SAXSdb — 9qwq

▼

1. Protein Identity and Related Structures Protein Identity & Related Structures

Major vault protein

Homo sapiens

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein homooligomer Homooligomer Protein × 78 PDB declaration: 78-meric（78） Consistent with protein copy count	Chain A； UniProt 1–893 Chain AA； UniProt 1–893 Chain AB； UniProt 1–893 Chain AC； UniProt 1–893 Chain B； UniProt 1–893 Chain BA； UniProt 1–893 Chain BB； UniProt 1–893 Chain C； UniProt 1–893 Chain CA； UniProt 1–893 Chain CB； UniProt 1–893 Chain D； UniProt 1–893 Chain DA； UniProt 1–893 Chain DB； UniProt 1–893 Chain E； UniProt 1–893 Chain EA； UniProt 1–893 Chain EB； UniProt 1–893 Chain F； UniProt 1–893 Chain FA； UniProt 1–893 Chain FB； UniProt 1–893 Chain G； UniProt 1–893 Chain GA； UniProt 1–893 Chain GB； UniProt 1–893 Chain H； UniProt 1–893 Chain HA； UniProt 1–893 Chain HB； UniProt 1–893 Chain I； UniProt 1–893 Chain IA； UniProt 1–893 Chain IB； UniProt 1–893 Chain J； UniProt 1–893 Chain JA； UniProt 1–893 Chain JB； UniProt 1–893 Chain K； UniProt 1–893 Chain KA； UniProt 1–893 Chain KB； UniProt 1–893 Chain L； UniProt 1–893 Chain LA； UniProt 1–893 Chain LB； UniProt 1–893 Chain M； UniProt 1–893 Chain MA； UniProt 1–893 Chain MB； UniProt 1–893 Chain N； UniProt 1–893 Chain NA； UniProt 1–893 Chain NB； UniProt 1–893 Chain O； UniProt 1–893 Chain OA； UniProt 1–893 Chain OB； UniProt 1–893 Chain P； UniProt 1–893 Chain PA； UniProt 1–893 Chain PB； UniProt 1–893 Chain Q； UniProt 1–893 Chain QA； UniProt 1–893 Chain QB； UniProt 1–893 Chain R； UniProt 1–893 Chain RA； UniProt 1–893 Chain RB； UniProt 1–893 Chain S； UniProt 1–893 Chain SA； UniProt 1–893 Chain SB； UniProt 1–893 Chain T； UniProt 1–893 Chain TA； UniProt 1–893 Chain TB； UniProt 1–893 Chain UA； UniProt 1–893 Chain UB； UniProt 1–893 Chain V； UniProt 1–893 Chain VA； UniProt 1–893 Chain VB； UniProt 1–893 Chain W； UniProt 1–893 Chain WA； UniProt 1–893 Chain WB； UniProt 1–893 Chain X； UniProt 1–893 Chain XA； UniProt 1–893 Chain XB； UniProt 1–893 Chain Y； UniProt 1–893 Chain YA； UniProt 1–893 Chain YB； UniProt 1–893 Chain Z； UniProt 1–893 Chain ZA； UniProt 1–893 Chain ZB； UniProt 1–893	Not recorded	No other associated polymer	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 7.5；25 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM CaCl2, 1mM TCEP, pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE	Resolution 4.45 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 9QWQ	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
11DR Human Brain RNA Vault Shoulder bound to ADPR, focused refinement (EMPIAR-10766) Deposited 2026-02-18	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 3 PDB declaration: trimeric	Chain A 1–893（893 aa） Chain B 1–893（893 aa） Chain C 1–893（893 aa）	Not recorded	AR6 [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL[HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE × 3	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.62 Å
11DV RNA Vault waist region, focused refinement (MVP/TEP1 sample) Deposited 2026-02-18	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain A 1–893（893 aa） Chain B 1–893（893 aa） Chain C 1–893（893 aa） Chain D 1–893（893 aa） Chain E 1–893（893 aa） Chain F 1–893（893 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5；50 mM Tris 7.5 75 NaCl 1.5 mM MgCl2 1 mM DTT 1 mM BAD 1 mM AMP-PNP 0.025% DDM cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.33 Å
11EE RNA Vault shoulder region with BAD bound, focused refinement (MVP/TEP1 sample) Deposited 2026-02-18	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 3 PDB declaration: trimeric	Chain A 1–893（893 aa） Chain B 1–893（893 aa） Chain C 1–893（893 aa）	Not recorded	DQV [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl [(2R,3S,4R,5S)-5-(3-carbamoylphenyl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl dihydrogen diphosphate (non-preferred name) × 3	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5；50 mM Tris 7.5 75 NaCl 1.5 mM MgCl2 1 mM DTT 1 mM BAD 1 mM AMP-PNP 0.025% DDM cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 1.87 Å
