9e2s

Apo TRiC in closed conformation

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 168.8 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

T-complex protein 1 subunit theta

Homo sapiens

UniProt P50990

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 16 PDB 声明:16-meric(16) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 1–547 链 b; UniProt 1–547 未记录 T-complex protein 1 subunit eta × 2 (Q99832) T-complex protein 1 subunit epsilon × 2 (P48643) T-complex protein 1 subunit beta × 2 (P78371) T-complex protein 1 subunit delta × 2 (P50991) T-complex protein 1 subunit alpha × 2 (P17987) T-complex protein 1 subunit gamma × 2 (P49368) T-complex protein 1 subunit zeta × 2 (P40227) MG MAGNESIUM ION × 16 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 16 AF3 ALUMINUM FLUORIDE × 16 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 64 个其他 PDB 条目、64 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 TCPQ_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–547; UniProt 1–547 作者链 b; PDB构建体 1–547; UniProt 1–547

T-complex protein 1 subunit eta

Homo sapiens

UniProt Q99832

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 16 PDB 声明:16-meric(16) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 1–543 链 c; UniProt 1–543 未记录 T-complex protein 1 subunit theta × 2 (P50990) T-complex protein 1 subunit epsilon × 2 (P48643) T-complex protein 1 subunit beta × 2 (P78371) T-complex protein 1 subunit delta × 2 (P50991) T-complex protein 1 subunit alpha × 2 (P17987) T-complex protein 1 subunit gamma × 2 (P49368) T-complex protein 1 subunit zeta × 2 (P40227) MG MAGNESIUM ION × 16 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 16 AF3 ALUMINUM FLUORIDE × 16 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 63 个其他 PDB 条目、63 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 TCPH_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–553; UniProt 1–543 作者链 c; PDB构建体 1–553; UniProt 1–543

T-complex protein 1 subunit epsilon

Homo sapiens

UniProt P48643

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 16 PDB 声明:16-meric(16) 与蛋白拷贝数一致 链 D; UniProt 1–541 链 d; UniProt 1–541 未记录 T-complex protein 1 subunit theta × 2 (P50990) T-complex protein 1 subunit eta × 2 (Q99832) T-complex protein 1 subunit beta × 2 (P78371) T-complex protein 1 subunit delta × 2 (P50991) T-complex protein 1 subunit alpha × 2 (P17987) T-complex protein 1 subunit gamma × 2 (P49368) T-complex protein 1 subunit zeta × 2 (P40227) MG MAGNESIUM ION × 16 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 16 AF3 ALUMINUM FLUORIDE × 16 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 68 个其他 PDB 条目、68 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 TCPE_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–541; UniProt 1–541 作者链 d; PDB构建体 1–541; UniProt 1–541

T-complex protein 1 subunit beta

Homo sapiens

UniProt P78371

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 16 PDB 声明:16-meric(16) 与蛋白拷贝数一致 链 E; UniProt 1–535 链 e; UniProt 1–535 未记录 T-complex protein 1 subunit theta × 2 (P50990) T-complex protein 1 subunit eta × 2 (Q99832) T-complex protein 1 subunit epsilon × 2 (P48643) T-complex protein 1 subunit delta × 2 (P50991) T-complex protein 1 subunit alpha × 2 (P17987) T-complex protein 1 subunit gamma × 2 (P49368) T-complex protein 1 subunit zeta × 2 (P40227) MG MAGNESIUM ION × 16 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 16 AF3 ALUMINUM FLUORIDE × 16 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 64 个其他 PDB 条目、64 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 TCPB_HUMAN
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 E; PDB构建体 1–535; UniProt 1–535 作者链 e; PDB构建体 1–535; UniProt 1–535

T-complex protein 1 subunit delta

Homo sapiens

UniProt P50991

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 16 PDB 声明:16-meric(16) 与蛋白拷贝数一致 链 F; UniProt 1–539 链 f; UniProt 1–539 未记录 T-complex protein 1 subunit theta × 2 (P50990) T-complex protein 1 subunit eta × 2 (Q99832) T-complex protein 1 subunit epsilon × 2 (P48643) T-complex protein 1 subunit beta × 2 (P78371) T-complex protein 1 subunit alpha × 2 (P17987) T-complex protein 1 subunit gamma × 2 (P49368) T-complex protein 1 subunit zeta × 2 (P40227) MG MAGNESIUM ION × 16 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 16 AF3 ALUMINUM FLUORIDE × 16 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 65 个其他 PDB 条目、65 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 TCPD_HUMAN
Isoform
PDB实体 5
链与序列区间 作者链 F; PDB构建体 1–539; UniProt 1–539 作者链 f; PDB构建体 1–539; UniProt 1–539

