SAXSdb — 8woe

Flagellar basal-body rod protein FlgG

OrganismNot specified

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 451 PDB declaration: 451-meric（451） Consistent with protein copy count	Chain 0； UniProt 1–260 Chain 1； UniProt 1–260 Chain 2； UniProt 1–260 Chain 3； UniProt 1–260 Chain 4； UniProt 1–260 Chain 5； UniProt 1–260 Chain 6； UniProt 1–260 Chain 7； UniProt 1–260 Chain 8； UniProt 1–260 Chain 9； UniProt 1–260 Chain AF； UniProt 1–260 Chain AG； UniProt 1–260 Chain AH； UniProt 1–260 Chain AI； UniProt 1–260 Chain AJ； UniProt 1–260 Chain AK； UniProt 1–260 Chain AL； UniProt 1–260 Chain AM； UniProt 1–260 Chain AN； UniProt 1–260 Chain ZA； UniProt 1–260 Chain ZB； UniProt 1–260 Chain ZC； UniProt 1–260 Chain ZD； UniProt 1–260 Chain ZE； UniProt 1–260	Not recorded	Flagellar L-ring protein × 26 （P0A1N8） Flagellar basal body rod protein FlgB × 5 （P16437） Flagellar hook-basal body complex protein FliE × 6 （P26462） Flagellar basal-body rod protein FlgF × 5 （P16323） Flagellar M-ring protein × 110 （P15928） Flagellar biosynthetic protein FliQ × 4 （P0A1L5） Flagellar biosynthetic protein FliR × 1 （P54702） Flagellar biosynthetic protein FliP × 5 （P54700） Flagellar basal-body rod protein FlgC × 6 （P0A1I7） Flagellar hook protein FlgE × 29 （P0A1J1） Flagellar P-ring protein × 26 （P15930） Flagellar motor switch protein FliN × 102 （P26419） Flagellar motor switch protein FliG × 34 （P0A1J9） Chemotaxis protein CheY × 34 （P0A2D5） Flagellar motor switch protein FliM × 34 （P26418）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 8 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.30 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 8WOE	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
5WRH FlgG structure based on the CryoEM map of the bacterial flagellar polyrod Deposited 2016-12-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 22 PDB declaration: 22-meric	Chain A 1–260（260 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 7.40 Å
5WRH FlgG structure based on the CryoEM map of the bacterial flagellar polyrod Deposited 2016-12-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric	Chain A 1–260（260 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 7.40 Å
5WRH FlgG structure based on the CryoEM map of the bacterial flagellar polyrod Deposited 2016-12-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 3 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric	Chain A 1–260（260 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 7.40 Å
6JF2 Crystal structure of a 20kDa fragment of FlgG Deposited 2019-02-08	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric	Chain A 47–227（181 aa）	Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF)	No recorded non-water small molecule	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 4.6；277 K；28-32% PEG monomethyl ether 2000, 0.1M acetate buffer (pH4.6), 0.2M ammonium sulfate	Resolution 2.00 Å R-free 0.229
6JF2 Crystal structure of a 20kDa fragment of FlgG Deposited 2019-02-08	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric	Chain B 47–227（181 aa）	Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF)	No recorded non-water small molecule	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 4.6；277 K；28-32% PEG monomethyl ether 2000, 0.1M acetate buffer (pH4.6), 0.2M ammonium sulfate	Resolution 2.00 Å R-free 0.229
7BIN Salmonella export gate and rod refined in focussed C1 map Deposited 2021-01-12	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 56 PDB declaration: 56-meric	Chain 1 1–260（260 aa） Chain 2 1–260（260 aa） Chain 3 1–260（260 aa） Chain 4 1–260（260 aa） Chain g 1–260（260 aa） Chain h 1–260（260 aa） Chain i 1–260（260 aa） Chain j 1–260（260 aa） Chain k 1–260（260 aa） Chain l 1–260（260 aa） Chain m 1–260（260 aa） Chain n 1–260（260 aa） Chain o 1–260（260 aa） Chain p 1–260（260 aa） Chain q 1–260（260 aa） Chain r 1–260（260 aa） Chain s 1–260（260 aa） Chain t 1–260（260 aa） Chain u 1–260（260 aa） Chain v 1–260（260 aa） Chain w 1–260（260 aa） Chain x 1–260（260 aa） Chain y 1–260（260 aa） Chain z 1–260（260 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.20 Å
7CBM Cryo-EM structure of the flagellar distal rod with partial hook from Salmonella Deposited 2020-06-12	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 40 PDB declaration: 40-meric	Chain A 1–260（260 aa） Chain B 1–260（260 aa） Chain C 1–260（260 aa） Chain D 1–260（260 aa） Chain E 1–260（260 aa） Chain F 1–260（260 aa） Chain G 1–260（260 aa） Chain H 1–260（260 aa） Chain I 1–260（260 aa） Chain J 1–260（260 aa） Chain K 1–260（260 aa） Chain L 1–260（260 aa） Chain M 1–260（260 aa） Chain N 1–260（260 aa） Chain O 1–260（260 aa） Chain P 1–260（260 aa） Chain Q 1–260（260 aa） Chain R 1–260（260 aa） Chain S 1–260（260 aa） Chain T 1–260（260 aa） Chain U 1–260（260 aa） Chain V 1–260（260 aa） Chain W 1–260（260 aa） Chain X 1–260（260 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.20 Å
7CGO Cryo-EM structure of the flagellar motor-hook complex from Salmonella Deposited 2020-07-01	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 219 PDB declaration: 219-meric	Chain A 1–260（260 aa） Chain B 1–260（260 aa） Chain C 1–260（260 aa） Chain D 1–260（260 aa） Chain E 1–260（260 aa） Chain F 1–260（260 aa） Chain G 1–260（260 aa） Chain H 1–260（260 aa） Chain I 1–260（260 aa） Chain J 1–260（260 aa） Chain K 1–260（260 aa） Chain L 1–260（260 aa） Chain M 1–260（260 aa） Chain N 1–260（260 aa） Chain O 1–260（260 aa） Chain P 1–260（260 aa） Chain Q 1–260（260 aa） Chain R 1–260（260 aa） Chain S 1–260（260 aa） Chain T 1–260（260 aa） Chain U 1–260（260 aa） Chain V 1–260（260 aa） Chain W 1–260（260 aa） Chain X 1–260（260 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.90 Å
7E80 Cryo-EM structure of the flagellar rod with hook and export apparatus from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 77 PDB declaration: 77-meric	Chain A 1–260（260 aa） Chain B 1–260（260 aa） Chain C 1–260（260 aa） Chain D 1–260（260 aa） Chain E 1–260（260 aa） Chain F 1–260（260 aa） Chain G 1–260（260 aa） Chain H 1–260（260 aa） Chain I 1–260（260 aa） Chain J 1–260（260 aa） Chain K 1–260（260 aa） Chain L 1–260（260 aa） Chain M 1–260（260 aa） Chain N 1–260（260 aa） Chain O 1–260（260 aa） Chain P 1–260（260 aa） Chain Q 1–260（260 aa） Chain R 1–260（260 aa） Chain S 1–260（260 aa） Chain T 1–260（260 aa） Chain U 1–260（260 aa） Chain V 1–260（260 aa） Chain W 1–260（260 aa） Chain X 1–260（260 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.67 Å
7E82 Cryo-EM structure of the flagellar rod with partial hook from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 67 PDB declaration: 67-meric	Chain A 1–260（260 aa） Chain B 1–260（260 aa） Chain C 1–260（260 aa） Chain D 1–260（260 aa） Chain E 1–260（260 aa） Chain F 1–260（260 aa） Chain G 1–260（260 aa） Chain H 1–260（260 aa） Chain I 1–260（260 aa） Chain J 1–260（260 aa） Chain K 1–260（260 aa） Chain L 1–260（260 aa） Chain M 1–260（260 aa） Chain N 1–260（260 aa） Chain O 1–260（260 aa） Chain P 1–260（260 aa） Chain Q 1–260（260 aa） Chain R 1–260（260 aa） Chain S 1–260（260 aa） Chain T 1–260（260 aa） Chain U 1–260（260 aa） Chain V 1–260（260 aa） Chain W 1–260（260 aa） Chain X 1–260（260 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.30 Å
8WKI Cryo-EM structure of the distal rod-hook within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-27	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 53 PDB declaration: 53-meric	Chain 0 1–260（260 aa） Chain 1 1–260（260 aa） Chain 2 1–260（260 aa） Chain 3 1–260（260 aa） Chain 4 1–260（260 aa） Chain 5 1–260（260 aa） Chain 6 1–260（260 aa） Chain 7 1–260（260 aa） Chain 8 1–260（260 aa） Chain 9 1–260（260 aa） Chain ZA 1–260（260 aa） Chain ZB 1–260（260 aa） Chain ZC 1–260（260 aa） Chain ZD 1–260（260 aa） Chain ZE 1–260（260 aa） Chain r 1–260（260 aa） Chain s 1–260（260 aa） Chain t 1–260（260 aa） Chain u 1–260（260 aa） Chain v 1–260（260 aa） Chain w 1–260（260 aa） Chain x 1–260（260 aa） Chain y 1–260（260 aa） Chain z 1–260（260 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WKK Cryo-EM structure of the whole rod with export apparatus and hook within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain 0 1–260（260 aa） Chain 1 1–260（260 aa） Chain 2 1–260（260 aa） Chain 3 1–260（260 aa） Chain 4 1–260（260 aa） Chain 5 1–260（260 aa） Chain 6 1–260（260 aa） Chain 7 1–260（260 aa） Chain 8 1–260（260 aa） Chain 9 1–260（260 aa） Chain ZA 1–260（260 aa） Chain ZB 1–260（260 aa） Chain ZC 1–260（260 aa） Chain ZD 1–260（260 aa） Chain ZE 1–260（260 aa） Chain r 1–260（260 aa） Chain s 1–260（260 aa） Chain t 1–260（260 aa） Chain u 1–260（260 aa） Chain v 1–260（260 aa） Chain w 1–260（260 aa） Chain x 1–260（260 aa） Chain y 1–260（260 aa） Chain z 1–260（260 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WL2 Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-29	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain 0 1–260（260 aa） Chain 1 1–260（260 aa） Chain 2 1–260（260 aa） Chain 3 1–260（260 aa） Chain 4 1–260（260 aa） Chain 5 1–260（260 aa） Chain 6 1–260（260 aa） Chain 7 1–260（260 aa） Chain 8 1–260（260 aa） Chain 9 1–260（260 aa） Chain AF 1–260（260 aa） Chain AG 1–260（260 aa） Chain AH 1–260（260 aa） Chain AI 1–260（260 aa） Chain AJ 1–260（260 aa） Chain AK 1–260（260 aa） Chain AL 1–260（260 aa） Chain AM 1–260（260 aa） Chain AN 1–260（260 aa） Chain ZA 1–260（260 aa） Chain ZB 1–260（260 aa） Chain ZC 1–260（260 aa） Chain ZD 1–260（260 aa） Chain ZE 1–260（260 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.40 Å
8WLP Cryo-EM structure of the distal rod-hook within the flagellar motor-hook complex in the CCW state. Deposited 2023-09-30	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 53 PDB declaration: 53-meric	Chain 0 1–260（260 aa） Chain 1 1–260（260 aa） Chain 2 1–260（260 aa） Chain 3 1–260（260 aa） Chain 4 1–260（260 aa） Chain 5 1–260（260 aa） Chain 6 1–260（260 aa） Chain 7 1–260（260 aa） Chain 8 1–260（260 aa） Chain 9 1–260（260 aa） Chain ZA 1–260（260 aa） Chain ZB 1–260（260 aa） Chain ZC 1–260（260 aa） Chain ZD 1–260（260 aa） Chain ZE 1–260（260 aa） Chain r 1–260（260 aa） Chain s 1–260（260 aa） Chain t 1–260（260 aa） Chain u 1–260（260 aa） Chain v 1–260（260 aa） Chain w 1–260（260 aa） Chain x 1–260（260 aa） Chain y 1–260（260 aa） Chain z 1–260（260 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.80 Å
8WLQ Cryo-EM structure of the whole rod-export apparatus with hook within the flagellar motor-hook complex in the CCW state. Deposited 2023-09-30	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain 0 1–260（260 aa） Chain 1 1–260（260 aa） Chain 2 1–260（260 aa） Chain 3 1–260（260 aa） Chain 4 1–260（260 aa） Chain 5 1–260（260 aa） Chain 6 1–260（260 aa） Chain 7 1–260（260 aa） Chain 8 1–260（260 aa） Chain 9 1–260（260 aa） Chain ZA 1–260（260 aa） Chain ZB 1–260（260 aa） Chain ZC 1–260（260 aa） Chain ZD 1–260（260 aa） Chain ZE 1–260（260 aa） Chain r 1–260（260 aa） Chain s 1–260（260 aa） Chain t 1–260（260 aa） Chain u 1–260（260 aa） Chain v 1–260（260 aa） Chain w 1–260（260 aa） Chain x 1–260（260 aa） Chain y 1–260（260 aa） Chain z 1–260（260 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.80 Å
8WLT Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-01	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain 0 1–260（260 aa） Chain 1 1–260（260 aa） Chain 2 1–260（260 aa） Chain 3 1–260（260 aa） Chain 4 1–260（260 aa） Chain 5 1–260（260 aa） Chain 6 1–260（260 aa） Chain 7 1–260（260 aa） Chain 8 1–260（260 aa） Chain 9 1–260（260 aa） Chain AF 1–260（260 aa） Chain AG 1–260（260 aa） Chain AH 1–260（260 aa） Chain AI 1–260（260 aa） Chain AJ 1–260（260 aa） Chain AK 1–260（260 aa） Chain AL 1–260（260 aa） Chain AM 1–260（260 aa） Chain AN 1–260（260 aa） Chain ZA 1–260（260 aa） Chain ZB 1–260（260 aa） Chain ZC 1–260（260 aa） Chain ZD 1–260（260 aa） Chain ZE 1–260（260 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.10 Å
8WO5 Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-06	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 417 PDB declaration: 417-meric	Chain 0 1–260（260 aa） Chain 1 1–260（260 aa） Chain 2 1–260（260 aa） Chain 3 1–260（260 aa） Chain 4 1–260（260 aa） Chain 5 1–260（260 aa） Chain 6 1–260（260 aa） Chain 7 1–260（260 aa） Chain 8 1–260（260 aa） Chain 9 1–260（260 aa） Chain AF 1–260（260 aa） Chain AG 1–260（260 aa） Chain AH 1–260（260 aa） Chain AI 1–260（260 aa） Chain AJ 1–260（260 aa） Chain AK 1–260（260 aa） Chain AL 1–260（260 aa） Chain AM 1–260（260 aa） Chain AN 1–260（260 aa） Chain ZA 1–260（260 aa） Chain ZB 1–260（260 aa） Chain ZC 1–260（260 aa） Chain ZD 1–260（260 aa） Chain ZE 1–260（260 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 7.40 Å

14 other PDB entries and 17 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	FLGG_SALTY
Isoform	—
PDB entities	1
Chains and sequence ranges	Author chain 0； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain 1； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain 2； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain 3； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain 4； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain 5； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain 6； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain 7； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain 8； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain 9； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain AF； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain AG； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain AH； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain AI； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain AJ； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain AK； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain AL； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain AM； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain AN； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain ZA； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain ZB； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain ZC； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain ZD； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260 Author chain ZE； PDBConstruct 1–260； UniProt 1–260

Flagellar L-ring protein

OrganismNot specified

UniProt P0A1N8

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 451 PDB declaration: 451-meric（451） Consistent with protein copy count	Chain A； UniProt 1–232 Chain B； UniProt 1–232 Chain C； UniProt 1–232 Chain D； UniProt 1–232 Chain E； UniProt 1–232 Chain F； UniProt 1–232 Chain G； UniProt 1–232 Chain H； UniProt 1–232 Chain I； UniProt 1–232 Chain J； UniProt 1–232 Chain K； UniProt 1–232 Chain L； UniProt 1–232 Chain M； UniProt 1–232 Chain N； UniProt 1–232 Chain O； UniProt 1–232 Chain P； UniProt 1–232 Chain Q； UniProt 1–232 Chain R； UniProt 1–232 Chain S； UniProt 1–232 Chain T； UniProt 1–232 Chain U； UniProt 1–232 Chain V； UniProt 1–232 Chain W； UniProt 1–232 Chain X； UniProt 1–232 Chain Y； UniProt 1–232 Chain Z； UniProt 1–232	Not recorded	Flagellar basal-body rod protein FlgG × 24 （P0A1J3） Flagellar basal body rod protein FlgB × 5 （P16437） Flagellar hook-basal body complex protein FliE × 6 （P26462） Flagellar basal-body rod protein FlgF × 5 （P16323） Flagellar M-ring protein × 110 （P15928） Flagellar biosynthetic protein FliQ × 4 （P0A1L5） Flagellar biosynthetic protein FliR × 1 （P54702） Flagellar biosynthetic protein FliP × 5 （P54700） Flagellar basal-body rod protein FlgC × 6 （P0A1I7） Flagellar hook protein FlgE × 29 （P0A1J1） Flagellar P-ring protein × 26 （P15930） Flagellar motor switch protein FliN × 102 （P26419） Flagellar motor switch protein FliG × 34 （P0A1J9） Chemotaxis protein CheY × 34 （P0A2D5） Flagellar motor switch protein FliM × 34 （P26418）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 8 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.30 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 8WOE	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
7BGL Salmonella LP ring 26 mer refined in C26 map Deposited 2021-01-07	Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 78 PDB declaration: 78-meric	Chain A 1–232（232 aa） Chain B 1–232（232 aa） Chain C 1–232（232 aa） Chain D 1–232（232 aa） Chain E 1–232（232 aa） Chain F 1–232（232 aa） Chain G 1–232（232 aa） Chain H 1–232（232 aa） Chain I 1–232（232 aa） Chain J 1–232（232 aa） Chain K 1–232（232 aa） Chain L 1–232（232 aa） Chain M 1–232（232 aa） Chain N 1–232（232 aa） Chain O 1–232（232 aa） Chain P 1–232（232 aa） Chain Q 1–232（232 aa） Chain R 1–232（232 aa） Chain S 1–232（232 aa） Chain T 1–232（232 aa） Chain U 1–232（232 aa） Chain V 1–232（232 aa） Chain W 1–232（232 aa） Chain X 1–232（232 aa） Chain Y 1–232（232 aa） Chain Z 1–232（232 aa）	Not recorded	TLW (2~{R},4~{R},5~{R},6~{R})-6-[(1~{R})-1,2-bis(oxidanyl)ethyl]-4,5-bis(oxidanyl)oxane-2-carboxylic acid × 26 TQN [(3~{R})-1-[[(2~{R},3~{R},4~{R},5~{S},6~{R})-6-[[(2~{R},3~{R},4~{R},5~{S},6~{R})-3-[[(3~{R})-3-dodecanoyloxytetradecanoyl]amino]-6-(hydroxymethyl)-5-phosphonooxy-4-[(3~{R})-3-tetradecanoyloxytetradecanoyl]oxy-oxan-2-yl]oxymethyl]-5-oxidanyl-4-[(3~{R})-3-oxidanyltetradecanoyl]oxy-2-phosphonooxy-oxan-3-yl]amino]-1-oxidanylidene-tetradecan-3-yl] hexadecanoate × 26	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.20 Å
7CBL Cryo-EM structure of the flagellar LP ring from Salmonella Deposited 2020-06-12	Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 52 PDB declaration: 52-meric	Chain A 1–232（232 aa） Chain B 1–232（232 aa） Chain C 1–232（232 aa） Chain D 1–232（232 aa） Chain E 1–232（232 aa） Chain F 1–232（232 aa） Chain G 1–232（232 aa） Chain H 1–232（232 aa） Chain I 1–232（232 aa） Chain J 1–232（232 aa） Chain K 1–232（232 aa） Chain L 1–232（232 aa） Chain M 1–232（232 aa） Chain N 1–232（232 aa） Chain O 1–232（232 aa） Chain P 1–232（232 aa） Chain Q 1–232（232 aa） Chain R 1–232（232 aa） Chain S 1–232（232 aa） Chain T 1–232（232 aa） Chain U 1–232（232 aa） Chain V 1–232（232 aa） Chain W 1–232（232 aa） Chain X 1–232（232 aa） Chain Y 1–232（232 aa） Chain Z 1–232（232 aa）	Not recorded	OCA OCTANOIC ACID (CAPRYLIC ACID) × 26	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 2.80 Å
7CGO Cryo-EM structure of the flagellar motor-hook complex from Salmonella Deposited 2020-07-01	Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 219 PDB declaration: 219-meric	Chain AA 1–232（232 aa） Chain AB 1–232（232 aa） Chain AC 1–232（232 aa） Chain AD 1–232（232 aa） Chain AE 1–232（232 aa） Chain AF 1–232（232 aa） Chain AG 1–232（232 aa） Chain AH 1–232（232 aa） Chain AI 1–232（232 aa） Chain AJ 1–232（232 aa） Chain AK 1–232（232 aa） Chain AL 1–232（232 aa） Chain AM 1–232（232 aa） Chain AN 1–232（232 aa） Chain AO 1–232（232 aa） Chain AP 1–232（232 aa） Chain AQ 1–232（232 aa） Chain AR 1–232（232 aa） Chain AS 1–232（232 aa） Chain AT 1–232（232 aa） Chain AU 1–232（232 aa） Chain AV 1–232（232 aa） Chain AW 1–232（232 aa） Chain AX 1–232（232 aa） Chain AY 1–232（232 aa） Chain AZ 1–232（232 aa）	Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF)	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.90 Å
8WHT Cryo-EM structure of the LP ring within the flagellar motor-hook complex in the CW state Deposited 2023-09-23	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 52 PDB declaration: 52-meric	Chain A 1–232（232 aa） Chain B 1–232（232 aa） Chain C 1–232（232 aa） Chain D 1–232（232 aa） Chain E 1–232（232 aa） Chain F 1–232（232 aa） Chain G 1–232（232 aa） Chain H 1–232（232 aa） Chain I 1–232（232 aa） Chain J 1–232（232 aa） Chain K 1–232（232 aa） Chain L 1–232（232 aa） Chain M 1–232（232 aa） Chain N 1–232（232 aa） Chain O 1–232（232 aa） Chain P 1–232（232 aa） Chain Q 1–232（232 aa） Chain R 1–232（232 aa） Chain S 1–232（232 aa） Chain T 1–232（232 aa） Chain U 1–232（232 aa） Chain V 1–232（232 aa） Chain W 1–232（232 aa） Chain X 1–232（232 aa） Chain Y 1–232（232 aa） Chain Z 1–232（232 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 2.75 Å
8WL2 Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-29	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain A 1–232（232 aa） Chain B 1–232（232 aa） Chain C 1–232（232 aa） Chain D 1–232（232 aa） Chain E 1–232（232 aa） Chain F 1–232（232 aa） Chain G 1–232（232 aa） Chain H 1–232（232 aa） Chain I 1–232（232 aa） Chain J 1–232（232 aa） Chain K 1–232（232 aa） Chain L 1–232（232 aa） Chain M 1–232（232 aa） Chain N 1–232（232 aa） Chain O 1–232（232 aa） Chain P 1–232（232 aa） Chain Q 1–232（232 aa） Chain R 1–232（232 aa） Chain S 1–232（232 aa） Chain T 1–232（232 aa） Chain U 1–232（232 aa） Chain V 1–232（232 aa） Chain W 1–232（232 aa） Chain X 1–232（232 aa） Chain Y 1–232（232 aa） Chain Z 1–232（232 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.40 Å
8WLE Cryo-EM structure of the LP ring within the flagellar motor-hook complex in the CCW state. Deposited 2023-09-29	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 52 PDB declaration: 52-meric	Chain A 1–232（232 aa） Chain B 1–232（232 aa） Chain C 1–232（232 aa） Chain D 1–232（232 aa） Chain E 1–232（232 aa） Chain F 1–232（232 aa） Chain G 1–232（232 aa） Chain H 1–232（232 aa） Chain I 1–232（232 aa） Chain J 1–232（232 aa） Chain K 1–232（232 aa） Chain L 1–232（232 aa） Chain M 1–232（232 aa） Chain N 1–232（232 aa） Chain O 1–232（232 aa） Chain P 1–232（232 aa） Chain Q 1–232（232 aa） Chain R 1–232（232 aa） Chain S 1–232（232 aa） Chain T 1–232（232 aa） Chain U 1–232（232 aa） Chain V 1–232（232 aa） Chain W 1–232（232 aa） Chain X 1–232（232 aa） Chain Y 1–232（232 aa） Chain Z 1–232（232 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.00 Å
8WLT Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-01	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain A 1–232（232 aa） Chain B 1–232（232 aa） Chain C 1–232（232 aa） Chain D 1–232（232 aa） Chain E 1–232（232 aa） Chain F 1–232（232 aa） Chain G 1–232（232 aa） Chain H 1–232（232 aa） Chain I 1–232（232 aa） Chain J 1–232（232 aa） Chain K 1–232（232 aa） Chain L 1–232（232 aa） Chain M 1–232（232 aa） Chain N 1–232（232 aa） Chain O 1–232（232 aa） Chain P 1–232（232 aa） Chain Q 1–232（232 aa） Chain R 1–232（232 aa） Chain S 1–232（232 aa） Chain T 1–232（232 aa） Chain U 1–232（232 aa） Chain V 1–232（232 aa） Chain W 1–232（232 aa） Chain X 1–232（232 aa） Chain Y 1–232（232 aa） Chain Z 1–232（232 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.10 Å
8WO5 Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-06	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 417 PDB declaration: 417-meric	Chain A 1–232（232 aa） Chain B 1–232（232 aa） Chain C 1–232（232 aa） Chain D 1–232（232 aa） Chain E 1–232（232 aa） Chain F 1–232（232 aa） Chain G 1–232（232 aa） Chain H 1–232（232 aa） Chain I 1–232（232 aa） Chain J 1–232（232 aa） Chain K 1–232（232 aa） Chain L 1–232（232 aa） Chain M 1–232（232 aa） Chain N 1–232（232 aa） Chain O 1–232（232 aa） Chain P 1–232（232 aa） Chain Q 1–232（232 aa） Chain R 1–232（232 aa） Chain S 1–232（232 aa） Chain T 1–232（232 aa） Chain U 1–232（232 aa） Chain V 1–232（232 aa） Chain W 1–232（232 aa） Chain X 1–232（232 aa） Chain Y 1–232（232 aa） Chain Z 1–232（232 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 7.40 Å

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View Construct and Data Evidence

UniProt name	FLGH_SALTY
Isoform	—
PDB entities	2
Chains and sequence ranges	Author chain A； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain B； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain C； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain D； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain E； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain F； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain G； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain H； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain I； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain J； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain K； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain L； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain M； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain N； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain O； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain P； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain Q； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain R； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain S； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain T； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain U； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain V； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain W； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain X； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain Y； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232 Author chain Z； PDBConstruct 1–232； UniProt 1–232

Flagellar basal body rod protein FlgB

OrganismNot specified

UniProt P16437

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 451 PDB declaration: 451-meric（451） Consistent with protein copy count	Chain A0； UniProt 1–138 Chain A6； UniProt 1–138 Chain A7； UniProt 1–138 Chain A8； UniProt 1–138 Chain A9； UniProt 1–138	Not recorded	Flagellar basal-body rod protein FlgG × 24 （P0A1J3） Flagellar L-ring protein × 26 （P0A1N8） Flagellar hook-basal body complex protein FliE × 6 （P26462） Flagellar basal-body rod protein FlgF × 5 （P16323） Flagellar M-ring protein × 110 （P15928） Flagellar biosynthetic protein FliQ × 4 （P0A1L5） Flagellar biosynthetic protein FliR × 1 （P54702） Flagellar biosynthetic protein FliP × 5 （P54700） Flagellar basal-body rod protein FlgC × 6 （P0A1I7） Flagellar hook protein FlgE × 29 （P0A1J1） Flagellar P-ring protein × 26 （P15930） Flagellar motor switch protein FliN × 102 （P26419） Flagellar motor switch protein FliG × 34 （P0A1J9） Chemotaxis protein CheY × 34 （P0A2D5） Flagellar motor switch protein FliM × 34 （P26418）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 8 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.30 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 8WOE	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
7BIN Salmonella export gate and rod refined in focussed C1 map Deposited 2021-01-12	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 56 PDB declaration: 56-meric	Chain Q 1–138（138 aa） Chain R 1–138（138 aa） Chain S 1–138（138 aa） Chain T 1–138（138 aa） Chain U 1–138（138 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.20 Å
7CG0 Cryo-EM structure of the flagellar proximal rod with FliF peptides from Salmonella Deposited 2020-06-30	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 21 PDB declaration: 21-meric	Chain k 1–138（138 aa） Chain l 1–138（138 aa） Chain m 1–138（138 aa） Chain n 1–138（138 aa） Chain o 1–138（138 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.20 Å
7CGO Cryo-EM structure of the flagellar motor-hook complex from Salmonella Deposited 2020-07-01	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 219 PDB declaration: 219-meric	Chain k 1–138（138 aa） Chain l 1–138（138 aa） Chain m 1–138（138 aa） Chain n 1–138（138 aa） Chain o 1–138（138 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.90 Å
7E80 Cryo-EM structure of the flagellar rod with hook and export apparatus from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 77 PDB declaration: 77-meric	Chain k 1–138（138 aa） Chain l 1–138（138 aa） Chain m 1–138（138 aa） Chain n 1–138（138 aa） Chain o 1–138（138 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.67 Å
7E82 Cryo-EM structure of the flagellar rod with partial hook from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 67 PDB declaration: 67-meric	Chain k 1–138（138 aa） Chain l 1–138（138 aa） Chain m 1–138（138 aa） Chain n 1–138（138 aa） Chain o 1–138（138 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.30 Å
8WK3 Cryo-EM structure of the proximal rod-export apparatus and FlgF within the motor-hook complex in the CW state Deposited 2023-09-26	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 43 PDB declaration: 43-meric	Chain Q 1–138（138 aa） Chain R 1–138（138 aa） Chain S 1–138（138 aa） Chain T 1–138（138 aa） Chain U 1–138（138 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WK4 Cryo-EM structure of the MS ring with FlgB and FliE within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-27	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 45 PDB declaration: 45-meric	Chain o 1–138（138 aa） Chain p 1–138（138 aa） Chain q 1–138（138 aa） Chain r 1–138（138 aa） Chain s 1–138（138 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.70 Å
8WKK Cryo-EM structure of the whole rod with export apparatus and hook within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain Q 1–138（138 aa） Chain R 1–138（138 aa） Chain S 1–138（138 aa） Chain T 1–138（138 aa） Chain U 1–138（138 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WKQ Cryo-EM structure of the MS ring (C1) with export apparatus and proximal rod within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-28	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 103 PDB declaration: 103-meric	Chain Q 1–138（138 aa） Chain R 1–138（138 aa） Chain S 1–138（138 aa） Chain T 1–138（138 aa） Chain U 1–138（138 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.80 Å
8WL2 Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-29	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain A0 1–138（138 aa） Chain A6 1–138（138 aa） Chain A7 1–138（138 aa） Chain A8 1–138（138 aa） Chain A9 1–138（138 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.40 Å
8WLH Cryo-EM structure of the proximal rod-export apparatus and FlgF within the motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-09-29	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 43 PDB declaration: 43-meric	Chain Q 1–138（138 aa） Chain R 1–138（138 aa） Chain S 1–138（138 aa） Chain T 1–138（138 aa） Chain U 1–138（138 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.70 Å
8WLN Cryo-EM structure of the MS ring with export apparatus and proximal rod within the motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-09-30	Different oligomeric state Different experimental conditions	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 103 PDB declaration: 103-meric	Chain Q 1–138（138 aa） Chain R 1–138（138 aa） Chain S 1–138（138 aa） Chain T 1–138（138 aa） Chain U 1–138（138 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.30 Å
8WLQ Cryo-EM structure of the whole rod-export apparatus with hook within the flagellar motor-hook complex in the CCW state. Deposited 2023-09-30	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain Q 1–138（138 aa） Chain R 1–138（138 aa） Chain S 1–138（138 aa） Chain T 1–138（138 aa） Chain U 1–138（138 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.80 Å
8WLT Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-01	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain A0 1–138（138 aa） Chain A6 1–138（138 aa） Chain A7 1–138（138 aa） Chain A8 1–138（138 aa） Chain A9 1–138（138 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.10 Å
8WO5 Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-06	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 417 PDB declaration: 417-meric	Chain A0 1–138（138 aa） Chain A6 1–138（138 aa） Chain A7 1–138（138 aa） Chain A8 1–138（138 aa） Chain A9 1–138（138 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 7.40 Å

