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Protein Structures and Oligomeric States

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Current Protein Identity：Q14764 New Search
20PDB entries
26Biological assembly
474chain/assembly records
Main Difference Dimensions in This Set
Different construct Different mutation/modification Different assembly state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics

Difference tags compare only the current result set; every original PDB and assembly record remains separate.

Related-Structure Differences

Each row represents one biological assembly in one PDB entry; multiple monomers of the same protein are listed separately.

PDB Entry Assembly / Oligomeric State Construct Mutations and Modifications Ligands, Ions and Non-polymers Experimental Method Experimental Conditions Structure Quality
11DR Human Brain RNA Vault Shoulder bound to ADPR, focused refinement (EMPIAR-10766) Deposited 2026-02-18 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 3 PDB declaration: trimeric（3） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain B 1–893（893 aa）
Chain C 1–893（893 aa）
Not recorded AR6 [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL[HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE × 3 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.4
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.62 Å
11DV RNA Vault waist region, focused refinement (MVP/TEP1 sample) Deposited 2026-02-18 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain B 1–893（893 aa）
Chain C 1–893（893 aa）
Chain D 1–893（893 aa）
Chain E 1–893（893 aa）
Chain F 1–893（893 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5；50 mM Tris 7.5 75 NaCl 1.5 mM MgCl2 1 mM DTT 1 mM BAD 1 mM AMP-PNP 0.025% DDM
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.33 Å
11EE RNA Vault shoulder region with BAD bound, focused refinement (MVP/TEP1 sample) Deposited 2026-02-18 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 3 PDB declaration: trimeric（3） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain B 1–893（893 aa）
Chain C 1–893（893 aa）
Not recorded DQV [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl [(2R,3S,4R,5S)-5-(3-carbamoylphenyl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl dihydrogen diphosphate (non-preferred name) × 3 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5；50 mM Tris 7.5 75 NaCl 1.5 mM MgCl2 1 mM DTT 1 mM BAD 1 mM AMP-PNP 0.025% DDM
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 1.87 Å
11EQ RNA Vault with BAD bound (MVP/TEP1 sample) Deposited 2026-02-19 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 78 PDB declaration: 78-meric（78） Consistent with protein count
Chain 0 1–893（893 aa）
Chain 1 1–893（893 aa）
Chain 2 1–893（893 aa）
Chain 3 1–893（893 aa）
Chain 4 1–893（893 aa）
Chain 5 1–893（893 aa）
Chain 6 1–893（893 aa）
Chain 7 1–893（893 aa）
Chain 8 1–893（893 aa）
Chain 9 1–893（893 aa）
Chain A 1–893（893 aa）
Chain AA 1–893（893 aa）
Chain AB 1–893（893 aa）
Chain AC 1–893（893 aa）
Chain AD 1–893（893 aa）
Chain AE 1–893（893 aa）
Chain AF 1–893（893 aa）
Chain AG 1–893（893 aa）
Chain AH 1–893（893 aa）
Chain AI 1–893（893 aa）
Chain AJ 1–893（893 aa）
Chain AK 1–893（893 aa）
Chain AL 1–893（893 aa）
Chain AM 1–893（893 aa）
Chain AN 1–893（893 aa）
Chain AO 1–893（893 aa）
Chain AP 1–893（893 aa）
Chain B 1–893（893 aa）
Chain C 1–893（893 aa）
Chain D 1–893（893 aa）
Chain E 1–893（893 aa）
Chain F 1–893（893 aa）
Chain G 1–893（893 aa）
Chain H 1–893（893 aa）
Chain I 1–893（893 aa）
Chain J 1–893（893 aa）
Chain K 1–893（893 aa）
Chain L 1–893（893 aa）
Chain M 1–893（893 aa）
Chain N 1–893（893 aa）
Chain O 1–893（893 aa）
Chain P 1–893（893 aa）
Chain Q 1–893（893 aa）
Chain R 1–893（893 aa）
Chain S 1–893（893 aa）
Chain T 1–893（893 aa）
Chain U 1–893（893 aa）
Chain V 1–893（893 aa）
Chain W 1–893（893 aa）
Chain X 1–893（893 aa）
Chain Y 1–893（893 aa）
Chain Z 1–893（893 aa）
Chain a 1–893（893 aa）
