SAXSdb — 1wlg

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1. Protein Identity and Related Structures Protein Identity & Related Structures

Flagellar hook protein flgE

Salmonella typhimurium

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein homooligomer Homooligomer Protein × 2 PDB declaration: dimeric（2） Consistent with protein copy count	Chain A； UniProt 71–369 Chain B； UniProt 71–369	Fragment：FlgE31	No other associated polymer	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4.5；289 K；PEG 2000, copper acetate, cacodylate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K	Resolution 1.80 Å R-free 0.242

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 1WLG	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
3A69 Atomic model of the bacterial flagellar hook based on docking an X-ray derived structure and terminal two alpha-helices into an 7.1 angstrom resolution cryoEM map Deposited 2009-08-26	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: helical	Chain A 2–403（402 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer 20mM Tris-HCl, 100mM NaCl；pH 7；20mM Tris-HCl, 100mM NaCl cryo-EM vitrification conditions Cryogen HELIUM	Resolution 7.10 Å
3A69 Atomic model of the bacterial flagellar hook based on docking an X-ray derived structure and terminal two alpha-helices into an 7.1 angstrom resolution cryoEM map Deposited 2009-08-26	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric	Chain A 2–403（402 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer 20mM Tris-HCl, 100mM NaCl；pH 7；20mM Tris-HCl, 100mM NaCl cryo-EM vitrification conditions Cryogen HELIUM	Resolution 7.10 Å
3A69 Atomic model of the bacterial flagellar hook based on docking an X-ray derived structure and terminal two alpha-helices into an 7.1 angstrom resolution cryoEM map Deposited 2009-08-26	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 3 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric	Chain A 2–403（402 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer 20mM Tris-HCl, 100mM NaCl；pH 7；20mM Tris-HCl, 100mM NaCl cryo-EM vitrification conditions Cryogen HELIUM	Resolution 7.10 Å
6K3I Salmonella hook in curved state - 66 subunit models Deposited 2019-05-19	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 66 PDB declaration: 66-meric	Chain AA 2–403（402 aa） Chain AB 2–403（402 aa） Chain AC 2–403（402 aa） Chain AD 2–403（402 aa） Chain AE 2–403（402 aa） Chain AF 2–403（402 aa） Chain AG 2–403（402 aa） Chain AH 2–403（402 aa） Chain AI 2–403（402 aa） Chain AJ 2–403（402 aa） Chain AK 2–403（402 aa） Chain BA 2–403（402 aa） Chain BB 2–403（402 aa） Chain BC 2–403（402 aa） Chain BD 2–403（402 aa） Chain BE 2–403（402 aa） Chain BF 2–403（402 aa） Chain BG 2–403（402 aa） Chain BH 2–403（402 aa） Chain BI 2–403（402 aa） Chain BJ 2–403（402 aa） Chain BK 2–403（402 aa） Chain CA 2–403（402 aa） Chain CB 2–403（402 aa） Chain CC 2–403（402 aa） Chain CD 2–403（402 aa） Chain CE 2–403（402 aa） Chain CF 2–403（402 aa） Chain CG 2–403（402 aa） Chain CH 2–403（402 aa） Chain CI 2–403（402 aa） Chain CJ 2–403（402 aa） Chain CK 2–403（402 aa） Chain DA 2–403（402 aa） Chain DB 2–403（402 aa） Chain DC 2–403（402 aa） Chain DD 2–403（402 aa） Chain DE 2–403（402 aa） Chain DF 2–403（402 aa） Chain DG 2–403（402 aa） Chain DH 2–403（402 aa） Chain DI 2–403（402 aa） Chain DJ 2–403（402 aa） Chain DK 2–403（402 aa） Chain EA 2–403（402 aa） Chain EB 2–403（402 aa） Chain EC 2–403（402 aa） Chain ED 2–403（402 aa） Chain EE 2–403（402 aa） Chain EF 2–403（402 aa） Chain EG 2–403（402 aa） Chain EH 2–403（402 aa） Chain EI 2–403（402 aa） Chain EJ 2–403（402 aa） Chain EK 2–403（402 aa） Chain FA 2–403（402 aa） Chain FB 2–403（402 aa） Chain FC 2–403（402 aa） Chain FD 2–403（402 aa） Chain FE 2–403（402 aa） Chain FF 2–403（402 aa） Chain FG 2–403（402 aa） Chain FH 2–403（402 aa） Chain FI 2–403（402 aa） Chain FJ 2–403（402 aa） Chain FK 2–403（402 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 3.