15 other PDB entries and 15 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	FLGB_SALTY
Isoform	—
PDB entities	3
Chains and sequence ranges	Author chain A0； PDBConstruct 1–138； UniProt 1–138 Author chain A6； PDBConstruct 1–138； UniProt 1–138 Author chain A7； PDBConstruct 1–138； UniProt 1–138 Author chain A8； PDBConstruct 1–138； UniProt 1–138 Author chain A9； PDBConstruct 1–138； UniProt 1–138

Flagellar hook-basal body complex protein FliE

OrganismNot specified

UniProt P26462

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 451 PDB declaration: 451-meric（451） Consistent with protein copy count	Chain A1； UniProt 1–104 Chain A2； UniProt 1–104 Chain A3； UniProt 1–104 Chain A4； UniProt 1–104 Chain A5； UniProt 1–104 Chain Az； UniProt 1–104	Not recorded	Flagellar basal-body rod protein FlgG × 24 （P0A1J3） Flagellar L-ring protein × 26 （P0A1N8） Flagellar basal body rod protein FlgB × 5 （P16437） Flagellar basal-body rod protein FlgF × 5 （P16323） Flagellar M-ring protein × 110 （P15928） Flagellar biosynthetic protein FliQ × 4 （P0A1L5） Flagellar biosynthetic protein FliR × 1 （P54702） Flagellar biosynthetic protein FliP × 5 （P54700） Flagellar basal-body rod protein FlgC × 6 （P0A1I7） Flagellar hook protein FlgE × 29 （P0A1J1） Flagellar P-ring protein × 26 （P15930） Flagellar motor switch protein FliN × 102 （P26419） Flagellar motor switch protein FliG × 34 （P0A1J9） Chemotaxis protein CheY × 34 （P0A2D5） Flagellar motor switch protein FliM × 34 （P26418）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 8 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.30 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 8WOE	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
7BIN Salmonella export gate and rod refined in focussed C1 map Deposited 2021-01-12	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 56 PDB declaration: 56-meric	Chain K 1–104（104 aa） Chain L 1–104（104 aa） Chain M 1–104（104 aa） Chain N 1–104（104 aa） Chain O 1–104（104 aa） Chain P 1–104（104 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.20 Å
7CG4 Cryo-EM structure of the flagellar export apparatus with FliE from Salmonella Deposited 2020-06-30	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric	Chain a 1–104（104 aa） Chain b 1–104（104 aa） Chain c 1–104（104 aa） Chain d 1–104（104 aa） Chain e 1–104（104 aa） Chain f 1–104（104 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.60 Å
7CGO Cryo-EM structure of the flagellar motor-hook complex from Salmonella Deposited 2020-07-01	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 219 PDB declaration: 219-meric	Chain q 1–104（104 aa） Chain r 1–104（104 aa） Chain s 1–104（104 aa） Chain t 1–104（104 aa） Chain u 1–104（104 aa） Chain v 1–104（104 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.90 Å
7E80 Cryo-EM structure of the flagellar rod with hook and export apparatus from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 77 PDB declaration: 77-meric	Chain q 1–104（104 aa） Chain r 1–104（104 aa） Chain s 1–104（104 aa） Chain t 1–104（104 aa） Chain u 1–104（104 aa） Chain v 1–104（104 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.67 Å
7E82 Cryo-EM structure of the flagellar rod with partial hook from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 67 PDB declaration: 67-meric	Chain q 1–104（104 aa） Chain r 1–104（104 aa） Chain s 1–104（104 aa） Chain t 1–104（104 aa） Chain u 1–104（104 aa） Chain v 1–104（104 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.30 Å
8WK3 Cryo-EM structure of the proximal rod-export apparatus and FlgF within the motor-hook complex in the CW state Deposited 2023-09-26	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 43 PDB declaration: 43-meric	Chain K 1–104（104 aa） Chain L 1–104（104 aa） Chain M 1–104（104 aa） Chain N 1–104（104 aa） Chain O 1–104（104 aa） Chain P 1–104（104 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WK4 Cryo-EM structure of the MS ring with FlgB and FliE within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-27	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 45 PDB declaration: 45-meric	Chain i 1–104（104 aa） Chain j 1–104（104 aa） Chain k 1–104（104 aa） Chain l 1–104（104 aa） Chain m 1–104（104 aa） Chain n 1–104（104 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.70 Å
8WKK Cryo-EM structure of the whole rod with export apparatus and hook within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain K 1–104（104 aa） Chain L 1–104（104 aa） Chain M 1–104（104 aa） Chain N 1–104（104 aa） Chain O 1–104（104 aa） Chain P 1–104（104 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WKQ Cryo-EM structure of the MS ring (C1) with export apparatus and proximal rod within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-28	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 103 PDB declaration: 103-meric	Chain K 1–104（104 aa） Chain L 1–104（104 aa） Chain M 1–104（104 aa） Chain N 1–104（104 aa） Chain O 1–104（104 aa） Chain P 1–104（104 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.80 Å
8WL2 Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-29	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain A1 1–104（104 aa） Chain A2 1–104（104 aa） Chain A3 1–104（104 aa） Chain A4 1–104（104 aa） Chain A5 1–104（104 aa） Chain Az 1–104（104 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.40 Å
8WLH Cryo-EM structure of the proximal rod-export apparatus and FlgF within the motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-09-29	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 43 PDB declaration: 43-meric	Chain K 1–104（104 aa） Chain L 1–104（104 aa） Chain M 1–104（104 aa） Chain N 1–104（104 aa） Chain O 1–104（104 aa） Chain P 1–104（104 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.70 Å
8WLN Cryo-EM structure of the MS ring with export apparatus and proximal rod within the motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-09-30	Different oligomeric state Different experimental conditions	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 103 PDB declaration: 103-meric	Chain K 1–104（104 aa） Chain L 1–104（104 aa） Chain M 1–104（104 aa） Chain N 1–104（104 aa） Chain O 1–104（104 aa） Chain P 1–104（104 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.30 Å
8WLQ Cryo-EM structure of the whole rod-export apparatus with hook within the flagellar motor-hook complex in the CCW state. Deposited 2023-09-30	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain K 1–104（104 aa） Chain L 1–104（104 aa） Chain M 1–104（104 aa） Chain N 1–104（104 aa） Chain O 1–104（104 aa） Chain P 1–104（104 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.80 Å
8WLT Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-01	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain A1 1–104（104 aa） Chain A2 1–104（104 aa） Chain A3 1–104（104 aa） Chain A4 1–104（104 aa） Chain A5 1–104（104 aa） Chain Az 1–104（104 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.10 Å
8WO5 Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-06	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 417 PDB declaration: 417-meric	Chain A1 1–104（104 aa） Chain A2 1–104（104 aa） Chain A3 1–104（104 aa） Chain A4 1–104（104 aa） Chain A5 1–104（104 aa） Chain Az 1–104（104 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 7.40 Å

15 other PDB entries and 15 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	FLIE_SALTY
Isoform	—
PDB entities	4
Chains and sequence ranges	Author chain A1； PDBConstruct 1–104； UniProt 1–104 Author chain A2； PDBConstruct 1–104； UniProt 1–104 Author chain A3； PDBConstruct 1–104； UniProt 1–104 Author chain A4； PDBConstruct 1–104； UniProt 1–104 Author chain A5； PDBConstruct 1–104； UniProt 1–104 Author chain Az； PDBConstruct 1–104； UniProt 1–104

Flagellar basal-body rod protein FlgF

OrganismNot specified

UniProt P16323

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 451 PDB declaration: 451-meric（451） Consistent with protein copy count	Chain AA； UniProt 1–251 Chain AB； UniProt 1–251 Chain AC； UniProt 1–251 Chain AD； UniProt 1–251 Chain AE； UniProt 1–251	Not recorded	Flagellar basal-body rod protein FlgG × 24 （P0A1J3） Flagellar L-ring protein × 26 （P0A1N8） Flagellar basal body rod protein FlgB × 5 （P16437） Flagellar hook-basal body complex protein FliE × 6 （P26462） Flagellar M-ring protein × 110 （P15928） Flagellar biosynthetic protein FliQ × 4 （P0A1L5） Flagellar biosynthetic protein FliR × 1 （P54702） Flagellar biosynthetic protein FliP × 5 （P54700） Flagellar basal-body rod protein FlgC × 6 （P0A1I7） Flagellar hook protein FlgE × 29 （P0A1J1） Flagellar P-ring protein × 26 （P15930） Flagellar motor switch protein FliN × 102 （P26419） Flagellar motor switch protein FliG × 34 （P0A1J9） Chemotaxis protein CheY × 34 （P0A2D5） Flagellar motor switch protein FliM × 34 （P26418）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 8 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.30 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 8WOE	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
7BIN Salmonella export gate and rod refined in focussed C1 map Deposited 2021-01-12	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 56 PDB declaration: 56-meric	Chain b 1–251（251 aa） Chain c 1–251（251 aa） Chain d 1–251（251 aa） Chain e 1–251（251 aa） Chain f 1–251（251 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.20 Å
7CBM Cryo-EM structure of the flagellar distal rod with partial hook from Salmonella Deposited 2020-06-12	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 40 PDB declaration: 40-meric	Chain a 1–251（251 aa） Chain b 1–251（251 aa） Chain c 1–251（251 aa） Chain d 1–251（251 aa） Chain e 1–251（251 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.20 Å
7CGO Cryo-EM structure of the flagellar motor-hook complex from Salmonella Deposited 2020-07-01	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 219 PDB declaration: 219-meric	Chain a 1–251（251 aa） Chain b 1–251（251 aa） Chain c 1–251（251 aa） Chain d 1–251（251 aa） Chain e 1–251（251 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.90 Å
7E80 Cryo-EM structure of the flagellar rod with hook and export apparatus from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 77 PDB declaration: 77-meric	Chain a 1–251（251 aa） Chain b 1–251（251 aa） Chain c 1–251（251 aa） Chain d 1–251（251 aa） Chain e 1–251（251 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.67 Å
7E82 Cryo-EM structure of the flagellar rod with partial hook from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 67 PDB declaration: 67-meric	Chain a 1–251（251 aa） Chain b 1–251（251 aa） Chain c 1–251（251 aa） Chain d 1–251（251 aa） Chain e 1–251（251 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.30 Å
8WK3 Cryo-EM structure of the proximal rod-export apparatus and FlgF within the motor-hook complex in the CW state Deposited 2023-09-26	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 43 PDB declaration: 43-meric	Chain m 1–251（251 aa） Chain n 1–251（251 aa） Chain o 1–251（251 aa） Chain p 1–251（251 aa） Chain q 1–251（251 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WKK Cryo-EM structure of the whole rod with export apparatus and hook within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain m 1–251（251 aa） Chain n 1–251（251 aa） Chain o 1–251（251 aa） Chain p 1–251（251 aa） Chain q 1–251（251 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WL2 Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-29	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain AA 1–251（251 aa） Chain AB 1–251（251 aa） Chain AC 1–251（251 aa） Chain AD 1–251（251 aa） Chain AE 1–251（251 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.40 Å
8WLH Cryo-EM structure of the proximal rod-export apparatus and FlgF within the motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-09-29	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 43 PDB declaration: 43-meric	Chain m 1–251（251 aa） Chain n 1–251（251 aa） Chain o 1–251（251 aa） Chain p 1–251（251 aa） Chain q 1–251（251 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.70 Å
8WLQ Cryo-EM structure of the whole rod-export apparatus with hook within the flagellar motor-hook complex in the CCW state. Deposited 2023-09-30	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain m 1–251（251 aa） Chain n 1–251（251 aa） Chain o 1–251（251 aa） Chain p 1–251（251 aa） Chain q 1–251（251 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.80 Å
8WLT Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-01	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain AA 1–251（251 aa） Chain AB 1–251（251 aa） Chain AC 1–251（251 aa） Chain AD 1–251（251 aa） Chain AE 1–251（251 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.10 Å
8WO5 Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-06	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 417 PDB declaration: 417-meric	Chain AA 1–251（251 aa） Chain AB 1–251（251 aa） Chain AC 1–251（251 aa） Chain AD 1–251（251 aa） Chain AE 1–251（251 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 7.40 Å

12 other PDB entries and 12 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	FLGF_SALTY
Isoform	—
PDB entities	5
Chains and sequence ranges	Author chain AA； PDBConstruct 1–251； UniProt 1–251 Author chain AB； PDBConstruct 1–251； UniProt 1–251 Author chain AC； PDBConstruct 1–251； UniProt 1–251 Author chain AD； PDBConstruct 1–251； UniProt 1–251 Author chain AE； PDBConstruct 1–251； UniProt 1–251