11EQ RNA Vault with BAD bound (MVP/TEP1 sample) Deposited 2026-02-19	Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 78 PDB declaration: 78-meric	Chain 0 1–893（893 aa） Chain 1 1–893（893 aa） Chain 2 1–893（893 aa） Chain 3 1–893（893 aa） Chain 4 1–893（893 aa） Chain 5 1–893（893 aa） Chain 6 1–893（893 aa） Chain 7 1–893（893 aa） Chain 8 1–893（893 aa） Chain 9 1–893（893 aa） Chain A 1–893（893 aa） Chain AA 1–893（893 aa） Chain AB 1–893（893 aa） Chain AC 1–893（893 aa） Chain AD 1–893（893 aa） Chain AE 1–893（893 aa） Chain AF 1–893（893 aa） Chain AG 1–893（893 aa） Chain AH 1–893（893 aa） Chain AI 1–893（893 aa） Chain AJ 1–893（893 aa） Chain AK 1–893（893 aa） Chain AL 1–893（893 aa） Chain AM 1–893（893 aa） Chain AN 1–893（893 aa） Chain AO 1–893（893 aa） Chain AP 1–893（893 aa） Chain B 1–893（893 aa） Chain C 1–893（893 aa） Chain D 1–893（893 aa） Chain E 1–893（893 aa） Chain F 1–893（893 aa） Chain G 1–893（893 aa） Chain H 1–893（893 aa） Chain I 1–893（893 aa） Chain J 1–893（893 aa） Chain K 1–893（893 aa） Chain L 1–893（893 aa） Chain M 1–893（893 aa） Chain N 1–893（893 aa） Chain O 1–893（893 aa） Chain P 1–893（893 aa） Chain Q 1–893（893 aa） Chain R 1–893（893 aa） Chain S 1–893（893 aa） Chain T 1–893（893 aa） Chain U 1–893（893 aa） Chain V 1–893（893 aa） Chain W 1–893（893 aa） Chain X 1–893（893 aa） Chain Y 1–893（893 aa） Chain Z 1–893（893 aa） Chain a 1–893（893 aa） Chain b 1–893（893 aa） Chain c 1–893（893 aa） Chain d 1–893（893 aa） Chain e 1–893（893 aa） Chain f 1–893（893 aa） Chain g 1–893（893 aa） Chain h 1–893（893 aa） Chain i 1–893（893 aa） Chain j 1–893（893 aa） Chain k 1–893（893 aa） Chain l 1–893（893 aa） Chain m 1–893（893 aa） Chain n 1–893（893 aa） Chain o 1–893（893 aa） Chain p 1–893（893 aa） Chain q 1–893（893 aa） Chain r 1–893（893 aa） Chain s 1–893（893 aa） Chain t 1–893（893 aa） Chain u 1–893（893 aa） Chain v 1–893（893 aa） Chain w 1–893（893 aa） Chain x 1–893（893 aa） Chain y 1–893（893 aa） Chain z 1–893（893 aa）	Not recorded	DQV [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl [(2R,3S,4R,5S)-5-(3-carbamoylphenyl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl dihydrogen diphosphate (non-preferred name) × 78	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5；50 mM Tris 7.5 75 NaCl 1.5 mM MgCl2 1 mM DTT 1 mM BAD 1 mM AMP-PNP 0.025% DDM cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.17 Å
11FH RNA Vault cap (MVP/PARP4/TEP1 sample) Deposited 2026-02-20	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 39 PDB declaration: 39-meric	Chain A 1–893（893 aa） Chain B 1–893（893 aa） Chain C 1–893（893 aa） Chain D 1–893（893 aa） Chain E 1–893（893 aa） Chain F 1–893（893 aa） Chain G 1–893（893 aa） Chain H 1–893（893 aa） Chain I 1–893（893 aa） Chain J 1–893（893 aa） Chain K 1–893（893 aa） Chain L 1–893（893 aa） Chain M 1–893（893 aa） Chain N 1–893（893 aa） Chain O 1–893（893 aa） Chain P 1–893（893 aa） Chain Q 1–893（893 aa） Chain R 1–893（893 aa） Chain S 1–893（893 aa） Chain T 1–893（893 aa） Chain U 1–893（893 aa） Chain V 1–893（893 aa） Chain W 1–893（893 aa） Chain X 1–893（893 aa） Chain Y 1–893（893 aa） Chain Z 1–893（893 aa） Chain a 1–893（893 aa） Chain b 1–893（893 aa） Chain c 1–893（893 aa） Chain d 1–893（893 aa） Chain e 1–893（893 aa） Chain f 1–893（893 aa） Chain g 1–893（893 aa） Chain h 1–893（893 aa） Chain i 1–893（893 aa） Chain j 1–893（893 aa） Chain k 1–893（893 aa） Chain l 1–893（893 aa） Chain m 1–893（893 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8；50 mM Tris 150 mM NaCl 1 mM DTT 1 mM NADP 0.025% DDM cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 1.92 Å
11JB RNA Vault with ADPR bound (MVP/PARP4/TEP1 NADP sample) Deposited 2026-02-26	Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 78 PDB declaration: 78-meric	Chain 0 1–893（893 aa） Chain 1 1–893（893 aa） Chain 2 1–893（893 aa） Chain 3 1–893（893 aa） Chain 4 1–893（893 aa） Chain 5 1–893（893 aa） Chain 6 1–893（893 aa） Chain 7 1–893（893 aa） Chain 8 1–893（893 aa） Chain 9 1–893（893 aa） Chain A 1–893（893 aa） Chain AA 1–893（893 aa） Chain AB 1–893（893 aa） Chain AC 1–893（893 aa） Chain AD 1–893（893 aa） Chain AE 1–893（893 aa） Chain AF 1–893（893 aa） Chain AG 1–893（893 aa） Chain AH 1–893（893 aa） Chain AI 1–893（893 aa） Chain AJ 1–893（893 aa） Chain AK 1–893（893 aa） Chain AL 1–893（893 aa） Chain AM 1–893（893 aa） Chain AN 1–893（893 aa） Chain AO 1–893（893 aa） Chain AP 1–893（893 aa） Chain B 1–893（893 aa） Chain C 1–893（893 aa） Chain D 1–893（893 aa） Chain E 1–893（893 aa） Chain F 1–893（893 aa） Chain G 1–893（893 aa） Chain H 1–893（893 aa） Chain I 1–893（893 aa） Chain J 1–893（893 aa） Chain K 1–893（893 aa） Chain L 1–893（893 aa） Chain M 1–893（893 aa） Chain N 1–893（893 aa） Chain O 1–893（893 aa） Chain P 1–893（893 aa） Chain Q 1–893（893 aa） Chain R 1–893（893 aa） Chain S 1–893（893 aa） Chain T 1–893（893 aa） Chain U 1–893（893 aa） Chain V 1–893（893 aa） Chain W 