T-complex protein 1 subunit alpha

Homo sapiens

UniProt P17987

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 16 PDB 声明:16-meric(16) 与蛋白拷贝数一致 链 G; UniProt 1–556 链 g; UniProt 1–556 未记录 T-complex protein 1 subunit theta × 2 (P50990) T-complex protein 1 subunit eta × 2 (Q99832) T-complex protein 1 subunit epsilon × 2 (P48643) T-complex protein 1 subunit beta × 2 (P78371) T-complex protein 1 subunit delta × 2 (P50991) T-complex protein 1 subunit gamma × 2 (P49368) T-complex protein 1 subunit zeta × 2 (P40227) MG MAGNESIUM ION × 16 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 16 AF3 ALUMINUM FLUORIDE × 16 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 64 个其他 PDB 条目、64 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 TCPA_HUMAN
Isoform
PDB实体 6
链与序列区间 作者链 G; PDB构建体 1–556; UniProt 1–556 作者链 g; PDB构建体 1–556; UniProt 1–556

T-complex protein 1 subunit gamma

Homo sapiens

UniProt P49368

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 16 PDB 声明:16-meric(16) 与蛋白拷贝数一致 链 H; UniProt 1–545 链 h; UniProt 1–545 未记录 T-complex protein 1 subunit theta × 2 (P50990) T-complex protein 1 subunit eta × 2 (Q99832) T-complex protein 1 subunit epsilon × 2 (P48643) T-complex protein 1 subunit beta × 2 (P78371) T-complex protein 1 subunit delta × 2 (P50991) T-complex protein 1 subunit alpha × 2 (P17987) T-complex protein 1 subunit zeta × 2 (P40227) MG MAGNESIUM ION × 16 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 16 AF3 ALUMINUM FLUORIDE × 16 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 65 个其他 PDB 条目、65 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 TCPG_HUMAN
Isoform
PDB实体 7
链与序列区间 作者链 H; PDB构建体 1–545; UniProt 1–545 作者链 h; PDB构建体 1–545; UniProt 1–545

T-complex protein 1 subunit zeta

Homo sapiens

UniProt P40227

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 16 PDB 声明:16-meric(16) 与蛋白拷贝数一致 链 I; UniProt 1–531 链 i; UniProt 1–531 未记录 T-complex protein 1 subunit theta × 2 (P50990) T-complex protein 1 subunit eta × 2 (Q99832) T-complex protein 1 subunit epsilon × 2 (P48643) T-complex protein 1 subunit beta × 2 (P78371) T-complex protein 1 subunit delta × 2 (P50991) T-complex protein 1 subunit alpha × 2 (P17987) T-complex protein 1 subunit gamma × 2 (P49368) MG MAGNESIUM ION × 16 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 16 AF3 ALUMINUM FLUORIDE × 16 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 64 个其他 PDB 条目、64 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

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UniProt名称 TCPZ_HUMAN
Isoform
PDB实体 8
链与序列区间 作者链 I; PDB构建体 1–531; UniProt 1–531 作者链 i; PDB构建体 1–531; UniProt 1–531

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9e2s

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9e2s
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9e2s
沉积日期 deposition_date2024-10-22
最后修订 last_revision2025-10-08
结构标题 titleApo TRiC in closed conformation
关键词 keywordshuman chaperonin, CHAPERONE; CHAPERONE
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier67.53
回转半径 Rg (电子) rg_electron66.85
零角强度 I(0) i011976700000.00
分子量 molecular_weight924800.0 kDa
排除体积 excluded_volume1158700 ų
包络体积 envelope_volume2031400 ų
水化壳体积 shell_volume240030 ų
包络直径 envelope_diameter187.7
壳层 Rg shell_rg80.82
包络 Rg envelope_rg61.81
形状 Rg shape_rg66.87
总 Rg total_rg66.98
总原子数 total_atoms64630
残基数 n_residues8392
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax168.8
Rg (实空间) rg_real67.10
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.46
I(0) (实空间) i0_real1.1980e+10
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.8430e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal68.93
I(0) (倒空间) i0_reciprocal12020000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8429
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary102.8
偏度 Skewness skewness-0.246
峰度 Kurtosis kurtosis-0.633
角度范围 angular_range— – 0.1150 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha8090000000.0000
实空间数据点数 n_real_points24
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.987; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.993; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (12)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)