Flagellar M-ring protein

OrganismNot specified

UniProt P15928

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 451 PDB declaration: 451-meric（451） Consistent with protein copy count	Chain AO； UniProt 1–560 Chain AP； UniProt 1–560 Chain AQ； UniProt 1–560 Chain AR； UniProt 1–560 Chain AS； UniProt 1–560 Chain AT； UniProt 1–560 Chain AU； UniProt 1–560 Chain AV； UniProt 1–560 Chain AW； UniProt 1–560 Chain AX； UniProt 1–560 Chain AY； UniProt 1–560 Chain AZ； UniProt 1–560 Chain Aa； UniProt 1–560 Chain Ac； UniProt 1–560 Chain Ad； UniProt 1–560 Chain Ae； UniProt 1–560 Chain Af； UniProt 1–560 Chain Ag； UniProt 1–560 Chain Ah； UniProt 1–560 Chain Ai； UniProt 1–560 Chain Aj； UniProt 1–560 Chain Ak； UniProt 1–560 Chain Al； UniProt 1–560 Chain Am； UniProt 1–560 Chain An； UniProt 1–560 Chain Ao； UniProt 1–560 Chain Ap； UniProt 1–560 Chain B0； UniProt 1–560 Chain B3； UniProt 1–560 Chain BG； UniProt 1–560 Chain BH； UniProt 1–560 Chain BI； UniProt 1–560 Chain BJ； UniProt 1–560 Chain BK； UniProt 1–560 Chain BL； UniProt 1–560 Chain BM； UniProt 1–560 Chain BN； UniProt 1–560 Chain BO； UniProt 1–560 Chain BP； UniProt 1–560 Chain BQ； UniProt 1–560 Chain BR； UniProt 1–560 Chain BS； UniProt 1–560 Chain BT； UniProt 1–560 Chain BU； UniProt 1–560 Chain BV； UniProt 1–560 Chain BW； UniProt 1–560 Chain BX； UniProt 1–560 Chain Ba； UniProt 1–560 Chain Bh； UniProt 1–560 Chain Bo； UniProt 1–560 Chain Bv； UniProt 1–560 Chain CG； UniProt 1–560 Chain CN； UniProt 1–560 Chain CU； UniProt 1–560 Chain Cb； UniProt 1–560 Chain Ci； UniProt 1–560 Chain Cp； UniProt 1–560 Chain Cw； UniProt 1–560 Chain DE； UniProt 1–560 Chain DL； UniProt 1–560 Chain EH； UniProt 1–560 Chain EO； UniProt 1–560 Chain EV； UniProt 1–560 Chain Ea； UniProt 1–560 Chain Eb； UniProt 1–560 Chain Ec； UniProt 1–560 Chain Ed； UniProt 1–560 Chain Ee； UniProt 1–560 Chain Ef； UniProt 1–560 Chain Eg； UniProt 1–560 Chain Eh； UniProt 1–560 Chain Ei； UniProt 1–560 Chain Ej； UniProt 1–560 Chain Ek； UniProt 1–560 Chain El； UniProt 1–560 Chain Em； UniProt 1–560 Chain En； UniProt 1–560 Chain Eo； UniProt 1–560 Chain Ep； UniProt 1–560 Chain UI； UniProt 1–560 Chain UJ； UniProt 1–560 Chain UK； UniProt 1–560 Chain UL； UniProt 1–560 Chain UM； UniProt 1–560 Chain UN； UniProt 1–560 Chain UO； UniProt 1–560 Chain UP； UniProt 1–560 Chain WA； UniProt 1–560 Chain WB； UniProt 1–560 Chain WC； UniProt 1–560 Chain WD； UniProt 1–560 Chain WE； UniProt 1–560 Chain WF； UniProt 1–560 Chain WG； UniProt 1–560 Chain WH； UniProt 1–560 Chain WI； UniProt 1–560 Chain WJ； UniProt 1–560 Chain WK； UniProt 1–560 Chain WL； UniProt 1–560 Chain WM； UniProt 1–560 Chain WN； UniProt 1–560 Chain WO； UniProt 1–560 Chain WP； UniProt 1–560 Chain WQ； UniProt 1–560 Chain WR； UniProt 1–560 Chain WS； UniProt 1–560 Chain WT； UniProt 1–560 Chain WU； UniProt 1–560 Chain WV； UniProt 1–560 Chain WW； UniProt 1–560	Not recorded	Flagellar basal-body rod protein FlgG × 24 （P0A1J3） Flagellar L-ring protein × 26 （P0A1N8） Flagellar basal body rod protein FlgB × 5 （P16437） Flagellar hook-basal body complex protein FliE × 6 （P26462） Flagellar basal-body rod protein FlgF × 5 （P16323） Flagellar biosynthetic protein FliQ × 4 （P0A1L5） Flagellar biosynthetic protein FliR × 1 （P54702） Flagellar biosynthetic protein FliP × 5 （P54700） Flagellar basal-body rod protein FlgC × 6 （P0A1I7） Flagellar hook protein FlgE × 29 （P0A1J1） Flagellar P-ring protein × 26 （P15930） Flagellar motor switch protein FliN × 102 （P26419） Flagellar motor switch protein FliG × 34 （P0A1J9） Chemotaxis protein CheY × 34 （P0A2D5） Flagellar motor switch protein FliM × 34 （P26418）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 8 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.30 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 8WOE	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
6SD1 Structure of the RBM3/collar region of the Salmonella flagella MS-ring protein FliF with 33-fold symmetry applied Deposited 2019-07-26	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 33 PDB declaration: 33-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.60 Å
6SD2 Structure of the RBM2inner region of the Salmonella flagella MS-ring protein FliF with 21-fold symmetry applied. Deposited 2019-07-26	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 21 PDB declaration: 21-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.10 Å
6SD3 34mer structure of the Salmonella flagella MS-ring protein FliF Deposited 2019-07-26	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 34 PDB declaration: 34-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.30 Å
6SD4 Structure of the RBM3/collar region of the Salmonella flagella MS-ring protein FliF with 34-fold symmetry applied Deposited 2019-07-26	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 34 PDB declaration: 34-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.80 Å
6SD5 Structure of the RBM2 inner ring of Salmonella flagella MS-ring protein FliF with 22-fold symmetry applied Deposited 2019-07-26	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 22 PDB declaration: 22-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.10 Å
6TRE Structure of the RBM3/collar region of the Salmonella flagella MS-ring protein FliF with 32-fold symmetry applied Deposited 2019-12-18	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 32 PDB declaration: 32-meric	Chain 1 1–560（560 aa） Chain 2 1–560（560 aa） Chain 3 1–560（560 aa） Chain 4 1–560（560 aa） Chain 5 1–560（560 aa） Chain 6 1–560（560 aa） Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.30 Å
7BK0 Salmonella FliF ring (34mer) in intact basal body - C1 Deposited 2021-01-14	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 34 PDB declaration: 34-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.80 Å
7CG0 Cryo-EM structure of the flagellar proximal rod with FliF peptides from Salmonella Deposited 2020-06-30	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 21 PDB declaration: 21-meric	Chain 5 311–331（21 aa） Chain 6 311–331（21 aa） Chain 7 311–331（21 aa） Chain 8 311–331（21 aa） Chain 9 311–331（21 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.20 Å
7CG7 Cryo-EM structure of the flagellar MS ring with C34 symmetry from Salmonella Deposited 2020-06-30	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 34 PDB declaration: 34-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.61 Å
7CGO Cryo-EM structure of the flagellar motor-hook complex from Salmonella Deposited 2020-07-01	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 219 PDB declaration: 219-meric	Chain 5 311–331（21 aa） Chain 6 311–331（21 aa） Chain 7 311–331（21 aa） Chain 8 311–331（21 aa） Chain 9 311–331（21 aa） Chain Ca 1–560（560 aa） Chain Cb 1–560（560 aa） Chain Cc 1–560（560 aa） Chain Cd 1–560（560 aa） Chain Ce 1–560（560 aa） Chain Cf 1–560（560 aa） Chain Cg 1–560（560 aa） Chain Ch 1–560（560 aa） Chain Ci 1–560（560 aa） Chain Cj 1–560（560 aa） Chain Ck 1–560（560 aa） Chain Cl 1–560（560 aa） Chain Cm 1–560（560 aa） Chain Cn 1–560（560 aa） Chain Co 1–560（560 aa） Chain Cp 1–560（560 aa） Chain Cq 1–560（560 aa） Chain Cr 1–560（560 aa） Chain Cs 1–560（560 aa） Chain Ct 1–560（560 aa） Chain Cu 1–560（560 aa） Chain Cv 1–560（560 aa） Chain Cw 1–560（560 aa） Chain Cx 1–560（560 aa） Chain Cy 1–560（560 aa） Chain Cz 1–560（560 aa） Chain Da 1–560（560 aa） Chain Db 1–560（560 aa） Chain Dc 1–560（560 aa） Chain Dd 1–560（560 aa） Chain De 1–560（560 aa） Chain Df 1–560（560 aa） Chain Dg 1–560（560 aa） Chain Dh 1–560（560 aa） Chain Di 1–560（560 aa） Chain Dj 1–560（560 aa） Chain Dk 1–560（560 aa） Chain Dl 1–560（560 aa） Chain Dm 1–560（560 aa） Chain Dn 1–560（560 aa） Chain Do 1–560（560 aa） Chain Dp 1–560（560 aa） Chain Dq 1–560（560 aa） Chain Dr 1–560（560 aa） Chain Ds 1–560（560 aa） Chain Dt 1–560（560 aa） Chain Du 1–560（560 aa） Chain Dv 1–560（560 aa） Chain Dw 1–560（560 aa） Chain Ea 1–560（560 aa） Chain Eb 1–560（560 aa） Chain Ec 1–560（560 aa） Chain Ed 1–560（560 aa） Chain Ee 1–560（560 aa） Chain Ef 1–560（560 aa） Chain Eg 1–560（560 aa） Chain Eh 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.90 Å
7D84 34-fold symmetry Salmonella S ring formed by full-length FliF Deposited 2020-10-07	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 34 PDB declaration: 34-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.70 Å
7E80 Cryo-EM structure of the flagellar rod with hook and export apparatus from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 77 PDB declaration: 77-meric	Chain 5 311–331（21 aa） Chain 6 311–331（21 aa） Chain 7 311–331（21 aa） Chain 8 311–331（21 aa） Chain 9 311–331（21 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.67 Å
7E81 Cryo-EM structure of the flagellar MS ring with FlgB-Dc loop and FliE-helix 1 from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 68 PDB declaration: 68-meric	Chain Ca 1–560（560 aa） Chain Cb 1–560（560 aa） Chain Cc 1–560（560 aa） Chain Cd 1–560（560 aa） Chain Ce 1–560（560 aa） Chain Cf 1–560（560 aa） Chain Ch 1–560（560 aa） Chain Ci 1–560（560 aa） Chain Cj 1–560（560 aa） Chain Ck 1–560（560 aa） Chain Cl 1–560（560 aa） Chain Cm 1–560（560 aa） Chain Cn 1–560（560 aa） Chain Co 1–560（560 aa） Chain Cp 1–560（560 aa） Chain Cq 1–560（560 aa） Chain Cr 1–560（560 aa） Chain Cs 1–560（560 aa） Chain Ct 1–560（560 aa） Chain Cu 1–560（560 aa） Chain Cv 1–560（560 aa） Chain Cw 1–560（560 aa） Chain Cx 1–560（560 aa） Chain Cy 1–560（560 aa） Chain Cz 1–560（560 aa） Chain Da 1–560（560 aa） Chain Db 1–560（560 aa） Chain Dc 1–560（560 aa） Chain Dd 1–560（560 aa） Chain De 1–560（560 aa） Chain Df 1–560（560 aa） Chain Dg 1–560（560 aa） Chain Dh 1–560（560 aa） Chain Di 1–560（560 aa） Chain Dj 1–560（560 aa） Chain Dk 1–560（560 aa） Chain Dl 1–560（560 aa） Chain Dm 1–560（560 aa） Chain Dn 1–560（560 aa） Chain Do 1–560（560 aa） Chain Dp 1–560（560 aa） Chain Dq 1–560（560 aa） Chain Dr 1–560（560 aa） Chain Ds 1–560（560 aa） Chain Dt 1–560（560 aa） Chain Du 1–560（560 aa） Chain Dv 1–560（560 aa） Chain Dw 1–560（560 aa） Chain Ea 1–560（560 aa） Chain Eb 1–560（560 aa） Chain Ec 1–560（560 aa） Chain Ed 1–560（560 aa） Chain Ee 1–560（560 aa） Chain Ef 1–560（560 aa） Chain Eg 1–560（560 aa） Chain Fh 1–560（560 aa） Chain cg 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 4.50 Å
7E82 Cryo-EM structure of the flagellar rod with partial hook from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 67 PDB declaration: 67-meric	Chain 5 311–331（21 aa） Chain 6 311–331（21 aa） Chain 7 311–331（21 aa） Chain 8 311–331（21 aa） Chain 9 311–331（21 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.30 Å
7NVG Salmonella flagellar basal body refined in C1 map Deposited 2021-03-15	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 147 PDB declaration: 147-meric	Chain A1 1–560（560 aa） Chain B1 1–560（560 aa） Chain C1 1–560（560 aa） Chain D1 1–560（560 aa） Chain E1 1–560（560 aa） Chain F1 1–560（560 aa） Chain G1 1–560（560 aa） Chain H1 1–560（560 aa） Chain I1 1–560（560 aa） Chain J1 1–560（560 aa） Chain K1 1–560（560 aa） Chain L1 1–560（560 aa） Chain M1 1–560（560 aa） Chain N1 1–560（560 aa） Chain O1 1–560（560 aa） Chain P1 1–560（560 aa） Chain Q1 1–560（560 aa） Chain R1 1–560（560 aa） Chain S1 1–560（560 aa） Chain T1 1–560（560 aa） Chain U1 1–560（560 aa） Chain V1 1–560（560 aa） Chain W1 1–560（560 aa） Chain X1 1–560（560 aa） Chain Y1 1–560（560 aa） Chain Z1 1–560（560 aa） Chain a1 1–560（560 aa） Chain b1 1–560（560 aa） Chain c1 1–560（560 aa） Chain d1 1–560（560 aa） Chain e1 1–560（560 aa） Chain f1 1–560（560 aa） Chain g1 1–560（560 aa） Chain h1 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.70 Å
8FTE CryoEM strucutre of 22-mer RBM2 of the Salmonella MS-ring Deposited 2023-01-12	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 22 PDB declaration: 22-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5；50 mM Tris-HCl pH 7.5, 100 mM NaCl, 0.1 % Ana-grade LDAO cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Purified MS-rings were added to each grid at 277.15K at 100% humidity. After 30 sec of incubation, blotting was performed for 12 sec. The grid was then plunged into liquid ethane using a Vitrobot Mark IV system (Thermo Fisher)	Resolution 3.80 Å
8FTF CryoEM strucutre of 33-mer RBM3 of the Salmonella MS-ring Deposited 2023-01-12	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 33 PDB declaration: 33-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain AA 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain BA 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain CA 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain DA 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain EA 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain FA 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain GA 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain HA 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5；50 mM Tris-HCl pH 7.5, 100 mM NaCl, 0.1 % Ana-grade LDAO cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Purified MS-rings were added to each grid at 277.15K at 100% humidity. After 30 sec of incubation, blotting was performed for 12 sec. The grid was then plunged into liquid ethane using a Vitrobot Mark IV system (Thermo Fisher)	Resolution 2.90 Å
8T8P 33-mer FliF MS-ring from Salmonella Deposited 2023-06-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 33 PDB declaration: 33-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain AA 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain BA 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain CA 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain DA 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain EA 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain FA 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain GA 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain HA 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.40 Å
8UMD Cryo-EM structure of a single subunit of a Counterclockwise-locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring. Deposited 2023-10-17	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain A 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.60 Å
8UMX Cryo-EM structure of a single subunit of a Clockwise-locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring. Deposited 2023-10-18	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain A 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.00 Å
8UOX Cryo-EM structure of a Counterclockwise locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring, with C34 symmetry applied Deposited 2023-10-20	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain A1 1–560（560 aa） Chain A2 1–560（560 aa） Chain A3 1–560（560 aa） Chain A4 1–560（560 aa） Chain A5 1–560（560 aa） Chain A6 1–560（560 aa） Chain A7 1–560（560 aa） Chain A8 1–560（560 aa） Chain A9 1–560（560 aa） Chain AA 1–560（560 aa） Chain AB 1–560（560 aa） Chain AC 1–560（560 aa） Chain AD 1–560（560 aa） Chain AE 1–560（560 aa） Chain AF 1–560（560 aa） Chain AG 1–560（560 aa） Chain AH 1–560（560 aa） Chain AI 1–560（560 aa） Chain AJ 1–560（560 aa） Chain AK 1–560（560 aa） Chain AL 1–560（560 aa） Chain AM 1–560（560 aa） Chain AN 1–560（560 aa） Chain AO 1–560（560 aa） Chain AP 1–560（560 aa） Chain AQ 1–560（560 aa） Chain AR 1–560（560 aa） Chain AS 1–560（560 aa） Chain AT 1–560（560 aa） Chain AU 1–560（560 aa） Chain AV 1–560（560 aa） Chain AW 1–560（560 aa） Chain AX 1–560（560 aa） Chain AY 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.60 Å
8UPL Cryo-EM structure of a Clockwise locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring, with C34 symmetry applied Deposited 2023-10-22	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain A1 1–560（560 aa） Chain A2 1–560（560 aa） Chain A3 1–560（560 aa） Chain A4 1–560（560 aa） Chain A5 1–560（560 aa） Chain A6 1–560（560 aa） Chain A7 1–560（560 aa） Chain A8 1–560（560 aa） Chain A9 1–560（560 aa） Chain AA 1–560（560 aa） Chain AB 1–560（560 aa） Chain AC 1–560（560 aa） Chain AD 1–560（560 aa） Chain AE 1–560（560 aa） Chain AF 1–560（560 aa） Chain AG 1–560（560 aa） Chain AH 1–560（560 aa） Chain AI 1–560（560 aa） Chain AJ 1–560（560 aa） Chain AK 1–560（560 aa） Chain AL 1–560（560 aa） Chain AM 1–560（560 aa） Chain AN 1–560（560 aa） Chain AO 1–560（560 aa） Chain AP 1–560（560 aa） Chain AQ 1–560（560 aa） Chain AR 1–560（560 aa） Chain AS 1–560（560 aa） Chain AT 1–560（560 aa） Chain AU 1–560（560 aa） Chain AV 1–560（560 aa） Chain AW 1–560（560 aa） Chain AX 1–560（560 aa） Chain AY 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 5.40 Å
8VIB CW Flagellar Switch Complex - FliF, FliG, FliM, and FliN forming single subunit of the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain F 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.60 Å
8VID CW Flagellar Switch Complex with extra density - FliF, FliG, FliM, and FliN forming single subunit of the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain F 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 5.90 Å
8VKQ CW Flagellar Switch Complex - FliF, FliG, FliM, and FliN forming the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-09	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain BC 1–560（560 aa） Chain BF 1–560（560 aa） Chain DB 1–560（560 aa） Chain DE 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain FA 1–560（560 aa） Chain FD 1–560（560 aa） Chain FG 1–560（560 aa） Chain HC 1–560（560 aa） Chain HF 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain JB 1–560（560 aa） Chain JE 1–560（560 aa） Chain LA 1–560（560 aa） Chain LD 1–560（560 aa） Chain LG 1–560（560 aa） Chain NC 1–560（560 aa） Chain NF 1–560（560 aa） Chain PB 1–560（560 aa） Chain PE 1–560（560 aa） Chain RA 1–560（560 aa） Chain RD 1–560（560 aa） Chain RG 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain TC 1–560（560 aa） Chain TF 1–560（560 aa） Chain VB 1–560（560 aa） Chain VE 1–560（560 aa） Chain XA 1–560（560 aa） Chain XD 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain ZC 1–560（560 aa） Chain ZF 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.60 Å
8VKR CW Flagellar Switch Complex with extra density - FliF, FliG, FliM, and FliN forming the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-09	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain BC 1–560（560 aa） Chain BF 1–560（560 aa） Chain DB 1–560（560 aa） Chain DE 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain FA 1–560（560 aa） Chain FD 1–560（560 aa） Chain FG 1–560（560 aa） Chain HC 1–560（560 aa） Chain HF 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain JB 1–560（560 aa） Chain JE 1–560（560 aa） Chain LA 1–560（560 aa） Chain LD 1–560（560 aa） Chain LG 1–560（560 aa） Chain NC 1–560（560 aa） Chain NF 1–560（560 aa） Chain PB 1–560（560 aa） Chain PE 1–560（560 aa） Chain RA 1–560（560 aa） Chain RD 1–560（560 aa） Chain RG 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain TC 1–560（560 aa） Chain TF 1–560（560 aa） Chain VB 1–560（560 aa） Chain VE 1–560（560 aa） Chain XA 1–560（560 aa） Chain XD 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain ZC 1–560（560 aa） Chain ZF 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 5.90 Å
8WIW Cryo-EM structure of the flagellar C ring in the CW state Deposited 2023-09-25	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 238 PDB declaration: 238-meric	Chain A2 1–560（560 aa） Chain A9 1–560（560 aa） Chain B0 1–560（560 aa） Chain B3 1–560（560 aa） Chain BF 1–560（560 aa） Chain BM 1–560（560 aa） Chain BT 1–560（560 aa） Chain Ba 1–560（560 aa） Chain Bh 1–560（560 aa） Chain Bo 1–560（560 aa） Chain Bv 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain CG 1–560（560 aa） Chain CN 1–560（560 aa） Chain CU 1–560（560 aa） Chain Cb 1–560（560 aa） Chain Ci 1–560（560 aa） Chain Cp 1–560（560 aa） Chain Cw 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 5.60 Å
8WJR Cryo-EM structure of the MS ring (C34) within the flagellar motor-hook complex in the CW state Deposited 2023-09-26	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 34 PDB declaration: 34-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 2.90 Å
8WK3 Cryo-EM structure of the proximal rod-export apparatus and FlgF within the motor-hook complex in the CW state Deposited 2023-09-26	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 43 PDB declaration: 43-meric	Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa） Chain i 1–560（560 aa） Chain j 1–560（560 aa） Chain k 1–560（560 aa） Chain l 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WK4 Cryo-EM structure of the MS ring with FlgB and FliE within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-27	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 45 PDB declaration: 45-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.70 Å
8WKK Cryo-EM structure of the whole rod with export apparatus and hook within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-28	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa） Chain i 1–560（560 aa） Chain j 1–560（560 aa） Chain k 1–560（560 aa） Chain l 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WKQ Cryo-EM structure of the MS ring (C1) with export apparatus and proximal rod within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-28	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 103 PDB declaration: 103-meric	Chain 0 1–560（560 aa） Chain 1 1–560（560 aa） Chain 2 1–560（560 aa） Chain 3 1–560（560 aa） Chain 4 1–560（560 aa） Chain 5 1–560（560 aa） Chain 6 1–560（560 aa） Chain 7 1–560（560 aa） Chain 8 1–560（560 aa） Chain 9 1–560（560 aa） Chain AA 1–560（560 aa） Chain AB 1–560（560 aa） Chain AC 1–560（560 aa） Chain AD 1–560（560 aa） Chain AE 1–560（560 aa） Chain AF 1–560（560 aa） Chain AG 1–560（560 aa） Chain AH 1–560（560 aa） Chain AI 1–560（560 aa） Chain AJ 1–560（560 aa） Chain AK 1–560（560 aa） Chain AL 1–560（560 aa） Chain AM 1–560（560 aa） Chain AN 1–560（560 aa） Chain AO 1–560（560 aa） Chain AP 1–560（560 aa） Chain AQ 1–560（560 aa） Chain UI 1–560（560 aa） Chain UJ 1–560（560 aa） Chain UK 1–560（560 aa） Chain UL 1–560（560 aa） Chain UM 1–560（560 aa） Chain UN 1–560（560 aa） Chain UO 1–560（560 aa） Chain UP 1–560（560 aa） Chain WA 1–560（560 aa） Chain WB 1–560（560 aa） Chain WC 1–560（560 aa） Chain WD 1–560（560 aa） Chain WE 1–560（560 aa） Chain WF 1–560（560 aa） Chain WG 1–560（560 aa） Chain WH 1–560（560 aa） Chain WI 1–560（560 aa） Chain WJ 1–560（560 aa） Chain WK 1–560（560 aa） Chain WL 1–560（560 aa） Chain WM 1–560（560 aa） Chain WN 1–560（560 aa） Chain WO 1–560（560 aa） Chain WP 1–560（560 aa） Chain WQ 1–560（560 aa） Chain WR 1–560（560 aa） Chain WS 1–560（560 aa） Chain WT 1–560（560 aa） Chain WU 1–560（560 aa） Chain WV 1–560（560 aa） Chain WW 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa） Chain i 1–560（560 aa） Chain j 1–560（560 aa） Chain k 1–560（560 aa） Chain l 1–560（560 aa） Chain t 1–560（560 aa） Chain u 1–560（560 aa） Chain v 1–560（560 aa） Chain w 1–560（560 aa） Chain x 1–560（560 aa） Chain y 1–560（560 aa） Chain z 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.80 Å
8WL2 Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-29	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain AO 1–560（560 aa） Chain AP 1–560（560 aa） Chain AQ 1–560（560 aa） Chain AR 1–560（560 aa） Chain AS 1–560（560 aa） Chain AT 1–560（560 aa） Chain AU 1–560（560 aa） Chain AV 1–560（560 aa） Chain AW 1–560（560 aa） Chain AX 1–560（560 aa） Chain AY 1–560（560 aa） Chain AZ 1–560（560 aa） Chain Aa 1–560（560 aa） Chain Ac 1–560（560 aa） Chain Ad 1–560（560 aa） Chain Ae 1–560（560 aa） Chain Af 1–560（560 aa） Chain Ag 1–560（560 aa） Chain Ah 1–560（560 aa） Chain Ai 1–560（560 aa） Chain Aj 1–560（560 aa） Chain Ak 1–560（560 aa） Chain Al 1–560（560 aa） Chain Am 1–560（560 aa） Chain An 1–560（560 aa） Chain Ao 1–560（560 aa） Chain Ap 1–560（560 aa） Chain BG 1–560（560 aa） Chain BH 1–560（560 aa） Chain BI 1–560（560 aa） Chain BJ 1–560（560 aa） Chain BK 1–560（560 aa） Chain BL 1–560（560 aa） Chain BM 1–560（560 aa） Chain BN 1–560（560 aa） Chain BO 1–560（560 aa） Chain BP 1–560（560 aa） Chain BQ 1–560（560 aa） Chain BR 1–560（560 aa） Chain BS 1–560（560 aa） Chain BT 1–560（560 aa） Chain BU 1–560（560 aa） Chain BV 1–560（560 aa） Chain BW 1–560（560 aa） Chain BX 1–560（560 aa） Chain UI 1–560（560 aa） Chain UJ 1–560（560 aa） Chain UK 1–560（560 aa） Chain UL 1–560（560 aa） Chain UM 1–560（560 aa） Chain UN 1–560（560 aa） Chain UO 1–560（560 aa） Chain UP 1–560（560 aa） Chain WA 1–560（560 aa） Chain WB 1–560（560 aa） Chain WC 1–560（560 aa） Chain WD 1–560（560 aa） Chain WE 1–560（560 aa） Chain WF 1–560（560 aa） Chain WG 1–560（560 aa） Chain WH 1–560（560 aa） Chain WI 1–560（560 aa） Chain WJ 1–560（560 aa） Chain WK 1–560（560 aa） Chain WL 1–560（560 aa） Chain WM 1–560（560 aa） Chain WN 1–560（560 aa） Chain WO 1–560（560 aa） Chain WP 1–560（560 aa） Chain WQ 1–560（560 aa） Chain WR 1–560（560 aa） Chain WS 1–560（560 aa） Chain WT 1–560（560 aa） Chain WU 1–560（560 aa） Chain WV 1–560（560 aa） Chain WW 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.40 Å
8WLH Cryo-EM structure of the proximal rod-export apparatus and FlgF within the motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-09-29	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 43 PDB declaration: 43-meric	Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa） Chain i 1–560（560 aa） Chain j 1–560（560 aa） Chain k 1–560（560 aa） Chain l 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.70 Å
8WLI Cryo-EM structure of the MS ring (C34) within the flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-09-30	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 34 PDB declaration: 34-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.20 Å
8WLN Cryo-EM structure of the MS ring with export apparatus and proximal rod within the motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-09-30	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 103 PDB declaration: 103-meric	Chain 0 1–560（560 aa） Chain 1 1–560（560 aa） Chain 2 1–560（560 aa） Chain 3 1–560（560 aa） Chain 4 1–560（560 aa） Chain 5 1–560（560 aa） Chain 6 1–560（560 aa） Chain 7 1–560（560 aa） Chain 8 1–560（560 aa） Chain 9 1–560（560 aa） Chain AA 1–560（560 aa） Chain AB 1–560（560 aa） Chain AC 1–560（560 aa） Chain AD 1–560（560 aa） Chain AE 1–560（560 aa） Chain AF 1–560（560 aa） Chain AG 1–560（560 aa） Chain AH 1–560（560 aa） Chain AI 1–560（560 aa） Chain AJ 1–560（560 aa） Chain AK 1–560（560 aa） Chain AL 1–560（560 aa） Chain AM 1–560（560 aa） Chain AN 1–560（560 aa） Chain AO 1–560（560 aa） Chain AP 1–560（560 aa） Chain AQ 1–560（560 aa） Chain UI 1–560（560 aa） Chain UJ 1–560（560 aa） Chain UK 1–560（560 aa） Chain UL 1–560（560 aa） Chain UM 1–560（560 aa） Chain UN 1–560（560 aa） Chain UO 1–560（560 aa） Chain UP 1–560（560 aa） Chain WA 1–560（560 aa） Chain WB 1–560（560 aa） Chain WC 1–560（560 aa） Chain WD 1–560（560 aa） Chain WE 1–560（560 aa） Chain WF 1–560（560 aa） Chain WG 1–560（560 aa） Chain WH 1–560（560 aa） Chain WI 1–560（560 aa） Chain WJ 1–560（560 aa） Chain WK 1–560（560 aa） Chain WL 1–560（560 aa） Chain WM 1–560（560 aa） Chain WN 1–560（560 aa） Chain WO 1–560（560 aa） Chain WP 1–560（560 aa） Chain WQ 1–560（560 aa） Chain WR 1–560（560 aa） Chain WS 1–560（560 aa） Chain WT 1–560（560 aa） Chain WU 1–560（560 aa） Chain WV 1–560（560 aa） Chain WW 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa） Chain i 1–560（560 aa） Chain j 1–560（560 aa） Chain k 1–560（560 aa） Chain l 1–560（560 aa） Chain t 1–560（560 aa） Chain u 1–560（560 aa） Chain v 1–560（560 aa） Chain w 1–560（560 aa） Chain x 1–560（560 aa） Chain y 1–560（560 aa） Chain z 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.30 Å
8WLQ Cryo-EM structure of the whole rod-export apparatus with hook within the flagellar motor-hook complex in the CCW state. Deposited 2023-09-30	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa） Chain i 1–560（560 aa） Chain j 1–560（560 aa） Chain k 1–560（560 aa） Chain l 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.80 Å
8WLT Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-01	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain AO 1–560（560 aa） Chain AP 1–560（560 aa） Chain AQ 1–560（560 aa） Chain AR 1–560（560 aa） Chain AS 1–560（560 aa） Chain AT 1–560（560 aa） Chain AU 1–560（560 aa） Chain AV 1–560（560 aa） Chain AW 1–560（560 aa） Chain AX 1–560（560 aa） Chain AY 1–560（560 aa） Chain AZ 1–560（560 aa） Chain Aa 1–560（560 aa） Chain Ac 1–560（560 aa） Chain Ad 1–560（560 aa） Chain Ae 1–560（560 aa） Chain Af 1–560（560 aa） Chain Ag 1–560（560 aa） Chain Ah 1–560（560 aa） Chain Ai 1–560（560 aa） Chain Aj 1–560（560 aa） Chain Ak 1–560（560 aa） Chain Al 1–560（560 aa） Chain Am 1–560（560 aa） Chain An 1–560（560 aa） Chain Ao 1–560（560 aa） Chain Ap 1–560（560 aa） Chain BG 1–560（560 aa） Chain BH 1–560（560 aa） Chain BI 1–560（560 aa） Chain BJ 1–560（560 aa） Chain BK 1–560（560 aa） Chain BL 1–560（560 aa） Chain BM 1–560（560 aa） Chain BN 1–560（560 aa） Chain BO 1–560（560 aa） Chain BP 1–560（560 aa） Chain BQ 1–560（560 aa） Chain BR 1–560（560 aa） Chain BS 1–560（560 aa） Chain BT 1–560（560 aa） Chain BU 1–560（560 aa） Chain BV 1–560（560 aa） Chain BW 1–560（560 aa） Chain BX 1–560（560 aa） Chain UI 1–560（560 aa） Chain UJ 1–560（560 aa） Chain UK 1–560（560 aa） Chain UL 1–560（560 aa） Chain UM 1–560（560 aa） Chain UN 1–560（560 aa） Chain UO 1–560（560 aa） Chain UP 1–560（560 aa） Chain WA 1–560（560 aa） Chain WB 1–560（560 aa） Chain WC 1–560（560 aa） Chain WD 1–560（560 aa） Chain WE 1–560（560 aa） Chain WF 1–560（560 aa） Chain WG 1–560（560 aa） Chain WH 1–560（560 aa） Chain WI 1–560（560 aa） Chain WJ 1–560（560 aa） Chain WK 1–560（560 aa） Chain WL 1–560（560 aa） Chain WM 1–560（560 aa） Chain WN 1–560（560 aa） Chain WO 1–560（560 aa） Chain WP 1–560（560 aa） Chain WQ 1–560（560 aa） Chain WR 1–560（560 aa） Chain WS 1–560（560 aa） Chain WT 1–560（560 aa） Chain WU 1–560（560 aa） Chain WV 1–560（560 aa） Chain WW 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.10 Å
8WO5 Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-06	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 417 PDB declaration: 417-meric	Chain AO 1–560（560 aa） Chain AP 1–560（560 aa） Chain AQ 1–560（560 aa） Chain AR 1–560（560 aa） Chain AS 1–560（560 aa） Chain AT 1–560（560 aa） Chain AU 1–560（560 aa） Chain AV 1–560（560 aa） Chain AW 1–560（560 aa） Chain AX 1–560（560 aa） Chain AY 1–560（560 aa） Chain AZ 1–560（560 aa） Chain Aa 1–560（560 aa） Chain Ac 1–560（560 aa） Chain Ad 1–560（560 aa） Chain Ae 1–560（560 aa） Chain Af 1–560（560 aa） Chain Ag 1–560（560 aa） Chain Ah 1–560（560 aa） Chain Ai 1–560（560 aa） Chain Aj 1–560（560 aa） Chain Ak 1–560（560 aa） Chain Al 1–560（560 aa） Chain Am 1–560（560 aa） Chain An 1–560（560 aa） Chain Ao 1–560（560 aa） Chain Ap 1–560（560 aa） Chain B6 1–560（560 aa） Chain BG 1–560（560 aa） Chain BH 1–560（560 aa） Chain BI 1–560（560 aa） Chain BJ 1–560（560 aa） Chain BK 1–560（560 aa） Chain BL 1–560（560 aa） Chain BM 1–560（560 aa） Chain BN 1–560（560 aa） Chain BO 1–560（560 aa） Chain BP 1–560（560 aa） Chain BQ 1–560（560 aa） Chain BR 1–560（560 aa） Chain BS 1–560（560 aa） Chain BT 1–560（560 aa） Chain BU 1–560（560 aa） Chain BV 1–560（560 aa） Chain BW 1–560（560 aa） Chain BX 1–560（560 aa） Chain Bb 1–560（560 aa） Chain Bh 1–560（560 aa） Chain Bn 1–560（560 aa） Chain Bt 1–560（560 aa） Chain Bz 1–560（560 aa） Chain C3 1–560（560 aa） Chain C7 1–560（560 aa） Chain CB 1–560（560 aa） Chain CH 1–560（560 aa） Chain CN 1–560（560 aa） Chain CT 1–560（560 aa） Chain CZ 1–560（560 aa） Chain Cf 1–560（560 aa） Chain Cl 1–560（560 aa） Chain Cr 1–560（560 aa） Chain Cx 1–560（560 aa） Chain D2 1–560（560 aa） Chain D8 1–560（560 aa） Chain DE 1–560（560 aa） Chain DK 1–560（560 aa） Chain DR 1–560（560 aa） Chain DX 1–560（560 aa） Chain Dd 1–560（560 aa） Chain Dj 1–560（560 aa） Chain Dp 1–560（560 aa） Chain Dv 1–560（560 aa） Chain EF 1–560（560 aa） Chain EL 1–560（560 aa） Chain ER 1–560（560 aa） Chain EX 1–560（560 aa） Chain Eb 1–560（560 aa） Chain Eh 1–560（560 aa） Chain En 1–560（560 aa） Chain UI 1–560（560 aa） Chain UJ 1–560（560 aa） Chain UK 1–560（560 aa） Chain UL 1–560（560 aa） Chain UM 1–560（560 aa） Chain UN 1–560（560 aa） Chain UO 1–560（560 aa） Chain UP 1–560（560 aa） Chain WA 1–560（560 aa） Chain WB 1–560（560 aa） Chain WC 1–560（560 aa） Chain WD 1–560（560 aa） Chain WE 1–560（560 aa） Chain WF 1–560（560 aa） Chain WG 1–560（560 aa） Chain WH 1–560（560 aa） Chain WI 1–560（560 aa） Chain WJ 1–560（560 aa） Chain WK 1–560（560 aa） Chain WL 1–560（560 aa） Chain WM 1–560（560 aa） Chain WN 1–560（560 aa） Chain WO 1–560（560 aa） Chain WP 1–560（560 aa） Chain WQ 1–560（560 aa） Chain WR 1–560（560 aa） Chain WS 1–560（560 aa） Chain WT 1–560（560 aa） Chain WU 1–560（560 aa） Chain WV 1–560（560 aa） Chain WW 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 7.40 Å
8XP0 Cryo-EM structure of the protomers of the C ring in the CCW state Deposited 2024-01-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 18 PDB declaration: octadecameric	Chain N 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.00 Å
8XP1 Cryo-EM structure of the protomers of the C ring in the CW state Deposited 2024-01-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 21 PDB declaration: 21-meric	Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.40 Å
8YJT Cryo-EM structure of the flagellar C ring in the CCW state Deposited 2024-03-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain 0 1–560（560 aa） Chain 4 1–560（560 aa） Chain A2 1–560（560 aa） Chain A8 1–560（560 aa） Chain AF 1–560（560 aa） Chain AL 1–560（560 aa） Chain AR 1–560（560 aa） Chain AX 1–560（560 aa） Chain Ad 1–560（560 aa） Chain Aj 1–560（560 aa） Chain Ap 1–560（560 aa） Chain Av 1–560（560 aa） Chain B6 1–560（560 aa） Chain BD 1–560（560 aa） Chain BJ 1–560（560 aa） Chain BP 1–560（560 aa） Chain BV 1–560（560 aa） Chain Bb 1–560（560 aa） Chain Bh 1–560（560 aa） Chain Bn 1–560（560 aa） Chain Bt 1–560（560 aa） Chain Bz 1–560（560 aa） Chain CB 1–560（560 aa） Chain CH 1–560（560 aa） Chain CN 1–560（560 aa） Chain CT 1–560（560 aa） Chain CZ 1–560（560 aa） Chain Cf 1–560（560 aa） Chain Cl 1–560（560 aa） Chain Cr 1–560（560 aa） Chain Cx 1–560（560 aa） Chain l 1–560（560 aa） Chain r 1–560（560 aa） Chain x 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 5.90 Å
8ZDS Structure of the Salmonella flagellar MS-ring with C11 symmetry applied Deposited 2024-05-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 33 PDB declaration: 33-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.10 Å
8ZDT Structure of the RBM3 ring of Salmonella flagellar MS-ring protein FliF with C33 symmetry applied Deposited 2024-05-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 33 PDB declaration: 33-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.40 Å
8ZDU Structure of the RBM3 ring of Salmonella flagellar MS-ring protein FliF with C34 symmetry applied Deposited 2024-05-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 34 PDB declaration: 34-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.50 Å
9N49 C-ring - single subunit of the 34-mer CCW flagellar switch complex - FliF, FliG, FliM, and FliN from Salmonella Deposited 2025-02-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain F 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.00 Å
9N4Z CCW Flagellar Switch Complex - FliF, FliG, FliM, and FliN forming 34-mer C-ring from Salmonella Deposited 2025-02-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain BC 1–560（560 aa） Chain BF 1–560（560 aa） Chain DB 1–560（560 aa） Chain DE 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain FA 1–560（560 aa） Chain FD 1–560（560 aa） Chain FG 1–560（560 aa） Chain HC 1–560（560 aa） Chain HF 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain JB 1–560（560 aa） Chain JE 1–560（560 aa） Chain LA 1–560（560 aa） Chain LD 1–560（560 aa） Chain LG 1–560（560 aa） Chain NC 1–560（560 aa） Chain NF 1–560（560 aa） Chain PB 1–560（560 aa） Chain PE 1–560（560 aa） Chain RA 1–560（560 aa） Chain RD 1–560（560 aa） Chain RG 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain TC 1–560（560 aa） Chain TF 1–560（560 aa） Chain VB 1–560（560 aa） Chain VE 1–560（560 aa） Chain XA 1–560（560 aa） Chain XD 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain ZC 1–560（560 aa） Chain ZF 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.00 Å

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View Construct and Data Evidence

UniProt name	FLIF_SALTY
Isoform	—
PDB entities	6
Chains and sequence ranges	Author chain AO； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain AP； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain AQ； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain AR； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain AS； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain AT； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain AU； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain AV； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain AW； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain AX； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain AY； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain AZ； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Aa； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Ac； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Ad； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Ae； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Af； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Ag； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Ah； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Ai； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Aj； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Ak； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Al； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Am； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain An； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Ao； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Ap； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain B0； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain B3； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain BG； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain BH； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain BI； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain BJ； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain BK； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain BL； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain BM； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain BN； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain BO； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain BP； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain BQ； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain BR； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain BS； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain BT； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain BU； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain BV； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain BW； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain BX； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Ba； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Bh； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Bo； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Bv； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain CG； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain CN； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain CU； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Cb； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Ci； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Cp； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Cw； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain DE； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain DL； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain EH； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain EO； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain EV； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Ea； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Eb； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Ec； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Ed； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Ee； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Ef； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Eg； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Eh； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Ei； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Ej； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Ek； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain El； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Em； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain En； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Eo； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Ep； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain UI； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain UJ； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain UK； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain UL； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain UM； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain UN； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain UO； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain UP； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WA； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WB； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WC； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WD； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WE； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WF； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WG； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WH； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WI； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WJ； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WK； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WL； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WM； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WN； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WO； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WP； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WQ； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WR； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WS； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WT； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WU； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WV； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain WW； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560

Flagellar biosynthetic protein FliQ

OrganismNot specified

UniProt P0A1L5

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 451 PDB declaration: 451-meric（451） Consistent with protein copy count	Chain Ab； UniProt 1–89 Chain Aq； UniProt 1–89 Chain Ar； UniProt 1–89 Chain As； UniProt 1–89	Not recorded	Flagellar basal-body rod protein FlgG × 24 （P0A1J3） Flagellar L-ring protein × 26 （P0A1N8） Flagellar basal body rod protein FlgB × 5 （P16437） Flagellar hook-basal body complex protein FliE × 6 （P26462） Flagellar basal-body rod protein FlgF × 5 （P16323） Flagellar M-ring protein × 110 （P15928） Flagellar biosynthetic protein FliR × 1 （P54702） Flagellar biosynthetic protein FliP × 5 （P54700） Flagellar basal-body rod protein FlgC × 6 （P0A1I7） Flagellar hook protein FlgE × 29 （P0A1J1） Flagellar P-ring protein × 26 （P15930） Flagellar motor switch protein FliN × 102 （P26419） Flagellar motor switch protein FliG × 34 （P0A1J9） Chemotaxis protein CheY × 34 （P0A2D5） Flagellar motor switch protein FliM × 34 （P26418）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 8 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.30 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 8WOE	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
7CGO Cryo-EM structure of the flagellar motor-hook complex from Salmonella Deposited 2020-07-01	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 219 PDB declaration: 219-meric	Chain CA 1–89（89 aa） Chain CB 1–89（89 aa） Chain CC 1–89（89 aa） Chain CD 1–89（89 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.90 Å
7E80 Cryo-EM structure of the flagellar rod with hook and export apparatus from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 77 PDB declaration: 77-meric	Chain CA 1–89（89 aa） Chain CB 1–89（89 aa） Chain CC 1–89（89 aa） Chain CD 1–89（89 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.67 Å
8WK3 Cryo-EM structure of the proximal rod-export apparatus and FlgF within the motor-hook complex in the CW state Deposited 2023-09-26	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 43 PDB declaration: 43-meric	Chain A 1–89（89 aa） Chain B 1–89（89 aa） Chain C 1–89（89 aa） Chain D 1–89（89 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WKK Cryo-EM structure of the whole rod with export apparatus and hook within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain A 1–89（89 aa） Chain B 1–89（89 aa） Chain C 1–89（89 aa） Chain D 1–89（89 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WKQ Cryo-EM structure of the MS ring (C1) with export apparatus and proximal rod within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-28	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 103 PDB declaration: 103-meric	Chain A 1–89（89 aa） Chain B 1–89（89 aa） Chain C 1–89（89 aa） Chain D 1–89（89 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.80 Å
8WL2 Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-29	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain Ab 1–89（89 aa） Chain Aq 1–89（89 aa） Chain Ar 1–89（89 aa） Chain As 1–89（89 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.40 Å
8WLH Cryo-EM structure of the proximal rod-export apparatus and FlgF within the motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-09-29	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 43 PDB declaration: 43-meric	Chain A 1–89（89 aa） Chain B 1–89（89 aa） Chain C 1–89（89 aa） Chain D 1–89（89 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.70 Å
8WLN Cryo-EM structure of the MS ring with export apparatus and proximal rod within the motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-09-30	Different oligomeric state Different experimental conditions	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 103 PDB declaration: 103-meric	Chain A 1–89（89 aa） Chain B 1–89（89 aa） Chain C 1–89（89 aa） Chain D 1–89（89 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.30 Å
8WLQ Cryo-EM structure of the whole rod-export apparatus with hook within the flagellar motor-hook complex in the CCW state. Deposited 2023-09-30	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain A 1–89（89 aa） Chain B 1–89（89 aa） Chain C 1–89（89 aa） Chain D 1–89（89 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.80 Å
8WLT Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-01	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain Ab 1–89（89 aa） Chain Aq 1–89（89 aa） Chain Ar 1–89（89 aa） Chain As 1–89（89 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.10 Å
8WO5 Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-06	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 417 PDB declaration: 417-meric	Chain Ab 1–89（89 aa） Chain Aq 1–89（89 aa） Chain Ar 1–89（89 aa） Chain As 1–89（89 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 7.40 Å
9K29 Structure of the Salmonella flagellar FliPQR complex reconstituted in the peptidisc Deposited 2024-10-17	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 10 PDB declaration: decameric	Chain G 1–89（89 aa） Chain H 1–89（89 aa） Chain I 1–89（89 aa） Chain J 1–89（89 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.00 Å