1–893（893 aa） Chain X 1–893（893 aa） Chain Y 1–893（893 aa） Chain Z 1–893（893 aa） Chain a 1–893（893 aa） Chain b 1–893（893 aa） Chain c 1–893（893 aa） Chain d 1–893（893 aa） Chain e 1–893（893 aa） Chain f 1–893（893 aa） Chain g 1–893（893 aa） Chain h 1–893（893 aa） Chain i 1–893（893 aa） Chain j 1–893（893 aa） Chain k 1–893（893 aa） Chain l 1–893（893 aa） Chain m 1–893（893 aa） Chain n 1–893（893 aa） Chain o 1–893（893 aa） Chain p 1–893（893 aa） Chain q 1–893（893 aa） Chain r 1–893（893 aa） Chain s 1–893（893 aa） Chain t 1–893（893 aa） Chain u 1–893（893 aa） Chain v 1–893（893 aa） Chain w 1–893（893 aa） Chain x 1–893（893 aa） Chain y 1–893（893 aa） Chain z 1–893（893 aa）	Not recorded	AR6 [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL[HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE × 78	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8；50 Tris 8.0, 75 mM NaCl, 1.5 mM MgCl2, 1 mM DTT, 1 mM NADP, 0.025% DDM cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.16 Å
11JC RNA Vault Shoulder with ADPR bound, compact conformation, focused refinement (MVP/PARP4/TEP1 NADP sample) Deposited 2026-02-26	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 3 PDB declaration: trimeric	Chain A 1–893（893 aa） Chain B 1–893（893 aa） Chain C 1–893（893 aa）	Not recorded	AR6 [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL[HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE × 3	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8；50 Tris 8.0, 75 mM NaCl, 1.5 mM MgCl2, 1 mM DTT, 1 mM NADP, 0.025% DDM cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 1.96 Å
11JD RNA Vault Shoulder with ADPR bound, extended conformation, focused refinement (MVP/PARP4/TEP1 NADP sample) Deposited 2026-02-26	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 3 PDB declaration: trimeric	Chain A 1–893（893 aa） Chain B 1–893（893 aa） Chain C 1–893（893 aa）	Not recorded	AR6 [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL[HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE × 3	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8；50 Tris 8.0, 75 mM NaCl, 1.5 mM MgCl2, 1 mM DTT, 1 mM NADP, 0.025% DDM cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.37 Å
11JF RNA Vault bound to PARP4 MINT, focused refinement (MVP/PARP4/TEP1 NADP sample) Deposited 2026-02-26	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 3 PDB declaration: trimeric	Chain A 1–893（893 aa） Chain B 1–893（893 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8；50 Tris 8.0, 75 mM NaCl, 1.5 mM MgCl2, 1 mM DTT, 1 mM NADP, 0.025% DDM cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.85 Å
1Y7X Solution structure of a two-repeat fragment of major vault protein Deposited 2004-12-10	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric	Chain A 113–221（109 aa） Fragment：domains 3-4 of MVP repeats (residues 113-221)	Not recorded	No recorded non-water small molecule	SOLUTION NMR NMR measurement conditions pH 6.8；303 K；Ionic strength (raw mmCIF value) 150mM NaCl；Pressure ambient NMR sample composition 1mM MVP U-15N, 20mM bis-Tris, 150mM NaCl, 2mM CaCl2, 15mM DTT, 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR sample composition 1mM MVP, 20mM bis-Tris, 150mM NaCl, 2mM CaCl2, 15mM DTT, 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	Resolution not provided
9BW5 Human Vault Cage Deposited 2024-05-20	Different construct Different mutation/modification Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 78 PDB declaration: 78-meric	Chain A 1–893（893 aa） Chain B 1–893（893 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES, 5 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 0.25 mM DTT cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Vitrification carried out under standard conditions	Resolution 3.30 Å
9BW6 Human Vault Cage in complex with PARP4 Deposited 2024-05-20	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 156 PDB declaration: 156-meric	Chain A 1–893（893 aa） Chain C 1–893（893 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES, 5 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 0.25 mM DTT cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Vitrification carried out under standard conditions	Resolution 2.90 Å
