8vkq

CW Flagellar Switch Complex - FliF, FliG, FliM, and FliN forming the C-ring from Salmonella

Method: ELECTRON MICROSCOPY D_max: 490.0 Å Quality: GOOD

▼

1. Protein Identity and Related Structures Protein Identity & Related Structures

Flagellar M-ring protein

Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 204 PDB declaration: 204-meric（204） Consistent with protein copy count	Chain A； UniProt 1–560 Chain BC； UniProt 1–560 Chain BF； UniProt 1–560 Chain DB； UniProt 1–560 Chain DE； UniProt 1–560 Chain F； UniProt 1–560 Chain FA； UniProt 1–560 Chain FD； UniProt 1–560 Chain FG； UniProt 1–560 Chain HC； UniProt 1–560 Chain HF； UniProt 1–560 Chain I； UniProt 1–560 Chain JB； UniProt 1–560 Chain JE； UniProt 1–560 Chain LA； UniProt 1–560 Chain LD； UniProt 1–560 Chain LG； UniProt 1–560 Chain NC； UniProt 1–560 Chain NF； UniProt 1–560 Chain PB； UniProt 1–560 Chain PE； UniProt 1–560 Chain RA； UniProt 1–560 Chain RD； UniProt 1–560 Chain RG； UniProt 1–560 Chain S； UniProt 1–560 Chain TC； UniProt 1–560 Chain TF； UniProt 1–560 Chain VB； UniProt 1–560 Chain VE； UniProt 1–560 Chain XA； UniProt 1–560 Chain XD； UniProt 1–560 Chain Z； UniProt 1–560 Chain ZC； UniProt 1–560 Chain ZF； UniProt 1–560	Not recorded	Flagellar motor switch protein FliG × 34 （P0A1J9） Flagellar motor switch protein FliM × 34 （A0A0D6FLG5） Flagellar motor switch protein FliN × 102 （P26419）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE	Resolution 4.60 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 8VKQ	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
6SD1 Structure of the RBM3/collar region of the Salmonella flagella MS-ring protein FliF with 33-fold symmetry applied Deposited 2019-07-26	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 33 PDB declaration: 33-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.60 Å
6SD2 Structure of the RBM2inner region of the Salmonella flagella MS-ring protein FliF with 21-fold symmetry applied. Deposited 2019-07-26	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 21 PDB declaration: 21-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.10 Å
6SD3 34mer structure of the Salmonella flagella MS-ring protein FliF Deposited 2019-07-26	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 34 PDB declaration: 34-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.30 Å
6SD4 Structure of the RBM3/collar region of the Salmonella flagella MS-ring protein FliF with 34-fold symmetry applied Deposited 2019-07-26	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 34 PDB declaration: 34-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.80 Å
6SD5 Structure of the RBM2 inner ring of Salmonella flagella MS-ring protein FliF with 22-fold symmetry applied Deposited 2019-07-26	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 22 PDB declaration: 22-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.10 Å
6TRE Structure of the RBM3/collar region of the Salmonella flagella MS-ring protein FliF with 32-fold symmetry applied Deposited 2019-12-18	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 32 PDB declaration: 32-meric	Chain 1 1–560（560 aa） Chain 2 1–560（560 aa） Chain 3 1–560（560 aa） Chain 4 1–560（560 aa） Chain 5 1–560（560 aa） Chain 6 1–560（560 aa） Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.30 Å
7BK0 Salmonella FliF ring (34mer) in intact basal body - C1 Deposited 2021-01-14	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 34 PDB declaration: 34-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.80 Å
7CG0 Cryo-EM structure of the flagellar proximal rod with FliF peptides from Salmonella Deposited 2020-06-30	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 21 PDB declaration: 21-meric	Chain 5 311–331（21 aa） Chain 6 311–331（21 aa） Chain 7 311–331（21 aa） Chain 8 311–331（21 aa） Chain 9 311–331（21 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.20 Å
7CG7 Cryo-EM structure of the flagellar MS ring with C34 symmetry from Salmonella Deposited 2020-06-30	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 34 PDB declaration: 34-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.61 Å
7CGO Cryo-EM structure of the flagellar motor-hook complex from Salmonella Deposited 2020-07-01	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 219 PDB declaration: 219-meric	Chain 5 311–331（21 aa） Chain 6 311–331（21 aa） Chain 7 311–331（21 aa） Chain 8 311–331（21 aa） Chain 9 311–331（21 aa） Chain Ca 1–560（560 aa） Chain Cb 1–560（560 aa） Chain Cc 1–560（560 aa） Chain Cd 1–560（560 aa） Chain Ce 1–560（560 aa） Chain Cf 1–560（560 aa） Chain Cg 1–560（560 aa） Chain Ch 1–560（560 aa） Chain Ci 1–560（560 aa） Chain Cj 1–560（560 aa） Chain Ck 1–560（560 aa） Chain Cl 1–560（560 aa） Chain Cm 1–560（560 aa） Chain Cn 1–560（560 aa） Chain Co 1–560（560 aa） Chain Cp 1–560（560 aa） Chain Cq 1–560（560 aa） Chain Cr 1–560（560 aa） Chain Cs 1–560（560 aa） Chain Ct 1–560（560 aa） Chain Cu 1–560（560 aa） Chain Cv 1–560（560 aa） Chain Cw 1–560（560 aa） Chain Cx 1–560（560 aa） Chain Cy 1–560（560 aa） Chain Cz 1–560（560 aa） Chain Da 1–560（560 aa） Chain Db 1–560（560 aa） Chain Dc 1–560（560 aa） Chain Dd 1–560（560 aa） Chain De 1–560（560 aa） Chain Df 1–560（560 aa） Chain Dg 1–560（560 aa） Chain Dh 1–560（560 aa） Chain Di 1–560（560 aa） Chain Dj 1–560（560 aa） Chain Dk 1–560（560 aa） Chain Dl 1–560（560 aa） Chain Dm 1–560（560 aa） Chain Dn 1–560（560 aa） Chain Do 1–560（560 aa） Chain Dp 1–560（560 aa） Chain Dq 1–560（560 aa） Chain Dr 1–560（560 aa） Chain Ds 1–560（560 aa） Chain Dt 1–560（560 aa） Chain Du 1–560（560 aa） Chain Dv 1–560（560 aa） Chain Dw 1–560（560 aa） Chain Ea 1–560（560 aa） Chain Eb 1–560（560 aa） Chain Ec 1–560（560 aa） Chain Ed 1–560（560 aa） Chain Ee 1–560（560 aa） Chain Ef 1–560（560 aa） Chain Eg 1–560（560 aa） Chain Eh 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.90 Å
7D84 34-fold symmetry Salmonella S ring formed by full-length FliF Deposited 2020-10-07	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 34 PDB declaration: 34-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.70 Å
7E80 Cryo-EM structure of the flagellar rod with hook and export apparatus from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 77 PDB declaration: 77-meric	Chain 5 311–331（21 aa） Chain 6 311–331（21 aa） Chain 7 311–331（21 aa） Chain 8 311–331（21 aa） Chain 9 311–331（21 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.67 Å
7E81 Cryo-EM structure of the flagellar MS ring with FlgB-Dc loop and FliE-helix 1 from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 68 PDB declaration: 68-meric	Chain Ca 1–560（560 aa） Chain Cb 1–560（560 aa） Chain Cc 1–560（560 aa） Chain Cd 1–560（560 aa） Chain Ce 1–560（560 aa） Chain Cf 1–560（560 aa） Chain Ch 1–560（560 aa） Chain Ci 1–560（560 aa） Chain Cj 1–560（560 aa） Chain Ck 1–560（560 aa） Chain Cl 1–560（560 aa） Chain Cm 1–560（560 aa） Chain Cn 1–560（560 aa） Chain Co 1–560（560 aa） Chain Cp 1–560（560 aa） Chain Cq 1–560（560 aa） Chain Cr 1–560（560 aa） Chain Cs 1–560（560 aa） Chain Ct 1–560（560 aa） Chain Cu 1–560（560 aa） Chain Cv 1–560（560 aa） Chain Cw 1–560（560 aa） Chain Cx 1–560（560 aa） Chain Cy 1–560（560 aa） Chain Cz 1–560（560 aa） Chain Da 1–560（560 aa） Chain Db 1–560（560 aa） Chain Dc 1–560（560 aa） Chain Dd 1–560（560 aa） Chain De 1–560（560 aa） Chain Df 1–560（560 aa） Chain Dg 1–560（560 aa） Chain Dh 1–560（560 aa） Chain Di 1–560（560 aa） Chain Dj 1–560（560 aa） Chain Dk 1–560（560 aa） Chain Dl 1–560（560 aa） Chain Dm 1–560（560 aa） Chain Dn 1–560（560 aa） Chain Do 1–560（560 aa） Chain Dp 1–560（560 aa） Chain Dq 1–560（560 aa） Chain Dr 1–560（560 aa） Chain Ds 1–560（560 aa） Chain Dt 1–560（560 aa） Chain Du 1–560（560 aa） Chain Dv 1–560（560 aa） Chain Dw 1–560（560 aa） Chain Ea 1–560（560 aa） Chain Eb 1–560（560 aa） Chain Ec 1–560（560 aa） Chain Ed 1–560（560 aa） Chain Ee 1–560（560 aa） Chain Ef 1–560（560 aa） Chain Eg 1–560（560 aa） Chain Fh 1–560（560 aa） Chain cg 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 4.50 Å
