.00 Å R-free 0.260
8EAO Cryo-EM structure of the in-situ gp1-gp4 complex from bacteriophage P22 提交 2022-08-29	构建体不同聚集状态不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric	链 B 6–626（621 aa）链 D 6–626（621 aa）链 F 6–626（621 aa）链 H 6–626（621 aa）链 J 6–626（621 aa）链 L 6–626（621 aa）链 N 6–626（621 aa）链 P 6–626（621 aa）链 R 6–626（621 aa）链 T 6–626（621 aa）链 V 6–626（621 aa）链 X 6–626（621 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.20 Å
8TVU In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 portal protein: head-to-tail protein complex at 3.0A resolution 提交 2023-08-18	聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric	链 A 1–725（725 aa）链 B 1–725（725 aa）链 D 1–725（725 aa）链 F 1–725（725 aa）链 H 1–725（725 aa）链 J 1–725（725 aa）链 L 1–725（725 aa）链 N 1–725（725 aa）链 P 1–725（725 aa）链 R 1–725（725 aa）链 T 1–725（725 aa）链 W 1–725（725 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.00 Å
8U11 In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp5:gp4: gp10: gp9 N-term complex in conformation 2 at 3.1A resolution 提交 2023-08-30	结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 58 PDB 声明：58-meric	链 a 1–725（725 aa）链 b 1–725（725 aa）链 c 1–725（725 aa）链 d 1–725（725 aa）链 e 1–725（725 aa）链 f 1–725（725 aa）链 g 1–725（725 aa）链 h 1–725（725 aa）链 i 1–725（725 aa）链 j 1–725（725 aa）链 k 1–725（725 aa）链 l 1–725（725 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.10 Å
9KYW The scaffold C-loop of phage P22 提交 2024-12-09	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 B 1–725（725 aa）链 L 1–725（725 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 6.70 Å
9PDP In situ cryoEM structure of bacteriophage P22 portal barrel 提交 2025-06-30	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 12 PDB 声明：12-meric	链 A 602–710（109 aa）链 B 602–710（109 aa）链 C 602–710（109 aa）链 D 602–710（109 aa）链 E 602–710（109 aa）链 F 602–710（109 aa）链 G 602–710（109 aa）链 H 602–710（109 aa）链 I 602–710（109 aa）链 J 602–710（109 aa）链 K 602–710（109 aa）链 L 602–710（109 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.83 Å
9PGG Cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1-gp5-gp4 complex at 2.76 angstrom 提交 2025-07-07	聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 39 PDB 声明：39-meric	链 Bb 1–725（725 aa）链 Bd 1–725（725 aa）链 Bf 1–725（725 aa）链 Bh 1–725（725 aa）链 Bj 1–725（725 aa）链 Bl 1–725（725 aa）链 Bn 1–725（725 aa）链 Bp 1–725（725 aa）链 Br 1–725（725 aa）链 Bt 1–725（725 aa）链 Bv 1–725（725 aa）链 Bx 1–725（725 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.76 Å

共 11 个其他 PDB 条目、12 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	PORTL_BPP22
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 a； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 b； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 c； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 d； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 e； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 f； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 g； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 h； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 i； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 j； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 k； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725 作者链 l； PDB构建体 1–725； UniProt 1–725

Major capsid protein

物种未注明

UniProt P26747

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 58 PDB 声明：58-meric（58）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–430 链 B； UniProt 1–430 链 C； UniProt 1–430 链 D； UniProt 1–430 链 E； UniProt 1–430 链 F； UniProt 1–430 链 G； UniProt 1–430 链 H； UniProt 1–430 链 I； UniProt 1–430 链 J； UniProt 1–430	未记录	Portal protein × 12 （P26744） Packaged DNA stabilization protein gp10 × 6 （P26749） Tail spike protein × 18 （P12528） Peptidoglycan hydrolase gp4 × 12 （P26746）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.20 Å

