8tbp

HLA-DRB1*15:01 in complex with smith antigen

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 83.7 Å Quality: EXCELLENT

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain

Homo sapiens

UniProt P01903

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 26–207 未记录 HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain × 1 (P01911) Small nuclear ribonucleoprotein-associated protein N peptide × 1 (P63162) NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;289.15 K;0.2M Disodium Malon 20% w/v PEG 3350 分辨率 3.13 Å R-free 0.253
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 26–207 未记录 HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain × 1 (P01911) Small nuclear ribonucleoprotein-associated protein N peptide × 1 (P63162) NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;289.15 K;0.2M Disodium Malon 20% w/v PEG 3350 分辨率 3.13 Å R-free 0.253

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 139 个其他 PDB 条目、218 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DRA_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–182; UniProt 26–207 作者链 C; PDB构建体 1–182; UniProt 26–207

HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain

Homo sapiens

UniProt P01911

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 30–219 未记录 HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain × 1 (P01903) Small nuclear ribonucleoprotein-associated protein N peptide × 1 (P63162) NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;289.15 K;0.2M Disodium Malon 20% w/v PEG 3350 分辨率 3.13 Å R-free 0.253
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 D; UniProt 30–219 未记录 HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain × 1 (P01903) Small nuclear ribonucleoprotein-associated protein N peptide × 1 (P63162) NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;289.15 K;0.2M Disodium Malon 20% w/v PEG 3350 分辨率 3.13 Å R-free 0.253

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 9 个其他 PDB 条目、16 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DRB1_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–190; UniProt 30–219 作者链 D; PDB构建体 1–190; UniProt 30–219

Small nuclear ribonucleoprotein-associated protein N peptide

Homo sapiens

UniProt P63162

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 E; UniProt 65–79 未记录 HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain × 1 (P01903) HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain × 1 (P01911) NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;289.15 K;0.2M Disodium Malon 20% w/v PEG 3350 分辨率 3.13 Å R-free 0.253
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 F; UniProt 65–79 未记录 HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain × 1 (P01903) HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain × 1 (P01911) NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;289.15 K;0.2M Disodium Malon 20% w/v PEG 3350 分辨率 3.13 Å R-free 0.253

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RSMN_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 E; PDB构建体 1–15; UniProt 65–79 作者链 F; PDB构建体 1–15; UniProt 65–79

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 8tbp

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 8tbp
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8tbp
沉积日期 deposition_date2023-06-29
结构标题 titleHLA-DRB1*15:01 in complex with smith antigen
关键词 keywordsHuman Leukocyte Antigen, HLA, Major Histocompatibility Complex, MHC, IMMUNE SYSTEM; IMMUNE SYSTEM
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier28.88
回转半径 Rg (电子) rg_electron27.69
零角强度 I(0) i0125860000.00
分子量 molecular_weight88370.0 kDa
排除体积 excluded_volume110500 ų
包络体积 envelope_volume139030 ų
水化壳体积 shell_volume40492 ų
包络直径 envelope_diameter89.0
壳层 Rg shell_rg36.23
包络 Rg envelope_rg27.36
形状 Rg shape_rg27.68
总 Rg total_rg28.62
总原子数 total_atoms6280
残基数 n_residues762
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax83.7
Rg (实空间) rg_real28.69
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.38
I(0) (实空间) i0_real1.2590e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.7390e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal28.77
I(0) (倒空间) i0_reciprocal125900000.0000
解质量估计 total_estimate0.9101
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary36.5
偏度 Skewness skewness0.055
峰度 Kurtosis kurtosis-0.576
角度范围 angular_range— – 0.2750 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha15740000.0000
实空间数据点数 n_real_points56
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.975; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.979; Smooth: 0.923

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)