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；3 second blot, 4.0uL	Resolution 2.86 Å
7CBM Cryo-EM structure of the flagellar distal rod with partial hook from Salmonella Deposited 2020-06-12	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 40 PDB declaration: 40-meric	Chain DA 1–403（403 aa） Chain DB 1–403（403 aa） Chain DC 1–403（403 aa） Chain DD 1–403（403 aa） Chain DE 1–403（403 aa） Chain DF 1–403（403 aa） Chain DG 1–403（403 aa） Chain DH 1–403（403 aa） Chain DI 1–403（403 aa） Chain DJ 1–403（403 aa） Chain DK 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.20 Å
7CGB Cryo-EM structure of the flagellar hook from Salmonella Deposited 2020-07-01	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 22 PDB declaration: 22-meric	Chain DL 1–403（403 aa） Chain DM 1–403（403 aa） Chain DN 1–403（403 aa） Chain DO 1–403（403 aa） Chain DP 1–403（403 aa） Chain DQ 1–403（403 aa） Chain DR 1–403（403 aa） Chain DS 1–403（403 aa） Chain DT 1–403（403 aa） Chain DU 1–403（403 aa） Chain DV 1–403（403 aa） Chain DW 1–403（403 aa） Chain DX 1–403（403 aa） Chain DY 1–403（403 aa） Chain DZ 1–403（403 aa） Chain EA 1–403（403 aa） Chain EB 1–403（403 aa） Chain EC 1–403（403 aa） Chain ED 1–403（403 aa） Chain EE 1–403（403 aa） Chain EF 1–403（403 aa） Chain EG 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.40 Å
7CGO Cryo-EM structure of the flagellar motor-hook complex from Salmonella Deposited 2020-07-01	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 219 PDB declaration: 219-meric	Chain DA 1–403（403 aa） Chain DB 1–403（403 aa） Chain DC 1–403（403 aa） Chain DD 1–403（403 aa） Chain DE 1–403（403 aa） Chain DF 1–403（403 aa） Chain DG 1–403（403 aa） Chain DH 1–403（403 aa） Chain DI 1–403（403 aa） Chain DJ 1–403（403 aa） Chain DK 1–403（403 aa） Chain DL 1–403（403 aa） Chain DM 1–403（403 aa） Chain DN 1–403（403 aa） Chain DO 1–403（403 aa） Chain DP 1–403（403 aa） Chain DQ 1–403（403 aa） Chain DR 1–403（403 aa） Chain DS 1–403（403 aa） Chain DT 1–403（403 aa） Chain DU 1–403（403 aa） Chain DV 1–403（403 aa） Chain DW 1–403（403 aa） Chain DX 1–403（403 aa） Chain DY 1–403（403 aa） Chain DZ 1–403（403 aa） Chain EA 1–403（403 aa） Chain EB 1–403（403 aa） Chain EC 1–403（403 aa） Chain ED 1–403（403 aa） Chain EE 1–403（403 aa） Chain EF 1–403（403 aa） Chain EG 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.90 Å
7E80 Cryo-EM structure of the flagellar rod with hook and export apparatus from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 77 PDB declaration: 77-meric	Chain DA 1–403（403 aa） Chain DB 1–403（403 aa） Chain DC 1–403（403 aa） Chain DD 1–403（403 aa） Chain DE 1–403（403 aa） Chain DF 1–403（403 aa） Chain DG 1–403（403 aa） Chain DH 1–403（403 aa） Chain DI 1–403（403 aa） Chain DJ 1–403（403 aa） Chain DK 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.67 Å
7E82 Cryo-EM structure of the flagellar rod with partial hook from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 67 PDB declaration: 67-meric	Chain DA 1–403（403 aa） Chain DB 1–403（403 aa） Chain DC 1–403（403 aa） Chain DD 1–403（403 aa） Chain DE 1–403（403 aa） Chain DF 1–403（403 aa） Chain DG 1–403（403 aa） Chain DH 1–403（403 aa） Chain DI 1–403（403 aa） Chain DJ 1–403（403 aa） Chain DK 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.30 Å