7E82 Cryo-EM structure of the flagellar rod with partial hook from Salmonella Deposited 2021-02-28	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 67 PDB declaration: 67-meric	Chain 5 311–331（21 aa） Chain 6 311–331（21 aa） Chain 7 311–331（21 aa） Chain 8 311–331（21 aa） Chain 9 311–331（21 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 6 seconds before plunging	Resolution 3.30 Å
7NVG Salmonella flagellar basal body refined in C1 map Deposited 2021-03-15	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 147 PDB declaration: 147-meric	Chain A1 1–560（560 aa） Chain B1 1–560（560 aa） Chain C1 1–560（560 aa） Chain D1 1–560（560 aa） Chain E1 1–560（560 aa） Chain F1 1–560（560 aa） Chain G1 1–560（560 aa） Chain H1 1–560（560 aa） Chain I1 1–560（560 aa） Chain J1 1–560（560 aa） Chain K1 1–560（560 aa） Chain L1 1–560（560 aa） Chain M1 1–560（560 aa） Chain N1 1–560（560 aa） Chain O1 1–560（560 aa） Chain P1 1–560（560 aa） Chain Q1 1–560（560 aa） Chain R1 1–560（560 aa） Chain S1 1–560（560 aa） Chain T1 1–560（560 aa） Chain U1 1–560（560 aa） Chain V1 1–560（560 aa） Chain W1 1–560（560 aa） Chain X1 1–560（560 aa） Chain Y1 1–560（560 aa） Chain Z1 1–560（560 aa） Chain a1 1–560（560 aa） Chain b1 1–560（560 aa） Chain c1 1–560（560 aa） Chain d1 1–560（560 aa） Chain e1 1–560（560 aa） Chain f1 1–560（560 aa） Chain g1 1–560（560 aa） Chain h1 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.70 Å
8FTE CryoEM strucutre of 22-mer RBM2 of the Salmonella MS-ring Deposited 2023-01-12	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 22 PDB declaration: 22-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5；50 mM Tris-HCl pH 7.5, 100 mM NaCl, 0.1 % Ana-grade LDAO cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Purified MS-rings were added to each grid at 277.15K at 100% humidity. After 30 sec of incubation, blotting was performed for 12 sec. The grid was then plunged into liquid ethane using a Vitrobot Mark IV system (Thermo Fisher)	Resolution 3.80 Å
8FTF CryoEM strucutre of 33-mer RBM3 of the Salmonella MS-ring Deposited 2023-01-12	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 33 PDB declaration: 33-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain AA 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain BA 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain CA 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain DA 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain EA 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain FA 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain GA 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain HA 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5；50 mM Tris-HCl pH 7.5, 100 mM NaCl, 0.1 % Ana-grade LDAO cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Purified MS-rings were added to each grid at 277.15K at 100% humidity. After 30 sec of incubation, blotting was performed for 12 sec. The grid was then plunged into liquid ethane using a Vitrobot Mark IV system (Thermo Fisher)	Resolution 2.90 Å
8T8P 33-mer FliF MS-ring from Salmonella Deposited 2023-06-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 33 PDB declaration: 33-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain AA 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain BA 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain CA 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain DA 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain EA 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain FA 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain GA 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain HA 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.40 Å
8UMD Cryo-EM structure of a single subunit of a Counterclockwise-locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring. Deposited 2023-10-17	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain A 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.60 Å
8UMX Cryo-EM structure of a single subunit of a Clockwise-locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring. Deposited 2023-10-18	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain A 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.00 Å
8UOX Cryo-EM structure of a Counterclockwise locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring, with C34 symmetry applied Deposited 2023-10-20	Different experimental conditions	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain A1 1–560（560 aa） Chain A2 1–560（560 aa） Chain A3 1–560（560 aa） Chain A4 1–560（560 aa） Chain A5 1–560（560 aa） Chain A6 1–560（560 aa） Chain A7 1–560（560 aa） Chain A8 1–560（560 aa） Chain A9 1–560（560 aa） Chain AA 1–560（560 aa） Chain AB 1–560（560 aa） Chain AC 1–560（560 aa） Chain AD 1–560（560 aa） Chain AE 1–560（560 aa） Chain AF 1–560（560 aa） Chain AG 1–560（560 aa） Chain AH 1–560（560 aa） Chain AI 1–560（560 aa） Chain AJ 1–560（560 aa） Chain AK 1–560（560 aa） Chain AL 1–560（560 aa） Chain AM 1–560（560 aa） Chain AN 1–560（560 aa） Chain AO 1–560（560 aa） Chain AP 1–560（560 aa） Chain AQ 1–560（560 aa） Chain AR 1–560（560 aa） Chain AS 1–560（560 aa） Chain AT 1–560（560 aa） Chain AU 1–560（560 aa） Chain AV 1–560（560 aa） Chain AW 1–560（560 aa） Chain AX 1–560（560 aa） Chain AY 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.60 Å
8UPL Cryo-EM structure of a Clockwise locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring, with C34 symmetry applied Deposited 2023-10-22	Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain A1 1–560（560 aa） Chain A2 1–560（560 aa） Chain A3 1–560（560 aa） Chain A4 1–560（560 aa） Chain A5 1–560（560 aa） Chain A6 1–560（560 aa） Chain A7 1–560（560 aa） Chain A8 1–560（560 aa） Chain A9 1–560（560 aa） Chain AA 1–560（560 aa） Chain AB 1–560（560 aa） Chain AC 1–560（560 aa） Chain AD 1–560（560 aa） Chain AE 1–560（560 aa） Chain AF 1–560（560 aa） Chain AG 1–560（560 aa） Chain AH 1–560（560 aa） Chain AI 1–560（560 aa） Chain AJ 1–560（560 aa） Chain AK 1–560（560 aa） Chain AL 1–560（560 aa） Chain AM 1–560（560 aa） Chain AN 1–560（560 aa） Chain AO 1–560（560 aa） Chain AP 1–560（560 aa） Chain AQ 1–560（560 aa） Chain AR 1–560（560 aa） Chain AS 1–560（560 aa） Chain AT 1–560（560 aa） Chain AU 1–560（560 aa） Chain AV 1–560（560 aa） Chain AW 1–560（560 aa） Chain AX 1–560（560 aa） Chain AY 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 5.40 Å
8VIB CW Flagellar Switch Complex - FliF, FliG, FliM, and FliN forming single subunit of the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain F 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.60 Å
