9cqc

The ligation complex like in the NHEJ pathway

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 275.8 Å Quality: EXCELLENT

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

X-ray repair cross-complementing protein 6

Homo sapiens

UniProt P12956

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 14 DNA 4 PDB 声明:octadecameric(18) 与全部聚合物数一致 链 A; UniProt 1–609 链 a; UniProt 1–609 未记录 X-ray repair cross-complementing protein 5 × 2 (P13010) Non-homologous end-joining factor 1 × 2 (Q9H9Q4) DNA repair protein XRCC4 × 4 (Q13426) DNA ligase 4 × 2 (P49917) Protein PAXX × 2 (Q9BUH6) DNA (38-MER) × 1 DNA (40-MER) × 1 DNA (34-MER) × 1 DNA (35-MER) × 1 DZ4 2'-deoxy-5'-O-[(R)-hydroxy{[(R)-hydroxy(phosphonooxy)phosphoryl]amino}phosphoryl]adenosine × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.9 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 57 个其他 PDB 条目、62 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 XRCC6_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 4–612; UniProt 1–609 作者链 a; PDB构建体 4–612; UniProt 1–609

X-ray repair cross-complementing protein 5

Homo sapiens

UniProt P13010

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 14 DNA 4 PDB 声明:octadecameric(18) 与全部聚合物数一致 链 B; UniProt 1–732 链 b; UniProt 1–732 未记录 X-ray repair cross-complementing protein 6 × 2 (P12956) Non-homologous end-joining factor 1 × 2 (Q9H9Q4) DNA repair protein XRCC4 × 4 (Q13426) DNA ligase 4 × 2 (P49917) Protein PAXX × 2 (Q9BUH6) DNA (38-MER) × 1 DNA (40-MER) × 1 DNA (34-MER) × 1 DNA (35-MER) × 1 DZ4 2'-deoxy-5'-O-[(R)-hydroxy{[(R)-hydroxy(phosphonooxy)phosphoryl]amino}phosphoryl]adenosine × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.9 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 62 个其他 PDB 条目、68 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 XRCC5_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–732; UniProt 1–732 作者链 b; PDB构建体 1–732; UniProt 1–732

Non-homologous end-joining factor 1

Homo sapiens

UniProt Q9H9Q4

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 14 DNA 4 PDB 声明:octadecameric(18) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 1–299 链 c; UniProt 1–299 未记录 X-ray repair cross-complementing protein 6 × 2 (P12956) X-ray repair cross-complementing protein 5 × 2 (P13010) DNA repair protein XRCC4 × 4 (Q13426) DNA ligase 4 × 2 (P49917) Protein PAXX × 2 (Q9BUH6) DNA (38-MER) × 1 DNA (40-MER) × 1 DNA (34-MER) × 1 DNA (35-MER) × 1 DZ4 2'-deoxy-5'-O-[(R)-hydroxy{[(R)-hydroxy(phosphonooxy)phosphoryl]amino}phosphoryl]adenosine × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.9 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 25 个其他 PDB 条目、31 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 NHEJ1_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 4–302; UniProt 1–299 作者链 c; PDB构建体 4–302; UniProt 1–299

DNA repair protein XRCC4

Homo sapiens

UniProt Q13426

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 14 DNA 4 PDB 声明:octadecameric(18) 与全部聚合物数一致 链 D; UniProt 1–336 链 E; UniProt 1–336 链 d; UniProt 1–336 链 e; UniProt 1–336 未记录 X-ray repair cross-complementing protein 6 × 2 (P12956) X-ray repair cross-complementing protein 5 × 2 (P13010) Non-homologous end-joining factor 1 × 2 (Q9H9Q4) DNA ligase 4 × 2 (P49917) Protein PAXX × 2 (Q9BUH6) DNA (38-MER) × 1 DNA (40-MER) × 1 DNA (34-MER) × 1 DNA (35-MER) × 1 DZ4 2'-deoxy-5'-O-[(R)-hydroxy{[(R)-hydroxy(phosphonooxy)phosphoryl]amino}phosphoryl]adenosine × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.9 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 33 个其他 PDB 条目、40 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 XRCC4_HUMAN
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–336; UniProt 1–336 作者链 E; PDB构建体 1–336; UniProt 1–336 作者链 d; PDB构建体 1–336; UniProt 1–336 作者链 e; PDB构建体 1–336; UniProt 1–336