12 other PDB entries and 12 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	FLIQ_SALTY
Isoform	—
PDB entities	7
Chains and sequence ranges	Author chain Ab； PDBConstruct 1–89； UniProt 1–89 Author chain Aq； PDBConstruct 1–89； UniProt 1–89 Author chain Ar； PDBConstruct 1–89； UniProt 1–89 Author chain As； PDBConstruct 1–89； UniProt 1–89

Flagellar biosynthetic protein FliR

OrganismNot specified

UniProt P54702

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 451 PDB declaration: 451-meric（451） Consistent with protein copy count	Chain At； UniProt 1–264	Not recorded	Flagellar basal-body rod protein FlgG × 24 （P0A1J3） Flagellar L-ring protein × 26 （P0A1N8） Flagellar basal body rod protein FlgB × 5 （P16437） Flagellar hook-basal body complex protein FliE × 6 （P26462） Flagellar basal-body rod protein FlgF × 5 （P16323） Flagellar M-ring protein × 110 （P15928） Flagellar biosynthetic protein FliQ × 4 （P0A1L5） Flagellar biosynthetic protein FliP × 5 （P54700） Flagellar basal-body rod protein FlgC × 6 （P0A1I7） Flagellar hook protein FlgE × 29 （P0A1J1） Flagellar P-ring protein × 26 （P15930） Flagellar motor switch protein FliN × 102 （P26419） Flagellar motor switch protein FliG × 34 （P0A1J9） Chemotaxis protein CheY × 34 （P0A2D5） Flagellar motor switch protein FliM × 34 （P26418）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 8 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.30 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 8WOE	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
6F2D A FliPQR complex forms the core of the Salmonella type III secretion system export apparatus. Deposited 2017-11-24	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 10 PDB declaration: decameric	Chain F 1–264（264 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.20 Å
6R69 Improved map of the FliPQR complex that forms the core of the Salmonella type III secretion system export apparatus. Deposited 2019-03-26	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 10 PDB declaration: decameric	Chain F 1–264（264 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.65 Å
7CGO Cryo-EM structure of the flagellar motor-hook complex from Salmonella Deposited 2020-07-01	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 219 PDB declaration: 219-meric	Chain CE 1–264（264 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.90 Å
7E80 Cryo-EM structure of the flagellar rod with hook and export apparatus from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 77 PDB declaration: 77-meric	Chain CE 1–264（264 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.67 Å
8WK3 Cryo-EM structure of the proximal rod-export apparatus and FlgF within the motor-hook complex in the CW state Deposited 2023-09-26	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 43 PDB declaration: 43-meric	Chain E 1–264（264 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WKK Cryo-EM structure of the whole rod with export apparatus and hook within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain E 1–264（264 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WKQ Cryo-EM structure of the MS ring (C1) with export apparatus and proximal rod within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-28	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 103 PDB declaration: 103-meric	Chain E 1–264（264 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.80 Å
8WL2 Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-29	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain At 1–264（264 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.40 Å
8WLH Cryo-EM structure of the proximal rod-export apparatus and FlgF within the motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-09-29	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 43 PDB declaration: 43-meric	Chain E 1–264（264 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.70 Å
8WLN Cryo-EM structure of the MS ring with export apparatus and proximal rod within the motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-09-30	Different oligomeric state Different experimental conditions	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 103 PDB declaration: 103-meric	Chain E 1–264（264 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.30 Å
8WLQ Cryo-EM structure of the whole rod-export apparatus with hook within the flagellar motor-hook complex in the CCW state. Deposited 2023-09-30	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain E 1–264（264 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.80 Å
8WLT Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-01	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain At 1–264（264 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.10 Å
8WO5 Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-06	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 417 PDB declaration: 417-meric	Chain At 1–264（264 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 7.40 Å
9K29 Structure of the Salmonella flagellar FliPQR complex reconstituted in the peptidisc Deposited 2024-10-17	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 10 PDB declaration: decameric	Chain F 1–264（264 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.00 Å

14 other PDB entries and 14 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	FLIR_SALTY
Isoform	—
PDB entities	8
Chains and sequence ranges	Author chain At； PDBConstruct 1–264； UniProt 1–264

Flagellar biosynthetic protein FliP

OrganismNot specified

UniProt P54700

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 451 PDB declaration: 451-meric（451） Consistent with protein copy count	Chain Au； UniProt 1–245 Chain Av； UniProt 1–245 Chain Aw； UniProt 1–245 Chain Ax； UniProt 1–245 Chain Ay； UniProt 1–245	Not recorded	Flagellar basal-body rod protein FlgG × 24 （P0A1J3） Flagellar L-ring protein × 26 （P0A1N8） Flagellar basal body rod protein FlgB × 5 （P16437） Flagellar hook-basal body complex protein FliE × 6 （P26462） Flagellar basal-body rod protein FlgF × 5 （P16323） Flagellar M-ring protein × 110 （P15928） Flagellar biosynthetic protein FliQ × 4 （P0A1L5） Flagellar biosynthetic protein FliR × 1 （P54702） Flagellar basal-body rod protein FlgC × 6 （P0A1I7） Flagellar hook protein FlgE × 29 （P0A1J1） Flagellar P-ring protein × 26 （P15930） Flagellar motor switch protein FliN × 102 （P26419） Flagellar motor switch protein FliG × 34 （P0A1J9） Chemotaxis protein CheY × 34 （P0A2D5） Flagellar motor switch protein FliM × 34 （P26418）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 8 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.30 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 8WOE	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
7CG4 Cryo-EM structure of the flagellar export apparatus with FliE from Salmonella Deposited 2020-06-30	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric	Chain r 1–245（245 aa） Chain s 1–245（245 aa） Chain t 1–245（245 aa） Chain u 1–245（245 aa） Chain v 1–245（245 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.60 Å
7CGO Cryo-EM structure of the flagellar motor-hook complex from Salmonella Deposited 2020-07-01	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 219 PDB declaration: 219-meric	Chain CF 1–245（245 aa） Chain w 1–245（245 aa） Chain x 1–245（245 aa） Chain y 1–245（245 aa） Chain z 1–245（245 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.90 Å
7E80 Cryo-EM structure of the flagellar rod with hook and export apparatus from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 77 PDB declaration: 77-meric	Chain CF 1–245（245 aa） Chain w 1–245（245 aa） Chain x 1–245（245 aa） Chain y 1–245（245 aa） Chain z 1–245（245 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.67 Å
8WK3 Cryo-EM structure of the proximal rod-export apparatus and FlgF within the motor-hook complex in the CW state Deposited 2023-09-26	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 43 PDB declaration: 43-meric	Chain F 1–245（245 aa） Chain G 1–245（245 aa） Chain H 1–245（245 aa） Chain I 1–245（245 aa） Chain J 1–245（245 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WKK Cryo-EM structure of the whole rod with export apparatus and hook within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain F 1–245（245 aa） Chain G 1–245（245 aa） Chain H 1–245（245 aa） Chain I 1–245（245 aa） Chain J 1–245（245 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WKQ Cryo-EM structure of the MS ring (C1) with export apparatus and proximal rod within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-28	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 103 PDB declaration: 103-meric	Chain F 1–245（245 aa） Chain G 1–245（245 aa） Chain H 1–245（245 aa） Chain I 1–245（245 aa） Chain J 1–245（245 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.80 Å
8WL2 Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-29	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain Au 1–245（245 aa） Chain Av 1–245（245 aa） Chain Aw 1–245（245 aa） Chain Ax 1–245（245 aa） Chain Ay 1–245（245 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.40 Å
8WLH Cryo-EM structure of the proximal rod-export apparatus and FlgF within the motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-09-29	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 43 PDB declaration: 43-meric	Chain F 1–245（245 aa） Chain G 1–245（245 aa） Chain H 1–245（245 aa） Chain I 1–245（245 aa） Chain J 1–245（245 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.70 Å
8WLN Cryo-EM structure of the MS ring with export apparatus and proximal rod within the motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-09-30	Different oligomeric state Different experimental conditions	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 103 PDB declaration: 103-meric	Chain F 1–245（245 aa） Chain G 1–245（245 aa） Chain H 1–245（245 aa） Chain I 1–245（245 aa） Chain J 1–245（245 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.30 Å
8WLQ Cryo-EM structure of the whole rod-export apparatus with hook within the flagellar motor-hook complex in the CCW state. Deposited 2023-09-30	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain F 1–245（245 aa） Chain G 1–245（245 aa） Chain H 1–245（245 aa） Chain I 1–245（245 aa） Chain J 1–245（245 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.80 Å
8WLT Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-01	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain Au 1–245（245 aa） Chain Av 1–245（245 aa） Chain Aw 1–245（245 aa） Chain Ax 1–245（245 aa） Chain Ay 1–245（245 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.10 Å
8WO5 Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-06	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 417 PDB declaration: 417-meric	Chain Au 1–245（245 aa） Chain Av 1–245（245 aa） Chain Aw 1–245（245 aa） Chain Ax 1–245（245 aa） Chain Ay 1–245（245 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 7.40 Å
9K29 Structure of the Salmonella flagellar FliPQR complex reconstituted in the peptidisc Deposited 2024-10-17	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 10 PDB declaration: decameric	Chain A 1–245（245 aa） Chain B 1–245（245 aa） Chain C 1–245（245 aa） Chain D 1–245（245 aa） Chain E 1–245（245 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.00 Å

13 other PDB entries and 13 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	FLIP_SALTY
Isoform	—
PDB entities	9
Chains and sequence ranges	Author chain Au； PDBConstruct 1–245； UniProt 1–245 Author chain Av； PDBConstruct 1–245； UniProt 1–245 Author chain Aw； PDBConstruct 1–245； UniProt 1–245 Author chain Ax； PDBConstruct 1–245； UniProt 1–245 Author chain Ay； PDBConstruct 1–245； UniProt 1–245

Flagellar basal-body rod protein FlgC

OrganismNot specified

UniProt P0A1I7

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 451 PDB declaration: 451-meric（451） Consistent with protein copy count	Chain BA； UniProt 1–134 Chain BB； UniProt 1–134 Chain BC； UniProt 1–134 Chain BD； UniProt 1–134 Chain BE； UniProt 1–134 Chain BF； UniProt 1–134	Not recorded	Flagellar basal-body rod protein FlgG × 24 （P0A1J3） Flagellar L-ring protein × 26 （P0A1N8） Flagellar basal body rod protein FlgB × 5 （P16437） Flagellar hook-basal body complex protein FliE × 6 （P26462） Flagellar basal-body rod protein FlgF × 5 （P16323） Flagellar M-ring protein × 110 （P15928） Flagellar biosynthetic protein FliQ × 4 （P0A1L5） Flagellar biosynthetic protein FliR × 1 （P54702） Flagellar biosynthetic protein FliP × 5 （P54700） Flagellar hook protein FlgE × 29 （P0A1J1） Flagellar P-ring protein × 26 （P15930） Flagellar motor switch protein FliN × 102 （P26419） Flagellar motor switch protein FliG × 34 （P0A1J9） Chemotaxis protein CheY × 34 （P0A2D5） Flagellar motor switch protein FliM × 34 （P26418）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 8 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.30 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 8WOE	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
7BIN Salmonella export gate and rod refined in focussed C1 map Deposited 2021-01-12	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 56 PDB declaration: 56-meric	Chain V 1–134（134 aa） Chain W 1–134（134 aa） Chain X 1–134（134 aa） Chain Y 1–134（134 aa） Chain Z 1–134（134 aa） Chain a 1–134（134 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.20 Å
7CG0 Cryo-EM structure of the flagellar proximal rod with FliF peptides from Salmonella Deposited 2020-06-30	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 21 PDB declaration: 21-meric	Chain f 1–134（134 aa） Chain g 1–134（134 aa） Chain h 1–134（134 aa） Chain i 1–134（134 aa） Chain j 1–134（134 aa） Chain p 1–134（134 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.20 Å
7CGO Cryo-EM structure of the flagellar motor-hook complex from Salmonella Deposited 2020-07-01	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 219 PDB declaration: 219-meric	Chain f 1–134（134 aa） Chain g 1–134（134 aa） Chain h 1–134（134 aa） Chain i 1–134（134 aa） Chain j 1–134（134 aa） Chain p 1–134（134 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.90 Å
7E80 Cryo-EM structure of the flagellar rod with hook and export apparatus from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 77 PDB declaration: 77-meric	Chain f 1–134（134 aa） Chain g 1–134（134 aa） Chain h 1–134（134 aa） Chain i 1–134（134 aa） Chain j 1–134（134 aa） Chain p 1–134（134 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.67 Å
7E82 Cryo-EM structure of the flagellar rod with partial hook from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 67 PDB declaration: 67-meric	Chain f 1–134（134 aa） Chain g 1–134（134 aa） Chain h 1–134（134 aa） Chain i 1–134（134 aa） Chain j 1–134（134 aa） Chain p 1–134（134 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.30 Å
8WK3 Cryo-EM structure of the proximal rod-export apparatus and FlgF within the motor-hook complex in the CW state Deposited 2023-09-26	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 43 PDB declaration: 43-meric	Chain V 1–134（134 aa） Chain W 1–134（134 aa） Chain X 1–134（134 aa） Chain Y 1–134（134 aa） Chain Z 1–134（134 aa） Chain a 1–134（134 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WKK Cryo-EM structure of the whole rod with export apparatus and hook within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain V 1–134（134 aa） Chain W 1–134（134 aa） Chain X 1–134（134 aa） Chain Y 1–134（134 aa） Chain Z 1–134（134 aa） Chain a 1–134（134 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WKQ Cryo-EM structure of the MS ring (C1) with export apparatus and proximal rod within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-28	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 103 PDB declaration: 103-meric	Chain V 1–134（134 aa） Chain W 1–134（134 aa） Chain X 1–134（134 aa） Chain Y 1–134（134 aa） Chain Z 1–134（134 aa） Chain a 1–134（134 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.80 Å
8WL2 Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-29	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain BA 1–134（134 aa） Chain BB 1–134（134 aa） Chain BC 1–134（134 aa） Chain BD 1–134（134 aa） Chain BE 1–134（134 aa） Chain BF 1–134（134 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.40 Å
8WLH Cryo-EM structure of the proximal rod-export apparatus and FlgF within the motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-09-29	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 43 PDB declaration: 43-meric	Chain V 1–134（134 aa） Chain W 1–134（134 aa） Chain X 1–134（134 aa） Chain Y 1–134（134 aa） Chain Z 1–134（134 aa） Chain a 1–134（134 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.70 Å
8WLN Cryo-EM structure of the MS ring with export apparatus and proximal rod within the motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-09-30	Different oligomeric state Different experimental conditions	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 103 PDB declaration: 103-meric	Chain V 1–134（134 aa） Chain W 1–134（134 aa） Chain X 1–134（134 aa） Chain Y 1–134（134 aa） Chain Z 1–134（134 aa） Chain a 1–134（134 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.30 Å
8WLQ Cryo-EM structure of the whole rod-export apparatus with hook within the flagellar motor-hook complex in the CCW state. Deposited 2023-09-30	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain V 1–134（134 aa） Chain W 1–134（134 aa） Chain X 1–134（134 aa） Chain Y 1–134（134 aa） Chain Z 1–134（134 aa） Chain a 1–134（134 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.80 Å
8WLT Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-01	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain BA 1–134（134 aa） Chain BB 1–134（134 aa） Chain BC 1–134（134 aa） Chain BD 1–134（134 aa） Chain BE 1–134（134 aa） Chain BF 1–134（134 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.10 Å
8WO5 Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-06	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 417 PDB declaration: 417-meric	Chain BA 1–134（134 aa） Chain BB 1–134（134 aa） Chain BC 1–134（134 aa） Chain BD 1–134（134 aa） Chain BE 1–134（134 aa） Chain BF 1–134（134 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 7.40 Å

14 other PDB entries and 14 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	FLGC_SALTY
Isoform	—
PDB entities	10
Chains and sequence ranges	Author chain BA； PDBConstruct 1–134； UniProt 1–134 Author chain BB； PDBConstruct 1–134； UniProt 1–134 Author chain BC； PDBConstruct 1–134； UniProt 1–134 Author chain BD； PDBConstruct 1–134； UniProt 1–134 Author chain BE； PDBConstruct 1–134； UniProt 1–134 Author chain BF； PDBConstruct 1–134； UniProt 1–134