8VID CW Flagellar Switch Complex with extra density - FliF, FliG, FliM, and FliN forming single subunit of the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain F 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 5.90 Å
8VKR CW Flagellar Switch Complex with extra density - FliF, FliG, FliM, and FliN forming the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-09	Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain BC 1–560（560 aa） Chain BF 1–560（560 aa） Chain DB 1–560（560 aa） Chain DE 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain FA 1–560（560 aa） Chain FD 1–560（560 aa） Chain FG 1–560（560 aa） Chain HC 1–560（560 aa） Chain HF 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain JB 1–560（560 aa） Chain JE 1–560（560 aa） Chain LA 1–560（560 aa） Chain LD 1–560（560 aa） Chain LG 1–560（560 aa） Chain NC 1–560（560 aa） Chain NF 1–560（560 aa） Chain PB 1–560（560 aa） Chain PE 1–560（560 aa） Chain RA 1–560（560 aa） Chain RD 1–560（560 aa） Chain RG 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain TC 1–560（560 aa） Chain TF 1–560（560 aa） Chain VB 1–560（560 aa） Chain VE 1–560（560 aa） Chain XA 1–560（560 aa） Chain XD 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain ZC 1–560（560 aa） Chain ZF 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 5.90 Å
8WIW Cryo-EM structure of the flagellar C ring in the CW state Deposited 2023-09-25	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 238 PDB declaration: 238-meric	Chain A2 1–560（560 aa） Chain A9 1–560（560 aa） Chain B0 1–560（560 aa） Chain B3 1–560（560 aa） Chain BF 1–560（560 aa） Chain BM 1–560（560 aa） Chain BT 1–560（560 aa） Chain Ba 1–560（560 aa） Chain Bh 1–560（560 aa） Chain Bo 1–560（560 aa） Chain Bv 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain CG 1–560（560 aa） Chain CN 1–560（560 aa） Chain CU 1–560（560 aa） Chain Cb 1–560（560 aa） Chain Ci 1–560（560 aa） Chain Cp 1–560（560 aa） Chain Cw 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 5.60 Å
8WJR Cryo-EM structure of the MS ring (C34) within the flagellar motor-hook complex in the CW state Deposited 2023-09-26	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 34 PDB declaration: 34-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 2.90 Å
8WK3 Cryo-EM structure of the proximal rod-export apparatus and FlgF within the motor-hook complex in the CW state Deposited 2023-09-26	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 43 PDB declaration: 43-meric	Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa） Chain i 1–560（560 aa） Chain j 1–560（560 aa） Chain k 1–560（560 aa） Chain l 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WK4 Cryo-EM structure of the MS ring with FlgB and FliE within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-27	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 45 PDB declaration: 45-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.70 Å
8WKK Cryo-EM structure of the whole rod with export apparatus and hook within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-28	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa） Chain i 1–560（560 aa） Chain j 1–560（560 aa） Chain k 1–560（560 aa） Chain l 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.30 Å
8WKQ Cryo-EM structure of the MS ring (C1) with export apparatus and proximal rod within the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-28	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 103 PDB declaration: 103-meric	Chain 0 1–560（560 aa） Chain 1 1–560（560 aa） Chain 2 1–560（560 aa） Chain 3 1–560（560 aa） Chain 4 1–560（560 aa） Chain 5 1–560（560 aa） Chain 6 1–560（560 aa） Chain 7 1–560（560 aa） Chain 8 1–560（560 aa） Chain 9 1–560（560 aa） Chain AA 1–560（560 aa） Chain AB 1–560（560 aa） Chain AC 1–560（560 aa） Chain AD 1–560（560 aa） Chain AE 1–560（560 aa） Chain AF 1–560（560 aa） Chain AG 1–560（560 aa） Chain AH 1–560（560 aa） Chain AI 1–560（560 aa） Chain AJ 1–560（560 aa） Chain AK 1–560（560 aa） Chain AL 1–560（560 aa） Chain AM 1–560（560 aa） Chain AN 1–560（560 aa） Chain AO 1–560（560 aa） Chain AP 1–560（560 aa） Chain AQ 1–560（560 aa） Chain UI 1–560（560 aa） Chain UJ 1–560（560 aa） Chain UK 1–560（560 aa） Chain UL 1–560（560 aa） Chain UM 1–560（560 aa） Chain UN 1–560（560 aa） Chain UO 1–560（560 aa） Chain UP 1–560（560 aa） Chain WA 1–560（560 aa） Chain WB 1–560（560 aa） Chain WC 1–560（560 aa） Chain WD 1–560（560 aa） Chain WE 1–560（560 aa） Chain WF 1–560（560 aa） Chain WG 1–560（560 aa） Chain WH 1–560（560 aa） Chain WI 1–560（560 aa） Chain WJ 1–560（560 aa） Chain WK 1–560（560 aa） Chain WL 1–560（560 aa） Chain WM 1–560（560 aa） Chain WN 1–560（560 aa） Chain WO 1–560（560 aa） Chain WP 1–560（560 aa） Chain WQ 1–560（560 aa） Chain WR 1–560（560 aa） Chain WS 1–560（560 aa） Chain WT 1–560（560 aa） Chain WU 1–560（560 aa） Chain WV 1–560（560 aa） Chain WW 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa） Chain i 1–560（560 aa） Chain j 1–560（560 aa） Chain k 1–560（560 aa） Chain l 1–560（560 aa） Chain t 1–560（560 aa） Chain u 1–560（560 aa） Chain v 1–560（560 aa） Chain w 1–560（560 aa） Chain x 1–560（560 aa） Chain y 1–560（560 aa） Chain z 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.80 Å
8WL2 Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CW state. Deposited 2023-09-29	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain AO 1–560（560 aa） Chain AP 1–560（560 aa） Chain AQ 1–560（560 aa） Chain AR 1–560（560 aa） Chain AS 1–560（560 aa） Chain AT 1–560（560 aa） Chain AU 1–560（560 aa） Chain AV 1–560（560 aa） Chain AW 1–560（560 aa） Chain AX 1–560（560 aa） Chain AY 1–560（560 aa） Chain AZ 1–560（560 aa） Chain Aa 1–560（560 aa） Chain Ac 1–560（560 aa） Chain Ad 1–560（560 aa） Chain Ae 1–560（560 aa） Chain Af 1–560（560 aa） Chain Ag 1–560（560 aa） Chain Ah 1–560（560 aa） Chain Ai 1–560（560 aa） Chain Aj 1–560（560 aa） Chain Ak 1–560（560 aa） Chain Al 1–560（560 aa） Chain Am 1–560（560 aa） Chain An 1–560（560 aa） Chain Ao 1–560（560 aa） Chain Ap 1–560（560 aa） Chain BG 1–560（560 aa） Chain BH 1–560（560 aa） Chain BI 1–560（560 aa） Chain BJ 1–560（560 aa） Chain BK 1–560（560 aa） Chain BL 1–560（560 aa） Chain BM 1–560（560 aa） Chain BN 1–560（560 aa） Chain BO 1–560（560 aa） Chain BP 1–560（560 aa） Chain BQ 1–560（560 aa） Chain BR 1–560（560 aa） Chain BS 1–560（560 aa） Chain BT 1–560（560 aa） Chain BU 1–560（560 aa） Chain BV 1–560（560 aa） Chain BW 1–560（560 aa） Chain BX 1–560（560 aa） Chain UI 1–560（560 aa） Chain UJ 1–560（560 aa） Chain UK 1–560（560 aa） Chain UL 1–560（560 aa） Chain UM 1–560（560 aa） Chain UN 1–560（560 aa） Chain UO 1–560（560 aa） Chain UP 1–560（560 aa） Chain WA 1–560（560 aa） Chain WB 1–560（560 aa） Chain WC 1–560（560 aa） Chain WD 1–560（560 aa） Chain WE 1–560（560 aa） Chain WF 1–560（560 aa） Chain WG 1–560（560 aa） Chain WH 1–560（560 aa） Chain WI 1–560（560 aa） Chain WJ 1–560（560 aa） Chain WK 1–560（560 aa） Chain WL 1–560（560 aa） Chain WM 1–560（560 aa） Chain WN 1–560（560 aa） Chain WO 1–560（560 aa） Chain WP 1–560（560 aa） Chain WQ 1–560（560 aa） Chain WR 1–560（560 aa） Chain WS 1–560（560 aa） Chain WT 1–560（560 aa） Chain WU 1–560（560 aa） Chain WV 1–560（560 aa） Chain WW 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 3.40 Å
8WLH Cryo-EM structure of the proximal rod-export apparatus and FlgF within the motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-09-29	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 43 PDB declaration: 43-meric	Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa） Chain i 1–560（560 aa） Chain j 1–560（560 aa） Chain k 1–560（560 aa） Chain l 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.70 Å