9BW6 Human Vault Cage in complex with PARP4 Deposited 2024-05-20	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 4 PDB declaration: tetrameric	Chain A 1–893（893 aa） Chain C 1–893（893 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES, 5 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 0.25 mM DTT cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Vitrification carried out under standard conditions	Resolution 2.90 Å
9BW7 Human Vault Cage in complex with PARP4 and NAD+ Deposited 2024-05-20	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 156 PDB declaration: 156-meric	Chain A 1–893（893 aa） Chain C 1–893（893 aa）	Not recorded	NAD NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE × 78	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES, 5 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 0.25 mM DTT cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Vitrification carried out under standard conditions	Resolution 2.90 Å
9BW7 Human Vault Cage in complex with PARP4 and NAD+ Deposited 2024-05-20	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 4 PDB declaration: tetrameric	Chain A 1–893（893 aa） Chain C 1–893（893 aa）	Not recorded	NAD NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE × 2	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES, 5 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 0.25 mM DTT cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Vitrification carried out under standard conditions	Resolution 2.90 Å
9MXH Human Vault Cage in complex with NAD+ Deposited 2025-01-20	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 78 PDB declaration: 78-meric	Chain A 1–893（893 aa） Chain B 1–893（893 aa）	Not recorded	NAD NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE × 78	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES pH 8, 5 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 0.25 mM DTT cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.07 Å
9MXJ Human Vault Cage in complex with ADP-ribose Deposited 2025-01-20	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 78 PDB declaration: 78-meric	Chain A 1–893（893 aa） Chain B 1–893（893 aa）	Not recorded	APR ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE × 78	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES, 5 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 0.25 mM DTT cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Vitrification carried out under standard conditions	Resolution 3.49 Å
9MXJ Human Vault Cage in complex with ADP-ribose Deposited 2025-01-20	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric	Chain A 1–893（893 aa） Chain B 1–893（893 aa）	Not recorded	APR ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE × 2	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES, 5 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 0.25 mM DTT cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Vitrification carried out under standard conditions	Resolution 3.49 Å
9MXJ Human Vault Cage in complex with ADP-ribose Deposited 2025-01-20	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 3 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric	Chain A 1–893（893 aa） Chain B 1–893（893 aa）	Not recorded	APR ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE × 2	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES, 5 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 0.25 mM DTT cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Vitrification carried out under standard conditions	Resolution 3.49 Å
9MXV Human Vault Cage in complex with ADP Deposited 2025-01-21	Different construct Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 78 PDB declaration: 78-meric	Chain A 1–893（893 aa） Chain B 1–893（893 aa）	Not recorded	ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 78	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES pH 8.0, 5 mM CaCl2, 5 mM MgCl2, 0.25 mM DTT cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.68 Å
9MXV Human Vault Cage in complex with ADP Deposited 2025-01-21	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric	Chain A 1–893（893 aa） Chain B 1–893（893 aa）	Not recorded	ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES pH 8.0, 5 mM CaCl2, 5 mM MgCl2, 0.25 mM DTT cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.68 Å
9MXV Human Vault Cage in complex with ADP Deposited 2025-01-21	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 3 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric	Chain A 1–893（893 aa） Chain B 1–893（893 aa）	Not recorded	ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES pH 8.0, 5 mM CaCl2, 5 mM MgCl2, 0.25 mM DTT cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.68 Å