Flagellar hook protein FlgE

OrganismNot specified

UniProt P0A1J1

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 451 PDB declaration: 451-meric（451） Consistent with protein copy count	Chain ZF； UniProt 1–403 Chain ZG； UniProt 1–403 Chain ZH； UniProt 1–403 Chain ZI； UniProt 1–403 Chain ZJ； UniProt 1–403 Chain ZK； UniProt 1–403 Chain ZL； UniProt 1–403 Chain ZM； UniProt 1–403 Chain ZN； UniProt 1–403 Chain ZO； UniProt 1–403 Chain ZP； UniProt 1–403 Chain ZQ； UniProt 1–403 Chain ZR； UniProt 1–403 Chain ZS； UniProt 1–403 Chain ZT； UniProt 1–403 Chain ZU； UniProt 1–403 Chain ZV； UniProt 1–403 Chain ZW； UniProt 1–403 Chain ZX； UniProt 1–403 Chain ZY； UniProt 1–403 Chain ZZ； UniProt 1–403 Chain Za； UniProt 1–403 Chain Zb； UniProt 1–403 Chain Zc； UniProt 1–403 Chain Zd； UniProt 1–403 Chain Ze； UniProt 1–403 Chain Zf； UniProt 1–403 Chain Zg； UniProt 1–403 Chain Zh； UniProt 1–403	Not recorded	Flagellar basal-body rod protein FlgG × 24 （P0A1J3） Flagellar L-ring protein × 26 （P0A1N8） Flagellar basal body rod protein FlgB × 5 （P16437） Flagellar hook-basal body complex protein FliE × 6 （P26462） Flagellar basal-body rod protein FlgF × 5 （P16323） Flagellar M-ring protein × 110 （P15928） Flagellar biosynthetic protein FliQ × 4 （P0A1L5） Flagellar biosynthetic protein FliR × 1 （P54702） Flagellar biosynthetic protein FliP × 5 （P54700） Flagellar basal-body rod protein FlgC × 6 （P0A1I7） Flagellar P-ring protein × 26 （P15930） Flagellar motor switch protein FliN × 102 （P26419） Flagellar motor switch protein FliG × 34 （P0A1J9） Chemotaxis protein CheY × 34 （P0A2D5） Flagellar motor switch protein FliM × 34 （P26418）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 8 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.30 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 8WOE	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1WLG Crystal structure of FlgE31, a major fragment of the hook protein Deposited 2004-06-25	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric	Chain A 71–369（299 aa） Fragment：FlgE31 Chain B 71–369（299 aa） Fragment：FlgE31	Not recorded	No recorded non-water small molecule	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4.5；289 K；PEG 2000, copper acetate, cacodylate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K	Resolution 1.80 Å R-free 0.242
3A69 Atomic model of the bacterial flagellar hook based on docking an X-ray derived structure and terminal two alpha-helices into an 7.1 angstrom resolution cryoEM map Deposited 2009-08-26	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: helical	Chain A 2–403（402 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer 20mM Tris-HCl, 100mM NaCl；pH 7；20mM Tris-HCl, 100mM NaCl cryo-EM vitrification conditions Cryogen HELIUM	Resolution 7.10 Å
3A69 Atomic model of the bacterial flagellar hook based on docking an X-ray derived structure and terminal two alpha-helices into an 7.1 angstrom resolution cryoEM map Deposited 2009-08-26	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric	Chain A 2–403（402 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer 20mM Tris-HCl, 100mM NaCl；pH 7；20mM Tris-HCl, 100mM NaCl cryo-EM vitrification conditions Cryogen HELIUM	Resolution 7.10 Å
3A69 Atomic model of the bacterial flagellar hook based on docking an X-ray derived structure and terminal two alpha-helices into an 7.1 angstrom resolution cryoEM map Deposited 2009-08-26	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 3 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric	Chain A 2–403（402 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer 20mM Tris-HCl, 100mM NaCl；pH 7；20mM Tris-HCl, 100mM NaCl cryo-EM vitrification conditions Cryogen HELIUM	Resolution 7.10 Å
6K3I Salmonella hook in curved state - 66 subunit models Deposited 2019-05-19	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 66 PDB declaration: 66-meric	Chain AA 2–403（402 aa） Chain AB 2–403（402 aa） Chain AC 2–403（402 aa） Chain AD 2–403（402 aa） Chain AE 2–403（402 aa） Chain AF 2–403（402 aa） Chain AG 2–403（402 aa） Chain AH 2–403（402 aa） Chain AI 2–403（402 aa） Chain AJ 2–403（402 aa） Chain AK 2–403（402 aa） Chain BA 2–403（402 aa） Chain BB 2–403（402 aa） Chain BC 2–403（402 aa） Chain BD 2–403（402 aa） Chain BE 2–403（402 aa） Chain BF 2–403（402 aa） Chain BG 2–403（402 aa） Chain BH 2–403（402 aa） Chain BI 2–403（402 aa） Chain BJ 2–403（402 aa） Chain BK 2–403（402 aa） Chain CA 2–403（402 aa） Chain CB 2–403（402 aa） Chain CC 2–403（402 aa） Chain CD 2–403（402 aa） Chain CE 2–403（402 aa） Chain CF 2–403（402 aa） Chain CG 2–403（402 aa） Chain CH 2–403（402 aa） Chain CI 2–403（402 aa） Chain CJ 2–403（402 aa） Chain CK 2–403（402 aa） Chain DA 2–403（402 aa） Chain DB 2–403（402 aa） Chain DC 2–403（402 aa） Chain DD 2–403（402 aa） Chain DE 2–403（402 aa） Chain DF 2–403（402 aa） Chain DG 2–403（402 aa） Chain DH 2–403（402 aa） Chain DI 2–403（402 aa） Chain DJ 2–403（402 aa） Chain DK 2–403（402 aa） Chain EA 2–403（402 aa） Chain EB 2–403（402 aa） Chain EC 2–403（402 aa） Chain ED 2–403（402 aa） Chain EE 2–403（402 aa） Chain EF 2–403（402 aa） Chain EG 2–403（402 aa） Chain EH 2–403（402 aa） Chain EI 2–403（402 aa） Chain EJ 2–403（402 aa） Chain EK 2–403（402 aa） Chain FA 2–403（402 aa） Chain FB 2–403（402 aa） Chain FC 2–403（402 aa） Chain FD 2–403（402 aa） Chain FE 2–403（402 aa） Chain FF 2–403（402 aa） Chain FG 2–403（402 aa） Chain FH 2–403（402 aa） Chain FI 2–403（402 aa） Chain FJ 2–403（402 aa） Chain FK 2–403（402 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 3.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；3 second blot, 4.0uL	Resolution 2.86 Å
7CBM Cryo-EM structure of the flagellar distal rod with partial hook from Salmonella Deposited 2020-06-12	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 40 PDB declaration: 40-meric	Chain DA 1–403（403 aa） Chain DB 1–403（403 aa） Chain DC 1–403（403 aa） Chain DD 1–403（403 aa） Chain DE 1–403（403 aa） Chain DF 1–403（403 aa） Chain DG 1–403（403 aa） Chain DH 1–403（403 aa） Chain DI 1–403（403 aa） Chain DJ 1–403（403 aa） Chain DK 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.20 Å
7CGB Cryo-EM structure of the flagellar hook from Salmonella Deposited 2020-07-01	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 22 PDB declaration: 22-meric	Chain DL 1–403（403 aa） Chain DM 1–403（403 aa） Chain DN 1–403（403 aa） Chain DO 1–403（403 aa） Chain DP 1–403（403 aa） Chain DQ 1–403（403 aa） Chain DR 1–403（403 aa） Chain DS 1–403（403 aa） Chain DT 1–403（403 aa） Chain DU 1–403（403 aa） Chain DV 1–403（403 aa） Chain DW 1–403（403 aa） Chain DX 1–403（403 aa） Chain DY 1–403（403 aa） Chain DZ 1–403（403 aa） Chain EA 1–403（403 aa） Chain EB 1–403（403 aa） Chain EC 1–403（403 aa） Chain ED 1–403（403 aa） Chain EE 1–403（403 aa） Chain EF 1–403（403 aa） Chain EG 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.40 Å
7CGO Cryo-EM structure of the flagellar motor-hook complex from Salmonella Deposited 2020-07-01	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 219 PDB declaration: 219-meric	Chain DA 1–403（403 aa） Chain DB 1–403（403 aa） Chain DC 1–403（403 aa） Chain DD 1–403（403 aa） Chain DE 1–403（403 aa） Chain DF 1–403（403 aa） Chain DG 1–403（403 aa） Chain DH 1–403（403 aa） Chain DI 1–403（403 aa） Chain DJ 1–403（403 aa） Chain DK 1–403（403 aa） Chain DL 1–403（403 aa） Chain DM 1–403（403 aa） Chain DN 1–403（403 aa） Chain DO 1–403（403 aa） Chain DP 1–403（403 aa） Chain DQ 1–403（403 aa） Chain DR 1–403（403 aa） Chain DS 1–403（403 aa） Chain DT 1–403（403 aa） Chain DU 1–403（403 aa） Chain DV 1–403（403 aa） Chain DW 1–403（403 aa） Chain DX 1–403（403 aa） Chain DY 1–403（403 aa） Chain DZ 1–403（403 aa） Chain EA 1–403（403 aa） Chain EB 1–403（403 aa） Chain EC 1–403（403 aa） Chain ED 1–403（403 aa） Chain EE 1–403（403 aa） Chain EF 1–403（403 aa） Chain EG 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.90 Å
7E80 Cryo-EM structure of the flagellar rod with hook and export apparatus from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 77 PDB declaration: 77-meric	Chain DA 1–403（403 aa） Chain DB 1–403（403 aa） Chain DC 1–403（403 aa） Chain DD 1–403（403 aa） Chain DE 1–403（403 aa） Chain DF 1–403（403 aa） Chain DG 1–403（403 aa） Chain DH 1–403（403 aa） Chain DI 1–403（403 aa） Chain DJ 1–403（403 aa） Chain DK 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.67 Å
7E82 Cryo-EM structure of the flagellar rod with partial hook from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 67 PDB declaration: 67-meric	Chain DA 1–403（403 aa） Chain DB 1–403（403 aa） Chain DC 1–403（403 aa） Chain DD 1–403（403 aa） Chain DE 1–403（403 aa） Chain DF 1–403（403 aa） Chain DG 1–403（403 aa） Chain DH 1–403（403 aa） Chain DI 1–403（403 aa） Chain DJ 1–403（403 aa） Chain DK 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.30 Å
8WKI Cryo-EM structure of the distal rod-hook within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-27	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 53 PDB declaration: 53-meric	Chain ZF 1–403（403 aa） Chain ZG 1–403（403 aa） Chain ZH 1–403（403 aa） Chain ZI 1–403（403 aa） Chain ZJ 1–403（403 aa） Chain ZK 1–403（403 aa） Chain ZL 1–403（403 aa） Chain ZM 1–403（403 aa） Chain ZN 1–403（403 aa） Chain ZO 1–403（403 aa） Chain ZP 1–403（403 aa） Chain ZQ 1–403（403 aa） Chain ZR 1–403（403 aa） Chain ZS 1–403（403 aa） Chain ZT 1–403（403 aa） Chain ZU 1–403（403 aa） Chain ZV 1–403（403 aa） Chain ZW 1–403（403 aa） Chain ZX 1–403（403 aa） Chain ZY 1–403（403 aa） Chain ZZ 1–403（403 aa） Chain Za 1–403（403 aa） Chain Zb 1–403（403 aa） Chain Zc 1–403（403 aa） Chain Zd 1–403（403 aa） Chain Ze 1–403（403 aa） Chain Zf 1–403（403 aa） Chain Zg 1–403（403 aa） Chain Zh 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WKK Cryo-EM structure of the whole rod with export apparatus and hook within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-28	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain ZF 1–403（403 aa） Chain ZG 1–403（403 aa） Chain ZH 1–403（403 aa） Chain ZI 1–403（403 aa） Chain ZJ 1–403（403 aa） Chain ZK 1–403（403 aa） Chain ZL 1–403（403 aa） Chain ZM 1–403（403 aa） Chain ZN 1–403（403 aa） Chain ZO 1–403（403 aa） Chain ZP 1–403（403 aa） Chain ZQ 1–403（403 aa） Chain ZR 1–403（403 aa） Chain ZS 1–403（403 aa） Chain ZT 1–403（403 aa） Chain ZU 1–403（403 aa） Chain ZV 1–403（403 aa） Chain ZW 1–403（403 aa） Chain ZX 1–403（403 aa） Chain ZY 1–403（403 aa） Chain ZZ 1–403（403 aa） Chain Za 1–403（403 aa） Chain Zb 1–403（403 aa） Chain Zc 1–403（403 aa） Chain Zd 1–403（403 aa） Chain Ze 1–403（403 aa） Chain Zf 1–403（403 aa） Chain Zg 1–403（403 aa） Chain Zh 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WL2 Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-29	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain ZF 1–403（403 aa） Chain ZG 1–403（403 aa） Chain ZH 1–403（403 aa） Chain ZI 1–403（403 aa） Chain ZJ 1–403（403 aa） Chain ZK 1–403（403 aa） Chain ZL 1–403（403 aa） Chain ZM 1–403（403 aa） Chain ZN 1–403（403 aa） Chain ZO 1–403（403 aa） Chain ZP 1–403（403 aa） Chain ZQ 1–403（403 aa） Chain ZR 1–403（403 aa） Chain ZS 1–403（403 aa） Chain ZT 1–403（403 aa） Chain ZU 1–403（403 aa） Chain ZV 1–403（403 aa） Chain ZW 1–403（403 aa） Chain ZX 1–403（403 aa） Chain ZY 1–403（403 aa） Chain ZZ 1–403（403 aa） Chain Za 1–403（403 aa） Chain Zb 1–403（403 aa） Chain Zc 1–403（403 aa） Chain Zd 1–403（403 aa） Chain Ze 1–403（403 aa） Chain Zf 1–403（403 aa） Chain Zg 1–403（403 aa） Chain Zh 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.40 Å
8WLP Cryo-EM structure of the distal rod-hook within the flagellar motor-hook complex in the CCW state. Deposited 2023-09-30	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 53 PDB declaration: 53-meric	Chain ZF 1–403（403 aa） Chain ZG 1–403（403 aa） Chain ZH 1–403（403 aa） Chain ZI 1–403（403 aa） Chain ZJ 1–403（403 aa） Chain ZK 1–403（403 aa） Chain ZL 1–403（403 aa） Chain ZM 1–403（403 aa） Chain ZN 1–403（403 aa） Chain ZO 1–403（403 aa） Chain ZP 1–403（403 aa） Chain ZQ 1–403（403 aa） Chain ZR 1–403（403 aa） Chain ZS 1–403（403 aa） Chain ZT 1–403（403 aa） Chain ZU 1–403（403 aa） Chain ZV 1–403（403 aa） Chain ZW 1–403（403 aa） Chain ZX 1–403（403 aa） Chain ZY 1–403（403 aa） Chain ZZ 1–403（403 aa） Chain Za 1–403（403 aa） Chain Zb 1–403（403 aa） Chain Zc 1–403（403 aa） Chain Zd 1–403（403 aa） Chain Ze 1–403（403 aa） Chain Zf 1–403（403 aa） Chain Zg 1–403（403 aa） Chain Zh 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.80 Å
8WLQ Cryo-EM structure of the whole rod-export apparatus with hook within the flagellar motor-hook complex in the CCW state. Deposited 2023-09-30	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain ZF 1–403（403 aa） Chain ZG 1–403（403 aa） Chain ZH 1–403（403 aa） Chain ZI 1–403（403 aa） Chain ZJ 1–403（403 aa） Chain ZK 1–403（403 aa） Chain ZL 1–403（403 aa） Chain ZM 1–403（403 aa） Chain ZN 1–403（403 aa） Chain ZO 1–403（403 aa） Chain ZP 1–403（403 aa） Chain ZQ 1–403（403 aa） Chain ZR 1–403（403 aa） Chain ZS 1–403（403 aa） Chain ZT 1–403（403 aa） Chain ZU 1–403（403 aa） Chain ZV 1–403（403 aa） Chain ZW 1–403（403 aa） Chain ZX 1–403（403 aa） Chain ZY 1–403（403 aa） Chain ZZ 1–403（403 aa） Chain Za 1–403（403 aa） Chain Zb 1–403（403 aa） Chain Zc 1–403（403 aa） Chain Zd 1–403（403 aa） Chain Ze 1–403（403 aa） Chain Zf 1–403（403 aa） Chain Zg 1–403（403 aa） Chain Zh 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.80 Å
8WLT Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-01	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain ZF 1–403（403 aa） Chain ZG 1–403（403 aa） Chain ZH 1–403（403 aa） Chain ZI 1–403（403 aa） Chain ZJ 1–403（403 aa） Chain ZK 1–403（403 aa） Chain ZL 1–403（403 aa） Chain ZM 1–403（403 aa） Chain ZN 1–403（403 aa） Chain ZO 1–403（403 aa） Chain ZP 1–403（403 aa） Chain ZQ 1–403（403 aa） Chain ZR 1–403（403 aa） Chain ZS 1–403（403 aa） Chain ZT 1–403（403 aa） Chain ZU 1–403（403 aa） Chain ZV 1–403（403 aa） Chain ZW 1–403（403 aa） Chain ZX 1–403（403 aa） Chain ZY 1–403（403 aa） Chain ZZ 1–403（403 aa） Chain Za 1–403（403 aa） Chain Zb 1–403（403 aa） Chain Zc 1–403（403 aa） Chain Zd 1–403（403 aa） Chain Ze 1–403（403 aa） Chain Zf 1–403（403 aa） Chain Zg 1–403（403 aa） Chain Zh 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.10 Å
8WO5 Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-06	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 417 PDB declaration: 417-meric	Chain ZF 1–403（403 aa） Chain ZG 1–403（403 aa） Chain ZH 1–403（403 aa） Chain ZI 1–403（403 aa） Chain ZJ 1–403（403 aa） Chain ZK 1–403（403 aa） Chain ZL 1–403（403 aa） Chain ZM 1–403（403 aa） Chain ZN 1–403（403 aa） Chain ZO 1–403（403 aa） Chain ZP 1–403（403 aa） Chain ZQ 1–403（403 aa） Chain ZR 1–403（403 aa） Chain ZS 1–403（403 aa） Chain ZT 1–403（403 aa） Chain ZU 1–403（403 aa） Chain ZV 1–403（403 aa） Chain ZW 1–403（403 aa） Chain ZX 1–403（403 aa） Chain ZY 1–403（403 aa） Chain ZZ 1–403（403 aa） Chain Za 1–403（403 aa） Chain Zb 1–403（403 aa） Chain Zc 1–403（403 aa） Chain Zd 1–403（403 aa） Chain Ze 1–403（403 aa） Chain Zf 1–403（403 aa） Chain Zg 1–403（403 aa） Chain Zh 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 7.40 Å
9M7B Structure of flagellar hook at 3.14 angstroms resolution,conformation 2. Deposited 2025-03-10	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 66 PDB declaration: 66-meric	Chain DA 2–403（402 aa） Chain DB 2–403（402 aa） Chain DC 2–403（402 aa） Chain DD 2–403（402 aa） Chain DE 2–403（402 aa） Chain DF 2–403（402 aa） Chain DG 2–403（402 aa） Chain DH 2–403（402 aa） Chain DI 2–403（402 aa） Chain DJ 2–403（402 aa） Chain DK 2–403（402 aa） Chain EA 2–403（402 aa） Chain EB 2–403（402 aa） Chain EC 2–403（402 aa） Chain ED 2–403（402 aa） Chain EE 2–403（402 aa） Chain EF 2–403（402 aa） Chain EG 2–403（402 aa） Chain EH 2–403（402 aa） Chain EI 2–403（402 aa） Chain EJ 2–403（402 aa） Chain EK 2–403（402 aa） Chain FA 2–403（402 aa） Chain FB 2–403（402 aa） Chain FC 2–403（402 aa） Chain FD 2–403（402 aa） Chain FE 2–403（402 aa） Chain FF 2–403（402 aa） Chain FG 2–403（402 aa） Chain FH 2–403（402 aa） Chain FI 2–403（402 aa） Chain FJ 2–403（402 aa） Chain FK 2–403（402 aa） Chain GA 2–403（402 aa） Chain GB 2–403（402 aa） Chain GC 2–403（402 aa） Chain GD 2–403（402 aa） Chain GE 2–403（402 aa） Chain GF 2–403（402 aa） Chain GG 2–403（402 aa） Chain GH 2–403（402 aa） Chain GI 2–403（402 aa） Chain GJ 2–403（402 aa） Chain GK 2–403（402 aa） Chain HA 2–403（402 aa） Chain HB 2–403（402 aa） Chain HC 2–403（402 aa） Chain HD 2–403（402 aa） Chain HE 2–403（402 aa） Chain HF 2–403（402 aa） Chain HG 2–403（402 aa） Chain HH 2–403（402 aa） Chain HI 2–403（402 aa） Chain HJ 2–403（402 aa） Chain HK 2–403（402 aa） Chain IA 2–403（402 aa） Chain IB 2–403（402 aa） Chain IC 2–403（402 aa） Chain ID 2–403（402 aa） Chain IE 2–403（402 aa） Chain IF 2–403（402 aa） Chain IG 2–403（402 aa） Chain IH 2–403（402 aa） Chain II 2–403（402 aa） Chain IJ 2–403（402 aa） Chain IK 2–403（402 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.14 Å
9M7Q Structure of flagellar hook at 3.18 angstroms resolution,conformation 1. Deposited 2025-03-11	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 44 PDB declaration: 44-meric	Chain DA 2–403（402 aa） Chain DB 2–403（402 aa） Chain DC 2–403（402 aa） Chain DD 2–403（402 aa） Chain DE 2–403（402 aa） Chain DF 2–403（402 aa） Chain DG 2–403（402 aa） Chain DH 2–403（402 aa） Chain DI 2–403（402 aa） Chain DJ 2–403（402 aa） Chain DK 2–403（402 aa） Chain EA 2–403（402 aa） Chain EB 2–403（402 aa） Chain EC 2–403（402 aa） Chain ED 2–403（402 aa） Chain EE 2–403（402 aa） Chain EF 2–403（402 aa） Chain EG 2–403（402 aa） Chain EH 2–403（402 aa） Chain EI 2–403（402 aa） Chain EJ 2–403（402 aa） Chain EK 2–403（402 aa） Chain FA 2–403（402 aa） Chain FB 2–403（402 aa） Chain FC 2–403（402 aa） Chain FD 2–403（402 aa） Chain FE 2–403（402 aa） Chain FF 2–403（402 aa） Chain FG 2–403（402 aa） Chain FH 2–403（402 aa） Chain FI 2–403（402 aa） Chain FJ 2–403（402 aa） Chain FK 2–403（402 aa） Chain GA 2–403（402 aa） Chain GB 2–403（402 aa） Chain GC 2–403（402 aa） Chain GD 2–403（402 aa） Chain GE 2–403（402 aa） Chain GF 2–403（402 aa） Chain GG 2–403（402 aa） Chain GH 2–403（402 aa） Chain GI 2–403（402 aa） Chain GJ 2–403（402 aa） Chain GK 2–403（402 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.18 Å
9M9F Structure of flagellar hook at 3.50 angstroms resolution,conformation 3. Deposited 2025-03-13	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 44 PDB declaration: 44-meric	Chain DA 2–403（402 aa） Chain DB 2–403（402 aa） Chain DC 2–403（402 aa） Chain DD 2–403（402 aa） Chain DE 2–403（402 aa） Chain DF 2–403（402 aa） Chain DG 2–403（402 aa） Chain DH 2–403（402 aa） Chain DI 2–403（402 aa） Chain DJ 2–403（402 aa） Chain DK 2–403（402 aa） Chain EA 2–403（402 aa） Chain EB 2–403（402 aa） Chain EC 2–403（402 aa） Chain ED 2–403（402 aa） Chain EE 2–403（402 aa） Chain EF 2–403（402 aa） Chain EG 2–403（402 aa） Chain EH 2–403（402 aa） Chain EI 2–403（402 aa） Chain EJ 2–403（402 aa） Chain EK 2–403（402 aa） Chain FA 2–403（402 aa） Chain FB 2–403（402 aa） Chain FC 2–403（402 aa） Chain FD 2–403（402 aa） Chain FE 2–403（402 aa） Chain FF 2–403（402 aa） Chain FG 2–403（402 aa） Chain FH 2–403（402 aa） Chain FI 2–403（402 aa） Chain FJ 2–403（402 aa） Chain FK 2–403（402 aa） Chain GA 2–403（402 aa） Chain GB 2–403（402 aa） Chain GC 2–403（402 aa） Chain GD 2–403（402 aa） Chain GE 2–403（402 aa） Chain GF 2–403（402 aa） Chain GG 2–403（402 aa） Chain GH 2–403（402 aa） Chain GI 2–403（402 aa） Chain GJ 2–403（402 aa） Chain GK 2–403（402 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.50 Å
9U4R Structure of the intial complex in filament assembly at 3.23 angstroms resolution, conformation 2. Deposited 2025-03-20	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 73 PDB declaration: 73-meric	Chain DA 1–403（403 aa） Chain DB 1–403（403 aa） Chain DC 1–403（403 aa） Chain DD 1–403（403 aa） Chain DE 1–403（403 aa） Chain DF 1–403（403 aa） Chain DG 1–403（403 aa） Chain DH 1–403（403 aa） Chain DI 1–403（403 aa） Chain DJ 1–403（403 aa） Chain DK 1–403（403 aa） Chain EA 1–403（403 aa） Chain EB 1–403（403 aa） Chain EC 1–403（403 aa） Chain ED 1–403（403 aa） Chain EE 1–403（403 aa） Chain EF 1–403（403 aa） Chain EG 1–403（403 aa） Chain EH 1–403（403 aa） Chain EI 1–403（403 aa） Chain EJ 1–403（403 aa） Chain EK 1–403（403 aa） Chain FA 1–403（403 aa） Chain FB 1–403（403 aa） Chain FC 1–403（403 aa） Chain FD 1–403（403 aa） Chain FE 1–403（403 aa） Chain FF 1–403（403 aa） Chain FG 1–403（403 aa） Chain FH 1–403（403 aa） Chain FI 1–403（403 aa） Chain FJ 1–403（403 aa） Chain FK 1–403（403 aa） Chain GA 1–403（403 aa） Chain GB 1–403（403 aa） Chain GC 1–403（403 aa） Chain GD 1–403（403 aa） Chain GE 1–403（403 aa） Chain GF 1–403（403 aa） Chain GG 1–403（403 aa） Chain GH 1–403（403 aa） Chain GI 1–403（403 aa） Chain GJ 1–403（403 aa） Chain GK 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.23 Å
9U7Y Structure of the tip region of the intial complex in bacterial flagellar filament assembly at 3.68 angstroms resolution, conformation 3. Deposited 2025-03-25	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 60 PDB declaration: 60-meric	Chain DA 1–403（403 aa） Chain DB 1–403（403 aa） Chain DC 1–403（403 aa） Chain DD 1–403（403 aa） Chain DE 1–403（403 aa） Chain DF 1–403（403 aa） Chain DG 1–403（403 aa） Chain DH 1–403（403 aa） Chain DI 1–403（403 aa） Chain DJ 1–403（403 aa） Chain DK 1–403（403 aa） Chain EA 1–403（403 aa） Chain EB 1–403（403 aa） Chain EC 1–403（403 aa） Chain ED 1–403（403 aa） Chain EE 1–403（403 aa） Chain EF 1–403（403 aa） Chain EG 1–403（403 aa） Chain EH 1–403（403 aa） Chain EI 1–403（403 aa） Chain EJ 1–403（403 aa） Chain EK 1–403（403 aa） Chain FA 1–403（403 aa） Chain FB 1–403（403 aa） Chain FC 1–403（403 aa） Chain FD 1–403（403 aa） Chain FE 1–403（403 aa） Chain FF 1–403（403 aa） Chain FG 1–403（403 aa） Chain FH 1–403（403 aa） Chain FI 1–403（403 aa） Chain FJ 1–403（403 aa） Chain FK 1–403（403 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.68 Å

20 other PDB entries and 22 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	FLGE_SALTY
Isoform	—
PDB entities	11
Chains and sequence ranges	Author chain ZF； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain ZG； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain ZH； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain ZI； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain ZJ； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain ZK； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain ZL； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain ZM； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain ZN； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain ZO； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain ZP； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain ZQ； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain ZR； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain ZS； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain ZT； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain ZU； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain ZV； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain ZW； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain ZX； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain ZY； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain ZZ； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain Za； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain Zb； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain Zc； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain Zd； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain Ze； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain Zf； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain Zg； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403 Author chain Zh； PDBConstruct 1–403； UniProt 1–403

Flagellar P-ring protein

OrganismNot specified

UniProt P15930

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 451 PDB declaration: 451-meric（451） Consistent with protein copy count	Chain a； UniProt 1–365 Chain b； UniProt 1–365 Chain c； UniProt 1–365 Chain d； UniProt 1–365 Chain e； UniProt 1–365 Chain f； UniProt 1–365 Chain g； UniProt 1–365 Chain h； UniProt 1–365 Chain i； UniProt 1–365 Chain j； UniProt 1–365 Chain k； UniProt 1–365 Chain l； UniProt 1–365 Chain m； UniProt 1–365 Chain n； UniProt 1–365 Chain o； UniProt 1–365 Chain p； UniProt 1–365 Chain q； UniProt 1–365 Chain r； UniProt 1–365 Chain s； UniProt 1–365 Chain t； UniProt 1–365 Chain u； UniProt 1–365 Chain v； UniProt 1–365 Chain w； UniProt 1–365 Chain x； UniProt 1–365 Chain y； UniProt 1–365 Chain z； UniProt 1–365	Not recorded	Flagellar basal-body rod protein FlgG × 24 （P0A1J3） Flagellar L-ring protein × 26 （P0A1N8） Flagellar basal body rod protein FlgB × 5 （P16437） Flagellar hook-basal body complex protein FliE × 6 （P26462） Flagellar basal-body rod protein FlgF × 5 （P16323） Flagellar M-ring protein × 110 （P15928） Flagellar biosynthetic protein FliQ × 4 （P0A1L5） Flagellar biosynthetic protein FliR × 1 （P54702） Flagellar biosynthetic protein FliP × 5 （P54700） Flagellar basal-body rod protein FlgC × 6 （P0A1I7） Flagellar hook protein FlgE × 29 （P0A1J1） Flagellar motor switch protein FliN × 102 （P26419） Flagellar motor switch protein FliG × 34 （P0A1J9） Chemotaxis protein CheY × 34 （P0A2D5） Flagellar motor switch protein FliM × 34 （P26418）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 8 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.30 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 8WOE	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
7BGL Salmonella LP ring 26 mer refined in C26 map Deposited 2021-01-07	Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 78 PDB declaration: 78-meric	Chain a 1–365（365 aa） Chain b 1–365（365 aa） Chain c 1–365（365 aa） Chain d 1–365（365 aa） Chain e 1–365（365 aa） Chain f 1–365（365 aa） Chain g 1–365（365 aa） Chain h 1–365（365 aa） Chain i 1–365（365 aa） Chain j 1–365（365 aa） Chain k 1–365（365 aa） Chain l 1–365（365 aa） Chain m 1–365（365 aa） Chain n 1–365（365 aa） Chain o 1–365（365 aa） Chain p 1–365（365 aa） Chain q 1–365（365 aa） Chain r 1–365（365 aa） Chain s 1–365（365 aa） Chain t 1–365（365 aa） Chain u 1–365（365 aa） Chain v 1–365（365 aa） Chain w 1–365（365 aa） Chain x 1–365（365 aa） Chain y 1–365（365 aa） Chain z 1–365（365 aa）	Not recorded	TLW (2~{R},4~{R},5~{R},6~{R})-6-[(1~{R})-1,2-bis(oxidanyl)ethyl]-4,5-bis(oxidanyl)oxane-2-carboxylic acid × 26 TQN [(3~{R})-1-[[(2~{R},3~{R},4~{R},5~{S},6~{R})-6-[[(2~{R},3~{R},4~{R},5~{S},6~{R})-3-[[(3~{R})-3-dodecanoyloxytetradecanoyl]amino]-6-(hydroxymethyl)-5-phosphonooxy-4-[(3~{R})-3-tetradecanoyloxytetradecanoyl]oxy-oxan-2-yl]oxymethyl]-5-oxidanyl-4-[(3~{R})-3-oxidanyltetradecanoyl]oxy-2-phosphonooxy-oxan-3-yl]amino]-1-oxidanylidene-tetradecan-3-yl] hexadecanoate × 26	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.20 Å
7BJ2 Salmonella flagellar basal body assembly intermediate - P ring alone structure Deposited 2021-01-13	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 26 PDB declaration: 26-meric	Chain a 1–365（365 aa） Chain b 1–365（365 aa） Chain c 1–365（365 aa） Chain d 1–365（365 aa） Chain e 1–365（365 aa） Chain f 1–365（365 aa） Chain g 1–365（365 aa） Chain h 1–365（365 aa） Chain i 1–365（365 aa） Chain j 1–365（365 aa） Chain k 1–365（365 aa） Chain l 1–365（365 aa） Chain m 1–365（365 aa） Chain n 1–365（365 aa） Chain o 1–365（365 aa） Chain p 1–365（365 aa） Chain q 1–365（365 aa） Chain r 1–365（365 aa） Chain s 1–365（365 aa） Chain t 1–365（365 aa） Chain u 1–365（365 aa） Chain v 1–365（365 aa） Chain w 1–365（365 aa） Chain x 1–365（365 aa） Chain y 1–365（365 aa） Chain z 1–365（365 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.00 Å
7CBL Cryo-EM structure of the flagellar LP ring from Salmonella Deposited 2020-06-12	Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 52 PDB declaration: 52-meric	Chain a 1–365（365 aa） Chain b 1–365（365 aa） Chain c 1–365（365 aa） Chain d 1–365（365 aa） Chain e 1–365（365 aa） Chain f 1–365（365 aa） Chain g 1–365（365 aa） Chain h 1–365（365 aa） Chain i 1–365（365 aa） Chain j 1–365（365 aa） Chain k 1–365（365 aa） Chain l 1–365（365 aa） Chain m 1–365（365 aa） Chain n 1–365（365 aa） Chain o 1–365（365 aa） Chain p 1–365（365 aa） Chain q 1–365（365 aa） Chain r 1–365（365 aa） Chain s 1–365（365 aa） Chain t 1–365（365 aa） Chain u 1–365（365 aa） Chain v 1–365（365 aa） Chain w 1–365（365 aa） Chain x 1–365（365 aa） Chain y 1–365（365 aa） Chain z 1–365（365 aa）	Not recorded	OCA OCTANOIC ACID (CAPRYLIC ACID) × 26	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 2.80 Å
7CGO Cryo-EM structure of the flagellar motor-hook complex from Salmonella Deposited 2020-07-01	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 219 PDB declaration: 219-meric	Chain BA 1–365（365 aa） Chain BB 1–365（365 aa） Chain BC 1–365（365 aa） Chain BD 1–365（365 aa） Chain BE 1–365（365 aa） Chain BF 1–365（365 aa） Chain BG 1–365（365 aa） Chain BH 1–365（365 aa） Chain BI 1–365（365 aa） Chain BJ 1–365（365 aa） Chain BK 1–365（365 aa） Chain BL 1–365（365 aa） Chain BM 1–365（365 aa） Chain BN 1–365（365 aa） Chain BO 1–365（365 aa） Chain BP 1–365（365 aa） Chain BQ 1–365（365 aa） Chain BR 1–365（365 aa） Chain BS 1–365（365 aa） Chain BT 1–365（365 aa） Chain BU 1–365（365 aa） Chain BV 1–365（365 aa） Chain BW 1–365（365 aa） Chain BX 1–365（365 aa） Chain BY 1–365（365 aa） Chain BZ 1–365（365 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.90 Å
8WHT Cryo-EM structure of the LP ring within the flagellar motor-hook complex in the CW state Deposited 2023-09-23	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 52 PDB declaration: 52-meric	Chain a 1–365（365 aa） Chain b 1–365（365 aa） Chain c 1–365（365 aa） Chain d 1–365（365 aa） Chain e 1–365（365 aa） Chain f 1–365（365 aa） Chain g 1–365（365 aa） Chain h 1–365（365 aa） Chain i 1–365（365 aa） Chain j 1–365（365 aa） Chain k 1–365（365 aa） Chain l 1–365（365 aa） Chain m 1–365（365 aa） Chain n 1–365（365 aa） Chain o 1–365（365 aa） Chain p 1–365（365 aa） Chain q 1–365（365 aa） Chain r 1–365（365 aa） Chain s 1–365（365 aa） Chain t 1–365（365 aa） Chain u 1–365（365 aa） Chain v 1–365（365 aa） Chain w 1–365（365 aa） Chain x 1–365（365 aa） Chain y 1–365（365 aa） Chain z 1–365（365 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 2.75 Å
8WL2 Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-29	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain a 1–365（365 aa） Chain b 1–365（365 aa） Chain c 1–365（365 aa） Chain d 1–365（365 aa） Chain e 1–365（365 aa） Chain f 1–365（365 aa） Chain g 1–365（365 aa） Chain h 1–365（365 aa） Chain i 1–365（365 aa） Chain j 1–365（365 aa） Chain k 1–365（365 aa） Chain l 1–365（365 aa） Chain m 1–365（365 aa） Chain n 1–365（365 aa） Chain o 1–365（365 aa） Chain p 1–365（365 aa） Chain q 1–365（365 aa） Chain r 1–365（365 aa） Chain s 1–365（365 aa） Chain t 1–365（365 aa） Chain u 1–365（365 aa） Chain v 1–365（365 aa） Chain w 1–365（365 aa） Chain x 1–365（365 aa） Chain y 1–365（365 aa） Chain z 1–365（365 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.40 Å
8WLE Cryo-EM structure of the LP ring within the flagellar motor-hook complex in the CCW state. Deposited 2023-09-29	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 52 PDB declaration: 52-meric	Chain a 1–365（365 aa） Chain b 1–365（365 aa） Chain c 1–365（365 aa） Chain d 1–365（365 aa） Chain e 1–365（365 aa） Chain f 1–365（365 aa） Chain g 1–365（365 aa） Chain h 1–365（365 aa） Chain i 1–365（365 aa） Chain j 1–365（365 aa） Chain k 1–365（365 aa） Chain l 1–365（365 aa） Chain m 1–365（365 aa） Chain n 1–365（365 aa） Chain o 1–365（365 aa） Chain p 1–365（365 aa） Chain q 1–365（365 aa） Chain r 1–365（365 aa） Chain s 1–365（365 aa） Chain t 1–365（365 aa） Chain u 1–365（365 aa） Chain v 1–365（365 aa） Chain w 1–365（365 aa） Chain x 1–365（365 aa） Chain y 1–365（365 aa） Chain z 1–365（365 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.00 Å
8WLT Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-01	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain a 1–365（365 aa） Chain b 1–365（365 aa） Chain c 1–365（365 aa） Chain d 1–365（365 aa） Chain e 1–365（365 aa） Chain f 1–365（365 aa） Chain g 1–365（365 aa） Chain h 1–365（365 aa） Chain i 1–365（365 aa） Chain j 1–365（365 aa） Chain k 1–365（365 aa） Chain l 1–365（365 aa） Chain m 1–365（365 aa） Chain n 1–365（365 aa） Chain o 1–365（365 aa） Chain p 1–365（365 aa） Chain q 1–365（365 aa） Chain r 1–365（365 aa） Chain s 1–365（365 aa） Chain t 1–365（365 aa） Chain u 1–365（365 aa） Chain v 1–365（365 aa） Chain w 1–365（365 aa） Chain x 1–365（365 aa） Chain y 1–365（365 aa） Chain z 1–365（365 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.10 Å
8WO5 Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-06	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 417 PDB declaration: 417-meric	Chain a 1–365（365 aa） Chain b 1–365（365 aa） Chain c 1–365（365 aa） Chain d 1–365（365 aa） Chain e 1–365（365 aa） Chain f 1–365（365 aa） Chain g 1–365（365 aa） Chain h 1–365（365 aa） Chain i 1–365（365 aa） Chain j 1–365（365 aa） Chain k 1–365（365 aa） Chain l 1–365（365 aa） Chain m 1–365（365 aa） Chain n 1–365（365 aa） Chain o 1–365（365 aa） Chain p 1–365（365 aa） Chain q 1–365（365 aa） Chain r 1–365（365 aa） Chain s 1–365（365 aa） Chain t 1–365（365 aa） Chain u 1–365（365 aa） Chain v 1–365（365 aa） Chain w 1–365（365 aa） Chain x 1–365（365 aa） Chain y 1–365（365 aa） Chain z 1–365（365 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 7.40 Å
9IYC P ring on polyrod-P ring complex from Salmonella TH26292 strain Deposited 2024-07-30	Different construct Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 26 PDB declaration: 26-meric	Chain A 20–365（346 aa） Chain B 20–365（346 aa） Chain C 20–365（346 aa） Chain D 20–365（346 aa） Chain E 20–365（346 aa） Chain F 20–365（346 aa） Chain G 20–365（346 aa） Chain H 20–365（346 aa） Chain I 20–365（346 aa） Chain J 20–365（346 aa） Chain K 20–365（346 aa） Chain L 20–365（346 aa） Chain M 20–365（346 aa） Chain N 20–365（346 aa） Chain O 20–365（346 aa） Chain P 20–365（346 aa） Chain Q 20–365（346 aa） Chain R 20–365（346 aa） Chain S 20–365（346 aa） Chain T 20–365（346 aa） Chain U 20–365（346 aa） Chain V 20–365（346 aa） Chain W 20–365（346 aa） Chain X 20–365（346 aa） Chain Y 20–365（346 aa） Chain Z 20–365（346 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；BLOTTING TIME OF 4 SECONDS, 1 SECONDS DRAIN TIME, FORCE 0	Resolution 2.33 Å

10 other PDB entries and 10 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	FLGI_SALTY
Isoform	—
PDB entities	12
Chains and sequence ranges	Author chain a； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain b； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain c； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain d； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain e； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain f； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain g； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain h； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain i； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain j； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain k； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain l； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain m； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain n； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain o； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain p； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain q； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain r； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain s； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain t； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain u； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain v； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain w； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain x； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain y； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365 Author chain z； PDBConstruct 1–365； UniProt 1–365