8WKI Cryo-EM structure of the distal rod-hook within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-27	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 53 PDB declaration: 53-meric	Chain ZF 1–403（403 aa） Chain ZG 1–403（403 aa） Chain ZH 1–403（403 aa） Chain ZI 1–403（403 aa） Chain ZJ 1–403（403 aa） Chain ZK 1–403（403 aa） Chain ZL 1–403（403 aa） Chain ZM 1–403（403 aa） Chain ZN 1–403（403 aa） Chain ZO 1–403（403 aa） Chain ZP 1–403（403 aa） Chain ZQ 1–403（403 aa） Chain ZR 1–403（403 aa） Chain ZS 1–403（403 aa） Chain ZT 1–403（403 aa） Chain ZU 1–403（403 aa） Chain ZV 1–403（403 aa） Chain ZW 1–403（403 aa） Chain ZX 1–403（403 aa） Chain ZY 1–403（403 aa） Chain ZZ 1–403（403 aa） Chain Za 1–403（403 aa） Chain Zb 1–403（403 aa） Chain Zc 1–403（403 aa） Chain Zd 1–403（403 aa） Chain Ze 1–403（403 aa） Chain Zf 1–403（403 aa） Chain Zg 1–403（403 aa） Chain Zh 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WKK Cryo-EM structure of the whole rod with export apparatus and hook within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-28	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain ZF 1–403（403 aa） Chain ZG 1–403（403 aa） Chain ZH 1–403（403 aa） Chain ZI 1–403（403 aa） Chain ZJ 1–403（403 aa） Chain ZK 1–403（403 aa） Chain ZL 1–403（403 aa） Chain ZM 1–403（403 aa） Chain ZN 1–403（403 aa） Chain ZO 1–403（403 aa） Chain ZP 1–403（403 aa） Chain ZQ 1–403（403 aa） Chain ZR 1–403（403 aa） Chain ZS 1–403（403 aa） Chain ZT 1–403（403 aa） Chain ZU 1–403（403 aa） Chain ZV 1–403（403 aa） Chain ZW 1–403（403 aa） Chain ZX 1–403（403 aa） Chain ZY 1–403（403 aa） Chain ZZ 1–403（403 aa） Chain Za 1–403（403 aa） Chain Zb 1–403（403 aa） Chain Zc 1–403（403 aa） Chain Zd 1–403（403 aa） Chain Ze 1–403（403 aa） Chain Zf 1–403（403 aa） Chain Zg 1–403（403 aa） Chain Zh 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WL2 Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-29	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain ZF 1–403（403 aa） Chain ZG 1–403（403 aa） Chain ZH 1–403（403 aa） Chain ZI 1–403（403 aa） Chain ZJ 1–403（403 aa） Chain ZK 1–403（403 aa） Chain ZL 1–403（403 aa） Chain ZM 1–403（403 aa） Chain ZN 1–403（403 aa） Chain ZO 1–403（403 aa） Chain ZP 1–403（403 aa） Chain ZQ 1–403（403 aa） Chain ZR 1–403（403 aa） Chain ZS 1–403（403 aa） Chain ZT 1–403（403 aa） Chain ZU 1–403（403 aa） Chain ZV 1–403（403 aa） Chain ZW 1–403（403 aa） Chain ZX 1–403（403 aa） Chain ZY 1–403（403 aa） Chain ZZ 1–403（403 aa） Chain Za 1–403（403 aa） Chain Zb 1–403（403 aa） Chain Zc 1–403（403 aa） Chain Zd 1–403（403 aa） Chain Ze 1–403（403 aa） Chain Zf 1–403（403 aa） Chain Zg 1–403（403 aa） Chain Zh 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.40 Å
8WLP Cryo-EM structure of the distal rod-hook within the flagellar motor-hook complex in the CCW state. Deposited 2023-09-30	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 53 PDB declaration: 53-meric	Chain ZF 1–403（403 aa） Chain ZG 1–403（403 aa） Chain ZH 1–403（403 aa） Chain ZI 1–403（403 aa） Chain ZJ 1–403（403 aa） Chain ZK 1–403（403 aa） Chain ZL 1–403（403 aa） Chain ZM 1–403（403 aa） Chain ZN 1–403（403 aa） Chain ZO 1–403（403 aa） Chain ZP 1–403（403 aa） Chain ZQ 1–403（403 aa） Chain ZR 1–403（403 aa） Chain ZS 1–403（403 aa） Chain ZT 1–403（403 aa） Chain ZU 1–403（403 aa） Chain ZV 1–403（403 aa） Chain ZW 1–403（403 aa） Chain ZX 1–403（403 aa） Chain ZY 1–403（403 aa） Chain ZZ 1–403（403 aa） Chain Za 1–403（403 aa） Chain Zb 1–403（403 aa） Chain Zc 1–403（403 aa） Chain Zd 1–403（403 aa） Chain Ze 1–403（403 aa） Chain Zf 1–403（403 aa） Chain Zg 1–403（403 aa） Chain Zh 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.80 Å