9QW9 Human vault protein - primed conformation Deposited 2025-04-14	Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 78 PDB declaration: 78-meric	Chain A 1–893（893 aa） Chain AA 1–893（893 aa） Chain AB 1–893（893 aa） Chain AC 1–893（893 aa） Chain B 1–893（893 aa） Chain BA 1–893（893 aa） Chain BB 1–893（893 aa） Chain C 1–893（893 aa） Chain CA 1–893（893 aa） Chain CB 1–893（893 aa） Chain D 1–893（893 aa） Chain DA 1–893（893 aa） Chain DB 1–893（893 aa） Chain E 1–893（893 aa） Chain EA 1–893（893 aa） Chain EB 1–893（893 aa） Chain F 1–893（893 aa） Chain FA 1–893（893 aa） Chain FB 1–893（893 aa） Chain G 1–893（893 aa） Chain GA 1–893（893 aa） Chain GB 1–893（893 aa） Chain H 1–893（893 aa） Chain HA 1–893（893 aa） Chain HB 1–893（893 aa） Chain I 1–893（893 aa） Chain IA 1–893（893 aa） Chain IB 1–893（893 aa） Chain J 1–893（893 aa） Chain JA 1–893（893 aa） Chain JB 1–893（893 aa） Chain K 1–893（893 aa） Chain KA 1–893（893 aa） Chain KB 1–893（893 aa） Chain L 1–893（893 aa） Chain LA 1–893（893 aa） Chain LB 1–893（893 aa） Chain M 1–893（893 aa） Chain MA 1–893（893 aa） Chain MB 1–893（893 aa） Chain N 1–893（893 aa） Chain NA 1–893（893 aa） Chain NB 1–893（893 aa） Chain O 1–893（893 aa） Chain OA 1–893（893 aa） Chain OB 1–893（893 aa） Chain P 1–893（893 aa） Chain PA 1–893（893 aa） Chain PB 1–893（893 aa） Chain Q 1–893（893 aa） Chain QA 1–893（893 aa） Chain QB 1–893（893 aa） Chain R 1–893（893 aa） Chain RA 1–893（893 aa） Chain RB 1–893（893 aa） Chain S 1–893（893 aa） Chain SA 1–893（893 aa） Chain SB 1–893（893 aa） Chain T 1–893（893 aa） Chain TA 1–893（893 aa） Chain TB 1–893（893 aa） Chain UA 1–893（893 aa） Chain UB 1–893（893 aa） Chain V 1–893（893 aa） Chain VA 1–893（893 aa） Chain VB 1–893（893 aa） Chain W 1–893（893 aa） Chain WA 1–893（893 aa） Chain WB 1–893（893 aa） Chain X 1–893（893 aa） Chain XA 1–893（893 aa） Chain XB 1–893（893 aa） Chain Y 1–893（893 aa） Chain YA 1–893（893 aa） Chain YB 1–893（893 aa） Chain Z 1–893（893 aa） Chain ZA 1–893（893 aa） Chain ZB 1–893（893 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5；25 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM CaCl2, 1mM TCEP, pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.09 Å
9R86 Major Vault Protein from Human Brain Deposited 2025-05-15	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 39 PDB declaration: 39-meric	Chain A0 1–893（893 aa） Chain A1 1–893（893 aa） Chain A2 1–893（893 aa） Chain A3 1–893（893 aa） Chain A4 1–893（893 aa） Chain A5 1–893（893 aa） Chain A6 1–893（893 aa） Chain A7 1–893（893 aa） Chain A8 1–893（893 aa） Chain A9 1–893（893 aa） Chain Ac 1–893（893 aa） Chain Ad 1–893（893 aa） Chain Ae 1–893（893 aa） Chain Af 1–893（893 aa） Chain Ag 1–893（893 aa） Chain Ah 1–893（893 aa） Chain Ai 1–893（893 aa） Chain Aj 1–893（893 aa） Chain Ak 1–893（893 aa） Chain Al 1–893（893 aa） Chain Am 1–893（893 aa） Chain An 1–893（893 aa） Chain Ap 1–893（893 aa） Chain Aq 1–893（893 aa） Chain Ar 1–893（893 aa） Chain As 1–893（893 aa） Chain At 1–893（893 aa） Chain Au 1–893（893 aa） Chain Av 1–893（893 aa） Chain Aw 1–893（893 aa） Chain Ax 1–893（893 aa） Chain Ay 1–893（893 aa） Chain Az 1–893（893 aa） Chain BA 1–893（893 aa） Chain BB 1–893（893 aa） Chain BC 1–893（893 aa） Chain BD 1–893（893 aa） Chain BE 1–893（893 aa） Chain BF 1–893（893 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.10 Å
9R87 Cap of the vault protein from Human Brain Deposited 2025-05-15	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 39 PDB declaration: 39-meric	Chain A 1–893（893 aa） Chain A1 1–893（893 aa） Chain A2 1–893（893 aa） Chain A3 1–893（893 aa） Chain A4 1–893（893 aa） Chain Ar 1–893（893 aa） Chain As 1–893（893 aa） Chain At 1–893（893 aa） Chain Au 1–893（893 aa） Chain Av 1–893（893 aa） Chain Aw 1–893（893 aa） Chain Ax 1–893（893 aa） Chain Ay 1–893（893 aa） Chain Az 1–893（893 aa） Chain B 1–893（893 aa） Chain C 1–893（893 aa） Chain D 1–893（893 aa） Chain E 1–893（893 aa） Chain F 1–893（893 aa） Chain G 1–893（893 aa） Chain H 1–893（893 aa） Chain I 1–893（893 aa） Chain J 1–893（893 aa） Chain K 1–893（893 aa） Chain L 1–893（893 aa） Chain M 1–893（893 aa） Chain N 1–893（893 aa） Chain O 1–893（893 aa） Chain P 1–893（893 aa） Chain Q 1–893（893 aa） Chain R 1–893（893 aa） Chain S 1–893（893 aa） Chain T 1–893（893 aa） Chain U 1–893（893 aa） Chain V 1–893（893 aa） Chain W 1–893（893 aa） Chain X 1–893（893 aa） Chain Y 1–893（893 aa） Chain Z 1–893（893 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.60 Å