数据库中的同蛋白其他状态

其他 PDB	相对当前条目 8U10	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
2M5S High-resolution NMR structure and cryo-EM imaging support multiple functional roles for the accessory I-domain of phage P22 coat protein 提交 2013-03-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 223–345（123 aa）片段：;This domain has previously been called the 'extra-density domain' and 'telokin-like domain' in the literature based on cryo-EM models ;	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6；310.15 K；离子强度（mmCIF原始值）20；压力 ambient NMR样品组成 1.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 20 mM sodium phosphate, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 20 mM sodium phosphate, 1% H2O/99% D2O \| 1% H2O/99% D2O	分辨率未提供
3IYH P22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 360 PDB 声明：360-MERIC	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件 blot 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE	分辨率 8.20 Å
3IYH P22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件 blot 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE	分辨率 8.20 Å
3IYH P22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 30 PDB 声明：30-meric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件 blot 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE	分辨率 8.20 Å
3IYH P22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 36 PDB 声明：36-meric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件 blot 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE	分辨率 8.20 Å
3IYH P22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 5 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件 blot 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE	分辨率 8.20 Å
3IYI P22 expanded head coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 420 PDB 声明：420-meric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件 Blot for 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE	分辨率 9.10 Å
3IYI P22 expanded head coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件 Blot for 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE	分辨率 9.10 Å
3IYI P22 expanded head coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 35 PDB 声明：35-meric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件 Blot for 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE	分辨率 9.10 Å
3IYI P22 expanded head coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 42 PDB 声明：42-meric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件 Blot for 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE	分辨率 9.10 Å
3IYI P22 expanded head coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 5 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件 Blot for 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE	分辨率 9.10 Å
5UU5 Bacteriophage P22 mature virion capsid protein 提交 2017-02-16	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 420 PDB 声明：420-meric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6；50 mM Tris, pH 7.6, 1 mM MgCl2, 25 mM NaCl cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；single blot, one second duration	分辨率 3.30 Å
5UU5 Bacteriophage P22 mature virion capsid protein 提交 2017-02-16	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6；50 mM Tris, pH 7.6, 1 mM MgCl2, 25 mM NaCl cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；single blot, one second duration	分辨率 3.30 Å
5UU5 Bacteriophage P22 mature virion capsid protein 提交 2017-02-16	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 35 PDB 声明：35-meric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6；50 mM Tris, pH 7.6, 1 mM MgCl2, 25 mM NaCl cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；single blot, one second duration	分辨率 3.30 Å
5UU5 Bacteriophage P22 mature virion capsid protein 提交 2017-02-16	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 42 PDB 声明：42-meric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6；50 mM Tris, pH 7.6, 1 mM MgCl2, 25 mM NaCl cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；single blot, one second duration	分辨率 3.30 Å
5UU5 Bacteriophage P22 mature virion capsid protein 提交 2017-02-16	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 5 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6；50 mM Tris, pH 7.6, 1 mM MgCl2, 25 mM NaCl cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；single blot, one second duration	分辨率 3.30 Å
8GN5 Designed pH-responsive P22 VLP 提交 2022-08-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 4–428（425 aa）链 B 4–428（425 aa）链 C 4–428（425 aa）链 D 4–428（425 aa）	突变：S43H, E54H, E153H, N287H 突变：S43H, E54H, E153H, N287H 突变：S43H, E54H, E153H, N287H 突变：S43H, E54H, E153H, N287H	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4；PBS buffer pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 4.02 Å
8I1T The asymmetric unit of P22 empty capsid 提交 2023-01-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.80 Å
8I1V The asymmetric unit of P22 procapsid 提交 2023-01-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 14 PDB 声明：tetradecameric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.60 Å
8U11 In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp5:gp4: gp10: gp9 N-term complex in conformation 2 at 3.1A resolution 提交 2023-08-30	结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 58 PDB 声明：58-meric	链 A 1–430（430 aa）链 B 1–430（430 aa）链 C 1–430（430 aa）链 D 1–430（430 aa）链 E 1–430（430 aa）链 F 1–430（430 aa）链 G 1–430（430 aa）链 H 1–430（430 aa）链 I 1–430（430 aa）链 J 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.10 Å
9PGG Cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1-gp5-gp4 complex at 2.76 angstrom 提交 2025-07-07	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 39 PDB 声明：39-meric	链 Aa 1–430（430 aa）链 Ab 1–430（430 aa）链 Ac 1–430（430 aa）链 Ad 1–430（430 aa）链 Ae 1–430（430 aa）链 Af 1–430（430 aa）链 Ag 1–430（430 aa）链 Ah 1–430（430 aa）链 Ai 1–430（430 aa）链 Aj 1–430（430 aa）链 Ak 1–430（430 aa）链 Al 1–430（430 aa）链 Am 1–430（430 aa）链 An 1–430（430 aa）链 Ao 1–430（430 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.76 Å

共 9 个其他 PDB 条目、21 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	CAPSD_BPP22
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 B； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 C； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 D； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 E； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 F； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 G； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 H； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 I； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 J； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430

Packaged DNA stabilization protein gp10

物种未注明

UniProt P26749

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 58 PDB 声明：58-meric（58）与蛋白拷贝数一致	链 1； UniProt 1–472 链 2； UniProt 1–472 链 3； UniProt 1–472 链 4； UniProt 1–472 链 5； UniProt 1–472 链 6； UniProt 1–472	未记录	Portal protein × 12 （P26744） Major capsid protein × 10 （P26747） Tail spike protein × 18 （P12528） Peptidoglycan hydrolase gp4 × 12 （P26746）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.20 Å

数据库中的同蛋白其他状态

其他 PDB	相对当前条目 8U10	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
8EAP Cryo-EM structure of the in-situ gp10-gp26 from bacteriophage P22 提交 2022-08-29	构建体不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 9 PDB 声明：nonameric	链 D 2–472（471 aa）链 E 2–472（471 aa）链 F 2–472（471 aa）链 G 2–472（471 aa）链 H 2–472（471 aa）链 I 2–472（471 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.30 Å
8EB7 Cryo-EM structure of the in-situ gp4-gp10-gp9N from bacteriophage P22 提交 2022-08-30	构建体不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 36 PDB 声明：36-meric	链 R 2–472（471 aa）链 S 2–472（471 aa）链 T 2–472（471 aa）链 U 2–472（471 aa）链 V 2–472（471 aa）链 W 2–472（471 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.80 Å
8TVR In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 tail hub protein: tailspike protein complex at 2.8A resolution 提交 2023-08-18	聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric	链 G 1–472（472 aa）链 K 1–472（472 aa）链 O 1–472（472 aa）链 S 1–472（472 aa）链 T 1–472（472 aa）链 Y 1–472（472 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.80 Å
8U11 In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp5:gp4: gp10: gp9 N-term complex in conformation 2 at 3.1A resolution 提交 2023-08-30	结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 58 PDB 声明：58-meric	链 1 1–472（472 aa）链 2 1–472（472 aa）链 3 1–472（472 aa）链 4 1–472（472 aa）链 5 1–472（472 aa）链 6 1–472（472 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.10 Å

共 4 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	VG10_BPP22
Isoform	—
PDB实体	3
链与序列区间	作者链 1； PDB构建体 1–472； UniProt 1–472 作者链 2； PDB构建体 1–472； UniProt 1–472 作者链 3； PDB构建体 1–472； UniProt 1–472 作者链 4； PDB构建体 1–472； UniProt 1–472 作者链 5； PDB构建体 1–472； UniProt 1–472 作者链 6； PDB构建体 1–472； UniProt 1–472