8WLI Cryo-EM structure of the MS ring (C34) within the flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-09-30	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 34 PDB declaration: 34-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.20 Å
8WLN Cryo-EM structure of the MS ring with export apparatus and proximal rod within the motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-09-30	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 103 PDB declaration: 103-meric	Chain 0 1–560（560 aa） Chain 1 1–560（560 aa） Chain 2 1–560（560 aa） Chain 3 1–560（560 aa） Chain 4 1–560（560 aa） Chain 5 1–560（560 aa） Chain 6 1–560（560 aa） Chain 7 1–560（560 aa） Chain 8 1–560（560 aa） Chain 9 1–560（560 aa） Chain AA 1–560（560 aa） Chain AB 1–560（560 aa） Chain AC 1–560（560 aa） Chain AD 1–560（560 aa） Chain AE 1–560（560 aa） Chain AF 1–560（560 aa） Chain AG 1–560（560 aa） Chain AH 1–560（560 aa） Chain AI 1–560（560 aa） Chain AJ 1–560（560 aa） Chain AK 1–560（560 aa） Chain AL 1–560（560 aa） Chain AM 1–560（560 aa） Chain AN 1–560（560 aa） Chain AO 1–560（560 aa） Chain AP 1–560（560 aa） Chain AQ 1–560（560 aa） Chain UI 1–560（560 aa） Chain UJ 1–560（560 aa） Chain UK 1–560（560 aa） Chain UL 1–560（560 aa） Chain UM 1–560（560 aa） Chain UN 1–560（560 aa） Chain UO 1–560（560 aa） Chain UP 1–560（560 aa） Chain WA 1–560（560 aa） Chain WB 1–560（560 aa） Chain WC 1–560（560 aa） Chain WD 1–560（560 aa） Chain WE 1–560（560 aa） Chain WF 1–560（560 aa） Chain WG 1–560（560 aa） Chain WH 1–560（560 aa） Chain WI 1–560（560 aa） Chain WJ 1–560（560 aa） Chain WK 1–560（560 aa） Chain WL 1–560（560 aa） Chain WM 1–560（560 aa） Chain WN 1–560（560 aa） Chain WO 1–560（560 aa） Chain WP 1–560（560 aa） Chain WQ 1–560（560 aa） Chain WR 1–560（560 aa） Chain WS 1–560（560 aa） Chain WT 1–560（560 aa） Chain WU 1–560（560 aa） Chain WV 1–560（560 aa） Chain WW 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa） Chain i 1–560（560 aa） Chain j 1–560（560 aa） Chain k 1–560（560 aa） Chain l 1–560（560 aa） Chain t 1–560（560 aa） Chain u 1–560（560 aa） Chain v 1–560（560 aa） Chain w 1–560（560 aa） Chain x 1–560（560 aa） Chain y 1–560（560 aa） Chain z 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.30 Å
8WLQ Cryo-EM structure of the whole rod-export apparatus with hook within the flagellar motor-hook complex in the CCW state. Deposited 2023-09-30	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa） Chain i 1–560（560 aa） Chain j 1–560（560 aa） Chain k 1–560（560 aa） Chain l 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 3.80 Å
8WLT Cryo-EM structure of the membrane-anchored part of the flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-01	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 213 PDB declaration: 213-meric	Chain AO 1–560（560 aa） Chain AP 1–560（560 aa） Chain AQ 1–560（560 aa） Chain AR 1–560（560 aa） Chain AS 1–560（560 aa） Chain AT 1–560（560 aa） Chain AU 1–560（560 aa） Chain AV 1–560（560 aa） Chain AW 1–560（560 aa） Chain AX 1–560（560 aa） Chain AY 1–560（560 aa） Chain AZ 1–560（560 aa） Chain Aa 1–560（560 aa） Chain Ac 1–560（560 aa） Chain Ad 1–560（560 aa） Chain Ae 1–560（560 aa） Chain Af 1–560（560 aa） Chain Ag 1–560（560 aa） Chain Ah 1–560（560 aa） Chain Ai 1–560（560 aa） Chain Aj 1–560（560 aa） Chain Ak 1–560（560 aa） Chain Al 1–560（560 aa） Chain Am 1–560（560 aa） Chain An 1–560（560 aa） Chain Ao 1–560（560 aa） Chain Ap 1–560（560 aa） Chain BG 1–560（560 aa） Chain BH 1–560（560 aa） Chain BI 1–560（560 aa） Chain BJ 1–560（560 aa） Chain BK 1–560（560 aa） Chain BL 1–560（560 aa） Chain BM 1–560（560 aa） Chain BN 1–560（560 aa） Chain BO 1–560（560 aa） Chain BP 1–560（560 aa） Chain BQ 1–560（560 aa） Chain BR 1–560（560 aa） Chain BS 1–560（560 aa） Chain BT 1–560（560 aa） Chain BU 1–560（560 aa） Chain BV 1–560（560 aa） Chain BW 1–560（560 aa） Chain BX 1–560（560 aa） Chain UI 1–560（560 aa） Chain UJ 1–560（560 aa） Chain UK 1–560（560 aa） Chain UL 1–560（560 aa） Chain UM 1–560（560 aa） Chain UN 1–560（560 aa） Chain UO 1–560（560 aa） Chain UP 1–560（560 aa） Chain WA 1–560（560 aa） Chain WB 1–560（560 aa） Chain WC 1–560（560 aa） Chain WD 1–560（560 aa） Chain WE 1–560（560 aa） Chain WF 1–560（560 aa） Chain WG 1–560（560 aa） Chain WH 1–560（560 aa） Chain WI 1–560（560 aa） Chain WJ 1–560（560 aa） Chain WK 1–560（560 aa） Chain WL 1–560（560 aa） Chain WM 1–560（560 aa） Chain WN 1–560（560 aa） Chain WO 1–560（560 aa） Chain WP 1–560（560 aa） Chain WQ 1–560（560 aa） Chain WR 1–560（560 aa） Chain WS 1–560（560 aa） Chain WT 1–560（560 aa） Chain WU 1–560（560 aa） Chain WV 1–560（560 aa） Chain WW 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -15 Wait time: 60 Blot total: 1	Resolution 4.10 Å
8WO5 Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-06	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 417 PDB declaration: 417-meric	Chain AO 1–560（560 aa） Chain AP 1–560（560 aa） Chain AQ 1–560（560 aa） Chain AR 1–560（560 aa） Chain AS 1–560（560 aa） Chain AT 1–560（560 aa） Chain AU 1–560（560 aa） Chain AV 1–560（560 aa） Chain AW 1–560（560 aa） Chain AX 1–560（560 aa） Chain AY 1–560（560 aa） Chain AZ 1–560（560 aa） Chain Aa 1–560（560 aa） Chain Ac 1–560（560 aa） Chain Ad 1–560（560 aa） Chain Ae 1–560（560 aa） Chain Af 1–560（560 aa） Chain Ag 1–560（560 aa） Chain Ah 1–560（560 aa） Chain Ai 1–560（560 aa） Chain Aj 1–560（560 aa） Chain Ak 1–560（560 aa） Chain Al 1–560（560 aa） Chain Am 1–560（560 aa） Chain An 1–560（560 aa） Chain Ao 1–560（560 aa） Chain Ap 1–560（560 aa） Chain B6 1–560（560 aa） Chain BG 1–560（560 aa） Chain BH 1–560（560 aa） Chain BI 1–560（560 aa） Chain BJ 1–560（560 aa） Chain BK 1–560（560 aa） Chain BL 1–560（560 aa） Chain BM 1–560（560 aa） Chain BN 1–560（560 aa） Chain BO 1–560（560 aa） Chain BP 1–560（560 aa） Chain BQ 1–560（560 aa） Chain BR 1–560（560 aa） Chain BS 1–560（560 aa） Chain BT 1–560（560 aa） Chain BU 1–560（560 aa） Chain BV 1–560（560 aa） Chain BW 1–560（560 aa） Chain BX 1–560（560 aa） Chain Bb 1–560（560 aa） Chain Bh 1–560（560 aa） Chain Bn 1–560（560 aa） Chain Bt 1–560（560 aa） Chain Bz 1–560（560 aa） Chain C3 1–560（560 aa） Chain C7 1–560（560 aa） Chain CB 1–560（560 aa） Chain CH 1–560（560 aa） Chain CN 1–560（560 aa） Chain CT 1–560（560 aa） Chain CZ 1–560（560 aa） Chain Cf 1–560（560 aa） Chain Cl 1–560（560 aa） Chain Cr 1–560（560 aa） Chain Cx 1–560（560 aa） Chain D2 1–560（560 aa） Chain D8 1–560（560 aa） Chain DE 1–560（560 aa） Chain DK 1–560（560 aa） Chain DR 1–560（560 aa） Chain DX 1–560（560 aa） Chain Dd 1–560（560 aa） Chain Dj 1–560（560 aa） Chain Dp 1–560（560 aa） Chain Dv 1–560（560 aa） Chain EF 1–560（560 aa） Chain EL 1–560（560 aa） Chain ER 1–560（560 aa） Chain EX 1–560（560 aa） Chain Eb 1–560（560 aa） Chain Eh 1–560（560 aa） Chain En 1–560（560 aa） Chain UI 1–560（560 aa） Chain UJ 1–560（560 aa） Chain UK 1–560（560 aa） Chain UL 1–560（560 aa） Chain UM 1–560（560 aa） Chain UN 1–560（560 aa） Chain UO 1–560（560 aa） Chain UP 1–560（560 aa） Chain WA 1–560（560 aa） Chain WB 1–560（560 aa） Chain WC 1–560（560 aa） Chain WD 1–560（560 aa） Chain WE 1–560（560 aa） Chain WF 1–560（560 aa） Chain WG 1–560（560 aa） Chain WH 1–560（560 aa） Chain WI 1–560（560 aa） Chain WJ 1–560（560 aa） Chain WK 1–560（560 aa） Chain WL 1–560（560 aa） Chain WM 1–560（560 aa） Chain WN 1–560（560 aa） Chain WO 1–560（560 aa） Chain WP 1–560（560 aa） Chain WQ 1–560（560 aa） Chain WR 1–560（560 aa） Chain WS 1–560（560 aa） Chain WT 1–560（560 aa） Chain WU 1–560（560 aa） Chain WV 1–560（560 aa） Chain WW 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 7.40 Å