8WLQ Cryo-EM structure of the whole rod-export apparatus with hook within the flagellar motor-hook complex in the CCW state. Deposited 2023-09-30	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain ZF 1–403（403 aa） Chain ZG 1–403（403 aa） Chain ZH 1–403（403 aa） Chain ZI 1–403（403 aa） Chain ZJ 1–403（403 aa） Chain ZK 1–403（403 aa） Chain ZL 1–403（403 aa） Chain ZM 1–403（403 aa） Chain ZN 1–403（403 aa） Chain ZO 1–403（403 aa） Chain ZP 1–403（403 aa） Chain ZQ 1–403（403 aa） Chain ZR 1–403（403 aa） Chain ZS 1–403（403 aa） Chain ZT 1–403（403 aa） Chain ZU 1–403（403 aa） Chain ZV 1–403（403 aa） Chain ZW 1–403（403 aa） Chain ZX 1–403（403 aa） Chain ZY 1–403（403 aa） Chain ZZ 1–403（403 aa） Chain Za 1–403（403 aa） Chain Zb 1–403（403 aa） Chain Zc 1–403（403 aa） Chain Zd 1–403（403 aa） Chain Ze 1–403（403 aa） Chain Zf 1–403（403 aa） Chain Zg 1–403（403 aa） Chain Zh 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.80 Å
8WLT Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-01	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain ZF 1–403（403 aa） Chain ZG 1–403（403 aa） Chain ZH 1–403（403 aa） Chain ZI 1–403（403 aa） Chain ZJ 1–403（403 aa） Chain ZK 1–403（403 aa） Chain ZL 1–403（403 aa） Chain ZM 1–403（403 aa） Chain ZN 1–403（403 aa） Chain ZO 1–403（403 aa） Chain ZP 1–403（403 aa） Chain ZQ 1–403（403 aa） Chain ZR 1–403（403 aa） Chain ZS 1–403（403 aa） Chain ZT 1–403（403 aa） Chain ZU 1–403（403 aa） Chain ZV 1–403（403 aa） Chain ZW 1–403（403 aa） Chain ZX 1–403（403 aa） Chain ZY 1–403（403 aa） Chain ZZ 1–403（403 aa） Chain Za 1–403（403 aa） Chain Zb 1–403（403 aa） Chain Zc 1–403（403 aa） Chain Zd 1–403（403 aa） Chain Ze 1–403（403 aa） Chain Zf 1–403（403 aa） Chain Zg 1–403（403 aa） Chain Zh 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.10 Å
8WO5 Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-06	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 417 PDB declaration: 417-meric	Chain ZF 1–403（403 aa） Chain ZG 1–403（403 aa） Chain ZH 1–403（403 aa） Chain ZI 1–403（403 aa） Chain ZJ 1–403（403 aa） Chain ZK 1–403（403 aa） Chain ZL 1–403（403 aa） Chain ZM 1–403（403 aa） Chain ZN 1–403（403 aa） Chain ZO 1–403（403 aa） Chain ZP 1–403（403 aa） Chain ZQ 1–403（403 aa） Chain ZR 1–403（403 aa） Chain ZS 1–403（403 aa） Chain ZT 1–403（403 aa） Chain ZU 1–403（403 aa） Chain ZV 1–403（403 aa） Chain ZW 1–403（403 aa） Chain ZX 1–403（403 aa） Chain ZY 1–403（403 aa） Chain ZZ 1–403（403 aa） Chain Za 1–403（403 aa） Chain Zb 1–403（403 aa） Chain Zc 1–403（403 aa） Chain Zd 1–403（403 aa） Chain Ze 1–403（403 aa） Chain Zf 1–403（403 aa） Chain Zg 1–403（403 aa） Chain Zh 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 7.40 Å
8WOE Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CW state Deposited 2023-10-07	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 451 PDB declaration: 451-meric	Chain ZF 1–403（403 aa） Chain ZG 1–403（403 aa） Chain ZH 1–403（403 aa） Chain ZI 1–403（403 aa） Chain ZJ 1–403（403 aa） Chain ZK 1–403（403 aa） Chain ZL 1–403（403 aa） Chain ZM 1–403（403 aa） Chain ZN 1–403（403 aa） Chain ZO 1–403（403 aa） Chain ZP 1–403（403 aa） Chain ZQ 1–403（403 aa） Chain ZR 1–403（403 aa） Chain ZS 1–403（403 aa） Chain ZT 1–403（403 aa） Chain ZU 1–403（403 aa） Chain ZV 1–403（403 aa） Chain ZW 1–403（403 aa） Chain ZX 1–403（403 aa） Chain ZY 1–403（403 aa） Chain ZZ 1–403（403 aa） Chain Za 1–403（403 aa） Chain Zb 1–403（403 aa） Chain Zc 1–403（403 aa） Chain Zd 1–403（403 aa） Chain Ze 1–403（403 aa） Chain Zf 1–403（403 aa） Chain Zg 1–403（403 aa） Chain Zh 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.30 Å