Tail spike protein

物种未注明

UniProt P12528

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 58 PDB 声明：58-meric（58）与蛋白拷贝数一致	链 10； UniProt 1–667 链 11； UniProt 1–667 链 12； UniProt 1–667 链 13； UniProt 1–667 链 14； UniProt 1–667 链 15； UniProt 1–667 链 16； UniProt 1–667 链 17； UniProt 1–667 链 18； UniProt 1–667 链 19； UniProt 1–667 链 20； UniProt 1–667 链 21； UniProt 1–667 链 22； UniProt 1–667 链 23； UniProt 1–667 链 24； UniProt 1–667 链 7； UniProt 1–667 链 8； UniProt 1–667 链 9； UniProt 1–667	未记录	Portal protein × 12 （P26744） Major capsid protein × 10 （P26747） Packaged DNA stabilization protein gp10 × 6 （P26749） Peptidoglycan hydrolase gp4 × 12 （P26746）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.20 Å

数据库中的同蛋白其他状态

其他 PDB	相对当前条目 8U10	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1CLW TAILSPIKE PROTEIN FROM PHAGE P22, V331A MUTANT 提交 1999-05-04	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 114–667（554 aa）片段：CATALYTIC FRAGMENT	突变：V331A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 10；pH 10.00	分辨率 2.00 Å
1CLW TAILSPIKE PROTEIN FROM PHAGE P22, V331A MUTANT 提交 1999-05-04	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 114–667（554 aa）片段：CATALYTIC FRAGMENT	突变：V331A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 10；pH 10.00	分辨率 2.00 Å
1LKT CRYSTAL STRUCTURE OF THE HEAD-BINDING DOMAIN OF PHAGE P22 TAILSPIKE PROTEIN 提交 1997-10-17	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 6–109（104 aa）片段：HEAD-BINDING DOMAIN 链 B 6–109（104 aa）片段：HEAD-BINDING DOMAIN 链 C 6–109（104 aa）片段：HEAD-BINDING DOMAIN	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 6.6；20% PEG 8K, 0.2 M MGCL2, 0.1 M BIS-TRIS, PH 6.6	分辨率 2.60 Å
1LKT CRYSTAL STRUCTURE OF THE HEAD-BINDING DOMAIN OF PHAGE P22 TAILSPIKE PROTEIN 提交 1997-10-17	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 D 6–109（104 aa）片段：HEAD-BINDING DOMAIN 链 E 6–109（104 aa）片段：HEAD-BINDING DOMAIN 链 F 6–109（104 aa）片段：HEAD-BINDING DOMAIN	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 6.6；20% PEG 8K, 0.2 M MGCL2, 0.1 M BIS-TRIS, PH 6.6	分辨率 2.60 Å
1QA1 TAILSPIKE PROTEIN, MUTANT V331G 提交 1999-04-10	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 114–667（554 aa）片段：RECEPTOR BINDING C-TERMINAL DOMAIN	突变：V331G	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10；274 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 274 K, PH 10.0, 1M AMMONIUM SULPHATE 0.1M NA- PHOSPHATE	分辨率 2.00 Å
1QA1 TAILSPIKE PROTEIN, MUTANT V331G 提交 1999-04-10	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 114–667（554 aa）片段：RECEPTOR BINDING C-TERMINAL DOMAIN	突变：V331G	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10；274 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 274 K, PH 10.0, 1M AMMONIUM SULPHATE 0.1M NA- PHOSPHATE	分辨率 2.00 Å
1QA2 TAILSPIKE PROTEIN, MUTANT A334V 提交 1999-04-10	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 114–667（554 aa）片段：RECEPTOR BINDING C-TERMINAL FRAGMENT	突变：A334V	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10；277 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 277K, PH 10.0, 1M AMMONIUM SULPHATE 0.1M NA- PHOSPHATE	分辨率 2.00 Å
1QA2 TAILSPIKE PROTEIN, MUTANT A334V 提交 1999-04-10	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 114–667（554 aa）片段：RECEPTOR BINDING C-TERMINAL FRAGMENT	突变：A334V	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10；277 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 277K, PH 10.0, 1M AMMONIUM SULPHATE 0.1M NA- PHOSPHATE	分辨率 2.00 Å
1QA3 TAILSPIKE PROTEIN, MUTANT A334I 提交 1999-04-10	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 114–667（554 aa）片段：RECEPTOR BINDING C-TERMINAL FRAGMENT	突变：A334I	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10；277 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 277K, PH 10.0, 1M AMMONIUM SULPHATE 0.1M NA- PHOSPHATE	分辨率 2.00 Å
1QA3 TAILSPIKE PROTEIN, MUTANT A334I 提交 1999-04-10	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 114–667（554 aa）片段：RECEPTOR BINDING C-TERMINAL FRAGMENT	突变：A334I	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10；277 K；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 277K, PH 10.0, 1M AMMONIUM SULPHATE 0.1M NA- PHOSPHATE	分辨率 2.00 Å
1QQ1 TAILSPIKE PROTEIN, MUTANT E359G 提交 1999-06-10	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 109–667（559 aa）片段：C-TERMINAL FRAGMENT	突变：E359G	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10；293 K；1M AMMONIUM SULPHATE, 0.1M SODIUM PHOSPHATE, pH 10.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 1.80 Å
1QRB PLASTICITY AND STERIC STRAIN IN A PARALLEL BETA-HELIX: RATIONAL MUTATIONS IN P22 TAILSPIKE PROTEIN 提交 1999-06-12	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 109–667（559 aa）片段：C-TERMINAL FRAGMENT	突变：T326F	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10；293 K；1M AMMONIUM SULPHATE 0.1 M SODIUM PHOSPHATE, pH 10.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 2.00 Å
1QRC TAILSPIKE PROTEIN, MUTANT W391A 提交 1999-06-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 109–667（559 aa）片段：C-TERMINAL FRAGMENT	突变：W391A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10；293 K；1M AMMONIUM SULPHATE, 0.1M NA-PHOSPHATE, pH 10.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 2.50 Å
1TSP CRYSTAL STRUCTURE OF P22 TAILSPIKE PROTEIN: INTERDIGITATED SUBUNITS IN A THERMOSTABLE TRIMER 提交 1994-06-16	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 109–667（559 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.00 Å
1TYU STRUCTURE OF TAILSPIKE-PROTEIN 提交 1996-07-26	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 114–667（554 aa）片段：RESIDUES 109-666 LACKING THE N-TERMINAL, HEAD-BINDING DOMAIN	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；COMPLEX FORMED BY SOAKING WITH 2MM OCTASACCHARIDE FROM SALMONELLA ENTERITIDIS AT PH 7.5	分辨率 1.80 Å
1TYV STRUCTURE OF TAILSPIKE-PROTEIN 提交 1996-07-26	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 114–667（554 aa）片段：RESIDUES 109-666 LACKING THE N-TERMINAL, HEAD-BINDING DOMAIN	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；pH 7.5	分辨率 1.80 Å
1TYW STRUCTURE OF TAILSPIKE-PROTEIN 提交 1996-07-26	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 114–667（554 aa）片段：RESIDUES 109-666 LACKING THE N-TERMINAL, HEAD-BINDING DOMAIN	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；COMPLEX FORMED BY SOAKING WITH DECASACCHARIDE FROM S. TYPHI 253TY O-ANTIGEN AT PH 7.5	分辨率 1.80 Å
1TYX TITLE OF TAILSPIKE-PROTEIN 提交 1996-07-26	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 114–667（554 aa）片段：RESIDUES 109-666 LACKING THE N-TERMINAL, HEAD-BINDING DOMAIN	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；COMPLEX FORMED BY SOAKING WITH 2MM OCTASACCHARIDE FROM SALMONELLA TYPHIMURIUM O-ANTIGEN AT PH 7.5.	分辨率 1.80 Å
2VFM Low Temperature Structure of P22 Tailspike Protein Fragment (109-666) 提交 2007-11-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 110–667（558 aa）片段：RESIDUES 110-667	未记录	GOL GLYCEROL × 33 SO4 SULFATE ION × 6 CA CALCIUM ION × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 10；DROP: 2 MICROLITER 1.5 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM PHOSPHATE, PH 10.0, PLUS 3.3 MICROLITER 10 MG/ML PROTEIN SOLUTION IN 10 MM HEPES, PH 7.0; RESERVOIR: 750 MICOLITER 1.0 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM PHOSPHATE, PH 10.0	分辨率 1.50 Å R-free 0.164
