8bot

Cryo-EM structure of NHEJ supercomplex(trimer)

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 338.4 Å Quality: EXCELLENT

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

DNA repair protein XRCC4

Homo sapiens

UniProt Q13426

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 19 DNA 6 PDB 声明:25-meric(25) 与全部聚合物数一致 链 K; UniProt 1–336 链 L; UniProt 1–336 链 N; UniProt 1–336 链 O; UniProt 1–336 未记录 DNA ligase 4 × 2 (P49917) Non-homologous end-joining factor 1 × 4 (Q9H9Q4) DNA-dependent protein kinase catalytic subunit × 3 (P78527) X-ray repair cross-complementing protein 6 × 3 (P12956) X-ray repair cross-complementing protein 5 × 3 (P13010) DNA (28-MER) × 2 DNA (27-MER) × 2 DNA (24-MER) × 1 DNA (24-MER) × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 7.76 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 33 个其他 PDB 条目、40 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 XRCC4_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 K; PDB构建体 1–336; UniProt 1–336 作者链 L; PDB构建体 1–336; UniProt 1–336 作者链 N; PDB构建体 1–336; UniProt 1–336 作者链 O; PDB构建体 1–336; UniProt 1–336

DNA ligase 4

Homo sapiens

UniProt P49917

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 19 DNA 6 PDB 声明:25-meric(25) 与全部聚合物数一致 链 M; UniProt 1–911 链 P; UniProt 1–911 未记录 DNA repair protein XRCC4 × 4 (Q13426) Non-homologous end-joining factor 1 × 4 (Q9H9Q4) DNA-dependent protein kinase catalytic subunit × 3 (P78527) X-ray repair cross-complementing protein 6 × 3 (P12956) X-ray repair cross-complementing protein 5 × 3 (P13010) DNA (28-MER) × 2 DNA (27-MER) × 2 DNA (24-MER) × 1 DNA (24-MER) × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 7.76 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 30 个其他 PDB 条目、33 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DNLI4_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 M; PDB构建体 1–911; UniProt 1–911 作者链 P; PDB构建体 1–911; UniProt 1–911

Non-homologous end-joining factor 1

Homo sapiens

UniProt Q9H9Q4

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 19 DNA 6 PDB 声明:25-meric(25) 与全部聚合物数一致 链 Q; UniProt 1–299 链 R; UniProt 1–299 链 X; UniProt 1–299 链 Y; UniProt 1–299 未记录 DNA repair protein XRCC4 × 4 (Q13426) DNA ligase 4 × 2 (P49917) DNA-dependent protein kinase catalytic subunit × 3 (P78527) X-ray repair cross-complementing protein 6 × 3 (P12956) X-ray repair cross-complementing protein 5 × 3 (P13010) DNA (28-MER) × 2 DNA (27-MER) × 2 DNA (24-MER) × 1 DNA (24-MER) × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 7.76 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 25 个其他 PDB 条目、31 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 NHEJ1_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 Q; PDB构建体 1–299; UniProt 1–299 作者链 R; PDB构建体 1–299; UniProt 1–299 作者链 X; PDB构建体 1–299; UniProt 1–299 作者链 Y; PDB构建体 1–299; UniProt 1–299

DNA-dependent protein kinase catalytic subunit

物种未注明

UniProt P78527

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 19 DNA 6 PDB 声明:25-meric(25) 与全部聚合物数一致 链 A; UniProt 1–4128 链 F; UniProt 1–4128 链 S; UniProt 1–4128 未记录 DNA repair protein XRCC4 × 4 (Q13426) DNA ligase 4 × 2 (P49917) Non-homologous end-joining factor 1 × 4 (Q9H9Q4) X-ray repair cross-complementing protein 6 × 3 (P12956) X-ray repair cross-complementing protein 5 × 3 (P13010) DNA (28-MER) × 2 DNA (27-MER) × 2 DNA (24-MER) × 1 DNA (24-MER) × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 7.76 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 46 个其他 PDB 条目、47 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PRKDC_HUMAN
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–4128; UniProt 1–4128 作者链 F; PDB构建体 1–4128; UniProt 1–4128 作者链 S; PDB构建体 1–4128; UniProt 1–4128

X-ray repair cross-complementing protein 6

Homo sapiens

UniProt P12956

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 19 DNA 6 PDB 声明:25-meric(25) 与全部聚合物数一致 链 B; UniProt 1–609 链 G; UniProt 1–609 链 T; UniProt 1–609 未记录 DNA repair protein XRCC4 × 4 (Q13426) DNA ligase 4 × 2 (P49917) Non-homologous end-joining factor 1 × 4 (Q9H9Q4) DNA-dependent protein kinase catalytic subunit × 3 (P78527) X-ray repair cross-complementing protein 5 × 3 (P13010) DNA (28-MER) × 2 DNA (27-MER) × 2 DNA (24-MER) × 1 DNA (24-MER) × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 7.76 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 57 个其他 PDB 条目、62 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 XRCC6_HUMAN
Isoform
PDB实体 5
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–609; UniProt 1–609 作者链 G; PDB构建体 1–609; UniProt 1–609 作者链 T; PDB构建体 1–609; UniProt 1–609

X-ray repair cross-complementing protein 5

Homo sapiens

UniProt P13010

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 19 DNA 6 PDB 声明:25-meric(25) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 1–732 链 H; UniProt 1–732 链 U; UniProt 1–732 未记录 DNA repair protein XRCC4 × 4 (Q13426) DNA ligase 4 × 2 (P49917) Non-homologous end-joining factor 1 × 4 (Q9H9Q4) DNA-dependent protein kinase catalytic subunit × 3 (P78527) X-ray repair cross-complementing protein 6 × 3 (P12956) DNA (28-MER) × 2 DNA (27-MER) × 2 DNA (24-MER) × 1 DNA (24-MER) × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 7.76 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 62 个其他 PDB 条目、68 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 XRCC5_HUMAN
Isoform
PDB实体 6
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–732; UniProt 1–732 作者链 H; PDB构建体 1–732; UniProt 1–732 作者链 U; PDB构建体 1–732; UniProt 1–732

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 8bot

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 8bot
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8bot
沉积日期 deposition_date2022-11-15
结构标题 titleCryo-EM structure of NHEJ supercomplex(trimer)
关键词 keywordsNHEJ, DNA-PK, DNA-PKcs, Ku70, Ku80, XLF, DNA repair, DNA BINDING PROTEIN; DNA BINDING PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier
回转半径 Rg (电子) rg_electron117.70
零角强度 I(0) i045208500000.00
分子量 molecular_weight1840000.0 kDa
排除体积 excluded_volume2309700 ų
包络体积 envelope_volume4504000 ų
水化壳体积 shell_volume323250 ų
包络直径 envelope_diameter394.3
壳层 Rg shell_rg115.40
包络 Rg envelope_rg108.80
形状 Rg shape_rg117.80
总 Rg total_rg117.70
总原子数 total_atoms129197
残基数 n_residues16164
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax338.4
Rg (实空间) rg_real118.20
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.30
I(0) (实空间) i0_real4.3940e+10
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error9.5280e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal118.00
I(0) (倒空间) i0_reciprocal45090000000.0000
解质量估计 total_estimate0.9019
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary156.2
偏度 Skewness skewness0.104
峰度 Kurtosis kurtosis-0.645
角度范围 angular_range— – 0.0650 −1
当前正则化参数 α current_alpha2.0500
最高正则化参数 α highest_alpha1378000000.0000
实空间数据点数 n_real_points14
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 1.000; Stabil: 0.913; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (10)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)