8WOE Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CW state Deposited 2023-10-07	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 451 PDB declaration: 451-meric	Chain AO 1–560（560 aa） Chain AP 1–560（560 aa） Chain AQ 1–560（560 aa） Chain AR 1–560（560 aa） Chain AS 1–560（560 aa） Chain AT 1–560（560 aa） Chain AU 1–560（560 aa） Chain AV 1–560（560 aa） Chain AW 1–560（560 aa） Chain AX 1–560（560 aa） Chain AY 1–560（560 aa） Chain AZ 1–560（560 aa） Chain Aa 1–560（560 aa） Chain Ac 1–560（560 aa） Chain Ad 1–560（560 aa） Chain Ae 1–560（560 aa） Chain Af 1–560（560 aa） Chain Ag 1–560（560 aa） Chain Ah 1–560（560 aa） Chain Ai 1–560（560 aa） Chain Aj 1–560（560 aa） Chain Ak 1–560（560 aa） Chain Al 1–560（560 aa） Chain Am 1–560（560 aa） Chain An 1–560（560 aa） Chain Ao 1–560（560 aa） Chain Ap 1–560（560 aa） Chain B0 1–560（560 aa） Chain B3 1–560（560 aa） Chain BG 1–560（560 aa） Chain BH 1–560（560 aa） Chain BI 1–560（560 aa） Chain BJ 1–560（560 aa） Chain BK 1–560（560 aa） Chain BL 1–560（560 aa） Chain BM 1–560（560 aa） Chain BN 1–560（560 aa） Chain BO 1–560（560 aa） Chain BP 1–560（560 aa） Chain BQ 1–560（560 aa） Chain BR 1–560（560 aa） Chain BS 1–560（560 aa） Chain BT 1–560（560 aa） Chain BU 1–560（560 aa） Chain BV 1–560（560 aa） Chain BW 1–560（560 aa） Chain BX 1–560（560 aa） Chain Ba 1–560（560 aa） Chain Bh 1–560（560 aa） Chain Bo 1–560（560 aa） Chain Bv 1–560（560 aa） Chain CG 1–560（560 aa） Chain CN 1–560（560 aa） Chain CU 1–560（560 aa） Chain Cb 1–560（560 aa） Chain Ci 1–560（560 aa） Chain Cp 1–560（560 aa） Chain Cw 1–560（560 aa） Chain DE 1–560（560 aa） Chain DL 1–560（560 aa） Chain EH 1–560（560 aa） Chain EO 1–560（560 aa） Chain EV 1–560（560 aa） Chain Ea 1–560（560 aa） Chain Eb 1–560（560 aa） Chain Ec 1–560（560 aa） Chain Ed 1–560（560 aa） Chain Ee 1–560（560 aa） Chain Ef 1–560（560 aa） Chain Eg 1–560（560 aa） Chain Eh 1–560（560 aa） Chain Ei 1–560（560 aa） Chain Ej 1–560（560 aa） Chain Ek 1–560（560 aa） Chain El 1–560（560 aa） Chain Em 1–560（560 aa） Chain En 1–560（560 aa） Chain Eo 1–560（560 aa） Chain Ep 1–560（560 aa） Chain UI 1–560（560 aa） Chain UJ 1–560（560 aa） Chain UK 1–560（560 aa） Chain UL 1–560（560 aa） Chain UM 1–560（560 aa） Chain UN 1–560（560 aa） Chain UO 1–560（560 aa） Chain UP 1–560（560 aa） Chain WA 1–560（560 aa） Chain WB 1–560（560 aa） Chain WC 1–560（560 aa） Chain WD 1–560（560 aa） Chain WE 1–560（560 aa） Chain WF 1–560（560 aa） Chain WG 1–560（560 aa） Chain WH 1–560（560 aa） Chain WI 1–560（560 aa） Chain WJ 1–560（560 aa） Chain WK 1–560（560 aa） Chain WL 1–560（560 aa） Chain WM 1–560（560 aa） Chain WN 1–560（560 aa） Chain WO 1–560（560 aa） Chain WP 1–560（560 aa） Chain WQ 1–560（560 aa） Chain WR 1–560（560 aa） Chain WS 1–560（560 aa） Chain WT 1–560（560 aa） Chain WU 1–560（560 aa） Chain WV 1–560（560 aa） Chain WW 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.30 Å
8XP0 Cryo-EM structure of the protomers of the C ring in the CCW state Deposited 2024-01-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 18 PDB declaration: octadecameric	Chain N 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.00 Å
8XP1 Cryo-EM structure of the protomers of the C ring in the CW state Deposited 2024-01-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 21 PDB declaration: 21-meric	Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.40 Å
8YJT Cryo-EM structure of the flagellar C ring in the CCW state Deposited 2024-03-02	Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain 0 1–560（560 aa） Chain 4 1–560（560 aa） Chain A2 1–560（560 aa） Chain A8 1–560（560 aa） Chain AF 1–560（560 aa） Chain AL 1–560（560 aa） Chain AR 1–560（560 aa） Chain AX 1–560（560 aa） Chain Ad 1–560（560 aa） Chain Aj 1–560（560 aa） Chain Ap 1–560（560 aa） Chain Av 1–560（560 aa） Chain B6 1–560（560 aa） Chain BD 1–560（560 aa） Chain BJ 1–560（560 aa） Chain BP 1–560（560 aa） Chain BV 1–560（560 aa） Chain Bb 1–560（560 aa） Chain Bh 1–560（560 aa） Chain Bn 1–560（560 aa） Chain Bt 1–560（560 aa） Chain Bz 1–560（560 aa） Chain CB 1–560（560 aa） Chain CH 1–560（560 aa） Chain CN 1–560（560 aa） Chain CT 1–560（560 aa） Chain CZ 1–560（560 aa） Chain Cf 1–560（560 aa） Chain Cl 1–560（560 aa） Chain Cr 1–560（560 aa） Chain Cx 1–560（560 aa） Chain l 1–560（560 aa） Chain r 1–560（560 aa） Chain x 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 5.90 Å
8ZDS Structure of the Salmonella flagellar MS-ring with C11 symmetry applied Deposited 2024-05-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 33 PDB declaration: 33-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.10 Å
8ZDT Structure of the RBM3 ring of Salmonella flagellar MS-ring protein FliF with C33 symmetry applied Deposited 2024-05-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 33 PDB declaration: 33-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.40 Å
8ZDU Structure of the RBM3 ring of Salmonella flagellar MS-ring protein FliF with C34 symmetry applied Deposited 2024-05-03	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 34 PDB declaration: 34-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain B 1–560（560 aa） Chain C 1–560（560 aa） Chain D 1–560（560 aa） Chain E 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain G 1–560（560 aa） Chain H 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain J 1–560（560 aa） Chain K 1–560（560 aa） Chain L 1–560（560 aa） Chain M 1–560（560 aa） Chain N 1–560（560 aa） Chain O 1–560（560 aa） Chain P 1–560（560 aa） Chain Q 1–560（560 aa） Chain R 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain T 1–560（560 aa） Chain U 1–560（560 aa） Chain V 1–560（560 aa） Chain W 1–560（560 aa） Chain X 1–560（560 aa） Chain Y 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain a 1–560（560 aa） Chain b 1–560（560 aa） Chain c 1–560（560 aa） Chain d 1–560（560 aa） Chain e 1–560（560 aa） Chain f 1–560（560 aa） Chain g 1–560（560 aa） Chain h 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.50 Å
9N49 C-ring - single subunit of the 34-mer CCW flagellar switch complex - FliF, FliG, FliM, and FliN from Salmonella Deposited 2025-02-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain F 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.00 Å
9N4Z CCW Flagellar Switch Complex - FliF, FliG, FliM, and FliN forming 34-mer C-ring from Salmonella Deposited 2025-02-03	Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain A 1–560（560 aa） Chain BC 1–560（560 aa） Chain BF 1–560（560 aa） Chain DB 1–560（560 aa） Chain DE 1–560（560 aa） Chain F 1–560（560 aa） Chain FA 1–560（560 aa） Chain FD 1–560（560 aa） Chain FG 1–560（560 aa） Chain HC 1–560（560 aa） Chain HF 1–560（560 aa） Chain I 1–560（560 aa） Chain JB 1–560（560 aa） Chain JE 1–560（560 aa） Chain LA 1–560（560 aa） Chain LD 1–560（560 aa） Chain LG 1–560（560 aa） Chain NC 1–560（560 aa） Chain NF 1–560（560 aa） Chain PB 1–560（560 aa） Chain PE 1–560（560 aa） Chain RA 1–560（560 aa） Chain RD 1–560（560 aa） Chain RG 1–560（560 aa） Chain S 1–560（560 aa） Chain TC 1–560（560 aa） Chain TF 1–560（560 aa） Chain VB 1–560（560 aa） Chain VE 1–560（560 aa） Chain XA 1–560（560 aa） Chain XD 1–560（560 aa） Chain Z 1–560（560 aa） Chain ZC 1–560（560 aa） Chain ZF 1–560（560 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.00 Å