2VFN Low Temperature Structure of P22 Tailspike Protein Fragment (109-666), Mutant V125A 提交 2007-11-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 110–667（558 aa）片段：RESIDUES 110-667	突变：YES	GOL GLYCEROL × 30 SO4 SULFATE ION × 3 CA CALCIUM ION × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 10；DROP: 2 MICROLITER 1.5 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM PHOSPHATE, PH 10.0, PLUS 3.3 MICROLITER, 10 MG/ML PROTEIN SOLUTION IN 10 MM HEPES, PH 7.0; RESERVOIR: 750 MICOLITER 1.0 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM PHOSPHATE, PH 10.0	分辨率 1.50 Å R-free 0.155
2VFO Low Temperature Structure of P22 Tailspike Protein Fragment (109-666), Mutant V125L 提交 2007-11-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 110–667（558 aa）片段：RESIDUES 110-667	突变：YES	GOL GLYCEROL × 21 SO4 SULFATE ION × 3 CA CALCIUM ION × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 10；DROP: 2 MICROLITER 1.5 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM PHOSPHATE, PH 10.0, PLUS 3.3 MICROLITER 10 MG/ML PROTEIN SOLUTION IN 10 MM HEPES, PH 7.0; RESERVOIR: 750 MICOLITER 1.0 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM PHOSPHATE, PH 10.0	分辨率 1.50 Å R-free 0.144
2VFP Low Temperature Structure of P22 Tailspike Protein Fragment (109-666), Mutant V349L 提交 2007-11-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 110–667（558 aa）片段：RESIDUES 110-667	突变：YES	GOL GLYCEROL × 18 SO4 SULFATE ION × 3 CA CALCIUM ION × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 10；DROP: 2 MICROLITER 1.5 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM PHOSPHATE, PH 10.0, PLUS 3.3 MICROLITER 10 MG/ML PROTEIN SOLUTION IN 10 MM HEPES, PH 7.0; RESERVOIR: 750 MICOLITER 1.0 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM PHOSPHATE, PH 10.0	分辨率 1.55 Å R-free 0.152
2VFQ Low Temperature Structure of P22 Tailspike Protein Fragment (109-666), Mutant V450A 提交 2007-11-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 110–667（558 aa）片段：RESIDUES 110-667 LACKING THE N-TERMINAL HEAD-BINDING DOMAIN	突变：YES	GOL GLYCEROL × 12 SO4 SULFATE ION × 6 CA CALCIUM ION × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 10；DROP: 2 MICROLITER 1.5 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM PHOSPHATE, PH 10.0, PLUS 3.3 MICROLITER 10 MG/ML PROTEIN SOLUTION IN 10 MM HEPES, PH 7.0; RESERVOIR: 750 MICOLITER 1.0 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM PHOSPHATE, PH 10.0	分辨率 1.55 Å R-free 0.145
2VKY Headbinding Domain of Phage P22 Tailspike C-Terminally Fused to Isoleucine Zipper pIIGCN4 (Chimera I) 提交 2008-01-04	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 B 2–124（123 aa）片段：HEAD-BINDING DOMAIN, RESIDUES 2-124	突变：YES	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP. PROTEIN: CONC. 8.2 MG/ML,BUFFER 50MM HEPES, PH6.5; RESERVOIR: 20% ISOPROPANOL, 0.1M NA-ACETATE, PH4.6, 0.2M CACL2; DROPLET 2 MICROL: 2 MICROL.CRYO:30% GLYCEROL.	分辨率 2.05 Å R-free 0.187
2VNL MUTANT Y108Wdel OF THE HEADBINDING DOMAIN OF PHAGE P22 TAILSPIKE C- TERMINally fused to ISOLEUCINE ZIPPER pIIGCN4 (chimera II) 提交 2008-02-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 2–122（121 aa）片段：HEAD-BINDING DOMAIN, RESIDUES 2-122	突变：YES	GOL GLYCEROL × 9	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP. PROTEIN: CONC. 9.3 MG/ML,BUFFER 50MM HEPES, PH6.5; RESERVOIR:20% ISOPROPANOL, 0.1M NA-ACETATE, PH4.6, 0.2M CACL2; DROPLET 2 MICROL:2 MICROL.CRYO:30% GLYCEROL.	分辨率 1.80 Å R-free 0.229
2XC1 Full-length Tailspike Protein Mutant Y108W of Bacteriophage P22 提交 2010-04-15	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 2–667（666 aa）片段：RESIDUES 2-667 链 B 2–667（666 aa）片段：RESIDUES 2-667 链 C 2–667（666 aa）片段：RESIDUES 2-667	突变：YES 突变：YES 突变：YES	GOL GLYCEROL × 13 CA CALCIUM ION × 1 PE4 2-{2-[2-(2-{2-[2-(2-ETHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHANOL × 4 SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；292 K；PROTEIN- 15MG/ML IN 10MM HEPES PH7;RESERVOIR:750 ML 0.2M AMMONIUM ACETATE,0.1M TRI-SODIUM CITRATE DIHYDRATE PH 5.6, 30% W/V POLYETHYLENE GLYCOL 4000; HANGING DROPS:1.5MICROL RESERVOIR- 1.5MICROL PROTEIN SOLUTION; TEMPERATURE: 19 DEGR.; CRYO: 3% GLYCEROL	分辨率 1.65 Å R-free 0.210
3TH0 P22 Tailspike complexed with S.Paratyphi O antigen octasaccharide 提交 2011-08-18	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 109–667（559 aa）片段：UNP residues 109-657	未记录	GOL GLYCEROL × 9	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10；277.15 K；1.5 Ammonium sulfate, 0.1M sodium phosphate over reservoir 1.0 Ammonium sulfate, 0.1M sodium phosphate, pH 10, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K X-ray结晶条件 MICRODIALYSIS；pH 7.5；293.15 K；addition of 2mM S.Paratyphi o antigen octasaccharide in 0.1M Tris, 1M sodium phosphate, pH 7.5, MICRODIALYSIS, temperature 293.15K	分辨率 1.75 Å R-free 0.156
5GAI Probabilistic Structural Models of Mature P22 Bacteriophage Portal, Hub, and Tailspike proteins 提交 2015-12-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 27 PDB 声明：27-meric	链 0 6–667（662 aa）链 Y 6–667（662 aa）链 Z 6–667（662 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；Blot for 2 seconds before plunging.	分辨率 10.50 Å
8EAN Cryo-EM structure of in-situ tailspike in bacteriophage P22 提交 2022-08-29	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 0 6–667（662 aa）链 Y 6–667（662 aa）链 Z 6–667（662 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.70 Å
8EB7 Cryo-EM structure of the in-situ gp4-gp10-gp9N from bacteriophage P22 提交 2022-08-30	构建体不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 36 PDB 声明：36-meric	链 0 6–116（111 aa）链 A 6–116（111 aa）链 B 6–116（111 aa）链 C 6–116（111 aa）链 D 6–116（111 aa）链 F 6–116（111 aa）链 X 6–116（111 aa）链 Y 6–116（111 aa）链 Z 6–116（111 aa）链 a 6–116（111 aa）链 b 6–116（111 aa）链 c 6–116（111 aa）链 d 6–116（111 aa）链 e 6–116（111 aa）链 f 6–116（111 aa）链 g 6–116（111 aa）链 h 6–116（111 aa）链 i 6–116（111 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.80 Å
8TVR In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 tail hub protein: tailspike protein complex at 2.8A resolution 提交 2023-08-18	聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric	链 A 1–667（667 aa）链 B 1–667（667 aa）链 C 1–667（667 aa）链 D 1–667（667 aa）链 E 1–667（667 aa）链 F 1–667（667 aa）链 H 1–667（667 aa）链 I 1–667（667 aa）链 J 1–667（667 aa）链 L 1–667（667 aa）链 M 1–667（667 aa）链 N 1–667（667 aa）链 P 1–667（667 aa）链 Q 1–667（667 aa）链 R 1–667（667 aa）链 V 1–667（667 aa）链 W 1–667（667 aa）链 X 1–667（667 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.80 Å
8U11 In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp5:gp4: gp10: gp9 N-term complex in conformation 2 at 3.1A resolution 提交 2023-08-30	结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 58 PDB 声明：58-meric	链 10 1–667（667 aa）链 11 1–667（667 aa）链 12 1–667（667 aa）链 13 1–667（667 aa）链 14 1–667（667 aa）链 15 1–667（667 aa）链 16 1–667（667 aa）链 17 1–667（667 aa）链 18 1–667（667 aa）链 19 1–667（667 aa）链 20 1–667（667 aa）链 21 1–667（667 aa）链 22 1–667（667 aa）链 23 1–667（667 aa）链 24 1–667（667 aa）链 7 1–667（667 aa）链 8 1–667（667 aa）链 9 1–667（667 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.10 Å
8U1O In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 tailspike protein complex at 3.4A resolution 提交 2023-09-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 o 1–667（667 aa）链 p 1–667（667 aa）链 q 1–667（667 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.40 Å