9M7B Structure of flagellar hook at 3.14 angstroms resolution,conformation 2. Deposited 2025-03-10	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 66 PDB declaration: 66-meric	Chain DA 2–403（402 aa） Chain DB 2–403（402 aa） Chain DC 2–403（402 aa） Chain DD 2–403（402 aa） Chain DE 2–403（402 aa） Chain DF 2–403（402 aa） Chain DG 2–403（402 aa） Chain DH 2–403（402 aa） Chain DI 2–403（402 aa） Chain DJ 2–403（402 aa） Chain DK 2–403（402 aa） Chain EA 2–403（402 aa） Chain EB 2–403（402 aa） Chain EC 2–403（402 aa） Chain ED 2–403（402 aa） Chain EE 2–403（402 aa） Chain EF 2–403（402 aa） Chain EG 2–403（402 aa） Chain EH 2–403（402 aa） Chain EI 2–403（402 aa） Chain EJ 2–403（402 aa） Chain EK 2–403（402 aa） Chain FA 2–403（402 aa） Chain FB 2–403（402 aa） Chain FC 2–403（402 aa） Chain FD 2–403（402 aa） Chain FE 2–403（402 aa） Chain FF 2–403（402 aa） Chain FG 2–403（402 aa） Chain FH 2–403（402 aa） Chain FI 2–403（402 aa） Chain FJ 2–403（402 aa） Chain FK 2–403（402 aa） Chain GA 2–403（402 aa） Chain GB 2–403（402 aa） Chain GC 2–403（402 aa） Chain GD 2–403（402 aa） Chain GE 2–403（402 aa） Chain GF 2–403（402 aa） Chain GG 2–403（402 aa） Chain GH 2–403（402 aa） Chain GI 2–403（402 aa） Chain GJ 2–403（402 aa） Chain GK 2–403（402 aa） Chain HA 2–403（402 aa） Chain HB 2–403（402 aa） Chain HC 2–403（402 aa） Chain HD 2–403（402 aa） Chain HE 2–403（402 aa） Chain HF 2–403（402 aa） Chain HG 2–403（402 aa） Chain HH 2–403（402 aa） Chain HI 2–403（402 aa） Chain HJ 2–403（402 aa） Chain HK 2–403（402 aa） Chain IA 2–403（402 aa） Chain IB 2–403（402 aa） Chain IC 2–403（402 aa） Chain ID 2–403（402 aa） Chain IE 2–403（402 aa） Chain IF 2–403（402 aa） Chain IG 2–403（402 aa） Chain IH 2–403（402 aa） Chain II 2–403（402 aa） Chain IJ 2–403（402 aa） Chain IK 2–403（402 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.14 Å
9M7Q Structure of flagellar hook at 3.18 angstroms resolution,conformation 1. Deposited 2025-03-11	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 44 PDB declaration: 44-meric	Chain DA 2–403（402 aa） Chain DB 2–403（402 aa） Chain DC 2–403（402 aa） Chain DD 2–403（402 aa） Chain DE 2–403（402 aa） Chain DF 2–403（402 aa） Chain DG 2–403（402 aa） Chain DH 2–403（402 aa） Chain DI 2–403（402 aa） Chain DJ 2–403（402 aa） Chain DK 2–403（402 aa） Chain EA 2–403（402 aa） Chain EB 2–403（402 aa） Chain EC 2–403（402 aa） Chain ED 2–403（402 aa） Chain EE 2–403（402 aa） Chain EF 2–403（402 aa） Chain EG 2–403（402 aa） Chain EH 2–403（402 aa） Chain EI 2–403（402 aa） Chain EJ 2–403（402 aa） Chain EK 2–403（402 aa） Chain FA 2–403（402 aa） Chain FB 2–403（402 aa） Chain FC 2–403（402 aa） Chain FD 2–403（402 aa） Chain FE 2–403（402 aa） Chain FF 2–403（402 aa） Chain FG 2–403（402 aa） Chain FH 2–403（402 aa） Chain FI 2–403（402 aa） Chain FJ 2–403（402 aa） Chain FK 2–403（402 aa） Chain GA 2–403（402 aa） Chain GB 2–403（402 aa） Chain GC 2–403（402 aa） Chain GD 2–403（402 aa） Chain GE 2–403（402 aa） Chain GF 2–403（402 aa） Chain GG 2–403（402 aa） Chain GH 2–403（402 aa） Chain GI 2–403（402 aa） Chain GJ 2–403（402 aa） Chain GK 2–403（402 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.18 Å