Chain b 1–893（893 aa）
Chain c 1–893（893 aa）
Chain d 1–893（893 aa）
Chain e 1–893（893 aa）
Chain f 1–893（893 aa）
Chain g 1–893（893 aa）
Chain h 1–893（893 aa）
Chain i 1–893（893 aa）
Chain j 1–893（893 aa）
Chain k 1–893（893 aa）
Chain l 1–893（893 aa）
Chain m 1–893（893 aa）
Chain n 1–893（893 aa）
Chain o 1–893（893 aa）
Chain p 1–893（893 aa）
Chain q 1–893（893 aa）
Chain r 1–893（893 aa）
Chain s 1–893（893 aa）
Chain t 1–893（893 aa）
Chain u 1–893（893 aa）
Chain v 1–893（893 aa）
Chain w 1–893（893 aa）
Chain x 1–893（893 aa）
Chain y 1–893（893 aa）
Chain z 1–893（893 aa）
Not recorded DQV [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl [(2R,3S,4R,5S)-5-(3-carbamoylphenyl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl dihydrogen diphosphate (non-preferred name) × 78 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5；50 mM Tris 7.5 75 NaCl 1.5 mM MgCl2 1 mM DTT 1 mM BAD 1 mM AMP-PNP 0.025% DDM
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.17 Å
11FH RNA Vault cap (MVP/PARP4/TEP1 sample) Deposited 2026-02-20 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 39 PDB declaration: 39-meric（39） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain B 1–893（893 aa）
Chain C 1–893（893 aa）
Chain D 1–893（893 aa）
Chain E 1–893（893 aa）
Chain F 1–893（893 aa）
Chain G 1–893（893 aa）
Chain H 1–893（893 aa）
Chain I 1–893（893 aa）
Chain J 1–893（893 aa）
Chain K 1–893（893 aa）
Chain L 1–893（893 aa）
Chain M 1–893（893 aa）
Chain N 1–893（893 aa）
Chain O 1–893（893 aa）
Chain P 1–893（893 aa）
Chain Q 1–893（893 aa）
Chain R 1–893（893 aa）
Chain S 1–893（893 aa）
Chain T 1–893（893 aa）
Chain U 1–893（893 aa）
Chain V 1–893（893 aa）
Chain W 1–893（893 aa）
Chain X 1–893（893 aa）
Chain Y 1–893（893 aa）
Chain Z 1–893（893 aa）
Chain a 1–893（893 aa）
Chain b 1–893（893 aa）
Chain c 1–893（893 aa）
Chain d 1–893（893 aa）
Chain e 1–893（893 aa）
Chain f 1–893（893 aa）
Chain g 1–893（893 aa）
Chain h 1–893（893 aa）
Chain i 1–893（893 aa）
Chain j 1–893（893 aa）
Chain k 1–893（893 aa）
Chain l 1–893（893 aa）
Chain m 1–893（893 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8；50 mM Tris 150 mM NaCl 1 mM DTT 1 mM NADP 0.025% DDM
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 1.92 Å
11JB RNA Vault with ADPR bound (MVP/PARP4/TEP1 NADP sample) Deposited 2026-02-26 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 78 PDB declaration: 78-meric（78） Consistent with protein count
Chain 0 1–893（893 aa）
Chain 1 1–893（893 aa）
Chain 2 1–893（893 aa）
Chain 3 1–893（893 aa）
Chain 4 1–893（893 aa）
Chain 5 1–893（893 aa）
Chain 6 1–893（893 aa）
Chain 7 1–893（893 aa）
Chain 8 1–893（893 aa）
Chain 9 1–893（893 aa）
Chain A 1–893（893 aa）
Chain AA 1–893（893 aa）
Chain AB 1–893（893 aa）
Chain AC 1–893（893 aa）
Chain AD 1–893（893 aa）
Chain AE 1–893（893 aa）
Chain AF 1–893（893 aa）
Chain AG 1–893（893 aa）
Chain AH 1–893（893 aa）
Chain AI 1–893（893 aa）
Chain AJ 1–893（893 aa）
Chain AK 1–893（893 aa）
Chain AL 1–893（893 aa）
Chain AM 1–893（893 aa）
Chain AN 1–893（893 aa）
Chain AO 1–893（893 aa）
Chain AP 1–893（893 aa）
Chain B 1–893（893 aa）
Chain C 1–893（893 aa）
Chain D 1–893（893 aa）
Chain E 1–893（893 aa）
Chain F 1–893（893 aa）
Chain G 1–893（893 aa）
Chain H 1–893（893 aa）
Chain I 1–893（893 aa）
Chain J 1–893（893 aa）
Chain K 1–893（893 aa）
Chain L 1–893（893 aa）
Chain M 1–893（893 aa）
Chain N 1–893（893 aa）
Chain O 1–893（893 aa）
Chain P 1–893（893 aa）
Chain Q 1–893（893 aa）
Chain R 1–893（893 aa）
Chain S 1–893（893 aa）
Chain T 1–893（893 aa）
Chain U 1–893（893 aa）
Chain V 1–893（893 aa）
Chain W 1–893（893 aa）
Chain X 1–893（893 aa）
Chain Y 1–893（893 aa）
Chain Z 1–893（893 aa）
Chain a 1–893（893 aa）
Chain b 1–893（893 aa）
Chain c 1–893（893 aa）
Chain d 1–893（893 aa）
Chain e 1–893（893 aa）
Chain f 1–893（893 aa）
Chain g 1–893（893 aa）
Chain h 1–893（893 aa）
Chain i 1–893（893 aa）
Chain j 1–893（893 aa）
Chain k 1–893（893 aa）
Chain l 1–893（893 aa）
Chain m 1–893（893 aa）
Chain n 1–893（893 aa）
Chain o 1–893（893 aa）
Chain p 1–893（893 aa）