DNA ligase 4

Homo sapiens

UniProt P49917

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 14 DNA 4 PDB 声明:octadecameric(18) 与全部聚合物数一致 链 F; UniProt 1–911 链 f; UniProt 1–911 未记录 X-ray repair cross-complementing protein 6 × 2 (P12956) X-ray repair cross-complementing protein 5 × 2 (P13010) Non-homologous end-joining factor 1 × 2 (Q9H9Q4) DNA repair protein XRCC4 × 4 (Q13426) Protein PAXX × 2 (Q9BUH6) DNA (38-MER) × 1 DNA (40-MER) × 1 DNA (34-MER) × 1 DNA (35-MER) × 1 DZ4 2'-deoxy-5'-O-[(R)-hydroxy{[(R)-hydroxy(phosphonooxy)phosphoryl]amino}phosphoryl]adenosine × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.9 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 30 个其他 PDB 条目、33 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DNLI4_HUMAN
Isoform
PDB实体 5
链与序列区间 作者链 F; PDB构建体 4–914; UniProt 1–911 作者链 f; PDB构建体 4–914; UniProt 1–911

Protein PAXX

Homo sapiens

UniProt Q9BUH6

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 14 DNA 4 PDB 声明:octadecameric(18) 与全部聚合物数一致 链 G; UniProt 1–204 链 H; UniProt 1–204 未记录 X-ray repair cross-complementing protein 6 × 2 (P12956) X-ray repair cross-complementing protein 5 × 2 (P13010) Non-homologous end-joining factor 1 × 2 (Q9H9Q4) DNA repair protein XRCC4 × 4 (Q13426) DNA ligase 4 × 2 (P49917) DNA (38-MER) × 1 DNA (40-MER) × 1 DNA (34-MER) × 1 DNA (35-MER) × 1 DZ4 2'-deoxy-5'-O-[(R)-hydroxy{[(R)-hydroxy(phosphonooxy)phosphoryl]amino}phosphoryl]adenosine × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.9 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.40 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 19 个其他 PDB 条目、19 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PAXX_HUMAN
Isoform
PDB实体 6
链与序列区间 作者链 G; PDB构建体 15–218; UniProt 1–204 作者链 H; PDB构建体 15–218; UniProt 1–204

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9cqc

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9cqc
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9cqc
沉积日期 deposition_date2024-07-19
结构标题 titleThe ligation complex like in the NHEJ pathway
关键词 keywordsNHEJ, ligation, XLF, PAXX, DNA repair, Ligase IV, LIGASE-TRANSFERASE-DNA complex; LIGASE/TRANSFERASE/DNA
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier77.21
回转半径 Rg (电子) rg_electron77.48
零角强度 I(0) i04713510000.00
分子量 molecular_weight559270.0 kDa
排除体积 excluded_volume690760 ų
包络体积 envelope_volume1227200 ų
水化壳体积 shell_volume135520 ų
包络直径 envelope_diameter249.1
壳层 Rg shell_rg70.36
包络 Rg envelope_rg74.99
形状 Rg shape_rg77.52
总 Rg total_rg77.25
总原子数 total_atoms39138
残基数 n_residues4639
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax275.8
Rg (实空间) rg_real81.34
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.81
I(0) (实空间) i0_real4.7440e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.0930e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal77.12
I(0) (倒空间) i0_reciprocal4712000000.0000
解质量估计 total_estimate0.9033
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary96.5
偏度 Skewness skewness0.404
峰度 Kurtosis kurtosis-0.207
角度范围 angular_range— – 0.1000 −1
当前正则化参数 α current_alpha1.0740
最高正则化参数 α highest_alpha169900000.0000
实空间数据点数 n_real_points21
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.903; Stabil: 0.841; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.557

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (11)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)