9M9F Structure of flagellar hook at 3.50 angstroms resolution,conformation 3. Deposited 2025-03-13	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 44 PDB declaration: 44-meric	Chain DA 2–403（402 aa） Chain DB 2–403（402 aa） Chain DC 2–403（402 aa） Chain DD 2–403（402 aa） Chain DE 2–403（402 aa） Chain DF 2–403（402 aa） Chain DG 2–403（402 aa） Chain DH 2–403（402 aa） Chain DI 2–403（402 aa） Chain DJ 2–403（402 aa） Chain DK 2–403（402 aa） Chain EA 2–403（402 aa） Chain EB 2–403（402 aa） Chain EC 2–403（402 aa） Chain ED 2–403（402 aa） Chain EE 2–403（402 aa） Chain EF 2–403（402 aa） Chain EG 2–403（402 aa） Chain EH 2–403（402 aa） Chain EI 2–403（402 aa） Chain EJ 2–403（402 aa） Chain EK 2–403（402 aa） Chain FA 2–403（402 aa） Chain FB 2–403（402 aa） Chain FC 2–403（402 aa） Chain FD 2–403（402 aa） Chain FE 2–403（402 aa） Chain FF 2–403（402 aa） Chain FG 2–403（402 aa） Chain FH 2–403（402 aa） Chain FI 2–403（402 aa） Chain FJ 2–403（402 aa） Chain FK 2–403（402 aa） Chain GA 2–403（402 aa） Chain GB 2–403（402 aa） Chain GC 2–403（402 aa） Chain GD 2–403（402 aa） Chain GE 2–403（402 aa） Chain GF 2–403（402 aa） Chain GG 2–403（402 aa） Chain GH 2–403（402 aa） Chain GI 2–403（402 aa） Chain GJ 2–403（402 aa） Chain GK 2–403（402 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.50 Å
9U4R Structure of the intial complex in filament assembly at 3.23 angstroms resolution, conformation 2. Deposited 2025-03-20	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 73 PDB declaration: 73-meric	Chain DA 1–403（403 aa） Chain DB 1–403（403 aa） Chain DC 1–403（403 aa） Chain DD 1–403（403 aa） Chain DE 1–403（403 aa） Chain DF 1–403（403 aa） Chain DG 1–403（403 aa） Chain DH 1–403（403 aa） Chain DI 1–403（403 aa） Chain DJ 1–403（403 aa） Chain DK 1–403（403 aa） Chain EA 1–403（403 aa） Chain EB 1–403（403 aa） Chain EC 1–403（403 aa） Chain ED 1–403（403 aa） Chain EE 1–403（403 aa） Chain EF 1–403（403 aa） Chain EG 1–403（403 aa） Chain EH 1–403（403 aa） Chain EI 1–403（403 aa） Chain EJ 1–403（403 aa） Chain EK 1–403（403 aa） Chain FA 1–403（403 aa） Chain FB 1–403（403 aa） Chain FC 1–403（403 aa） Chain FD 1–403（403 aa） Chain FE 1–403（403 aa） Chain FF 1–403（403 aa） Chain FG 1–403（403 aa） Chain FH 1–403（403 aa） Chain FI 1–403（403 aa） Chain FJ 1–403（403 aa） Chain FK 1–403（403 aa） Chain GA 1–403（403 aa） Chain GB 1–403（403 aa） Chain GC 1–403（403 aa） Chain GD 1–403（403 aa） Chain GE 1–403（403 aa） Chain GF 1–403（403 aa） Chain GG 1–403（403 aa） Chain GH 1–403（403 aa） Chain GI 1–403（403 aa） Chain GJ 1–403（403 aa） Chain GK 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.23 Å
9U7Y Structure of the tip region of the intial complex in bacterial flagellar filament assembly at 3.68 angstroms resolution, conformation 3. Deposited 2025-03-25	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 60 PDB declaration: 60-meric	Chain DA 1–403（403 aa） Chain DB 1–403（403 aa） Chain DC 1–403（403 aa） Chain DD 1–403（403 aa） Chain DE 1–403（403 aa） Chain DF 1–403（403 aa） Chain DG 1–403（403 aa） Chain DH 1–403（403 aa） Chain DI 1–403（403 aa） Chain DJ 1–403（403 aa） Chain DK 1–403（403 aa） Chain EA 1–403（403 aa） Chain EB 1–403（403 aa） Chain EC 1–403（403 aa） Chain ED 1–403（403 aa） Chain EE 1–403（403 aa） Chain EF 1–403（403 aa） Chain EG 1–403（403 aa） Chain EH 1–403（403 aa） Chain EI 1–403（403 aa） Chain EJ 1–403（403 aa） Chain EK 1–403（403 aa） Chain FA 1–403（403 aa） Chain FB 1–403（403 aa） Chain FC 1–403（403 aa） Chain FD 1–403（403 aa） Chain FE 1–403（403 aa） Chain FF 1–403（403 aa） Chain FG 1–403（403 aa） Chain FH 1–403（403 aa） Chain FI 1–403（403 aa） Chain FJ 1–403（403 aa） Chain FK 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.68 Å