共 28 个其他 PDB 条目、33 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	FIBER_BPP22
Isoform	—
PDB实体	4
链与序列区间	作者链 10； PDB构建体 1–667； UniProt 1–667 作者链 11； PDB构建体 1–667； UniProt 1–667 作者链 12； PDB构建体 1–667； UniProt 1–667 作者链 13； PDB构建体 1–667； UniProt 1–667 作者链 14； PDB构建体 1–667； UniProt 1–667 作者链 15； PDB构建体 1–667； UniProt 1–667 作者链 16； PDB构建体 1–667； UniProt 1–667 作者链 17； PDB构建体 1–667； UniProt 1–667 作者链 18； PDB构建体 1–667； UniProt 1–667 作者链 19； PDB构建体 1–667； UniProt 1–667 作者链 20； PDB构建体 1–667； UniProt 1–667 作者链 21； PDB构建体 1–667； UniProt 1–667 作者链 22； PDB构建体 1–667； UniProt 1–667 作者链 23； PDB构建体 1–667； UniProt 1–667 作者链 24； PDB构建体 1–667； UniProt 1–667 作者链 7； PDB构建体 1–667； UniProt 1–667 作者链 8； PDB构建体 1–667； UniProt 1–667 作者链 9； PDB构建体 1–667； UniProt 1–667