Chain q 1–893（893 aa）
Chain r 1–893（893 aa）
Chain s 1–893（893 aa）
Chain t 1–893（893 aa）
Chain u 1–893（893 aa）
Chain v 1–893（893 aa）
Chain w 1–893（893 aa）
Chain x 1–893（893 aa）
Chain y 1–893（893 aa）
Chain z 1–893（893 aa）
Not recorded AR6 [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL[HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE × 78 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8；50 Tris 8.0, 75 mM NaCl, 1.5 mM MgCl2, 1 mM DTT, 1 mM NADP, 0.025% DDM
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.16 Å
11JC RNA Vault Shoulder with ADPR bound, compact conformation, focused refinement (MVP/PARP4/TEP1 NADP sample) Deposited 2026-02-26 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 3 PDB declaration: trimeric（3） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain B 1–893（893 aa）
Chain C 1–893（893 aa）
Not recorded AR6 [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL[HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE × 3 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8；50 Tris 8.0, 75 mM NaCl, 1.5 mM MgCl2, 1 mM DTT, 1 mM NADP, 0.025% DDM
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 1.96 Å
11JD RNA Vault Shoulder with ADPR bound, extended conformation, focused refinement (MVP/PARP4/TEP1 NADP sample) Deposited 2026-02-26 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 3 PDB declaration: trimeric（3） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain B 1–893（893 aa）
Chain C 1–893（893 aa）
Not recorded AR6 [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL[HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE × 3 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8；50 Tris 8.0, 75 mM NaCl, 1.5 mM MgCl2, 1 mM DTT, 1 mM NADP, 0.025% DDM
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.37 Å
11JF RNA Vault bound to PARP4 MINT, focused refinement (MVP/PARP4/TEP1 NADP sample) Deposited 2026-02-26 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 3 PDB declaration: trimeric（3） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain B 1–893（893 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8；50 Tris 8.0, 75 mM NaCl, 1.5 mM MgCl2, 1 mM DTT, 1 mM NADP, 0.025% DDM
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.85 Å
1Y7X Solution structure of a two-repeat fragment of major vault protein Deposited 2004-12-10 Assembly 1 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric（1） Consistent with protein count
Chain A 113–221（109 aa） Fragment：domains 3-4 of MVP repeats (residues 113-221)
Not recorded No recorded non-water small molecule SOLUTION NMR
NMR measurement conditions pH 6.8；303 K；Ionic strength (raw mmCIF value) 150mM NaCl；Pressure ambient
NMR sample composition 1mM MVP U-15N, 20mM bis-Tris, 150mM NaCl, 2mM CaCl2, 15mM DTT, 90% H2O, 10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR sample composition 1mM MVP, 20mM bis-Tris, 150mM NaCl, 2mM CaCl2, 15mM DTT, 90% H2O, 10% D2O | 90% H2O/10% D2O
Resolution not provided
9BW5 Human Vault Cage Deposited 2024-05-20 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 78 PDB declaration: 78-meric（78） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain B 1–893（893 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES, 5 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 0.25 mM DTT
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Vitrification carried out under standard conditions
Resolution 3.30 Å
9BW6 Human Vault Cage in complex with PARP4 Deposited 2024-05-20 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 156 PDB declaration: 156-meric（156） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain C 1–893（893 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES, 5 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 0.25 mM DTT
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Vitrification carried out under standard conditions
Resolution 2.90 Å