20 other PDB entries and 22 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	FLGE_SALTY
Isoform	—
PDB entities	1
Chains and sequence ranges	Author chain A； PDBConstruct 1–299； UniProt 71–369 Author chain B； PDBConstruct 1–299； UniProt 71–369

The page prioritizes protein identity, the current assembly, associated components, oligomeric state and cross-PDB links. Chain mapping and sequence ranges are retained as data evidence. Internal IDs, import timestamps and assembly operation expressions are maintenance fields and are not shown here.

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2. Structure Basics 2. Structure Basics

Entry ID entry_id	1wlg
Deposition date deposition_date	2004-06-25
Structure title title	Crystal structure of FlgE31, a major fragment of the hook protein
Keywords keywords	EAR-& motif, STRUCTURAL PROTEIN; STRUCTURAL PROTEIN
Experimental Method method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS Parameters (CRYSOL theoretical calculation) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

Radius of gyration Rg (Guinier) rg_guinier	40.60 Å
Radius of gyration Rg (electron density) rg_electron	41.45 Å
Forward intensity I(0) i0	65286100.00
Molecular weight molecular_weight	61273.0 kDa
Excluded volume excluded_volume	75266 Å³
Envelope volume envelope_volume	108210 Å³
Hydration-shell volume shell_volume	26523 Å³
Envelope diameter envelope_diameter	152.2 Å
Shell Rg shell_rg	36.71 Å
Envelope Rg envelope_rg	41.66 Å
Shape Rg shape_rg	41.47 Å
Total Rg total_rg	41.10 Å
Total atoms total_atoms	4312
Residues n_residues	586
Spherical-harmonic order n_harmonics	20
q range q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
Data points n_points	101
Shell type shell_type	directional
Solvent electron density solvent_density	0.3340 e/Å³
Shell contrast contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL version crysol_version	4.1.3

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4. P(r) Distance Distribution (GNOM inversion) 4. P(r) Analysis (GNOM)