Flagellar motor switch protein FliN

OrganismNot specified

UniProt P26419

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 451 PDB declaration: 451-meric（451） Consistent with protein copy count	Chain B1； UniProt 1–137 Chain B2； UniProt 1–137 Chain B7； UniProt 1–137 Chain B8； UniProt 1–137 Chain B9； UniProt 1–137 Chain BY； UniProt 1–137 Chain BZ； UniProt 1–137 Chain Be； UniProt 1–137 Chain Bf； UniProt 1–137 Chain Bg； UniProt 1–137 Chain Bl； UniProt 1–137 Chain Bm； UniProt 1–137 Chain Bn； UniProt 1–137 Chain Bs； UniProt 1–137 Chain Bt； UniProt 1–137 Chain Bu； UniProt 1–137 Chain Bz； UniProt 1–137 Chain C1； UniProt 1–137 Chain C2； UniProt 1–137 Chain C3； UniProt 1–137 Chain C4； UniProt 1–137 Chain C5； UniProt 1–137 Chain C8； UniProt 1–137 Chain C9； UniProt 1–137 Chain CD； UniProt 1–137 Chain CE； UniProt 1–137 Chain CF； UniProt 1–137 Chain CK； UniProt 1–137 Chain CL； UniProt 1–137 Chain CM； UniProt 1–137 Chain CR； UniProt 1–137 Chain CS； UniProt 1–137 Chain CT； UniProt 1–137 Chain CY； UniProt 1–137 Chain CZ； UniProt 1–137 Chain Ca； UniProt 1–137 Chain Cf； UniProt 1–137 Chain Cg； UniProt 1–137 Chain Ch； UniProt 1–137 Chain Cm； UniProt 1–137 Chain Cn； UniProt 1–137 Chain Co； UniProt 1–137 Chain Ct； UniProt 1–137 Chain Cu； UniProt 1–137 Chain Cv； UniProt 1–137 Chain D1； UniProt 1–137 Chain D5； UniProt 1–137 Chain D6； UniProt 1–137 Chain D7； UniProt 1–137 Chain DD； UniProt 1–137 Chain DI； UniProt 1–137 Chain DJ； UniProt 1–137 Chain DK； UniProt 1–137 Chain DM； UniProt 1–137 Chain DN； UniProt 1–137 Chain DO； UniProt 1–137 Chain DP； UniProt 1–137 Chain DQ； UniProt 1–137 Chain DR； UniProt 1–137 Chain DS； UniProt 1–137 Chain DT； UniProt 1–137 Chain DU； UniProt 1–137 Chain DV； UniProt 1–137 Chain DW； UniProt 1–137 Chain Da； UniProt 1–137 Chain Db； UniProt 1–137 Chain Dc； UniProt 1–137 Chain Dg； UniProt 1–137 Chain Dh； UniProt 1–137 Chain Di； UniProt 1–137 Chain Dm； UniProt 1–137 Chain Dn； UniProt 1–137 Chain Do； UniProt 1–137 Chain Ds； UniProt 1–137 Chain Dt； UniProt 1–137 Chain Du； UniProt 1–137 Chain Dy； UniProt 1–137 Chain Dz； UniProt 1–137 Chain EA； UniProt 1–137 Chain EB； UniProt 1–137 Chain EE； UniProt 1–137 Chain EF； UniProt 1–137 Chain EG； UniProt 1–137 Chain EL； UniProt 1–137 Chain EM； UniProt 1–137 Chain EN； UniProt 1–137 Chain ES； UniProt 1–137 Chain ET； UniProt 1–137 Chain EU； UniProt 1–137 Chain EZ； UniProt 1–137 Chain FC； UniProt 1–137 Chain FD； UniProt 1–137 Chain FE； UniProt 1–137 Chain FF； UniProt 1–137 Chain FG； UniProt 1–137 Chain FH； UniProt 1–137 Chain FI； UniProt 1–137 Chain FJ； UniProt 1–137 Chain FK； UniProt 1–137 Chain FL； UniProt 1–137 Chain FM； UniProt 1–137 Chain FN； UniProt 1–137	Not recorded	Flagellar basal-body rod protein FlgG × 24 （P0A1J3） Flagellar L-ring protein × 26 （P0A1N8） Flagellar basal body rod protein FlgB × 5 （P16437） Flagellar hook-basal body complex protein FliE × 6 （P26462） Flagellar basal-body rod protein FlgF × 5 （P16323） Flagellar M-ring protein × 110 （P15928） Flagellar biosynthetic protein FliQ × 4 （P0A1L5） Flagellar biosynthetic protein FliR × 1 （P54702） Flagellar biosynthetic protein FliP × 5 （P54700） Flagellar basal-body rod protein FlgC × 6 （P0A1I7） Flagellar hook protein FlgE × 29 （P0A1J1） Flagellar P-ring protein × 26 （P15930） Flagellar motor switch protein FliG × 34 （P0A1J9） Chemotaxis protein CheY × 34 （P0A2D5） Flagellar motor switch protein FliM × 34 （P26418）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 8 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.30 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 8WOE	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
4YXB FliM(SPOA)::FliN fusion protein Deposited 2015-03-22	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Insufficient information Heteromer；Protein × 3 PDB declaration: trimeric	Chain A 5–137（133 aa） Fragment：UNP Residues 245-334,UNP Residues 5-137,UNP Residues 245-334,UNP Residues 5-137 Chain B 5–137（133 aa） Fragment：UNP Residues 245-334,UNP Residues 5-137,UNP Residues 245-334,UNP Residues 5-137	Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF)	IMD IMIDAZOLE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；FliM(245-334)::FliN(5-137) was concentrated to 7.5mg/mL and crystallized with 2.2M NaCl, 100mM imidazole.Cl pH=8.0. Crystals were cryoprotected with 2M NaCl, 100mM imidazole.Cl pH=8.0, 30% glycerol.	Resolution 2.56 Å R-free 0.259
4YXB FliM(SPOA)::FliN fusion protein Deposited 2015-03-22	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Insufficient information Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric	Chain D 67–137（71 aa）	Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF)	No recorded non-water small molecule	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；FliM(245-334)::FliN(5-137) was concentrated to 7.5mg/mL and crystallized with 2.2M NaCl, 100mM imidazole.Cl pH=8.0. Crystals were cryoprotected with 2M NaCl, 100mM imidazole.Cl pH=8.0, 30% glycerol.	Resolution 2.56 Å R-free 0.259
4YXC Complex of FliM(SPOA)::FliN fusion protein and FliH(APAR)::T4lysozyme fusion protein Deposited 2015-03-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Insufficient information Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric	Chain B 5–137（133 aa） Fragment：UNP Residues 245-334,UNP Residues 5-137	Not recorded	No recorded non-water small molecule	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；FliM(245-334)::FliN(5-137) + FliH(1-18)::T4 lysozyme was concentrated to 17mg/mL and crystallized with 11% PEG400, 100mM sodium potassium phosphate pH=6.5. Crystals were cryoprotected with 40% PEG400, 200mM sodium potassium phosphate pH=6.5.	Resolution 2.30 Å R-free 0.262
8UMX Cryo-EM structure of a single subunit of a Clockwise-locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring. Deposited 2023-10-18	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain D 1–137（137 aa） Chain E 1–137（137 aa） Chain F 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.00 Å
8UOX Cryo-EM structure of a Counterclockwise locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring, with C34 symmetry applied Deposited 2023-10-20	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain D1 1–137（137 aa） Chain D2 1–137（137 aa） Chain D3 1–137（137 aa） Chain D4 1–137（137 aa） Chain D5 1–137（137 aa） Chain D6 1–137（137 aa） Chain D7 1–137（137 aa） Chain D8 1–137（137 aa） Chain D9 1–137（137 aa） Chain DA 1–137（137 aa） Chain DB 1–137（137 aa） Chain DC 1–137（137 aa） Chain DD 1–137（137 aa） Chain DE 1–137（137 aa） Chain DF 1–137（137 aa） Chain DG 1–137（137 aa） Chain DH 1–137（137 aa） Chain DI 1–137（137 aa） Chain DJ 1–137（137 aa） Chain DK 1–137（137 aa） Chain DL 1–137（137 aa） Chain DM 1–137（137 aa） Chain DN 1–137（137 aa） Chain DO 1–137（137 aa） Chain DP 1–137（137 aa） Chain DQ 1–137（137 aa） Chain DR 1–137（137 aa） Chain DS 1–137（137 aa） Chain DT 1–137（137 aa） Chain DU 1–137（137 aa） Chain DV 1–137（137 aa） Chain DW 1–137（137 aa） Chain DX 1–137（137 aa） Chain DY 1–137（137 aa） Chain E1 1–137（137 aa） Chain E2 1–137（137 aa） Chain E3 1–137（137 aa） Chain E4 1–137（137 aa） Chain E5 1–137（137 aa） Chain E6 1–137（137 aa） Chain E7 1–137（137 aa） Chain E8 1–137（137 aa） Chain E9 1–137（137 aa） Chain EA 1–137（137 aa） Chain EB 1–137（137 aa） Chain EC 1–137（137 aa） Chain ED 1–137（137 aa） Chain EE 1–137（137 aa） Chain EF 1–137（137 aa） Chain EG 1–137（137 aa） Chain EH 1–137（137 aa） Chain EI 1–137（137 aa） Chain EJ 1–137（137 aa） Chain EK 1–137（137 aa） Chain EL 1–137（137 aa） Chain EM 1–137（137 aa） Chain EN 1–137（137 aa） Chain EO 1–137（137 aa） Chain EP 1–137（137 aa） Chain EQ 1–137（137 aa） Chain ER 1–137（137 aa） Chain ES 1–137（137 aa） Chain ET 1–137（137 aa） Chain EU 1–137（137 aa） Chain EV 1–137（137 aa） Chain EW 1–137（137 aa） Chain EX 1–137（137 aa） Chain EY 1–137（137 aa） Chain F1 1–137（137 aa） Chain F2 1–137（137 aa） Chain F3 1–137（137 aa） Chain F4 1–137（137 aa） Chain F5 1–137（137 aa） Chain F6 1–137（137 aa） Chain F7 1–137（137 aa） Chain F8 1–137（137 aa） Chain F9 1–137（137 aa） Chain FA 1–137（137 aa） Chain FB 1–137（137 aa） Chain FC 1–137（137 aa） Chain FD 1–137（137 aa） Chain FE 1–137（137 aa） Chain FF 1–137（137 aa） Chain FG 1–137（137 aa） Chain FH 1–137（137 aa） Chain FI 1–137（137 aa） Chain FJ 1–137（137 aa） Chain FK 1–137（137 aa） Chain FL 1–137（137 aa） Chain FM 1–137（137 aa） Chain FN 1–137（137 aa） Chain FO 1–137（137 aa） Chain FP 1–137（137 aa） Chain FQ 1–137（137 aa） Chain FR 1–137（137 aa） Chain FS 1–137（137 aa） Chain FT 1–137（137 aa） Chain FU 1–137（137 aa） Chain FV 1–137（137 aa） Chain FW 1–137（137 aa） Chain FX 1–137（137 aa） Chain FY 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.60 Å
8UPL Cryo-EM structure of a Clockwise locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring, with C34 symmetry applied Deposited 2023-10-22	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain D1 1–137（137 aa） Chain D2 1–137（137 aa） Chain D3 1–137（137 aa） Chain D4 1–137（137 aa） Chain D5 1–137（137 aa） Chain D6 1–137（137 aa） Chain D7 1–137（137 aa） Chain D8 1–137（137 aa） Chain D9 1–137（137 aa） Chain DA 1–137（137 aa） Chain DB 1–137（137 aa） Chain DC 1–137（137 aa） Chain DD 1–137（137 aa） Chain DE 1–137（137 aa） Chain DF 1–137（137 aa） Chain DG 1–137（137 aa） Chain DH 1–137（137 aa） Chain DI 1–137（137 aa） Chain DJ 1–137（137 aa） Chain DK 1–137（137 aa） Chain DL 1–137（137 aa） Chain DM 1–137（137 aa） Chain DN 1–137（137 aa） Chain DO 1–137（137 aa） Chain DP 1–137（137 aa） Chain DQ 1–137（137 aa） Chain DR 1–137（137 aa） Chain DS 1–137（137 aa） Chain DT 1–137（137 aa） Chain DU 1–137（137 aa） Chain DV 1–137（137 aa） Chain DW 1–137（137 aa） Chain DX 1–137（137 aa） Chain DY 1–137（137 aa） Chain E1 1–137（137 aa） Chain E2 1–137（137 aa） Chain E3 1–137（137 aa） Chain E4 1–137（137 aa） Chain E5 1–137（137 aa） Chain E6 1–137（137 aa） Chain E7 1–137（137 aa） Chain E8 1–137（137 aa） Chain E9 1–137（137 aa） Chain EA 1–137（137 aa） Chain EB 1–137（137 aa） Chain EC 1–137（137 aa） Chain ED 1–137（137 aa） Chain EE 1–137（137 aa） Chain EF 1–137（137 aa） Chain EG 1–137（137 aa） Chain EH 1–137（137 aa） Chain EI 1–137（137 aa） Chain EJ 1–137（137 aa） Chain EK 1–137（137 aa） Chain EL 1–137（137 aa） Chain EM 1–137（137 aa） Chain EN 1–137（137 aa） Chain EO 1–137（137 aa） Chain EP 1–137（137 aa） Chain EQ 1–137（137 aa） Chain ER 1–137（137 aa） Chain ES 1–137（137 aa） Chain ET 1–137（137 aa） Chain EU 1–137（137 aa） Chain EV 1–137（137 aa） Chain EW 1–137（137 aa） Chain EX 1–137（137 aa） Chain EY 1–137（137 aa） Chain F1 1–137（137 aa） Chain F2 1–137（137 aa） Chain F3 1–137（137 aa） Chain F4 1–137（137 aa） Chain F5 1–137（137 aa） Chain F6 1–137（137 aa） Chain F7 1–137（137 aa） Chain F8 1–137（137 aa） Chain F9 1–137（137 aa） Chain FA 1–137（137 aa） Chain FB 1–137（137 aa） Chain FC 1–137（137 aa） Chain FD 1–137（137 aa） Chain FE 1–137（137 aa） Chain FF 1–137（137 aa） Chain FG 1–137（137 aa） Chain FH 1–137（137 aa） Chain FI 1–137（137 aa） Chain FJ 1–137（137 aa） Chain FK 1–137（137 aa） Chain FL 1–137（137 aa） Chain FM 1–137（137 aa） Chain FN 1–137（137 aa） Chain FO 1–137（137 aa） Chain FP 1–137（137 aa） Chain FQ 1–137（137 aa） Chain FR 1–137（137 aa） Chain FS 1–137（137 aa） Chain FT 1–137（137 aa） Chain FU 1–137（137 aa） Chain FV 1–137（137 aa） Chain FW 1–137（137 aa） Chain FX 1–137（137 aa） Chain FY 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 5.40 Å
8VIB CW Flagellar Switch Complex - FliF, FliG, FliM, and FliN forming single subunit of the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain N 1–137（137 aa） Chain P 1–137（137 aa） Chain Q 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.60 Å
8VID CW Flagellar Switch Complex with extra density - FliF, FliG, FliM, and FliN forming single subunit of the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain N 1–137（137 aa） Chain P 1–137（137 aa） Chain Q 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 5.90 Å
8VKQ CW Flagellar Switch Complex - FliF, FliG, FliM, and FliN forming the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-09	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain AB 1–137（137 aa） Chain AC 1–137（137 aa） Chain AE 1–137（137 aa） Chain AF 1–137（137 aa） Chain BB 1–137（137 aa） Chain BE 1–137（137 aa） Chain CA 1–137（137 aa） Chain CB 1–137（137 aa） Chain CD 1–137（137 aa） Chain CE 1–137（137 aa） Chain CG 1–137（137 aa） Chain D 1–137（137 aa） Chain DA 1–137（137 aa） Chain DD 1–137（137 aa） Chain DG 1–137（137 aa） Chain E 1–137（137 aa） Chain EA 1–137（137 aa） Chain EC 1–137（137 aa） Chain ED 1–137（137 aa） Chain EF 1–137（137 aa） Chain EG 1–137（137 aa） Chain FC 1–137（137 aa） Chain FF 1–137（137 aa） Chain GB 1–137（137 aa） Chain GC 1–137（137 aa） Chain GE 1–137（137 aa） Chain GF 1–137（137 aa） Chain H 1–137（137 aa） Chain HB 1–137（137 aa） Chain HE 1–137（137 aa） Chain IA 1–137（137 aa） Chain IB 1–137（137 aa） Chain ID 1–137（137 aa） Chain IE 1–137（137 aa） Chain IG 1–137（137 aa） Chain JA 1–137（137 aa） Chain JD 1–137（137 aa） Chain JG 1–137（137 aa） Chain KA 1–137（137 aa） Chain KC 1–137（137 aa） Chain KD 1–137（137 aa） Chain KF 1–137（137 aa） Chain KG 1–137（137 aa） Chain L 1–137（137 aa） Chain LC 1–137（137 aa） Chain LF 1–137（137 aa） Chain MB 1–137（137 aa） Chain MC 1–137（137 aa） Chain ME 1–137（137 aa） Chain MF 1–137（137 aa） Chain N 1–137（137 aa） Chain NB 1–137（137 aa） Chain NE 1–137（137 aa） Chain O 1–137（137 aa） Chain OA 1–137（137 aa） Chain OB 1–137（137 aa） Chain OD 1–137（137 aa） Chain OE 1–137（137 aa） Chain OG 1–137（137 aa） Chain P 1–137（137 aa） Chain PA 1–137（137 aa） Chain PD 1–137（137 aa） Chain PG 1–137（137 aa） Chain Q 1–137（137 aa） Chain QA 1–137（137 aa） Chain QC 1–137（137 aa） Chain QD 1–137（137 aa） Chain QF 1–137（137 aa） Chain QG 1–137（137 aa） Chain R 1–137（137 aa） Chain RC 1–137（137 aa） Chain RF 1–137（137 aa） Chain SB 1–137（137 aa） Chain SC 1–137（137 aa） Chain SE 1–137（137 aa） Chain SF 1–137（137 aa） Chain TB 1–137（137 aa） Chain TE 1–137（137 aa） Chain UA 1–137（137 aa） Chain UB 1–137（137 aa） Chain UD 1–137（137 aa） Chain UE 1–137（137 aa） Chain UG 1–137（137 aa） Chain VA 1–137（137 aa） Chain VD 1–137（137 aa） Chain VG 1–137（137 aa） Chain W 1–137（137 aa） Chain WA 1–137（137 aa） Chain WC 1–137（137 aa） Chain WD 1–137（137 aa） Chain WF 1–137（137 aa） Chain WG 1–137（137 aa） Chain X 1–137（137 aa） Chain XC 1–137（137 aa） Chain XF 1–137（137 aa） Chain Y 1–137（137 aa） Chain YB 1–137（137 aa） Chain YC 1–137（137 aa） Chain YE 1–137（137 aa） Chain YF 1–137（137 aa） Chain ZB 1–137（137 aa） Chain ZE 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.60 Å
8VKR CW Flagellar Switch Complex with extra density - FliF, FliG, FliM, and FliN forming the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-09	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain AB 1–137（137 aa） Chain AC 1–137（137 aa） Chain AE 1–137（137 aa） Chain AF 1–137（137 aa） Chain BB 1–137（137 aa） Chain BE 1–137（137 aa） Chain CA 1–137（137 aa） Chain CB 1–137（137 aa） Chain CD 1–137（137 aa） Chain CE 1–137（137 aa） Chain CG 1–137（137 aa） Chain D 1–137（137 aa） Chain DA 1–137（137 aa） Chain DD 1–137（137 aa） Chain DG 1–137（137 aa） Chain E 1–137（137 aa） Chain EA 1–137（137 aa） Chain EC 1–137（137 aa） Chain ED 1–137（137 aa） Chain EF 1–137（137 aa） Chain EG 1–137（137 aa） Chain FC 1–137（137 aa） Chain FF 1–137（137 aa） Chain GB 1–137（137 aa） Chain GC 1–137（137 aa） Chain GE 1–137（137 aa） Chain GF 1–137（137 aa） Chain H 1–137（137 aa） Chain HB 1–137（137 aa） Chain HE 1–137（137 aa） Chain IA 1–137（137 aa） Chain IB 1–137（137 aa） Chain ID 1–137（137 aa） Chain IE 1–137（137 aa） Chain IG 1–137（137 aa） Chain JA 1–137（137 aa） Chain JD 1–137（137 aa） Chain JG 1–137（137 aa） Chain KA 1–137（137 aa） Chain KC 1–137（137 aa） Chain KD 1–137（137 aa） Chain KF 1–137（137 aa） Chain KG 1–137（137 aa） Chain L 1–137（137 aa） Chain LC 1–137（137 aa） Chain LF 1–137（137 aa） Chain MB 1–137（137 aa） Chain MC 1–137（137 aa） Chain ME 1–137（137 aa） Chain MF 1–137（137 aa） Chain N 1–137（137 aa） Chain NB 1–137（137 aa） Chain NE 1–137（137 aa） Chain O 1–137（137 aa） Chain OA 1–137（137 aa） Chain OB 1–137（137 aa） Chain OD 1–137（137 aa） Chain OE 1–137（137 aa） Chain OG 1–137（137 aa） Chain P 1–137（137 aa） Chain PA 1–137（137 aa） Chain PD 1–137（137 aa） Chain PG 1–137（137 aa） Chain Q 1–137（137 aa） Chain QA 1–137（137 aa） Chain QC 1–137（137 aa） Chain QD 1–137（137 aa） Chain QF 1–137（137 aa） Chain QG 1–137（137 aa） Chain R 1–137（137 aa） Chain RC 1–137（137 aa） Chain RF 1–137（137 aa） Chain SB 1–137（137 aa） Chain SC 1–137（137 aa） Chain SE 1–137（137 aa） Chain SF 1–137（137 aa） Chain TB 1–137（137 aa） Chain TE 1–137（137 aa） Chain UA 1–137（137 aa） Chain UB 1–137（137 aa） Chain UD 1–137（137 aa） Chain UE 1–137（137 aa） Chain UG 1–137（137 aa） Chain VA 1–137（137 aa） Chain VD 1–137（137 aa） Chain VG 1–137（137 aa） Chain W 1–137（137 aa） Chain WA 1–137（137 aa） Chain WC 1–137（137 aa） Chain WD 1–137（137 aa） Chain WF 1–137（137 aa） Chain WG 1–137（137 aa） Chain X 1–137（137 aa） Chain XC 1–137（137 aa） Chain XF 1–137（137 aa） Chain Y 1–137（137 aa） Chain YB 1–137（137 aa） Chain YC 1–137（137 aa） Chain YE 1–137（137 aa） Chain YF 1–137（137 aa） Chain ZB 1–137（137 aa） Chain ZE 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 5.90 Å
8WIW Cryo-EM structure of the flagellar C ring in the CW state Deposited 2023-09-25	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 238 PDB declaration: 238-meric	Chain 0 1–137（137 aa） Chain 1 1–137（137 aa） Chain 2 1–137（137 aa） Chain 5 1–137（137 aa） Chain 6 1–137（137 aa） Chain A1 1–137（137 aa） Chain A6 1–137（137 aa） Chain A7 1–137（137 aa） Chain A8 1–137（137 aa） Chain AA 1–137（137 aa） Chain AB 1–137（137 aa） Chain AC 1–137（137 aa） Chain AD 1–137（137 aa） Chain AE 1–137（137 aa） Chain AF 1–137（137 aa） Chain AG 1–137（137 aa） Chain AH 1–137（137 aa） Chain AI 1–137（137 aa） Chain AJ 1–137（137 aa） Chain AK 1–137（137 aa） Chain AO 1–137（137 aa） Chain AP 1–137（137 aa） Chain AQ 1–137（137 aa） Chain AU 1–137（137 aa） Chain AV 1–137（137 aa） Chain AW 1–137（137 aa） Chain Aa 1–137（137 aa） Chain Ab 1–137（137 aa） Chain Ac 1–137（137 aa） Chain Ag 1–137（137 aa） Chain Ah 1–137（137 aa） Chain Ai 1–137（137 aa） Chain Am 1–137（137 aa） Chain An 1–137（137 aa） Chain Ao 1–137（137 aa） Chain As 1–137（137 aa） Chain At 1–137（137 aa） Chain Au 1–137（137 aa） Chain Ay 1–137（137 aa） Chain Az 1–137（137 aa） Chain B1 1–137（137 aa） Chain B2 1–137（137 aa） Chain B7 1–137（137 aa） Chain B8 1–137（137 aa） Chain B9 1–137（137 aa） Chain BC 1–137（137 aa） Chain BD 1–137（137 aa） Chain BE 1–137（137 aa） Chain BJ 1–137（137 aa） Chain BK 1–137（137 aa） Chain BL 1–137（137 aa） Chain BQ 1–137（137 aa） Chain BR 1–137（137 aa） Chain BS 1–137（137 aa） Chain BX 1–137（137 aa） Chain BY 1–137（137 aa） Chain BZ 1–137（137 aa） Chain Be 1–137（137 aa） Chain Bf 1–137（137 aa） Chain Bg 1–137（137 aa） Chain Bl 1–137（137 aa） Chain Bm 1–137（137 aa） Chain Bn 1–137（137 aa） Chain Bs 1–137（137 aa） Chain Bt 1–137（137 aa） Chain Bu 1–137（137 aa） Chain Bz 1–137（137 aa） Chain C1 1–137（137 aa） Chain C2 1–137（137 aa） Chain CD 1–137（137 aa） Chain CE 1–137（137 aa） Chain CF 1–137（137 aa） Chain CK 1–137（137 aa） Chain CL 1–137（137 aa） Chain CM 1–137（137 aa） Chain CR 1–137（137 aa） Chain CS 1–137（137 aa） Chain CT 1–137（137 aa） Chain CY 1–137（137 aa） Chain CZ 1–137（137 aa） Chain Ca 1–137（137 aa） Chain Cf 1–137（137 aa） Chain Cg 1–137（137 aa） Chain Ch 1–137（137 aa） Chain Cm 1–137（137 aa） Chain Cn 1–137（137 aa） Chain Co 1–137（137 aa） Chain Ct 1–137（137 aa） Chain Cu 1–137（137 aa） Chain Cv 1–137（137 aa） Chain o 1–137（137 aa） Chain p 1–137（137 aa） Chain q 1–137（137 aa） Chain r 1–137（137 aa） Chain s 1–137（137 aa） Chain t 1–137（137 aa） Chain u 1–137（137 aa） Chain v 1–137（137 aa） Chain w 1–137（137 aa） Chain x 1–137（137 aa） Chain y 1–137（137 aa） Chain z 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 5.60 Å
8WO5 Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-06	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 417 PDB declaration: 417-meric	Chain B0 1–137（137 aa） Chain B2 1–137（137 aa） Chain B3 1–137（137 aa） Chain B4 1–137（137 aa） Chain B8 1–137（137 aa） Chain B9 1–137（137 aa） Chain BY 1–137（137 aa） Chain BZ 1–137（137 aa） Chain Bd 1–137（137 aa） Chain Be 1–137（137 aa） Chain Bf 1–137（137 aa） Chain Bj 1–137（137 aa） Chain Bk 1–137（137 aa） Chain Bl 1–137（137 aa） Chain Bp 1–137（137 aa） Chain Bq 1–137（137 aa） Chain Br 1–137（137 aa） Chain Bv 1–137（137 aa） Chain Bw 1–137（137 aa） Chain Bx 1–137（137 aa） Chain C0 1–137（137 aa） Chain C1 1–137（137 aa） Chain C2 1–137（137 aa） Chain C4 1–137（137 aa） Chain C5 1–137（137 aa） Chain C9 1–137（137 aa） Chain CD 1–137（137 aa） Chain CE 1–137（137 aa） Chain CF 1–137（137 aa） Chain CJ 1–137（137 aa） Chain CK 1–137（137 aa） Chain CL 1–137（137 aa） Chain CP 1–137（137 aa） Chain CQ 1–137（137 aa） Chain CR 1–137（137 aa） Chain CV 1–137（137 aa） Chain CW 1–137（137 aa） Chain CX 1–137（137 aa） Chain Cb 1–137（137 aa） Chain Cc 1–137（137 aa） Chain Cd 1–137（137 aa） Chain Ch 1–137（137 aa） Chain Ci 1–137（137 aa） Chain Cj 1–137（137 aa） Chain Cn 1–137（137 aa） Chain Co 1–137（137 aa） Chain Cp 1–137（137 aa） Chain Ct 1–137（137 aa） Chain Cu 1–137（137 aa） Chain Cv 1–137（137 aa） Chain Cz 1–137（137 aa） Chain D0 1–137（137 aa） Chain D4 1–137（137 aa） Chain D5 1–137（137 aa） Chain D6 1–137（137 aa） Chain DA 1–137（137 aa） Chain DC 1–137（137 aa） Chain DG 1–137（137 aa） Chain DH 1–137（137 aa） Chain DI 1–137（137 aa） Chain DN 1–137（137 aa） Chain DO 1–137（137 aa） Chain DP 1–137（137 aa） Chain DT 1–137（137 aa） Chain DU 1–137（137 aa） Chain DV 1–137（137 aa） Chain DZ 1–137（137 aa） Chain Da 1–137（137 aa） Chain Db 1–137（137 aa） Chain Df 1–137（137 aa） Chain Dg 1–137（137 aa） Chain Dh 1–137（137 aa） Chain Dl 1–137（137 aa） Chain Dm 1–137（137 aa） Chain Dn 1–137（137 aa） Chain Dr 1–137（137 aa） Chain Ds 1–137（137 aa） Chain Dt 1–137（137 aa） Chain Dx 1–137（137 aa） Chain Dy 1–137（137 aa） Chain Dz 1–137（137 aa） Chain EA 1–137（137 aa） Chain EB 1–137（137 aa） Chain EC 1–137（137 aa） Chain ED 1–137（137 aa） Chain EH 1–137（137 aa） Chain EI 1–137（137 aa） Chain EJ 1–137（137 aa） Chain EN 1–137（137 aa） Chain EO 1–137（137 aa） Chain EP 1–137（137 aa） Chain ET 1–137（137 aa） Chain EU 1–137（137 aa） Chain EV 1–137（137 aa） Chain EZ 1–137（137 aa） Chain Ed 1–137（137 aa） Chain Ee 1–137（137 aa） Chain Ef 1–137（137 aa） Chain Ej 1–137（137 aa） Chain Ek 1–137（137 aa） Chain El 1–137（137 aa） Chain Ep 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 7.40 Å
8XP0 Cryo-EM structure of the protomers of the C ring in the CCW state Deposited 2024-01-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 18 PDB declaration: octadecameric	Chain P 1–137（137 aa） Chain Q 1–137（137 aa） Chain R 1–137（137 aa） Chain V 1–137（137 aa） Chain W 1–137（137 aa） Chain X 1–137（137 aa） Chain b 1–137（137 aa） Chain c 1–137（137 aa） Chain d 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.00 Å
8XP1 Cryo-EM structure of the protomers of the C ring in the CW state Deposited 2024-01-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 21 PDB declaration: 21-meric	Chain 0 1–137（137 aa） Chain AA 1–137（137 aa） Chain AB 1–137（137 aa） Chain o 1–137（137 aa） Chain p 1–137（137 aa） Chain q 1–137（137 aa） Chain u 1–137（137 aa） Chain v 1–137（137 aa） Chain w 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.40 Å
8YJT Cryo-EM structure of the flagellar C ring in the CCW state Deposited 2024-03-02	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain 1 1–137（137 aa） Chain 2 1–137（137 aa） Chain 6 1–137（137 aa） Chain 7 1–137（137 aa） Chain 8 1–137（137 aa） Chain A0 1–137（137 aa） Chain A4 1–137（137 aa） Chain A5 1–137（137 aa） Chain A6 1–137（137 aa） Chain AB 1–137（137 aa） Chain AC 1–137（137 aa） Chain AD 1–137（137 aa） Chain AH 1–137（137 aa） Chain AI 1–137（137 aa） Chain AJ 1–137（137 aa） Chain AN 1–137（137 aa） Chain AO 1–137（137 aa） Chain AP 1–137（137 aa） Chain AT 1–137（137 aa） Chain AU 1–137（137 aa） Chain AV 1–137（137 aa） Chain AZ 1–137（137 aa） Chain Aa 1–137（137 aa） Chain Ab 1–137（137 aa） Chain Af 1–137（137 aa） Chain Ag 1–137（137 aa） Chain Ah 1–137（137 aa） Chain Al 1–137（137 aa） Chain Am 1–137（137 aa） Chain An 1–137（137 aa） Chain Ar 1–137（137 aa） Chain As 1–137（137 aa） Chain At 1–137（137 aa） Chain Ax 1–137（137 aa） Chain Ay 1–137（137 aa） Chain Az 1–137（137 aa） Chain B0 1–137（137 aa） Chain B2 1–137（137 aa） Chain B3 1–137（137 aa） Chain B4 1–137（137 aa） Chain B8 1–137（137 aa） Chain B9 1–137（137 aa） Chain BA 1–137（137 aa） Chain BB 1–137（137 aa） Chain BF 1–137（137 aa） Chain BG 1–137（137 aa） Chain BH 1–137（137 aa） Chain BL 1–137（137 aa） Chain BM 1–137（137 aa） Chain BN 1–137（137 aa） Chain BR 1–137（137 aa） Chain BS 1–137（137 aa） Chain BT 1–137（137 aa） Chain BX 1–137（137 aa） Chain BY 1–137（137 aa） Chain BZ 1–137（137 aa） Chain Bd 1–137（137 aa） Chain Be 1–137（137 aa） Chain Bf 1–137（137 aa） Chain Bj 1–137（137 aa） Chain Bk 1–137（137 aa） Chain Bl 1–137（137 aa） Chain Bp 1–137（137 aa） Chain Bq 1–137（137 aa） Chain Br 1–137（137 aa） Chain Bv 1–137（137 aa） Chain Bw 1–137（137 aa） Chain Bx 1–137（137 aa） Chain C1 1–137（137 aa） Chain C2 1–137（137 aa） Chain CD 1–137（137 aa） Chain CE 1–137（137 aa） Chain CF 1–137（137 aa） Chain CJ 1–137（137 aa） Chain CK 1–137（137 aa） Chain CL 1–137（137 aa） Chain CP 1–137（137 aa） Chain CQ 1–137（137 aa） Chain CR 1–137（137 aa） Chain CV 1–137（137 aa） Chain CW 1–137（137 aa） Chain CX 1–137（137 aa） Chain Cb 1–137（137 aa） Chain Cc 1–137（137 aa） Chain Cd 1–137（137 aa） Chain Ch 1–137（137 aa） Chain Ci 1–137（137 aa） Chain Cj 1–137（137 aa） Chain Cn 1–137（137 aa） Chain Co 1–137（137 aa） Chain Cp 1–137（137 aa） Chain Ct 1–137（137 aa） Chain Cu 1–137（137 aa） Chain Cv 1–137（137 aa） Chain Cz 1–137（137 aa） Chain n 1–137（137 aa） Chain o 1–137（137 aa） Chain p 1–137（137 aa） Chain t 1–137（137 aa） Chain u 1–137（137 aa） Chain v 1–137（137 aa） Chain z 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 5.90 Å
9N49 C-ring - single subunit of the 34-mer CCW flagellar switch complex - FliF, FliG, FliM, and FliN from Salmonella Deposited 2025-02-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain N 1–137（137 aa） Chain P 1–137（137 aa） Chain Q 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.00 Å
9N4Z CCW Flagellar Switch Complex - FliF, FliG, FliM, and FliN forming 34-mer C-ring from Salmonella Deposited 2025-02-03	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain AB 1–137（137 aa） Chain AC 1–137（137 aa） Chain AE 1–137（137 aa） Chain AF 1–137（137 aa） Chain BB 1–137（137 aa） Chain BE 1–137（137 aa） Chain CA 1–137（137 aa） Chain CB 1–137（137 aa） Chain CD 1–137（137 aa） Chain CE 1–137（137 aa） Chain CG 1–137（137 aa） Chain D 1–137（137 aa） Chain DA 1–137（137 aa） Chain DD 1–137（137 aa） Chain DG 1–137（137 aa） Chain E 1–137（137 aa） Chain EA 1–137（137 aa） Chain EC 1–137（137 aa） Chain ED 1–137（137 aa） Chain EF 1–137（137 aa） Chain EG 1–137（137 aa） Chain FC 1–137（137 aa） Chain FF 1–137（137 aa） Chain GB 1–137（137 aa） Chain GC 1–137（137 aa） Chain GE 1–137（137 aa） Chain GF 1–137（137 aa） Chain H 1–137（137 aa） Chain HB 1–137（137 aa） Chain HE 1–137（137 aa） Chain IA 1–137（137 aa） Chain IB 1–137（137 aa） Chain ID 1–137（137 aa） Chain IE 1–137（137 aa） Chain IG 1–137（137 aa） Chain JA 1–137（137 aa） Chain JD 1–137（137 aa） Chain JG 1–137（137 aa） Chain KA 1–137（137 aa） Chain KC 1–137（137 aa） Chain KD 1–137（137 aa） Chain KF 1–137（137 aa） Chain KG 1–137（137 aa） Chain L 1–137（137 aa） Chain LC 1–137（137 aa） Chain LF 1–137（137 aa） Chain MB 1–137（137 aa） Chain MC 1–137（137 aa） Chain ME 1–137（137 aa） Chain MF 1–137（137 aa） Chain N 1–137（137 aa） Chain NB 1–137（137 aa） Chain NE 1–137（137 aa） Chain O 1–137（137 aa） Chain OA 1–137（137 aa） Chain OB 1–137（137 aa） Chain OD 1–137（137 aa） Chain OE 1–137（137 aa） Chain OG 1–137（137 aa） Chain P 1–137（137 aa） Chain PA 1–137（137 aa） Chain PD 1–137（137 aa） Chain PG 1–137（137 aa） Chain Q 1–137（137 aa） Chain QA 1–137（137 aa） Chain QC 1–137（137 aa） Chain QD 1–137（137 aa） Chain QF 1–137（137 aa） Chain QG 1–137（137 aa） Chain R 1–137（137 aa） Chain RC 1–137（137 aa） Chain RF 1–137（137 aa） Chain SB 1–137（137 aa） Chain SC 1–137（137 aa） Chain SE 1–137（137 aa） Chain SF 1–137（137 aa） Chain TB 1–137（137 aa） Chain TE 1–137（137 aa） Chain UA 1–137（137 aa） Chain UB 1–137（137 aa） Chain UD 1–137（137 aa） Chain UE 1–137（137 aa） Chain UG 1–137（137 aa） Chain VA 1–137（137 aa） Chain VD 1–137（137 aa） Chain VG 1–137（137 aa） Chain W 1–137（137 aa） Chain WA 1–137（137 aa） Chain WC 1–137（137 aa） Chain WD 1–137（137 aa） Chain WF 1–137（137 aa） Chain WG 1–137（137 aa） Chain X 1–137（137 aa） Chain XC 1–137（137 aa） Chain XF 1–137（137 aa） Chain Y 1–137（137 aa） Chain YB 1–137（137 aa） Chain YC 1–137（137 aa） Chain YE 1–137（137 aa） Chain YF 1–137（137 aa） Chain ZB 1–137（137 aa） Chain ZE 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.00 Å