Peptidoglycan hydrolase gp4

物种未注明

UniProt P26746

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 58 PDB 声明：58-meric（58）与蛋白拷贝数一致	链 m； UniProt 1–166 链 n； UniProt 1–166 链 o； UniProt 1–166 链 p； UniProt 1–166 链 q； UniProt 1–166 链 r； UniProt 1–166 链 s； UniProt 1–166 链 t； UniProt 1–166 链 u； UniProt 1–166 链 v； UniProt 1–166 链 x； UniProt 1–166 链 y； UniProt 1–166	未记录	Portal protein × 12 （P26744） Major capsid protein × 10 （P26747） Packaged DNA stabilization protein gp10 × 6 （P26749） Tail spike protein × 18 （P12528）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.20 Å

数据库中的同蛋白其他状态

其他 PDB	相对当前条目 8U10	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
4V4K Bacteriophage P22 Portal Protein bound to middle Tail Factor GP4. This file contain the second biological assembly 提交 2010-04-19	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric	链 k 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 l 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 m 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 n 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 o 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 p 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 q 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 r 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 s 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 t 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 u 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 v 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166	突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 6；20% PEG 8000, 0.1M (NH4)2HPO4, 0.1M MES, PH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K	分辨率 3.25 Å R-free 0.236
4V4K Bacteriophage P22 Portal Protein bound to middle Tail Factor GP4. This file contain the second biological assembly 提交 2010-04-19	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric	链 Y 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 Z 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 a 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 b 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 c 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 d 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 e 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 f 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 g 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 h 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 i 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166 链 j 1–166（166 aa）片段：UNP RESIDUES 1-166	突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 6；20% PEG 8000, 0.1M (NH4)2HPO4, 0.1M MES, PH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K	分辨率 3.25 Å R-free 0.236
5GAI Probabilistic Structural Models of Mature P22 Bacteriophage Portal, Hub, and Tailspike proteins 提交 2015-12-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 27 PDB 声明：27-meric	链 K 5–150（146 aa）链 L 5–150（146 aa）链 M 5–150（146 aa）链 N 5–150（146 aa）链 O 5–150（146 aa）链 P 5–150（146 aa）链 Q 5–150（146 aa）链 R 5–150（146 aa）链 S 5–150（146 aa）链 T 5–150（146 aa）链 U 5–150（146 aa）链 V 5–150（146 aa）	突变：P150A 突变：P150A 突变：P150A 突变：P150A 突变：P150A 突变：P150A 突变：P150A 突变：P150A 突变：P150A 突变：P150A 突变：P150A 突变：P150A	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；Blot for 2 seconds before plunging.	分辨率 10.50 Å
8EAO Cryo-EM structure of the in-situ gp1-gp4 complex from bacteriophage P22 提交 2022-08-29	构建体不同聚集状态不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric	链 A 3–151（149 aa）链 C 3–151（149 aa）链 E 3–151（149 aa）链 G 3–151（149 aa）链 I 3–151（149 aa）链 K 3–151（149 aa）链 M 3–151（149 aa）链 O 3–151（149 aa）链 Q 3–151（149 aa）链 S 3–151（149 aa）链 U 3–151（149 aa）链 W 3–151（149 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.20 Å
8EB7 Cryo-EM structure of the in-situ gp4-gp10-gp9N from bacteriophage P22 提交 2022-08-30	构建体不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 36 PDB 声明：36-meric	链 E 2–151（150 aa）链 G 2–151（150 aa）链 H 2–151（150 aa）链 I 2–151（150 aa）链 J 2–151（150 aa）链 K 2–151（150 aa）链 L 2–151（150 aa）链 M 2–151（150 aa）链 N 2–151（150 aa）链 O 2–151（150 aa）链 P 2–151（150 aa）链 Q 2–151（150 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.80 Å
8TVU In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 portal protein: head-to-tail protein complex at 3.0A resolution 提交 2023-08-18	聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric	链 C 1–166（166 aa）链 E 1–166（166 aa）链 G 1–166（166 aa）链 I 1–166（166 aa）链 K 1–166（166 aa）链 M 1–166（166 aa）链 O 1–166（166 aa）链 Q 1–166（166 aa）链 S 1–166（166 aa）链 V 1–166（166 aa）链 X 1–166（166 aa）链 a 1–166（166 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.00 Å
8U11 In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp5:gp4: gp10: gp9 N-term complex in conformation 2 at 3.1A resolution 提交 2023-08-30	结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 58 PDB 声明：58-meric	链 m 1–166（166 aa）链 n 1–166（166 aa）链 o 1–166（166 aa）链 p 1–166（166 aa）链 q 1–166（166 aa）链 r 1–166（166 aa）链 s 1–166（166 aa）链 t 1–166（166 aa）链 u 1–166（166 aa）链 v 1–166（166 aa）链 x 1–166（166 aa）链 y 1–166（166 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.10 Å
9PGG Cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1-gp5-gp4 complex at 2.76 angstrom 提交 2025-07-07	聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 39 PDB 声明：39-meric	链 Ap 1–166（166 aa）链 Aq 1–166（166 aa）链 Ar 1–166（166 aa）链 As 1–166（166 aa）链 At 1–166（166 aa）链 Au 1–166（166 aa）链 Av 1–166（166 aa）链 Aw 1–166（166 aa）链 Ax 1–166（166 aa）链 Ay 1–166（166 aa）链 Az 1–166（166 aa）链 Ba 1–166（166 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.76 Å