47 other PDB entries and 47 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	FLIF_SALTY
Isoform	—
PDB entities	1
Chains and sequence ranges	Author chain A； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain BC； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain BF； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain DB； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain DE； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain F； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain FA； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain FD； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain FG； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain HC； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain HF； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain I； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain JB； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain JE； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain LA； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain LD； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain LG； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain NC； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain NF； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain PB； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain PE； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain RA； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain RD； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain RG； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain S； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain TC； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain TF； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain VB； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain VE； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain XA； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain XD； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain Z； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain ZC； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560 Author chain ZF； PDBConstruct 1–560； UniProt 1–560

Flagellar motor switch protein FliG

Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium

UniProt P0A1J9

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 204 PDB declaration: 204-meric（204） Consistent with protein copy count	Chain AA； UniProt 1–331 Chain AD； UniProt 1–331 Chain AG； UniProt 1–331 Chain B； UniProt 1–331 Chain CC； UniProt 1–331 Chain CF； UniProt 1–331 Chain EB； UniProt 1–331 Chain EE； UniProt 1–331 Chain G； UniProt 1–331 Chain GA； UniProt 1–331 Chain GD； UniProt 1–331 Chain GG； UniProt 1–331 Chain IC； UniProt 1–331 Chain IF； UniProt 1–331 Chain J； UniProt 1–331 Chain KB； UniProt 1–331 Chain KE； UniProt 1–331 Chain MA； UniProt 1–331 Chain MD； UniProt 1–331 Chain MG； UniProt 1–331 Chain OC； UniProt 1–331 Chain OF； UniProt 1–331 Chain QB； UniProt 1–331 Chain QE； UniProt 1–331 Chain SA； UniProt 1–331 Chain SD； UniProt 1–331 Chain SG； UniProt 1–331 Chain T； UniProt 1–331 Chain UC； UniProt 1–331 Chain UF； UniProt 1–331 Chain WB； UniProt 1–331 Chain WE； UniProt 1–331 Chain YA； UniProt 1–331 Chain YD； UniProt 1–331	Not recorded	Flagellar M-ring protein × 34 （P15928） Flagellar motor switch protein FliM × 34 （A0A0D6FLG5） Flagellar motor switch protein FliN × 102 （P26419）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE	Resolution 4.60 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Other PDB	Difference from Current Entry 8VKQ	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
8UMX Cryo-EM structure of a single subunit of a Clockwise-locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring. Deposited 2023-10-18	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain B 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.00 Å
8UOX Cryo-EM structure of a Counterclockwise locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring, with C34 symmetry applied Deposited 2023-10-20	Different experimental conditions	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain B1 1–331（331 aa） Chain B2 1–331（331 aa） Chain B3 1–331（331 aa） Chain B4 1–331（331 aa） Chain B5 1–331（331 aa） Chain B6 1–331（331 aa） Chain B7 1–331（331 aa） Chain B8 1–331（331 aa） Chain B9 1–331（331 aa） Chain BA 1–331（331 aa） Chain BB 1–331（331 aa） Chain BC 1–331（331 aa） Chain BD 1–331（331 aa） Chain BE 1–331（331 aa） Chain BF 1–331（331 aa） Chain BG 1–331（331 aa） Chain BH 1–331（331 aa） Chain BI 1–331（331 aa） Chain BJ 1–331（331 aa） Chain BK 1–331（331 aa） Chain BL 1–331（331 aa） Chain BM 1–331（331 aa） Chain BN 1–331（331 aa） Chain BO 1–331（331 aa） Chain BP 1–331（331 aa） Chain BQ 1–331（331 aa） Chain BR 1–331（331 aa） Chain BS 1–331（331 aa） Chain BT 1–331（331 aa） Chain BU 1–331（331 aa） Chain BV 1–331（331 aa） Chain BW 1–331（331 aa） Chain BX 1–331（331 aa） Chain BY 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.60 Å
8UPL Cryo-EM structure of a Clockwise locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring, with C34 symmetry applied Deposited 2023-10-22	Different mutation/modification Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain B1 1–331（331 aa） Chain B2 1–331（331 aa） Chain B3 1–331（331 aa） Chain B4 1–331（331 aa） Chain B5 1–331（331 aa） Chain B6 1–331（331 aa） Chain B7 1–331（331 aa） Chain B8 1–331（331 aa） Chain B9 1–331（331 aa） Chain BA 1–331（331 aa） Chain BB 1–331（331 aa） Chain BC 1–331（331 aa） Chain BD 1–331（331 aa） Chain BE 1–331（331 aa） Chain BF 1–331（331 aa） Chain BG 1–331（331 aa） Chain BH 1–331（331 aa） Chain BI 1–331（331 aa） Chain BJ 1–331（331 aa） Chain BK 1–331（331 aa） Chain BL 1–331（331 aa） Chain BM 1–331（331 aa） Chain BN 1–331（331 aa） Chain BO 1–331（331 aa） Chain BP 1–331（331 aa） Chain BQ 1–331（331 aa） Chain BR 1–331（331 aa） Chain BS 1–331（331 aa） Chain BT 1–331（331 aa） Chain BU 1–331（331 aa） Chain BV 1–331（331 aa） Chain BW 1–331（331 aa） Chain BX 1–331（331 aa） Chain BY 1–331（331 aa）	Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA) Mutation：delta169-171 (PAA)	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 5.40 Å
8VIB CW Flagellar Switch Complex - FliF, FliG, FliM, and FliN forming single subunit of the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain G 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.60 Å
8VID CW Flagellar Switch Complex with extra density - FliF, FliG, FliM, and FliN forming single subunit of the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain G 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 5.90 Å