16 other PDB entries and 17 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	FLIN_SALTY
Isoform	—
PDB entities	13
Chains and sequence ranges	Author chain B1； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain B2； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain B7； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain B8； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain B9； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain BY； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain BZ； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Be； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Bf； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Bg； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Bl； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Bm； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Bn； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Bs； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Bt； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Bu； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Bz； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain C1； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain C2； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain C3； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain C4； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain C5； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain C8； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain C9； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain CD； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain CE； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain CF； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain CK； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain CL； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain CM； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain CR； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain CS； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain CT； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain CY； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain CZ； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Ca； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Cf； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Cg； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Ch； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Cm； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Cn； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Co； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Ct； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Cu； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Cv； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain D1； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain D5； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain D6； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain D7； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain DD； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain DI； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain DJ； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain DK； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain DM； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain DN； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain DO； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain DP； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain DQ； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain DR； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain DS； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain DT； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain DU； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain DV； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain DW； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Da； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Db； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Dc； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Dg； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Dh； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Di； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Dm； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Dn； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Do； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Ds； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Dt； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Du； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Dy； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Dz； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain EA； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain EB； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain EE； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain EF； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain EG； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain EL； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain EM； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain EN； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain ES； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain ET； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain EU； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain EZ； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain FC； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain FD； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain FE； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain FF； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain FG； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain FH； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain FI； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain FJ； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain FK； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain FL； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain FM； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain FN； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137

Flagellar motor switch protein FliG

OrganismNot specified

UniProt P0A1J9

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 451 PDB declaration: 451-meric（451） Consistent with protein copy count	Chain B5； UniProt 1–331 Chain Bc； UniProt 1–331 Chain Bj； UniProt 1–331 Chain Bq； UniProt 1–331 Chain Bx； UniProt 1–331 Chain C6； UniProt 1–331 Chain CB； UniProt 1–331 Chain CI； UniProt 1–331 Chain CP； UniProt 1–331 Chain CW； UniProt 1–331 Chain Cd； UniProt 1–331 Chain Ck； UniProt 1–331 Chain Cr； UniProt 1–331 Chain Cy； UniProt 1–331 Chain D3； UniProt 1–331 Chain D9； UniProt 1–331 Chain DA； UniProt 1–331 Chain DG； UniProt 1–331 Chain DY； UniProt 1–331 Chain De； UniProt 1–331 Chain Dk； UniProt 1–331 Chain Dq； UniProt 1–331 Chain Dw； UniProt 1–331 Chain E1； UniProt 1–331 Chain E2； UniProt 1–331 Chain E3； UniProt 1–331 Chain E4； UniProt 1–331 Chain EC； UniProt 1–331 Chain EJ； UniProt 1–331 Chain EQ； UniProt 1–331 Chain EX； UniProt 1–331 Chain Ex； UniProt 1–331 Chain Ey； UniProt 1–331 Chain Ez； UniProt 1–331	Not recorded	Flagellar basal-body rod protein FlgG × 24 （P0A1J3） Flagellar L-ring protein × 26 （P0A1N8） Flagellar basal body rod protein FlgB × 5 （P16437） Flagellar hook-basal body complex protein FliE × 6 （P26462） Flagellar basal-body rod protein FlgF × 5 （P16323） Flagellar M-ring protein × 110 （P15928） Flagellar biosynthetic protein FliQ × 4 （P0A1L5） Flagellar biosynthetic protein FliR × 1 （P54702） Flagellar biosynthetic protein FliP × 5 （P54700） Flagellar basal-body rod protein FlgC × 6 （P0A1I7） Flagellar hook protein FlgE × 29 （P0A1J1） Flagellar P-ring protein × 26 （P15930） Flagellar motor switch protein FliN × 102 （P26419） Chemotaxis protein CheY × 34 （P0A2D5） Flagellar motor switch protein FliM × 34 （P26418）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 8 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.30 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 8WOE	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
8UMX Cryo-EM structure of a single subunit of a Clockwise-locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring. Deposited 2023-10-18	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain B 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.00 Å
8UOX Cryo-EM structure of a Counterclockwise locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring, with C34 symmetry applied Deposited 2023-10-20	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain B1 1–331（331 aa） Chain B2 1–331（331 aa） Chain B3 1–331（331 aa） Chain B4 1–331（331 aa） Chain B5 1–331（331 aa） Chain B6 1–331（331 aa） Chain B7 1–331（331 aa） Chain B8 1–331（331 aa） Chain B9 1–331（331 aa） Chain BA 1–331（331 aa） Chain BB 1–331（331 aa） Chain BC 1–331（331 aa） Chain BD 1–331（331 aa） Chain BE 1–331（331 aa） Chain BF 1–331（331 aa） Chain BG 1–331（331 aa） Chain BH 1–331（331 aa） Chain BI 1–331（331 aa） Chain BJ 1–331（331 aa） Chain BK 1–331（331 aa） Chain BL 1–331（331 aa） Chain BM 1–331（331 aa） Chain BN 1–331（331 aa） Chain BO 1–331（331 aa） Chain BP 1–331（331 aa） Chain BQ 1–331（331 aa） Chain BR 1–331（331 aa） Chain BS 1–331（331 aa） Chain BT 1–331（331 aa） Chain BU 1–331（331 aa） Chain BV 1–331（331 aa） Chain BW 1–331（331 aa） Chain BX 1–331（331 aa） Chain BY 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.60 Å
8UPL Cryo-EM structure of a Clockwise locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring, with C34 symmetry applied Deposited 2023-10-22	Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain B1 1–331（331 aa） Chain B2 1–331（331 aa） Chain B3 1–331（331 aa） Chain B4 1–331（331 aa） Chain B5 1–331（331 aa） Chain B6 1–331（331 aa） Chain B7 1–331（331 aa） Chain B8 1–331（331 aa） Chain B9 1–331（331 aa） Chain BA 1–331（331 aa） Chain BB 1–331（331 aa） Chain BC 1–331（331 aa） Chain BD 1–331（331 aa） Chain BE 1–331（331 aa） Chain BF 1–331（331 aa） Chain BG 1–331（331 aa） Chain BH 1–331（331 aa） Chain BI 1–331（331 aa） Chain BJ 1–331（331 aa） Chain BK 1–331（331 aa） Chain BL 1–331（331 aa） Chain BM 1–331（331 aa） Chain BN 1–331（331 aa） Chain BO 1–331（331 aa） Chain BP 1–331（331 aa） Chain BQ 1–331（331 aa） Chain BR 1–331（331 aa） Chain BS 1–331（331 aa） Chain BT 1–331（331 aa） Chain BU 1–331（331 aa） Chain BV 1–331（331 aa） Chain BW 1–331（331 aa） Chain BX 1–331（331 aa） Chain BY 1–331（331 aa）	Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA)	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 5.40 Å
8VIB CW Flagellar Switch Complex - FliF, FliG, FliM, and FliN forming single subunit of the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain G 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.60 Å
8VID CW Flagellar Switch Complex with extra density - FliF, FliG, FliM, and FliN forming single subunit of the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain G 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 5.90 Å
8VKQ CW Flagellar Switch Complex - FliF, FliG, FliM, and FliN forming the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-09	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain AA 1–331（331 aa） Chain AD 1–331（331 aa） Chain AG 1–331（331 aa） Chain B 1–331（331 aa） Chain CC 1–331（331 aa） Chain CF 1–331（331 aa） Chain EB 1–331（331 aa） Chain EE 1–331（331 aa） Chain G 1–331（331 aa） Chain GA 1–331（331 aa） Chain GD 1–331（331 aa） Chain GG 1–331（331 aa） Chain IC 1–331（331 aa） Chain IF 1–331（331 aa） Chain J 1–331（331 aa） Chain KB 1–331（331 aa） Chain KE 1–331（331 aa） Chain MA 1–331（331 aa） Chain MD 1–331（331 aa） Chain MG 1–331（331 aa） Chain OC 1–331（331 aa） Chain OF 1–331（331 aa） Chain QB 1–331（331 aa） Chain QE 1–331（331 aa） Chain SA 1–331（331 aa） Chain SD 1–331（331 aa） Chain SG 1–331（331 aa） Chain T 1–331（331 aa） Chain UC 1–331（331 aa） Chain UF 1–331（331 aa） Chain WB 1–331（331 aa） Chain WE 1–331（331 aa） Chain YA 1–331（331 aa） Chain YD 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.60 Å
8VKR CW Flagellar Switch Complex with extra density - FliF, FliG, FliM, and FliN forming the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-09	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain AA 1–331（331 aa） Chain AD 1–331（331 aa） Chain AG 1–331（331 aa） Chain B 1–331（331 aa） Chain CC 1–331（331 aa） Chain CF 1–331（331 aa） Chain EB 1–331（331 aa） Chain EE 1–331（331 aa） Chain G 1–331（331 aa） Chain GA 1–331（331 aa） Chain GD 1–331（331 aa） Chain GG 1–331（331 aa） Chain IC 1–331（331 aa） Chain IF 1–331（331 aa） Chain J 1–331（331 aa） Chain KB 1–331（331 aa） Chain KE 1–331（331 aa） Chain MA 1–331（331 aa） Chain MD 1–331（331 aa） Chain MG 1–331（331 aa） Chain OC 1–331（331 aa） Chain OF 1–331（331 aa） Chain QB 1–331（331 aa） Chain QE 1–331（331 aa） Chain SA 1–331（331 aa） Chain SD 1–331（331 aa） Chain SG 1–331（331 aa） Chain T 1–331（331 aa） Chain UC 1–331（331 aa） Chain UF 1–331（331 aa） Chain WB 1–331（331 aa） Chain WE 1–331（331 aa） Chain YA 1–331（331 aa） Chain YD 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 5.90 Å
8WIW Cryo-EM structure of the flagellar C ring in the CW state Deposited 2023-09-25	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 238 PDB declaration: 238-meric	Chain 3 1–331（331 aa） Chain 8 1–331（331 aa） Chain A4 1–331（331 aa） Chain AM 1–331（331 aa） Chain AS 1–331（331 aa） Chain AY 1–331（331 aa） Chain Ae 1–331（331 aa） Chain Ak 1–331（331 aa） Chain Aq 1–331（331 aa） Chain Aw 1–331（331 aa） Chain B5 1–331（331 aa） Chain BA 1–331（331 aa） Chain BH 1–331（331 aa） Chain BO 1–331（331 aa） Chain BV 1–331（331 aa） Chain Bc 1–331（331 aa） Chain Bj 1–331（331 aa） Chain Bq 1–331（331 aa） Chain Bx 1–331（331 aa） Chain CB 1–331（331 aa） Chain CI 1–331（331 aa） Chain CP 1–331（331 aa） Chain CW 1–331（331 aa） Chain Cd 1–331（331 aa） Chain Ck 1–331（331 aa） Chain Cr 1–331（331 aa） Chain Cy 1–331（331 aa） Chain Z 1–331（331 aa） Chain a 1–331（331 aa） Chain b 1–331（331 aa） Chain c 1–331（331 aa） Chain d 1–331（331 aa） Chain e 1–331（331 aa） Chain f 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 5.60 Å
8WO5 Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-06	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 417 PDB declaration: 417-meric	Chain B5 1–331（331 aa） Chain Ba 1–331（331 aa） Chain Bg 1–331（331 aa） Chain Bm 1–331（331 aa） Chain Bs 1–331（331 aa） Chain By 1–331（331 aa） Chain C6 1–331（331 aa） Chain CA 1–331（331 aa） Chain CG 1–331（331 aa） Chain CM 1–331（331 aa） Chain CS 1–331（331 aa） Chain CY 1–331（331 aa） Chain Ce 1–331（331 aa） Chain Ck 1–331（331 aa） Chain Cq 1–331（331 aa） Chain Cw 1–331（331 aa） Chain D1 1–331（331 aa） Chain D7 1–331（331 aa） Chain DB 1–331（331 aa） Chain DD 1–331（331 aa） Chain DJ 1–331（331 aa） Chain DQ 1–331（331 aa） Chain DW 1–331（331 aa） Chain Dc 1–331（331 aa） Chain Di 1–331（331 aa） Chain Do 1–331（331 aa） Chain Du 1–331（331 aa） Chain EE 1–331（331 aa） Chain EK 1–331（331 aa） Chain EQ 1–331（331 aa） Chain EW 1–331（331 aa） Chain Ea 1–331（331 aa） Chain Eg 1–331（331 aa） Chain Em 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 7.40 Å
8XP0 Cryo-EM structure of the protomers of the C ring in the CCW state Deposited 2024-01-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 18 PDB declaration: octadecameric	Chain M 1–331（331 aa） Chain S 1–331（331 aa） Chain Y 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.00 Å
8XP1 Cryo-EM structure of the protomers of the C ring in the CW state Deposited 2024-01-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 21 PDB declaration: 21-meric	Chain Z 1–331（331 aa） Chain a 1–331（331 aa） Chain b 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.40 Å
8YJT Cryo-EM structure of the flagellar C ring in the CCW state Deposited 2024-03-02	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain 3 1–331（331 aa） Chain 9 1–331（331 aa） Chain A1 1–331（331 aa） Chain A7 1–331（331 aa） Chain AE 1–331（331 aa） Chain AK 1–331（331 aa） Chain AQ 1–331（331 aa） Chain AW 1–331（331 aa） Chain Ac 1–331（331 aa） Chain Ai 1–331（331 aa） Chain Ao 1–331（331 aa） Chain Au 1–331（331 aa） Chain B5 1–331（331 aa） Chain BC 1–331（331 aa） Chain BI 1–331（331 aa） Chain BO 1–331（331 aa） Chain BU 1–331（331 aa） Chain Ba 1–331（331 aa） Chain Bg 1–331（331 aa） Chain Bm 1–331（331 aa） Chain Bs 1–331（331 aa） Chain By 1–331（331 aa） Chain CA 1–331（331 aa） Chain CG 1–331（331 aa） Chain CM 1–331（331 aa） Chain CS 1–331（331 aa） Chain CY 1–331（331 aa） Chain Ce 1–331（331 aa） Chain Ck 1–331（331 aa） Chain Cq 1–331（331 aa） Chain Cw 1–331（331 aa） Chain k 1–331（331 aa） Chain q 1–331（331 aa） Chain w 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 5.90 Å
9N49 C-ring - single subunit of the 34-mer CCW flagellar switch complex - FliF, FliG, FliM, and FliN from Salmonella Deposited 2025-02-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain G 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.00 Å
9N4Z CCW Flagellar Switch Complex - FliF, FliG, FliM, and FliN forming 34-mer C-ring from Salmonella Deposited 2025-02-03	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain AA 1–331（331 aa） Chain AD 1–331（331 aa） Chain AG 1–331（331 aa） Chain B 1–331（331 aa） Chain CC 1–331（331 aa） Chain CF 1–331（331 aa） Chain EB 1–331（331 aa） Chain EE 1–331（331 aa） Chain G 1–331（331 aa） Chain GA 1–331（331 aa） Chain GD 1–331（331 aa） Chain GG 1–331（331 aa） Chain IC 1–331（331 aa） Chain IF 1–331（331 aa） Chain J 1–331（331 aa） Chain KB 1–331（331 aa） Chain KE 1–331（331 aa） Chain MA 1–331（331 aa） Chain MD 1–331（331 aa） Chain MG 1–331（331 aa） Chain OC 1–331（331 aa） Chain OF 1–331（331 aa） Chain QB 1–331（331 aa） Chain QE 1–331（331 aa） Chain SA 1–331（331 aa） Chain SD 1–331（331 aa） Chain SG 1–331（331 aa） Chain T 1–331（331 aa） Chain UC 1–331（331 aa） Chain UF 1–331（331 aa） Chain WB 1–331（331 aa） Chain WE 1–331（331 aa） Chain YA 1–331（331 aa） Chain YD 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.00 Å

14 other PDB entries and 14 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	FLIG_SALTY
Isoform	—
PDB entities	14
Chains and sequence ranges	Author chain B5； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain Bc； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain Bj； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain Bq； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain Bx； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain C6； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain CB； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain CI； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain CP； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain CW； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain Cd； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain Ck； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain Cr； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain Cy； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain D3； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain D9； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain DA； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain DG； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain DY； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain De； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain Dk； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain Dq； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain Dw； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain E1； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain E2； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain E3； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain E4； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain EC； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain EJ； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain EQ； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain EX； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain Ex； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain Ey； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain Ez； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331