9BW6 Human Vault Cage in complex with PARP4 Deposited 2024-05-20 Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 4 PDB declaration: tetrameric（4） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain C 1–893（893 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES, 5 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 0.25 mM DTT
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Vitrification carried out under standard conditions
Resolution 2.90 Å
9BW7 Human Vault Cage in complex with PARP4 and NAD+ Deposited 2024-05-20 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 156 PDB declaration: 156-meric（156） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain C 1–893（893 aa）
Not recorded NAD NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE × 78 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES, 5 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 0.25 mM DTT
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Vitrification carried out under standard conditions
Resolution 2.90 Å
9BW7 Human Vault Cage in complex with PARP4 and NAD+ Deposited 2024-05-20 Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 4 PDB declaration: tetrameric（4） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain C 1–893（893 aa）
Not recorded NAD NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES, 5 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 0.25 mM DTT
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Vitrification carried out under standard conditions
Resolution 2.90 Å
9MXH Human Vault Cage in complex with NAD+ Deposited 2025-01-20 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 78 PDB declaration: 78-meric（78） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain B 1–893（893 aa）
Not recorded NAD NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE × 78 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES pH 8, 5 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 0.25 mM DTT
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.07 Å
9MXJ Human Vault Cage in complex with ADP-ribose Deposited 2025-01-20 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 78 PDB declaration: 78-meric（78） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain B 1–893（893 aa）
Not recorded APR ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE × 78 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES, 5 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 0.25 mM DTT
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Vitrification carried out under standard conditions
Resolution 3.49 Å
9MXJ Human Vault Cage in complex with ADP-ribose Deposited 2025-01-20 Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric（2） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain B 1–893（893 aa）
Not recorded APR ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES, 5 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 0.25 mM DTT
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Vitrification carried out under standard conditions
Resolution 3.49 Å
9MXJ Human Vault Cage in complex with ADP-ribose Deposited 2025-01-20 Assembly 3 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric（2） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain B 1–893（893 aa）
Not recorded APR ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES, 5 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 0.25 mM DTT
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Vitrification carried out under standard conditions
Resolution 3.49 Å
9MXV Human Vault Cage in complex with ADP Deposited 2025-01-21 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 78 PDB declaration: 78-meric（78） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain B 1–893（893 aa）
Not recorded ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 78 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES pH 8.0, 5 mM CaCl2, 5 mM MgCl2, 0.25 mM DTT
