9zzr

Cryo-EM Structure of a RAD51 filament bound by ssDNA and the XRCC3-RAD51C-RAD51D-XRCC2 paralog complex

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 206.1 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

DNA repair protein RAD51 homolog 1

Homo sapiens

UniProt Q06609

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 11 DNA 1 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 E; UniProt 22–338 链 F; UniProt 24–337 链 K; UniProt 22–338 链 O; UniProt 22–338 链 R; UniProt 22–337 链 V; UniProt 22–337 链 W; UniProt 22–338 未记录 ;DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3') ; × 1 DNA repair protein XRCC2 × 1 (O43543) DNA repair protein RAD51 homolog 4 × 1 (O75771) DNA repair protein RAD51 homolog 3 × 1 (O43502) DNA repair protein XRCC3 × 1 (O43542) ANP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER × 11 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.95 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 50 个其他 PDB 条目、51 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RAD51_HUMAN
Isoform
PDB实体 1, 2, 8
链与序列区间 作者链 R; PDB构建体 1–316; UniProt 22–337 作者链 V; PDB构建体 1–316; UniProt 22–337 作者链 E; PDB构建体 1–317; UniProt 22–338 作者链 K; PDB构建体 1–317; UniProt 22–338 作者链 O; PDB构建体 1–317; UniProt 22–338 作者链 W; PDB构建体 1–317; UniProt 22–338 作者链 F; PDB构建体 1–314; UniProt 24–337

DNA repair protein XRCC2

Homo sapiens

UniProt O43543

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 11 DNA 1 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 X; UniProt 21–280 未记录 DNA repair protein RAD51 homolog 1 × 2 (Q06609) DNA repair protein RAD51 homolog 1 × 4 (Q06609) ;DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3') ; × 1 DNA repair protein RAD51 homolog 4 × 1 (O75771) DNA repair protein RAD51 homolog 3 × 1 (O43502) DNA repair protein XRCC3 × 1 (O43542) DNA repair protein RAD51 homolog 1 × 1 (Q06609) ANP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER × 11 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.95 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 15 个其他 PDB 条目、15 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 XRCC2_HUMAN
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 X; PDB构建体 1–260; UniProt 21–280

DNA repair protein RAD51 homolog 4

Homo sapiens

UniProt O75771

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 11 DNA 1 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 D; UniProt 2–314 未记录 DNA repair protein RAD51 homolog 1 × 2 (Q06609) DNA repair protein RAD51 homolog 1 × 4 (Q06609) ;DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3') ; × 1 DNA repair protein XRCC2 × 1 (O43543) DNA repair protein RAD51 homolog 3 × 1 (O43502) DNA repair protein XRCC3 × 1 (O43542) DNA repair protein RAD51 homolog 1 × 1 (Q06609) ANP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER × 11 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.95 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 15 个其他 PDB 条目、15 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RA51D_HUMAN
Isoform
PDB实体 5
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–313; UniProt 2–314

DNA repair protein RAD51 homolog 3

Homo sapiens

UniProt O43502

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 11 DNA 1 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 10–348 未记录 DNA repair protein RAD51 homolog 1 × 2 (Q06609) DNA repair protein RAD51 homolog 1 × 4 (Q06609) ;DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3') ; × 1 DNA repair protein XRCC2 × 1 (O43543) DNA repair protein RAD51 homolog 4 × 1 (O75771) DNA repair protein XRCC3 × 1 (O43542) DNA repair protein RAD51 homolog 1 × 1 (Q06609) ANP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER × 11 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.95 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 16 个其他 PDB 条目、16 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RA51C_HUMAN
Isoform
PDB实体 6
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–339; UniProt 10–348

DNA repair protein XRCC3

Homo sapiens

UniProt O43542

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 11 DNA 1 PDB 声明:dodecameric(12) 与全部聚合物数一致 链 B; UniProt 1–346 未记录 DNA repair protein RAD51 homolog 1 × 2 (Q06609) DNA repair protein RAD51 homolog 1 × 4 (Q06609) ;DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3') ; × 1 DNA repair protein XRCC2 × 1 (O43543) DNA repair protein RAD51 homolog 4 × 1 (O75771) DNA repair protein RAD51 homolog 3 × 1 (O43502) DNA repair protein RAD51 homolog 1 × 1 (Q06609) ANP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER × 11 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.95 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 12 个其他 PDB 条目、12 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 XRCC3_HUMAN
Isoform
PDB实体 7
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–346; UniProt 1–346

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9zzr

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9zzr
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9zzr
沉积日期 deposition_date2026-01-07
结构标题 titleCryo-EM Structure of a RAD51 filament bound by ssDNA and the XRCC3-RAD51C-RAD51D-XRCC2 paralog complex
关键词 keywordsPentameric, RAD51, XRCC3, RAD51C, RAD51D, XRCC2, DNA BINDING PROTEIN-DNA complex; DNA BINDING PROTEIN/DNA
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier59.81
回转半径 Rg (电子) rg_electron60.64
零角强度 I(0) i02190830000.00
分子量 molecular_weight382140.0 kDa
排除体积 excluded_volume474530 ų
包络体积 envelope_volume671650 ų
水化壳体积 shell_volume96108 ų
包络直径 envelope_diameter228.9
壳层 Rg shell_rg58.84
包络 Rg envelope_rg59.46
形状 Rg shape_rg60.65
总 Rg total_rg60.57
总原子数 total_atoms26730
残基数 n_residues3390
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax206.1
Rg (实空间) rg_real60.31
Rg 误差 (实空间) rg_real_error2.08
I(0) (实空间) i0_real2.1910e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error4.3610e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal59.36
I(0) (倒空间) i0_reciprocal2187000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8212
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary79.3
偏度 Skewness skewness0.552
峰度 Kurtosis kurtosis-0.003
角度范围 angular_range— – 0.1300 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0001
最高正则化参数 α highest_alpha148200000.0000
实空间数据点数 n_real_points27
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.770; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.991; Smooth: 0.370

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (9)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)