共 7 个其他 PDB 条目、8 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	EXLYS_BPP22
Isoform	—
PDB实体	5
链与序列区间	作者链 m； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 n； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 o； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 p； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 q； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 r； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 s； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 t； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 u； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 v； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 x； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166 作者链 y； PDB构建体 1–166； UniProt 1–166

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

下载 Download SAXS (.dat) P(r) (.pr.out) CIF

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	8u10
沉积日期 deposition_date	2023-08-30
结构标题 title	In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp4:gp5:gp10:gp9 N-term complex in conformation 1 at 3.2A resolution
关键词 keywords	;phage, bacteriophage, tail spike protein, TSP, gene product 9 (gp9), Packaged DNA stabilization protein, gene product 10 (gp10), STRUCTURAL PROTEIN, VIRAL PROTEIN, head-to-tail protein, gene product 4 (gp4), Tail hub protein, gene product (1), Portal protein, Coat protein, Major capsid protein, gene product 5 (gp5) ;; VIRAL PROTEIN
实验方法 method	ELECTRON MICROSCOPY

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	86.12 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	85.43 Å
零角强度 I(0) i0	53703600000.00
分子量 molecular_weight	1964600.0 kDa
排除体积 excluded_volume	2450600 Å³
包络体积 envelope_volume	3675000 Å³
水化壳体积 shell_volume	333060 Å³
包络直径 envelope_diameter	265.5 Å
壳层 Rg shell_rg	95.69 Å
包络 Rg envelope_rg	83.41 Å
形状 Rg shape_rg	85.43 Å
总 Rg total_rg	85.50 Å
总原子数 total_atoms	138386
残基数 n_residues	17588
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

▼

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	295.2 Å
Rg (实空间) rg_real	87.76 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	1.42 Å
I(0) (实空间) i0_real	5.3050e+10
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.0100e+09
Rg (倒空间) rg_reciprocal	87.97 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	54000000000.0000
解质量估计 total_estimate	0.9078
解质量评级 solution_quality	EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	114.8 Å
偏度 Skewness skewness	0.274
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.059
角度范围 angular_range	— – 0.0900 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	1.2600
最高正则化参数 α highest_alpha	2661000000.0000
实空间数据点数 n_real_points	19
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.797; Stabil: 0.920; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.906; Smooth: 0.752

▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Portal protein
分子量 formula_weight	82829.4 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	12

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	a,b,c,d,e,l,f,k,i,j,h,g
原子数 atom_count	138386

MADNENRLESILSRFDADWTASDEARREAKNDLFFSRVSQWDDWLSQYTTLQYRGQFDVVRPVVRKLVSEMRQNPIDVLYRPKDGARPDAADVLMGMYRTDMRHNTAKIAVNIAVREQIEAGVGAWRLVTDYEDQSPTSNNQVIRREPIHSACSHVIWDSNSKLMDKSDARHCTVIHSMSQNGWEDFAEKYDLDADDIPSFQNPNDWVFPWLTQDTIQIAEFYEVVEKKETAFIYQDPVTGEPVSYFKRDIKDVIDDLADSGFIKIAERQIKRRRVYKSIITCTAVLKDKQLIAGEHIPIVPVFGEWGFVEDKEVYEGVVRLTKDGQRLRNMIMSFNADIVARTPKKKPFFWPEQIAGFEHMYDGNDDYPYYLLNRTDENSGDLPTQPLAYYENPEVPQANAYMLEAATSAVKEVATLGVDTEAVNGGQVAFDTVNQLNMRADLETYVFQDNLATAMRRDGEIYQSIVNDIYDVPRNVTITLEDGSEKDVQLMAEVVDLATGEKQVLNDIRGRYECYTDVGPSFQSMKQQNRAEILELLGKTPQGTPEYQLLLLQYFTLLDGKGVEMMRDYANKQLIQMGVKKPETPEEQQWLVEAQQAKQGQQDPAMVQAQGVLLQGQAELAKAQNQTLSLQIDAAKVEAQNQLNAARIAEIFNNMDLSKQSEFREFLKTVASFQQDRSEDARANAELLLKGDEQTHKQRMDIANILQSQRQNQPSGSVAETPQ