19 other PDB entries and 25 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	MVP_HUMAN
Isoform	—
PDB entities	1
Chains and sequence ranges	Author chain A； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain AA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain AB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain AC； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain B； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain BA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain BB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain C； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain CA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain CB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain D； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain DA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain DB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain E； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain EA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain EB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain F； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain FA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain FB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain G； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain GA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain GB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain H； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain HA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain HB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain I； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain IA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain IB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain J； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain JA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain JB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain K； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain KA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain KB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain L； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain LA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain LB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain M； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain MA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain MB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain N； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain NA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain NB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain O； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain OA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain OB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain P； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain PA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain PB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain Q； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain QA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain QB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain R； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain RA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain RB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain S； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain SA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain SB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain T； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain TA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain TB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain UA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain UB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain V； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain VA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain VB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain W； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain WA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain WB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain X； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain XA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain XB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain Y； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain YA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain YB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain Z； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain ZA； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893 Author chain ZB； PDBConstruct 1–893； UniProt 1–893

The page prioritizes protein identity, the current assembly, associated components, oligomeric state and cross-PDB links. Chain mapping and sequence ranges are retained as data evidence. Internal IDs, import timestamps and assembly operation expressions are maintenance fields and are not shown here.