Maximum dimension Dmax dmax	152.8 Å
Rg (real space) rg_real	41.26 Å
Rg uncertainty (real space) rg_real_error	2.41 Å
I(0) (real space) i0_real	6.5290e+07
I(0) uncertainty (real space) i0_real_error	1.3820e+06
Rg (reciprocal space) rg_reciprocal	40.61 Å
I(0) (reciprocal space) i0_reciprocal	65240000.0000
Solution quality estimate total_estimate	0.6341
Solution quality rating solution_quality	REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) peaks n_peaks	3
Primary peak position r_peak_primary	51.0 Å
Skewness Skewness skewness	0.695
Kurtosis Kurtosis kurtosis	0.102
Angular range angular_range	— – 0.1950 Å⁻¹
Current regularization parameter α current_alpha	0.0000
Highest regularization parameter α highest_alpha	2487000.0000
Real-space data points n_real_points	40
GNOM version gnom_version	4.1.3
Quality Criteria quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.328; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.255; Smooth: 0.000

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5. Crystallography and Experiment 5. Crystallography & Experiment

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6. Entities and Polymers Entities & Polymers (2)

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7. Fold Classification (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

Domain ID domain_id	d1wlga_
Class class	b — All beta proteins
Fold Fold fold	b.152 — Flagellar hook protein flgE
Superfamily Superfamily superfamily	b.152.1 — Flagellar hook protein flgE
Family Family family	b.152.1.1 — Flagellar hook protein flgE

Domain ID domain_id	d1wlgb_
Class class	b — All beta proteins
Fold Fold fold	b.152 — Flagellar hook protein flgE
Superfamily Superfamily superfamily	b.152.1 — Flagellar hook protein flgE
Family Family family	b.152.1.1 — Flagellar hook protein flgE

CATH v4.4 (2 domains)

Domain ID domain_id	1wlgA02
Class class	2 — Mainly Beta
Architecture architecture	60 — Sandwich
Topology topology	98 — Tick-borne Encephalitis virus Glycoprotein; domain 1
Homologous superfamily homologous superfamily	20 — Flagellar hook protein FlgE

Domain ID domain_id	1wlgB02
Class class	2 — Mainly Beta
Architecture architecture	60 — Sandwich
Topology topology	98 — Tick-borne Encephalitis virus Glycoprotein; domain 1
Homologous superfamily homologous superfamily	20 — Flagellar hook protein FlgE

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8. Citations (1)

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Unit-cell length a length_a	128.714 Å
Unit-cell length b length_b	49.034 Å
Unit-cell length c length_c	96.904 Å
Unit-cell angle α angle_alpha	90.00 °
Unit-cell angle β angle_beta	90.00 °
Unit-cell angle γ angle_gamma	90.00 °
Molecules per unit cell Z z_pdb	8

Space group space_group	P 21 21 2
Space-group number int_tables_number	18
Crystal system crystal_system	—

Resolution resolution	1.800 Å
Low-resolution limit resolution_low	20.000 Å
R factor r_factor	0.1928
R_work r_work	0.1902
R_free r_free	0.2415

Description description	Flagellar hook protein flgE
Molecular weight formula_weight	31335.1 kDa
Source method src_method	man
Copy count entity_count	2

Polymer type type	polypeptide(L)
Chain IDs strand_id	A,B
Atom count atom_count	5063

Crystal structure of FlgE31, a major fragment of the hook protein

1. Protein Identity and Related Structures Protein Identity & Related Structures

Flagellar hook protein flgE

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

SAXS scattering curve SAXS Profile

P(r) Distance Distribution P(r) Distribution

2. Structure Basics 2. Structure Basics

3. SAXS Parameters (CRYSOL theoretical calculation) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) Distance Distribution (GNOM inversion) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. Crystallography and Experiment 5. Crystallography & Experiment

Unit cell Unit Cell

Symmetry Symmetry

Refinement Refinement

Diffraction experiment Diffraction

6. Entities and Polymers Entities & Polymers (2)

Entity 1 Entity 1 polymer

Polymer Polymer

来源 Source

Entity 2 Entity 2 water

7. Fold Classification (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

CATH v4.4 (2 domains)

8. Citations (1)

9. Files and Curves (10)

Files (7)

Curves (3)

来源生物 organism	Salmonella typhimurium
NCBI Class编号 ncbi_taxonomy_id	602
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

Description description	water
Molecular weight formula_weight	18.0 kDa
Source method src_method	nat
Copy count entity_count	751

fit	/app/data/saxs_computation/wl/1wlg/1wlg.fit
pddf	/app/data/pr_computation/wl/1wlg/1wlg.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/wl/1wlg/1wlg.dat