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Major capsid protein
分子量 formula_weight	46795.6 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	10

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	E,C,A,G,I,D,B,F,H,J

MALNEGQIVTLAVDEIIETISAITPMAQKAKKYTPPAASMQRSSNTIWMPVEQESPTQEGWDLTDKATGLLELNVAVNMGEPDNDFFQLRADDLRDETAYRRRIQSAARKLANNVELKVANMAAEMGSLVITSPDAIGTNTADAWNFVADAEEIMFSRELNRDMGTSYFFNPQDYKKAGYDLTKRDIFGRIPEEAYRDGTIQRQVAGFDDVLRSPKLPVLTKSTATGITVSGAQSFKPVAWQLDNDGNKVNVDNRFATVTLSATTGMKRGDKISFAGVKFLGQMAKNVLAQDATFSVVRVVDGTHVEITPKPVALDDVSLSPEQRAYANVNTSLADAMAVNILNVKDARTNVFWADDAIRIVSQPIPANHELFAGMKTTSFSIPDVGLNGIFATQGDISTLSGLCRIALWYGVNATRPEAIGVGLPGQTA

实体 3 Entity 3 polymer

描述 description	Packaged DNA stabilization protein gp10
分子量 formula_weight	52512.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	6

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	1,2,3,4,5,6

MPIQQLPMMKGMGKDFKNADYIDYLPVNMLATPKEILNSSGYLRSFPGITKRYDMNGVSRGVEYNTAQNAVYRVCGGKLYKGESEVGDVAGSGRVSMAHGRTSQAVGVNGQLVEYRYDGTVKTVSNWPADSGFTQYELGSVRDITRLRGRYAWSKDGTDSWFITDLEDESHPDRYSAQYRAESQPDGIIGIGTWRDFIVCFGSSTIEYFSLTGATTAGAALYVAQPSLMVQKGIAGTYCKTPFADSYAFISHPATGAPSVYIIGSGQASPIATASIEKIIRSYTAEEMATGVMETLRFDSHELLIIHLPRHVLVYDASSSQNGPQWCVLKTGLYDDVYRGVDFMYEGNQITCGDKSEAVVGQLQFDISSQYDKQQEHLLFTPLFKADNARCFDLEVESSTGVAQYADRLFLSATTDGINYGREQMIEQNEPFVYDKRVLWKRVGRIRRLIGFKLRVITKSPVTLSGCQIRLE

实体 4 Entity 4 polymer

描述 description	Tail spike protein
分子量 formula_weight	71923.5 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	18

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	16,17,18,22,23,24,19,20,21,10,11,12,13,14,15,7,8,9

MTDITANVVVSNPRPIFTESRSFKAVANGKIYIGQIDTDPVNPANQIPVYIENEDGSHVQITQPLIINAAGKIVYNGQLVKIVTVQGHSMAIYDANGSQVDYIANVLKYDPDQYSIEADKKFKYSVKLSDYPTLQDAASAAVDGLLIDRDYNFYGGETVDFGGKVLTIECKAKFIGDGNLIFTKLGKGSRIAGVFMESTTTPWVIKPWTDDNQWLTDAAAVVATLKQSKTDGYQPTVSDYVKFPGIETLLPPNAKGQNITSTLEIRECIGVEVHRASGLMAGFLFRGCHFCKMVDANNPSGGKDGIITFENLSGDWGKGNYVIGGRTSYGSVSSAQFLRNNGGFERDGGVIGFTSYRAGESGVKTWQGTVGSTTSRNYNLQFRDSVVIYPVWDGFDLGADTDMNPELDRPGDYPITQYPLHQLPLNHLIDNLLVRGALGVGFGMDGKGMYVSNITVEDCAGSGAYLLTHESVFTNIAIIDTNTKDFQANQIYISGACRVNGLRLIGIRSTDGQGLTIDAPNSTVSGITGMVDPSRINVANLAEEGLGNIRANSFGYDSAAIKLRIHKLSKTLDSGALYSHINGGAGSGSAYTQLTAISGSTPDAVSLKVNHKDCRGAEIPFVPDIASDDFIKDSSCFLPYWENNSTSLKALVKKPNGELVRLTLATL

实体 5 Entity 5 polymer

描述 description	Peptidoglycan hydrolase gp4
分子量 formula_weight	18045.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	12

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	y,m,n,o,p,q,r,s,t,u,v,x

MQIKTKGDLVRAALRKLGVASDATLTDVEPQSMQDAVDDLEAMMAEWYQDGKGIITGYVFSDDENPPAEGDDHGLRSSAVSAVFHNLACRIAPDYALEATAKIIATAKYGKELLYKQTAISRAKRAPYPSRMPTGSGNSFANLNEWHYFPGEQNADSTTPHDEGNG

▶

8. 引用文献 (1)

▶

晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	—

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	triclinic

分辨率 resolution	3.20 Å
分辨率测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	18053

fit	/app/data/saxs_computation/u1/8u10/8u10.fit
pddf	/app/data/pr_computation/u1/8u10/8u10.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/u1/8u10/8u10.dat

In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp4:gp5:gp10:gp9 N-term complex in conformation 1 at 3.2A resolution

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Portal protein

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Major capsid protein

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Packaged DNA stabilization protein gp10

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Tail spike protein

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Peptidoglycan hydrolase gp4

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

冷冻电镜 EM 3D

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

实体 3 Entity 3 polymer

聚合物 Polymer

实体 4 Entity 4 polymer

聚合物 Polymer

实体 5 Entity 5 polymer

聚合物 Polymer

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)