9pzq

GluN1/GluN2A in complex with polyclonal autoantibody Fab fragments (class 1), glycine- and glutamate-bound state

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 186.2 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1

Rattus norvegicus

UniProt P35439

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–847 链 C; UniProt 1–847 未记录 polyclonal antibody Fab fragment, termed FabEnc1 × 2 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A × 2 (Q00959) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.07 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 114 个其他 PDB 条目、120 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 NMDZ1_RAT
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–847; UniProt 1–847 作者链 C; PDB构建体 1–847; UniProt 1–847

Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A

Rattus norvegicus

UniProt Q00959

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 1–866 链 D; UniProt 1–866 未记录 polyclonal antibody Fab fragment, termed FabEnc1 × 2 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 × 2 (P35439) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.07 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 59 个其他 PDB 条目、61 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 NMDE1_RAT
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–866; UniProt 1–866 作者链 D; PDB构建体 1–866; UniProt 1–866

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9pzq

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9pzq
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9pzq
沉积日期 deposition_date2025-08-11
结构标题 titleGluN1/GluN2A in complex with polyclonal autoantibody Fab fragments (class 1), glycine- and glutamate-bound state
关键词 keywordsligand-gated ion channel, NMDA, antibody, complex, TRANSPORT PROTEIN; TRANSPORT PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier53.55
回转半径 Rg (电子) rg_electron52.55
零角强度 I(0) i01434950000.00
分子量 molecular_weight311730.0 kDa
排除体积 excluded_volume388070 ų
包络体积 envelope_volume615220 ų
水化壳体积 shell_volume97707 ų
包络直径 envelope_diameter202.2
壳层 Rg shell_rg55.18
包络 Rg envelope_rg53.72
形状 Rg shape_rg52.64
总 Rg total_rg52.33
总原子数 total_atoms21983
残基数 n_residues3010
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax186.2
Rg (实空间) rg_real53.72
Rg 误差 (实空间) rg_real_error2.04
I(0) (实空间) i0_real1.4350e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.8990e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal53.41
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1434000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8346
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary64.2
偏度 Skewness skewness0.543
峰度 Kurtosis kurtosis0.183
角度范围 angular_range— – 0.1450 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha175400000.0000
实空间数据点数 n_real_points30
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.759; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.999; Smooth: 0.570

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)