Chemotaxis protein CheY

Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2

UniProt P0A2D5

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 451 PDB declaration: 451-meric（451） Consistent with protein copy count	Chain B6； UniProt 1–129 Chain Bd； UniProt 1–129 Chain Bk； UniProt 1–129 Chain Br； UniProt 1–129 Chain By； UniProt 1–129 Chain C7； UniProt 1–129 Chain CC； UniProt 1–129 Chain CJ； UniProt 1–129 Chain CQ； UniProt 1–129 Chain CX； UniProt 1–129 Chain Ce； UniProt 1–129 Chain Cl； UniProt 1–129 Chain Cs； UniProt 1–129 Chain Cz； UniProt 1–129 Chain D0； UniProt 1–129 Chain D4； UniProt 1–129 Chain DB； UniProt 1–129 Chain DH； UniProt 1–129 Chain DZ； UniProt 1–129 Chain Df； UniProt 1–129 Chain Dl； UniProt 1–129 Chain Dr； UniProt 1–129 Chain Dx； UniProt 1–129 Chain E0； UniProt 1–129 Chain E6； UniProt 1–129 Chain E7； UniProt 1–129 Chain E8； UniProt 1–129 Chain E9； UniProt 1–129 Chain ED； UniProt 1–129 Chain EK； UniProt 1–129 Chain ER； UniProt 1–129 Chain EY； UniProt 1–129 Chain FA； UniProt 1–129 Chain FB； UniProt 1–129	Mutation：D13K, Y106W	Flagellar basal-body rod protein FlgG × 24 （P0A1J3） Flagellar L-ring protein × 26 （P0A1N8） Flagellar basal body rod protein FlgB × 5 （P16437） Flagellar hook-basal body complex protein FliE × 6 （P26462） Flagellar basal-body rod protein FlgF × 5 （P16323） Flagellar M-ring protein × 110 （P15928） Flagellar biosynthetic protein FliQ × 4 （P0A1L5） Flagellar biosynthetic protein FliR × 1 （P54702） Flagellar biosynthetic protein FliP × 5 （P54700） Flagellar basal-body rod protein FlgC × 6 （P0A1I7） Flagellar hook protein FlgE × 29 （P0A1J1） Flagellar P-ring protein × 26 （P15930） Flagellar motor switch protein FliN × 102 （P26419） Flagellar motor switch protein FliG × 34 （P0A1J9） Flagellar motor switch protein FliM × 34 （P26418）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 8 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.30 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 8WOE	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
2CHE STRUCTURE OF THE MG2+-BOUND FORM OF CHEY AND MECHANISM OF PHOSPHORYL TRANSFER IN BACTERIAL CHEMOTAXIS Deposited 1994-01-17	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric	Chain A 1–128（128 aa）	Not recorded	MG MAGNESIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF provides none of the parsed conditions	Resolution 1.80 Å
2CHF STRUCTURE OF THE MG2+-BOUND FORM OF CHEY AND THE MECHANISM OF PHOSPHORYL TRANSFER IN BACTERIAL CHEMOTAXIS Deposited 1994-01-17	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric	Chain A 1–128（128 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	X-RAY DIFFRACTION mmCIF provides none of the parsed conditions	Resolution 1.80 Å
2CHY THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF CHEY, THE RESPONSE REGULATOR OF BACTERIAL CHEMOTAXIS Deposited 1990-05-17	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric	Chain A 1–128（128 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	X-RAY DIFFRACTION mmCIF provides none of the parsed conditions	Resolution 2.70 Å
2FKA Crystal structure of Mg(2+) and BeF(3)(-)-bound CheY in complex with CheZ(200-214) solved from a F432 crystal grown in CAPS (pH 10.5) Deposited 2006-01-04	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric	Chain A 1–128（128 aa）	Not recorded	MG MAGNESIUM ION × 1 SO4 SULFATE ION × 1 CXS 3-CYCLOHEXYL-1-PROPYLSULFONIC ACID × 2 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10.5；298 K；2M ammonium sulfate, 0.2M lithium sulfate, 0.1M CAPS, pH 10.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	Resolution 2.00 Å R-free 0.224
2FKA Crystal structure of Mg(2+) and BeF(3)(-)-bound CheY in complex with CheZ(200-214) solved from a F432 crystal grown in CAPS (pH 10.5) Deposited 2006-01-04	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain A 1–128（128 aa）	Not recorded	MG MAGNESIUM ION × 12 SO4 SULFATE ION × 12 CXS 3-CYCLOHEXYL-1-PROPYLSULFONIC ACID × 24 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 12	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10.5；298 K；2M ammonium sulfate, 0.2M lithium sulfate, 0.1M CAPS, pH 10.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	Resolution 2.00 Å R-free 0.224
2FLK Crystal structure of CheY in complex with CheZ(200-214) solved from a F432 crystal grown in CAPS (pH 10.5) Deposited 2006-01-06	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric	Chain A 1–128（128 aa）	Not recorded	SO4 SULFATE ION × 1 CXS 3-CYCLOHEXYL-1-PROPYLSULFONIC ACID × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10.5；298 K；2M ammonium sulfate, 0.2M lithium sulfate, 0.1M CAPS, pH 10.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	Resolution 2.10 Å R-free 0.207
2FLK Crystal structure of CheY in complex with CheZ(200-214) solved from a F432 crystal grown in CAPS (pH 10.5) Deposited 2006-01-06	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 48 PDB declaration: 48-meric	Chain A 1–128（128 aa）	Not recorded	SO4 SULFATE ION × 24 CXS 3-CYCLOHEXYL-1-PROPYLSULFONIC ACID × 48	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10.5；298 K；2M ammonium sulfate, 0.2M lithium sulfate, 0.1M CAPS, pH 10.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	Resolution 2.10 Å R-free 0.207
2FLW Crystal structure of Mg2+ and BeF3- ound CheY in complex with CheZ 200-214 solved from a F432 crystal grown in Hepes (pH 7.5) Deposited 2006-01-06	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric	Chain A 1–128（128 aa）	Not recorded	MG MAGNESIUM ION × 1 SO4 SULFATE ION × 1 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；298 K；2M ammonium sulfate, 0.2M lithium sulfate, 0.1M Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	Resolution 2.00 Å R-free 0.228
2FMF Crystal structure of CheY in complex with CheZ 200-214 solved from a F432 crystal grown in Hepes (pH 7.5) Deposited 2006-01-09	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric	Chain A 1–128（128 aa）	Not recorded	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；298 K；2M ammonium sulfate, 0.2M lithium sulfate, 0.1M Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	Resolution 2.00 Å R-free 0.213
2FMH Crystal structure of Mg2+ and BeF3- bound CheY in complex with CheZ 200-214 solved from a F432 crystal grown in Tris (pH 8.4) Deposited 2006-01-09	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric	Chain A 1–128（128 aa）	Not recorded	MG MAGNESIUM ION × 1 SO4 SULFATE ION × 1 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 1 TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 1 GOL GLYCEROL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.4；298 K；2M ammonium sulfate, 0.2M lithium sulfate, 0.1M Tris, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	Resolution 2.00 Å R-free 0.246
2FMH Crystal structure of Mg2+ and BeF3- bound CheY in complex with CheZ 200-214 solved from a F432 crystal grown in Tris (pH 8.4) Deposited 2006-01-09	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 48 PDB declaration: 48-meric	Chain A 1–128（128 aa）	Not recorded	MG MAGNESIUM ION × 24 SO4 SULFATE ION × 24 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 24 TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 24 GOL GLYCEROL × 24	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.4；298 K；2M ammonium sulfate, 0.2M lithium sulfate, 0.1M Tris, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	Resolution 2.00 Å R-free 0.246
2FMH Crystal structure of Mg2+ and BeF3- bound CheY in complex with CheZ 200-214 solved from a F432 crystal grown in Tris (pH 8.4) Deposited 2006-01-09	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 3 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain A 1–128（128 aa）	Not recorded	MG MAGNESIUM ION × 3 SO4 SULFATE ION × 3 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 3 TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 3 GOL GLYCEROL × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.4；298 K；2M ammonium sulfate, 0.2M lithium sulfate, 0.1M Tris, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	Resolution 2.00 Å R-free 0.246
2FMI Crystal structure of CheY in complex with CheZ 200-214 solved from a F432 crystal grown in Tris (pH 8.4) Deposited 2006-01-09	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric	Chain A 1–128（128 aa）	Not recorded	SO4 SULFATE ION × 1 TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 1 GOL GLYCEROL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.4；298 K；2M ammonium sulfate, 0.2M lithium sulfate, 0.1M Tris, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	Resolution 2.30 Å R-free 0.219
2FMI Crystal structure of CheY in complex with CheZ 200-214 solved from a F432 crystal grown in Tris (pH 8.4) Deposited 2006-01-09	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain A 1–128（128 aa）	Not recorded	SO4 SULFATE ION × 3 TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 3 GOL GLYCEROL × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.4；298 K；2M ammonium sulfate, 0.2M lithium sulfate, 0.1M Tris, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	Resolution 2.30 Å R-free 0.219
2FMK Crystal structure of Mg2+ and BeF3- bound CheY in complex with CheZ 200-214 solved from a P2(1)2(1)2 crystal grown in MES (pH 6.0) Deposited 2006-01-09	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric	Chain A 1–128（128 aa）	Not recorded	MG MAGNESIUM ION × 1 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；298 K；37.5% PEG 8000, 0.05M sodium phosphate (monobasic), 0.1M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	Resolution 2.00 Å R-free 0.232
2PL9 Crystal Structure of CheY-Mg(2+)-BeF(3)(-) in Complex with CheZ(C19) Peptide solved from a P2(1)2(1)2 Crystal Deposited 2007-04-19	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric	Chain A 2–129（128 aa）	Not recorded	MG MAGNESIUM ION × 1 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；298 K；37.5 % PEG 8000, 0.1 M ammonium thiocyanate, 0.1 M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	Resolution 2.60 Å R-free 0.274
2PL9 Crystal Structure of CheY-Mg(2+)-BeF(3)(-) in Complex with CheZ(C19) Peptide solved from a P2(1)2(1)2 Crystal Deposited 2007-04-19	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric	Chain B 2–129（128 aa）	Not recorded	MG MAGNESIUM ION × 1 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 1 MES 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；298 K；37.5 % PEG 8000, 0.1 M ammonium thiocyanate, 0.1 M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	Resolution 2.60 Å R-free 0.274
2PL9 Crystal Structure of CheY-Mg(2+)-BeF(3)(-) in Complex with CheZ(C19) Peptide solved from a P2(1)2(1)2 Crystal Deposited 2007-04-19	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 3 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric	Chain C 2–129（128 aa）	Not recorded	MG MAGNESIUM ION × 1 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；298 K；37.5 % PEG 8000, 0.1 M ammonium thiocyanate, 0.1 M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	Resolution 2.60 Å R-free 0.274
2PMC Crystal Structure of CheY-Mg(2+) in Complex with CheZ(C15) Peptide solved from a P1 Crystal Deposited 2007-04-20	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric	Chain A 2–129（128 aa）	Not recorded	MG MAGNESIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；298 K；37.5 % PEG 8000, 0.1 M ammonium thiocyanate, 0.1 M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	Resolution 2.69 Å R-free 0.285
2PMC Crystal Structure of CheY-Mg(2+) in Complex with CheZ(C15) Peptide solved from a P1 Crystal Deposited 2007-04-20	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric	Chain B 2–129（128 aa）	Not recorded	MG MAGNESIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；298 K；37.5 % PEG 8000, 0.1 M ammonium thiocyanate, 0.1 M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	Resolution 2.69 Å R-free 0.285
2PMC Crystal Structure of CheY-Mg(2+) in Complex with CheZ(C15) Peptide solved from a P1 Crystal Deposited 2007-04-20	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 3 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric	Chain C 2–129（128 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；298 K；37.5 % PEG 8000, 0.1 M ammonium thiocyanate, 0.1 M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	Resolution 2.69 Å R-free 0.285
2PMC Crystal Structure of CheY-Mg(2+) in Complex with CheZ(C15) Peptide solved from a P1 Crystal Deposited 2007-04-20	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 4 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric	Chain D 2–129（128 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；298 K；37.5 % PEG 8000, 0.1 M ammonium thiocyanate, 0.1 M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	Resolution 2.69 Å R-free 0.285
8WIW Cryo-EM structure of the flagellar C ring in the CW state Deposited 2023-09-25	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 238 PDB declaration: 238-meric	Chain 4 1–129（129 aa） Chain 9 1–129（129 aa） Chain A5 1–129（129 aa） Chain AN 1–129（129 aa） Chain AT 1–129（129 aa） Chain AZ 1–129（129 aa） Chain Af 1–129（129 aa） Chain Al 1–129（129 aa） Chain Ar 1–129（129 aa） Chain Ax 1–129（129 aa） Chain B6 1–129（129 aa） Chain BB 1–129（129 aa） Chain BI 1–129（129 aa） Chain BP 1–129（129 aa） Chain BW 1–129（129 aa） Chain Bd 1–129（129 aa） Chain Bk 1–129（129 aa） Chain Br 1–129（129 aa） Chain By 1–129（129 aa） Chain CC 1–129（129 aa） Chain CJ 1–129（129 aa） Chain CQ 1–129（129 aa） Chain CX 1–129（129 aa） Chain Ce 1–129（129 aa） Chain Cl 1–129（129 aa） Chain Cs 1–129（129 aa） Chain Cz 1–129（129 aa） Chain h 1–129（129 aa） Chain i 1–129（129 aa） Chain j 1–129（129 aa） Chain k 1–129（129 aa） Chain l 1–129（129 aa） Chain m 1–129（129 aa） Chain n 1–129（129 aa）	Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 5.60 Å
8XP1 Cryo-EM structure of the protomers of the C ring in the CW state Deposited 2024-01-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 21 PDB declaration: 21-meric	Chain h 1–129（129 aa） Chain i 1–129（129 aa） Chain j 1–129（129 aa）	Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W Mutation：D13K, Y106W	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.40 Å

14 other PDB entries and 24 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	CHEY_SALTY
Isoform	—
PDB entities	15
Chains and sequence ranges	Author chain B6； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain Bd； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain Bk； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain Br； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain By； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain C7； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain CC； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain CJ； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain CQ； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain CX； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain Ce； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain Cl； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain Cs； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain Cz； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain D0； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain D4； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain DB； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain DH； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain DZ； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain Df； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain Dl； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain Dr； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain Dx； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain E0； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain E6； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain E7； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain E8； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain E9； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain ED； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain EK； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain ER； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain EY； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain FA； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129 Author chain FB； PDBConstruct 1–129； UniProt 1–129

Flagellar motor switch protein FliM

OrganismNot specified

UniProt P26418

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 451 PDB declaration: 451-meric（451） Consistent with protein copy count	Chain B4； UniProt 1–334 Chain Bb； UniProt 1–334 Chain Bi； UniProt 1–334 Chain Bp； UniProt 1–334 Chain Bw； UniProt 1–334 Chain C0； UniProt 1–334 Chain CA； UniProt 1–334 Chain CH； UniProt 1–334 Chain CO； UniProt 1–334 Chain CV； UniProt 1–334 Chain Cc； UniProt 1–334 Chain Cj； UniProt 1–334 Chain Cq； UniProt 1–334 Chain Cx； UniProt 1–334 Chain D2； UniProt 1–334 Chain D8； UniProt 1–334 Chain DC； UniProt 1–334 Chain DF； UniProt 1–334 Chain DX； UniProt 1–334 Chain Dd； UniProt 1–334 Chain Dj； UniProt 1–334 Chain Dp； UniProt 1–334 Chain Dv； UniProt 1–334 Chain E5； UniProt 1–334 Chain EI； UniProt 1–334 Chain EP； UniProt 1–334 Chain EW； UniProt 1–334 Chain Eq； UniProt 1–334 Chain Er； UniProt 1–334 Chain Es； UniProt 1–334 Chain Et； UniProt 1–334 Chain Eu； UniProt 1–334 Chain Ev； UniProt 1–334 Chain Ew； UniProt 1–334	Not recorded	Flagellar basal-body rod protein FlgG × 24 （P0A1J3） Flagellar L-ring protein × 26 （P0A1N8） Flagellar basal body rod protein FlgB × 5 （P16437） Flagellar hook-basal body complex protein FliE × 6 （P26462） Flagellar basal-body rod protein FlgF × 5 （P16323） Flagellar M-ring protein × 110 （P15928） Flagellar biosynthetic protein FliQ × 4 （P0A1L5） Flagellar biosynthetic protein FliR × 1 （P54702） Flagellar biosynthetic protein FliP × 5 （P54700） Flagellar basal-body rod protein FlgC × 6 （P0A1I7） Flagellar hook protein FlgE × 29 （P0A1J1） Flagellar P-ring protein × 26 （P15930） Flagellar motor switch protein FliN × 102 （P26419） Flagellar motor switch protein FliG × 34 （P0A1J9） Chemotaxis protein CheY × 34 （P0A2D5）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 8 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.30 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 8WOE	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
4YXB FliM(SPOA)::FliN fusion protein Deposited 2015-03-22	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Insufficient information Heteromer；Protein × 3 PDB declaration: trimeric	Chain A 245–334（90 aa） Fragment：UNP Residues 245-334,UNP Residues 5-137,UNP Residues 245-334,UNP Residues 5-137 Chain B 245–334（90 aa） Fragment：UNP Residues 245-334,UNP Residues 5-137,UNP Residues 245-334,UNP Residues 5-137	Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF)	IMD IMIDAZOLE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；FliM(245-334)::FliN(5-137) was concentrated to 7.5mg/mL and crystallized with 2.2M NaCl, 100mM imidazole.Cl pH=8.0. Crystals were cryoprotected with 2M NaCl, 100mM imidazole.Cl pH=8.0, 30% glycerol.	Resolution 2.56 Å R-free 0.259
4YXC Complex of FliM(SPOA)::FliN fusion protein and FliH(APAR)::T4lysozyme fusion protein Deposited 2015-03-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Insufficient information Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric	Chain B 245–334（90 aa） Fragment：UNP Residues 245-334,UNP Residues 5-137	Not recorded	No recorded non-water small molecule	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；FliM(245-334)::FliN(5-137) + FliH(1-18)::T4 lysozyme was concentrated to 17mg/mL and crystallized with 11% PEG400, 100mM sodium potassium phosphate pH=6.5. Crystals were cryoprotected with 40% PEG400, 200mM sodium potassium phosphate pH=6.5.	Resolution 2.30 Å R-free 0.262
8UMX Cryo-EM structure of a single subunit of a Clockwise-locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring. Deposited 2023-10-18	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain C 1–334（334 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.00 Å
8UOX Cryo-EM structure of a Counterclockwise locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring, with C34 symmetry applied Deposited 2023-10-20	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain C1 1–334（334 aa） Chain C2 1–334（334 aa） Chain C3 1–334（334 aa） Chain C4 1–334（334 aa） Chain C5 1–334（334 aa） Chain C6 1–334（334 aa） Chain C7 1–334（334 aa） Chain C8 1–334（334 aa） Chain C9 1–334（334 aa） Chain CA 1–334（334 aa） Chain CB 1–334（334 aa） Chain CC 1–334（334 aa） Chain CD 1–334（334 aa） Chain CE 1–334（334 aa） Chain CF 1–334（334 aa） Chain CG 1–334（334 aa） Chain CH 1–334（334 aa） Chain CI 1–334（334 aa） Chain CJ 1–334（334 aa） Chain CK 1–334（334 aa） Chain CL 1–334（334 aa） Chain CM 1–334（334 aa） Chain CN 1–334（334 aa） Chain CO 1–334（334 aa） Chain CP 1–334（334 aa） Chain CQ 1–334（334 aa） Chain CR 1–334（334 aa） Chain CS 1–334（334 aa） Chain CT 1–334（334 aa） Chain CU 1–334（334 aa） Chain CV 1–334（334 aa） Chain CW 1–334（334 aa） Chain CX 1–334（334 aa） Chain CY 1–334（334 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.60 Å
8UPL Cryo-EM structure of a Clockwise locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring, with C34 symmetry applied Deposited 2023-10-22	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain C1 1–334（334 aa） Chain C2 1–334（334 aa） Chain C3 1–334（334 aa） Chain C4 1–334（334 aa） Chain C5 1–334（334 aa） Chain C6 1–334（334 aa） Chain C7 1–334（334 aa） Chain C8 1–334（334 aa） Chain C9 1–334（334 aa） Chain CA 1–334（334 aa） Chain CB 1–334（334 aa） Chain CC 1–334（334 aa） Chain CD 1–334（334 aa） Chain CE 1–334（334 aa） Chain CF 1–334（334 aa） Chain CG 1–334（334 aa） Chain CH 1–334（334 aa） Chain CI 1–334（334 aa） Chain CJ 1–334（334 aa） Chain CK 1–334（334 aa） Chain CL 1–334（334 aa） Chain CM 1–334（334 aa） Chain CN 1–334（334 aa） Chain CO 1–334（334 aa） Chain CP 1–334（334 aa） Chain CQ 1–334（334 aa） Chain CR 1–334（334 aa） Chain CS 1–334（334 aa） Chain CT 1–334（334 aa） Chain CU 1–334（334 aa） Chain CV 1–334（334 aa） Chain CW 1–334（334 aa） Chain CX 1–334（334 aa） Chain CY 1–334（334 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 5.40 Å
8VKR CW Flagellar Switch Complex with extra density - FliF, FliG, FliM, and FliN forming the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-09	Different construct Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain BA 8–334（327 aa） Chain BD 8–334（327 aa） Chain BG 8–334（327 aa） Chain C 8–334（327 aa） Chain DC 8–334（327 aa） Chain DF 8–334（327 aa） Chain FB 8–334（327 aa） Chain FE 8–334（327 aa） Chain HA 8–334（327 aa） Chain HD 8–334（327 aa） Chain HG 8–334（327 aa） Chain JC 8–334（327 aa） Chain JF 8–334（327 aa） Chain K 8–334（327 aa） Chain LB 8–334（327 aa） Chain LE 8–334（327 aa） Chain M 8–334（327 aa） Chain NA 8–334（327 aa） Chain ND 8–334（327 aa） Chain NG 8–334（327 aa） Chain PC 8–334（327 aa） Chain PF 8–334（327 aa） Chain RB 8–334（327 aa） Chain RE 8–334（327 aa） Chain TA 8–334（327 aa） Chain TD 8–334（327 aa） Chain TG 8–334（327 aa） Chain V 8–334（327 aa） Chain VC 8–334（327 aa） Chain VF 8–334（327 aa） Chain XB 8–334（327 aa） Chain XE 8–334（327 aa） Chain ZA 8–334（327 aa） Chain ZD 8–334（327 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 5.90 Å
8WIW Cryo-EM structure of the flagellar C ring in the CW state Deposited 2023-09-25	Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 238 PDB declaration: 238-meric	Chain 7 1–334（334 aa） Chain A0 1–334（334 aa） Chain A3 1–334（334 aa） Chain AL 1–334（334 aa） Chain AR 1–334（334 aa） Chain AX 1–334（334 aa） Chain Ad 1–334（334 aa） Chain Aj 1–334（334 aa） Chain Ap 1–334（334 aa） Chain Av 1–334（334 aa） Chain B4 1–334（334 aa） Chain BG 1–334（334 aa） Chain BN 1–334（334 aa） Chain BU 1–334（334 aa） Chain Bb 1–334（334 aa） Chain Bi 1–334（334 aa） Chain Bp 1–334（334 aa） Chain Bw 1–334（334 aa） Chain CA 1–334（334 aa） Chain CH 1–334（334 aa） Chain CO 1–334（334 aa） Chain CV 1–334（334 aa） Chain Cc 1–334（334 aa） Chain Cj 1–334（334 aa） Chain Cq 1–334（334 aa） Chain Cx 1–334（334 aa） Chain S 1–334（334 aa） Chain T 1–334（334 aa） Chain U 1–334（334 aa） Chain V 1–334（334 aa） Chain W 1–334（334 aa） Chain X 1–334（334 aa） Chain Y 1–334（334 aa） Chain g 1–334（334 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 5.60 Å
8WO5 Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-06	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 417 PDB declaration: 417-meric	Chain B1 1–334（334 aa） Chain B7 1–334（334 aa） Chain Bc 1–334（334 aa） Chain Bi 1–334（334 aa） Chain Bo 1–334（334 aa） Chain Bu 1–334（334 aa） Chain C8 1–334（334 aa） Chain CC 1–334（334 aa） Chain CI 1–334（334 aa） Chain CO 1–334（334 aa） Chain CU 1–334（334 aa） Chain Ca 1–334（334 aa） Chain Cg 1–334（334 aa） Chain Cm 1–334（334 aa） Chain Cs 1–334（334 aa） Chain Cy 1–334（334 aa） Chain D3 1–334（334 aa） Chain D9 1–334（334 aa） Chain DF 1–334（334 aa） Chain DL 1–334（334 aa） Chain DM 1–334（334 aa） Chain DS 1–334（334 aa） Chain DY 1–334（334 aa） Chain De 1–334（334 aa） Chain Dk 1–334（334 aa） Chain Dq 1–334（334 aa） Chain Dw 1–334（334 aa） Chain EG 1–334（334 aa） Chain EM 1–334（334 aa） Chain ES 1–334（334 aa） Chain EY 1–334（334 aa） Chain Ec 1–334（334 aa） Chain Ei 1–334（334 aa） Chain Eo 1–334（334 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 7.40 Å
8XP0 Cryo-EM structure of the protomers of the C ring in the CCW state Deposited 2024-01-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 18 PDB declaration: octadecameric	Chain O 1–334（334 aa） Chain U 1–334（334 aa） Chain a 1–334（334 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.00 Å
8XP1 Cryo-EM structure of the protomers of the C ring in the CW state Deposited 2024-01-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 21 PDB declaration: 21-meric	Chain S 1–334（334 aa） Chain T 1–334（334 aa） Chain U 1–334（334 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.40 Å
8YJT Cryo-EM structure of the flagellar C ring in the CCW state Deposited 2024-03-02	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain 5 1–334（334 aa） Chain A3 1–334（334 aa） Chain A9 1–334（334 aa） Chain AA 1–334（334 aa） Chain AG 1–334（334 aa） Chain AM 1–334（334 aa） Chain AS 1–334（334 aa） Chain AY 1–334（334 aa） Chain Ae 1–334（334 aa） Chain Ak 1–334（334 aa） Chain Aq 1–334（334 aa） Chain Aw 1–334（334 aa） Chain B1 1–334（334 aa） Chain B7 1–334（334 aa） Chain BE 1–334（334 aa） Chain BK 1–334（334 aa） Chain BQ 1–334（334 aa） Chain BW 1–334（334 aa） Chain Bc 1–334（334 aa） Chain Bi 1–334（334 aa） Chain Bo 1–334（334 aa） Chain Bu 1–334（334 aa） Chain CC 1–334（334 aa） Chain CI 1–334（334 aa） Chain CO 1–334（334 aa） Chain CU 1–334（334 aa） Chain Ca 1–334（334 aa） Chain Cg 1–334（334 aa） Chain Cm 1–334（334 aa） Chain Cs 1–334（334 aa） Chain Cy 1–334（334 aa） Chain m 1–334（334 aa） Chain s 1–334（334 aa） Chain y 1–334（334 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 5.90 Å
9N49 C-ring - single subunit of the 34-mer CCW flagellar switch complex - FliF, FliG, FliM, and FliN from Salmonella Deposited 2025-02-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain M 1–334（334 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.00 Å
9N4Z CCW Flagellar Switch Complex - FliF, FliG, FliM, and FliN forming 34-mer C-ring from Salmonella Deposited 2025-02-03	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain BA 1–334（334 aa） Chain BD 1–334（334 aa） Chain BG 1–334（334 aa） Chain C 1–334（334 aa） Chain DC 1–334（334 aa） Chain DF 1–334（334 aa） Chain FB 1–334（334 aa） Chain FE 1–334（334 aa） Chain HA 1–334（334 aa） Chain HD 1–334（334 aa） Chain HG 1–334（334 aa） Chain JC 1–334（334 aa） Chain JF 1–334（334 aa） Chain K 1–334（334 aa） Chain LB 1–334（334 aa） Chain LE 1–334（334 aa） Chain M 1–334（334 aa） Chain NA 1–334（334 aa） Chain ND 1–334（334 aa） Chain NG 1–334（334 aa） Chain PC 1–334（334 aa） Chain PF 1–334（334 aa） Chain RB 1–334（334 aa） Chain RE 1–334（334 aa） Chain TA 1–334（334 aa） Chain TD 1–334（334 aa） Chain TG 1–334（334 aa） Chain V 1–334（334 aa） Chain VC 1–334（334 aa） Chain VF 1–334（334 aa） Chain XB 1–334（334 aa） Chain XE 1–334（334 aa） Chain ZA 1–334（334 aa） Chain ZD 1–334（334 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.00 Å

13 other PDB entries and 13 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	FLIM_SALTY
Isoform	—
PDB entities	16
Chains and sequence ranges	Author chain B4； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain Bb； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain Bi； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain Bp； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain Bw； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain C0； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain CA； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain CH； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain CO； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain CV； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain Cc； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain Cj； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain Cq； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain Cx； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain D2； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain D8； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain DC； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain DF； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain DX； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain Dd； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain Dj； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain Dp； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain Dv； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain E5； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain EI； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain EP； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain EW； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain Eq； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain Er； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain Es； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain Et； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain Eu； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain Ev； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334 Author chain Ew； PDBConstruct 1–334； UniProt 1–334

Entry ID entry_id	8woe
Deposition date deposition_date	2023-10-07
Structure title title	Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CW state
Keywords keywords	Flagellum, Flagellar motor, C ring, Switch complex, CheY, MOTOR PROTEIN; MOTOR PROTEIN
Experimental Method method	ELECTRON MICROSCOPY

Radius of gyration Rg (Guinier) rg_guinier	— Å
Radius of gyration Rg (electron density) rg_electron	236.20 Å
Forward intensity I(0) i0	1061100000000.00
Molecular weight molecular_weight	8744200.0 kDa
Excluded volume excluded_volume	10922000 Å³
Envelope volume envelope_volume	29328000 Å³
Hydration-shell volume shell_volume	1080300 Å³
Envelope diameter envelope_diameter	714.9 Å
Shell Rg shell_rg	170.10 Å
Envelope Rg envelope_rg	222.10 Å
Shape Rg shape_rg	236.20 Å
Total Rg total_rg	236.10 Å
Total atoms total_atoms	614043
Residues n_residues	80330
Spherical-harmonic order n_harmonics	20
q range q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
Data points n_points	101
Shell type shell_type	directional
Solvent electron density solvent_density	0.3340 e/Å³
Shell contrast contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL version crysol_version	4.1.3

Maximum dimension Dmax dmax	602.9 Å
Rg (real space) rg_real	234.60 Å
Rg uncertainty (real space) rg_real_error	1.88 Å
I(0) (real space) i0_real	1.0610e+12
I(0) uncertainty (real space) i0_real_error	2.7090e+10
Rg (reciprocal space) rg_reciprocal	140.90 Å
I(0) (reciprocal space) i0_reciprocal	669500000000.0000
Solution quality estimate total_estimate	0.8140
Solution quality rating solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) peaks n_peaks	2
Primary peak position r_peak_primary	301.4 Å
Skewness Skewness skewness	-0.039
Kurtosis Kurtosis kurtosis	-1.190
Angular range angular_range	— – 0.0300 Å⁻¹
Current regularization parameter α current_alpha	2.0840
Highest regularization parameter α highest_alpha	2991000000.0000
Real-space data points n_real_points	7
GNOM version gnom_version	4.1.3
Quality Criteria quality_criteria	AN1: 2.770; Oscil: 0.975; Stabil: 0.854; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.000; Smooth: 0.158

Unit-cell length a length_a	1.000 Å
Unit-cell length b length_b	1.000 Å
Unit-cell length c length_c	1.000 Å
Unit-cell angle α angle_alpha	90.00 °
Unit-cell angle β angle_beta	90.00 °
Unit-cell angle γ angle_gamma	90.00 °
Molecules per unit cell Z z_pdb	—

Space group space_group	P 1
Space-group number int_tables_number	1
Crystal system crystal_system	—

Resolution resolution	4.30 Å
Resolution测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	26921

Description description	Flagellar basal-body rod protein FlgG
Molecular weight formula_weight	27784.8 kDa
Source method src_method	nat
Copy count entity_count	24

Polymer type type	polypeptide(L)
Chain IDs strand_id	0,1,2,3,4,5,6,7,8,9,AF,AG,AH,AI,AJ,AK,AL,AM,AN,ZA,ZB,ZC,ZD,ZE
Atom count atom_count	614043

来源生物 organism	Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2
NCBI Class编号 ncbi_taxonomy_id	99287
宿主生物 host_organism	Escherichia coli BL21(DE3)

fit	/app/data/saxs_computation/wo/8woe/8woe.fit
pddf	/app/data/pr_computation/wo/8woe/8woe.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/wo/8woe/8woe.dat

Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CW state

1. Protein Identity and Related Structures Protein Identity & Related Structures

Flagellar basal-body rod protein FlgG

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

Flagellar L-ring protein

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

Flagellar basal body rod protein FlgB

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

Flagellar hook-basal body complex protein FliE

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

Flagellar basal-body rod protein FlgF

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

Flagellar M-ring protein

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

Flagellar biosynthetic protein FliQ

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

Flagellar biosynthetic protein FliR

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

Flagellar biosynthetic protein FliP

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

Flagellar basal-body rod protein FlgC

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

Flagellar hook protein FlgE

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

Flagellar P-ring protein

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

Flagellar motor switch protein FliN

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

Flagellar motor switch protein FliG

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

Chemotaxis protein CheY

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

Flagellar motor switch protein FliM

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

SAXS scattering curve SAXS Profile

P(r) Distance Distribution P(r) Distribution

2. Structure Basics 2. Structure Basics

3. SAXS Parameters (CRYSOL theoretical calculation) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) Distance Distribution (GNOM inversion) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. Crystallography and Experiment 5. Crystallography & Experiment

Unit cell Unit Cell

Symmetry Symmetry

冷冻电镜 EM 3D

6. Entities and Polymers Entities & Polymers (16)

Entity 1 Entity 1 polymer

Polymer Polymer

Entity 2 Entity 2 polymer

Polymer Polymer

Entity 3 Entity 3 polymer

Polymer Polymer

Entity 4 Entity 4 polymer

Polymer Polymer

Entity 5 Entity 5 polymer

Polymer Polymer

Entity 6 Entity 6 polymer

Polymer Polymer

Entity 7 Entity 7 polymer

Polymer Polymer

Entity 8 Entity 8 polymer

Polymer Polymer

Entity 9 Entity 9 polymer

Polymer Polymer

Entity 10 Entity 10 polymer

Polymer Polymer