▼

2. Structure Basics 2. Structure Basics

Entry ID entry_id	9qwq
Deposition date deposition_date	2025-04-15
Structure title title	Human vault protein - committed conformation
Keywords keywords	Vault protein, vault, MVP, CYTOSOLIC PROTEIN; CYTOSOLIC PROTEIN
Experimental Method method	ELECTRON MICROSCOPY

▼

3. SAXS Parameters (CRYSOL theoretical calculation) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

Radius of gyration Rg (Guinier) rg_guinier	— Å
Radius of gyration Rg (electron density) rg_electron	222.80 Å
Forward intensity I(0) i0	635835000000.00
Molecular weight molecular_weight	6832100.0 kDa
Excluded volume excluded_volume	8555400 Å³
Envelope volume envelope_volume	46085000 Å³
Hydration-shell volume shell_volume	1843400 Å³
Envelope diameter envelope_diameter	669.4 Å
Shell Rg shell_rg	223.30 Å
Envelope Rg envelope_rg	184.10 Å
Shape Rg shape_rg	222.70 Å
Total Rg total_rg	223.20 Å
Total atoms total_atoms	482118
Residues n_residues	60762
Spherical-harmonic order n_harmonics	20
q range q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
Data points n_points	101
Shell type shell_type	directional
Solvent electron density solvent_density	0.3340 e/Å³
Shell contrast contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL version crysol_version	4.1.3

▼

4. P(r) Distance Distribution (GNOM inversion) 4. P(r) Analysis (GNOM)

Maximum dimension Dmax dmax	526.8 Å
Rg (real space) rg_real	212.20 Å
Rg uncertainty (real space) rg_real_error	1.05 Å
I(0) (real space) i0_real	5.6320e+11
I(0) uncertainty (real space) i0_real_error	1.2780e+10
Rg (reciprocal space) rg_reciprocal	172.00 Å
I(0) (reciprocal space) i0_reciprocal	344300000000.0000
Solution quality estimate total_estimate	0.8911
Solution quality rating solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) peaks n_peaks	1
Primary peak position r_peak_primary	301.0 Å
Skewness Skewness skewness	-0.314
Kurtosis Kurtosis kurtosis	-0.712
Angular range angular_range	— – 0.0350 Å⁻¹
Current regularization parameter α current_alpha	3.4040
Highest regularization parameter α highest_alpha	52650000000.0000
Real-space data points n_real_points	8
GNOM version gnom_version	4.1.3
Quality Criteria quality_criteria	AN1: 1.413; Oscil: 0.992; Stabil: 0.917; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.928; Smooth: 0.000

▶

5. Crystallography and Experiment 5. Crystallography & Experiment

▶

6. Entities and Polymers Entities & Polymers (1)

Entity 1 Entity 1 polymer

Description description	Major vault protein
Molecular weight formula_weight	99452.8 kDa
Source method src_method	man
Copy count entity_count	78