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.68 Å
9MXV Human Vault Cage in complex with ADP Deposited 2025-01-21 Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric（2） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain B 1–893（893 aa）
Not recorded ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES pH 8.0, 5 mM CaCl2, 5 mM MgCl2, 0.25 mM DTT
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.68 Å
9MXV Human Vault Cage in complex with ADP Deposited 2025-01-21 Assembly 3 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric（2） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain B 1–893（893 aa）
Not recorded ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8；50 mM HEPES pH 8.0, 5 mM CaCl2, 5 mM MgCl2, 0.25 mM DTT
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.68 Å
9QW9 Human vault protein - primed conformation Deposited 2025-04-14 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 78 PDB declaration: 78-meric（78） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain AA 1–893（893 aa）
Chain AB 1–893（893 aa）
Chain AC 1–893（893 aa）
Chain B 1–893（893 aa）
Chain BA 1–893（893 aa）
Chain BB 1–893（893 aa）
Chain C 1–893（893 aa）
Chain CA 1–893（893 aa）
Chain CB 1–893（893 aa）
Chain D 1–893（893 aa）
Chain DA 1–893（893 aa）
Chain DB 1–893（893 aa）
Chain E 1–893（893 aa）
Chain EA 1–893（893 aa）
Chain EB 1–893（893 aa）
Chain F 1–893（893 aa）
Chain FA 1–893（893 aa）
Chain FB 1–893（893 aa）
Chain G 1–893（893 aa）
Chain GA 1–893（893 aa）
Chain GB 1–893（893 aa）
Chain H 1–893（893 aa）
Chain HA 1–893（893 aa）
Chain HB 1–893（893 aa）
Chain I 1–893（893 aa）
Chain IA 1–893（893 aa）
Chain IB 1–893（893 aa）
Chain J 1–893（893 aa）
Chain JA 1–893（893 aa）
Chain JB 1–893（893 aa）
Chain K 1–893（893 aa）
Chain KA 1–893（893 aa）
Chain KB 1–893（893 aa）
Chain L 1–893（893 aa）
Chain LA 1–893（893 aa）
Chain LB 1–893（893 aa）
Chain M 1–893（893 aa）
Chain MA 1–893（893 aa）
Chain MB 1–893（893 aa）
Chain N 1–893（893 aa）
Chain NA 1–893（893 aa）
Chain NB 1–893（893 aa）
Chain O 1–893（893 aa）
Chain OA 1–893（893 aa）
Chain OB 1–893（893 aa）
Chain P 1–893（893 aa）
Chain PA 1–893（893 aa）
Chain PB 1–893（893 aa）
Chain Q 1–893（893 aa）
Chain QA 1–893（893 aa）
Chain QB 1–893（893 aa）
Chain R 1–893（893 aa）
Chain RA 1–893（893 aa）
Chain RB 1–893（893 aa）
Chain S 1–893（893 aa）
Chain SA 1–893（893 aa）
Chain SB 1–893（893 aa）
Chain T 1–893（893 aa）
Chain TA 1–893（893 aa）
Chain TB 1–893（893 aa）
Chain UA 1–893（893 aa）
Chain UB 1–893（893 aa）
Chain V 1–893（893 aa）
Chain VA 1–893（893 aa）
Chain VB 1–893（893 aa）
Chain W 1–893（893 aa）
Chain WA 1–893（893 aa）
Chain WB 1–893（893 aa）
Chain X 1–893（893 aa）
Chain XA 1–893（893 aa）
Chain XB 1–893（893 aa）
Chain Y 1–893（893 aa）
Chain YA 1–893（893 aa）
Chain YB 1–893（893 aa）
Chain Z 1–893（893 aa）
Chain ZA 1–893（893 aa）
Chain ZB 1–893（893 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5；25 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM CaCl2, 1mM TCEP, pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.09 Å
9QWQ Human vault protein - committed conformation Deposited 2025-04-15 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 78 PDB declaration: 78-meric（78） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain AA 1–893（893 aa）
Chain AB 1–893（893 aa）
Chain AC 1–893（893 aa）
Chain B 1–893（893 aa）
Chain BA 1–893（893 aa）
Chain BB 1–893（893 aa）
Chain C 1–893（893 aa）
Chain CA 1–893（893 aa）
Chain CB 1–893（893 aa）
Chain D 1–893（893 aa）
Chain DA 1–893（893 aa）
Chain DB 1–893（893 aa）
Chain E 1–893（893 aa）
Chain EA 1–893（893 aa）
Chain EB 1–893（893 aa）
Chain F 1–893（893 aa）
Chain FA 1–893（893 aa）
Chain FB 1–893（893 aa）
Chain G 1–893（893 aa）
Chain GA 1–893（893 aa）
Chain GB 1–893（893 aa）
Chain H 1–893（893 aa）
Chain HA 1–893（893 aa）
Chain HB 1–893（893 aa）
Chain I 1–893（893 aa）
Chain IA 1–893（893 aa）
Chain IB 1–893（893 aa）
Chain J 1–893（893 aa）
Chain JA 1–893（893 aa）
Chain JB 1–893（893 aa）
Chain K 1–893（893 aa）