8VKR CW Flagellar Switch Complex with extra density - FliF, FliG, FliM, and FliN forming the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-09	Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain AA 1–331（331 aa） Chain AD 1–331（331 aa） Chain AG 1–331（331 aa） Chain B 1–331（331 aa） Chain CC 1–331（331 aa） Chain CF 1–331（331 aa） Chain EB 1–331（331 aa） Chain EE 1–331（331 aa） Chain G 1–331（331 aa） Chain GA 1–331（331 aa） Chain GD 1–331（331 aa） Chain GG 1–331（331 aa） Chain IC 1–331（331 aa） Chain IF 1–331（331 aa） Chain J 1–331（331 aa） Chain KB 1–331（331 aa） Chain KE 1–331（331 aa） Chain MA 1–331（331 aa） Chain MD 1–331（331 aa） Chain MG 1–331（331 aa） Chain OC 1–331（331 aa） Chain OF 1–331（331 aa） Chain QB 1–331（331 aa） Chain QE 1–331（331 aa） Chain SA 1–331（331 aa） Chain SD 1–331（331 aa） Chain SG 1–331（331 aa） Chain T 1–331（331 aa） Chain UC 1–331（331 aa） Chain UF 1–331（331 aa） Chain WB 1–331（331 aa） Chain WE 1–331（331 aa） Chain YA 1–331（331 aa） Chain YD 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 5.90 Å
8WIW Cryo-EM structure of the flagellar C ring in the CW state Deposited 2023-09-25	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 238 PDB declaration: 238-meric	Chain 3 1–331（331 aa） Chain 8 1–331（331 aa） Chain A4 1–331（331 aa） Chain AM 1–331（331 aa） Chain AS 1–331（331 aa） Chain AY 1–331（331 aa） Chain Ae 1–331（331 aa） Chain Ak 1–331（331 aa） Chain Aq 1–331（331 aa） Chain Aw 1–331（331 aa） Chain B5 1–331（331 aa） Chain BA 1–331（331 aa） Chain BH 1–331（331 aa） Chain BO 1–331（331 aa） Chain BV 1–331（331 aa） Chain Bc 1–331（331 aa） Chain Bj 1–331（331 aa） Chain Bq 1–331（331 aa） Chain Bx 1–331（331 aa） Chain CB 1–331（331 aa） Chain CI 1–331（331 aa） Chain CP 1–331（331 aa） Chain CW 1–331（331 aa） Chain Cd 1–331（331 aa） Chain Ck 1–331（331 aa） Chain Cr 1–331（331 aa） Chain Cy 1–331（331 aa） Chain Z 1–331（331 aa） Chain a 1–331（331 aa） Chain b 1–331（331 aa） Chain c 1–331（331 aa） Chain d 1–331（331 aa） Chain e 1–331（331 aa） Chain f 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 5.60 Å
8WO5 Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-06	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 417 PDB declaration: 417-meric	Chain B5 1–331（331 aa） Chain Ba 1–331（331 aa） Chain Bg 1–331（331 aa） Chain Bm 1–331（331 aa） Chain Bs 1–331（331 aa） Chain By 1–331（331 aa） Chain C6 1–331（331 aa） Chain CA 1–331（331 aa） Chain CG 1–331（331 aa） Chain CM 1–331（331 aa） Chain CS 1–331（331 aa） Chain CY 1–331（331 aa） Chain Ce 1–331（331 aa） Chain Ck 1–331（331 aa） Chain Cq 1–331（331 aa） Chain Cw 1–331（331 aa） Chain D1 1–331（331 aa） Chain D7 1–331（331 aa） Chain DB 1–331（331 aa） Chain DD 1–331（331 aa） Chain DJ 1–331（331 aa） Chain DQ 1–331（331 aa） Chain DW 1–331（331 aa） Chain Dc 1–331（331 aa） Chain Di 1–331（331 aa） Chain Do 1–331（331 aa） Chain Du 1–331（331 aa） Chain EE 1–331（331 aa） Chain EK 1–331（331 aa） Chain EQ 1–331（331 aa） Chain EW 1–331（331 aa） Chain Ea 1–331（331 aa） Chain Eg 1–331（331 aa） Chain Em 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 7.40 Å
8WOE Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CW state Deposited 2023-10-07	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 451 PDB declaration: 451-meric	Chain B5 1–331（331 aa） Chain Bc 1–331（331 aa） Chain Bj 1–331（331 aa） Chain Bq 1–331（331 aa） Chain Bx 1–331（331 aa） Chain C6 1–331（331 aa） Chain CB 1–331（331 aa） Chain CI 1–331（331 aa） Chain CP 1–331（331 aa） Chain CW 1–331（331 aa） Chain Cd 1–331（331 aa） Chain Ck 1–331（331 aa） Chain Cr 1–331（331 aa） Chain Cy 1–331（331 aa） Chain D3 1–331（331 aa） Chain D9 1–331（331 aa） Chain DA 1–331（331 aa） Chain DG 1–331（331 aa） Chain DY 1–331（331 aa） Chain De 1–331（331 aa） Chain Dk 1–331（331 aa） Chain Dq 1–331（331 aa） Chain Dw 1–331（331 aa） Chain E1 1–331（331 aa） Chain E2 1–331（331 aa） Chain E3 1–331（331 aa） Chain E4 1–331（331 aa） Chain EC 1–331（331 aa） Chain EJ 1–331（331 aa） Chain EQ 1–331（331 aa） Chain EX 1–331（331 aa） Chain Ex 1–331（331 aa） Chain Ey 1–331（331 aa） Chain Ez 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.30 Å
8XP0 Cryo-EM structure of the protomers of the C ring in the CCW state Deposited 2024-01-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 18 PDB declaration: octadecameric	Chain M 1–331（331 aa） Chain S 1–331（331 aa） Chain Y 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.00 Å
8XP1 Cryo-EM structure of the protomers of the C ring in the CW state Deposited 2024-01-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 21 PDB declaration: 21-meric	Chain Z 1–331（331 aa） Chain a 1–331（331 aa） Chain b 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.40 Å
8YJT Cryo-EM structure of the flagellar C ring in the CCW state Deposited 2024-03-02	Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain 3 1–331（331 aa） Chain 9 1–331（331 aa） Chain A1 1–331（331 aa） Chain A7 1–331（331 aa） Chain AE 1–331（331 aa） Chain AK 1–331（331 aa） Chain AQ 1–331（331 aa） Chain AW 1–331（331 aa） Chain Ac 1–331（331 aa） Chain Ai 1–331（331 aa） Chain Ao 1–331（331 aa） Chain Au 1–331（331 aa） Chain B5 1–331（331 aa） Chain BC 1–331（331 aa） Chain BI 1–331（331 aa） Chain BO 1–331（331 aa） Chain BU 1–331（331 aa） Chain Ba 1–331（331 aa） Chain Bg 1–331（331 aa） Chain Bm 1–331（331 aa） Chain Bs 1–331（331 aa） Chain By 1–331（331 aa） Chain CA 1–331（331 aa） Chain CG 1–331（331 aa） Chain CM 1–331（331 aa） Chain CS 1–331（331 aa） Chain CY 1–331（331 aa） Chain Ce 1–331（331 aa） Chain Ck 1–331（331 aa） Chain Cq 1–331（331 aa） Chain Cw 1–331（331 aa） Chain k 1–331（331 aa） Chain q 1–331（331 aa） Chain w 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 5.90 Å
9N49 C-ring - single subunit of the 34-mer CCW flagellar switch complex - FliF, FliG, FliM, and FliN from Salmonella Deposited 2025-02-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain G 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.00 Å
9N4Z CCW Flagellar Switch Complex - FliF, FliG, FliM, and FliN forming 34-mer C-ring from Salmonella Deposited 2025-02-03	Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain AA 1–331（331 aa） Chain AD 1–331（331 aa） Chain AG 1–331（331 aa） Chain B 1–331（331 aa） Chain CC 1–331（331 aa） Chain CF 1–331（331 aa） Chain EB 1–331（331 aa） Chain EE 1–331（331 aa） Chain G 1–331（331 aa） Chain GA 1–331（331 aa） Chain GD 1–331（331 aa） Chain GG 1–331（331 aa） Chain IC 1–331（331 aa） Chain IF 1–331（331 aa） Chain J 1–331（331 aa） Chain KB 1–331（331 aa） Chain KE 1–331（331 aa） Chain MA 1–331（331 aa） Chain MD 1–331（331 aa） Chain MG 1–331（331 aa） Chain OC 1–331（331 aa） Chain OF 1–331（331 aa） Chain QB 1–331（331 aa） Chain QE 1–331（331 aa） Chain SA 1–331（331 aa） Chain SD 1–331（331 aa） Chain SG 1–331（331 aa） Chain T 1–331（331 aa） Chain UC 1–331（331 aa） Chain UF 1–331（331 aa） Chain WB 1–331（331 aa） Chain WE 1–331（331 aa） Chain YA 1–331（331 aa） Chain YD 1–331（331 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.00 Å