Polymer Polymer

Polymer type type	polypeptide(L)
Chain IDs strand_id	;A,AA,AB,AC,B,BA,BB,C,CA,CB,D,DA,DB,E,EA,EB,F,FA,FB,G,GA,GB,H,HA,HB,I,IA,IB,J,JA,JB,K,KA,KB,L,LA,LB,M,MA,MB,N,NA,NB,O,OA,OB,P,PA,PB,Q,QA,QB,R,RA,RB,S,SA,SB,T,TA,TB,UA,UB,V,VA,VB,W,WA,WB,X,XA,XB,Y,YA,YB,Z,ZA,ZB ;
Atom count atom_count	482118

MATEEFIIRIPPYHYIHVLDQNSNVSRVEVGPKTYIRQDNERVLFAPMRMVTVPPRHYCTVANPVSRDAQGLVLFDVTGQVRLRHADLEIRLAQDPFPLYPGEVLEKDITPLQVVLPNTALHLKALLDFEDKDGDKVVAGDEWLFEGPGTYIPRKEVEVVEIIQATIIRQNQALRLRARKECWDRDGKERVTGEEWLVTTVGAYLPAVFEEVLDLVDAVILTEKTALHLRARRNFRDFRGVSRRTGEEWLVTVQDTEAHVPDVHEEVLGVVPITTLGPHNYCVILDPVGPDGKNQLGQKRVVKGEKSFFLQPGEQLEQGIQDVYVLSEQQGLLLRALQPLEEGEDEEKVSHQAGDHWLIRGPLEYVPSAKVEVVEERQAIPLDENEGIYVQDVKTGKVRAVIGSTYMLTQDEVLWEKELPPGVEELLNKGQDPLADRGEKDTAKSLQPLAPRNKTRVVSYRVPHNAAVQVYDYREKRARVVFGPELVSLGPEEQFTVLSLSAGRPKRPHARRALCLLLGPDFFTDVITIETADHARLQLQLAYNWHFEVNDRKDPQETAKLFSVPDFVGDACKAIASRVRGAVASVTFDDFHKNSARIIRTAVFGFETSEAKGPDGMALPRPRDQAVFPQNGLVVSSVDVQSVEPVDQRTRDALQRSVQLAIEITTNSQEAAAKHEAQRLEQEARGRLERQKILDQSEAEKARKELLELEALSMAVESTGTAKAEAESRAEAARIEGEGSVLQAKLKAQALAIETEAELQRVQKVRELELVYARAQLELEVSKAQQLAEVEVKKFKQMTEAIGPSTIRDLAVAGPEMQVKLLQSLGLKSTLITDGSTPINLFNTAFGLLGMGPEGQPLGRRVASGPSPGEGISPQSAQAPQAPGDNHVVPVLR

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI Class编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Komagataella phaffii

▶

8. Citations (1)

▶

Unit-cell length a length_a	1.000 Å
Unit-cell length b length_b	1.000 Å
Unit-cell length c length_c	1.000 Å
Unit-cell angle α angle_alpha	90.00 °
Unit-cell angle β angle_beta	90.00 °
Unit-cell angle γ angle_gamma	90.00 °
Molecules per unit cell Z z_pdb	—

Space group space_group	P 1
Space-group number int_tables_number	1
Crystal system crystal_system	—

Resolution resolution	4.45 Å
Resolution测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	23998

fit	/app/data/saxs_computation/qw/9qwq/9qwq.fit
pddf	/app/data/pr_computation/qw/9qwq/9qwq.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/qw/9qwq/9qwq.dat

Human vault protein - committed conformation

1. Protein Identity and Related Structures Protein Identity & Related Structures

Major vault protein

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

SAXS scattering curve SAXS Profile

P(r) Distance Distribution P(r) Distribution

2. Structure Basics 2. Structure Basics

3. SAXS Parameters (CRYSOL theoretical calculation) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) Distance Distribution (GNOM inversion) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. Crystallography and Experiment 5. Crystallography & Experiment

Unit cell Unit Cell

Symmetry Symmetry

冷冻电镜 EM 3D

6. Entities and Polymers Entities & Polymers (1)

Entity 1 Entity 1 polymer

Polymer Polymer

来源 Source

8. Citations (1)

9. Files and Curves (10)

Files (7)

Curves (3)