Chain KA 1–893（893 aa）
Chain KB 1–893（893 aa）
Chain L 1–893（893 aa）
Chain LA 1–893（893 aa）
Chain LB 1–893（893 aa）
Chain M 1–893（893 aa）
Chain MA 1–893（893 aa）
Chain MB 1–893（893 aa）
Chain N 1–893（893 aa）
Chain NA 1–893（893 aa）
Chain NB 1–893（893 aa）
Chain O 1–893（893 aa）
Chain OA 1–893（893 aa）
Chain OB 1–893（893 aa）
Chain P 1–893（893 aa）
Chain PA 1–893（893 aa）
Chain PB 1–893（893 aa）
Chain Q 1–893（893 aa）
Chain QA 1–893（893 aa）
Chain QB 1–893（893 aa）
Chain R 1–893（893 aa）
Chain RA 1–893（893 aa）
Chain RB 1–893（893 aa）
Chain S 1–893（893 aa）
Chain SA 1–893（893 aa）
Chain SB 1–893（893 aa）
Chain T 1–893（893 aa）
Chain TA 1–893（893 aa）
Chain TB 1–893（893 aa）
Chain UA 1–893（893 aa）
Chain UB 1–893（893 aa）
Chain V 1–893（893 aa）
Chain VA 1–893（893 aa）
Chain VB 1–893（893 aa）
Chain W 1–893（893 aa）
Chain WA 1–893（893 aa）
Chain WB 1–893（893 aa）
Chain X 1–893（893 aa）
Chain XA 1–893（893 aa）
Chain XB 1–893（893 aa）
Chain Y 1–893（893 aa）
Chain YA 1–893（893 aa）
Chain YB 1–893（893 aa）
Chain Z 1–893（893 aa）
Chain ZA 1–893（893 aa）
Chain ZB 1–893（893 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5；25 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM CaCl2, 1mM TCEP, pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 4.45 Å
9R86 Major Vault Protein from Human Brain Deposited 2025-05-15 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 39 PDB declaration: 39-meric（39） Consistent with protein count
Chain A0 1–893（893 aa）
Chain A1 1–893（893 aa）
Chain A2 1–893（893 aa）
Chain A3 1–893（893 aa）
Chain A4 1–893（893 aa）
Chain A5 1–893（893 aa）
Chain A6 1–893（893 aa）
Chain A7 1–893（893 aa）
Chain A8 1–893（893 aa）
Chain A9 1–893（893 aa）
Chain Ac 1–893（893 aa）
Chain Ad 1–893（893 aa）
Chain Ae 1–893（893 aa）
Chain Af 1–893（893 aa）
Chain Ag 1–893（893 aa）
Chain Ah 1–893（893 aa）
Chain Ai 1–893（893 aa）
Chain Aj 1–893（893 aa）
Chain Ak 1–893（893 aa）
Chain Al 1–893（893 aa）
Chain Am 1–893（893 aa）
Chain An 1–893（893 aa）
Chain Ap 1–893（893 aa）
Chain Aq 1–893（893 aa）
Chain Ar 1–893（893 aa）
Chain As 1–893（893 aa）
Chain At 1–893（893 aa）
Chain Au 1–893（893 aa）
Chain Av 1–893（893 aa）
Chain Aw 1–893（893 aa）
Chain Ax 1–893（893 aa）
Chain Ay 1–893（893 aa）
Chain Az 1–893（893 aa）
Chain BA 1–893（893 aa）
Chain BB 1–893（893 aa）
Chain BC 1–893（893 aa）
Chain BD 1–893（893 aa）
Chain BE 1–893（893 aa）
Chain BF 1–893（893 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.4
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.10 Å
9R87 Cap of the vault protein from Human Brain Deposited 2025-05-15 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 39 PDB declaration: 39-meric（39） Consistent with protein count
Chain A 1–893（893 aa）
Chain A1 1–893（893 aa）
Chain A2 1–893（893 aa）
Chain A3 1–893（893 aa）
Chain A4 1–893（893 aa）
Chain Ar 1–893（893 aa）
Chain As 1–893（893 aa）
Chain At 1–893（893 aa）
Chain Au 1–893（893 aa）
Chain Av 1–893（893 aa）
Chain Aw 1–893（893 aa）
Chain Ax 1–893（893 aa）
Chain Ay 1–893（893 aa）
Chain Az 1–893（893 aa）
Chain B 1–893（893 aa）
Chain C 1–893（893 aa）
Chain D 1–893（893 aa）
Chain E 1–893（893 aa）
Chain F 1–893（893 aa）
Chain G 1–893（893 aa）
Chain H 1–893（893 aa）
Chain I 1–893（893 aa）
Chain J 1–893（893 aa）
Chain K 1–893（893 aa）
Chain L 1–893（893 aa）
Chain M 1–893（893 aa）
Chain N 1–893（893 aa）
Chain O 1–893（893 aa）
Chain P 1–893（893 aa）
Chain Q 1–893（893 aa）
Chain R 1–893（893 aa）
Chain S 1–893（893 aa）
Chain T 1–893（893 aa）
Chain U 1–893（893 aa）
Chain V 1–893（893 aa）
Chain W 1–893（893 aa）
Chain X 1–893（893 aa）
Chain Y 1–893（893 aa）
Chain Z 1–893（893 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.4
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.60 Å

This page presents structural evidence recorded in PDB/mmCIF.“No recorded non-water small molecule” does not prove that the experimental sample was ligand-free; experimental conditions belong to the PDB experiment, while ligands and copy counts are shown for each biological assembly.