14 other PDB entries and 14 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	FLIG_SALTY
Isoform	—
PDB entities	2
Chains and sequence ranges	Author chain AA； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain AD； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain AG； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain B； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain CC； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain CF； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain EB； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain EE； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain G； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain GA； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain GD； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain GG； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain IC； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain IF； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain J； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain KB； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain KE； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain MA； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain MD； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain MG； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain OC； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain OF； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain QB； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain QE； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain SA； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain SD； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain SG； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain T； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain UC； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain UF； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain WB； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain WE； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain YA； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331 Author chain YD； PDBConstruct 1–331； UniProt 1–331

Flagellar motor switch protein FliM

Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium

UniProt A0A0D6FLG5

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 204 PDB declaration: 204-meric（204） Consistent with protein copy count	Chain BA； UniProt 8–334 Chain BD； UniProt 8–334 Chain BG； UniProt 8–334 Chain C； UniProt 8–334 Chain DC； UniProt 8–334 Chain DF； UniProt 8–334 Chain FB； UniProt 8–334 Chain FE； UniProt 8–334 Chain HA； UniProt 8–334 Chain HD； UniProt 8–334 Chain HG； UniProt 8–334 Chain JC； UniProt 8–334 Chain JF； UniProt 8–334 Chain K； UniProt 8–334 Chain LB； UniProt 8–334 Chain LE； UniProt 8–334 Chain M； UniProt 8–334 Chain NA； UniProt 8–334 Chain ND； UniProt 8–334 Chain NG； UniProt 8–334 Chain PC； UniProt 8–334 Chain PF； UniProt 8–334 Chain RB； UniProt 8–334 Chain RE； UniProt 8–334 Chain TA； UniProt 8–334 Chain TD； UniProt 8–334 Chain TG； UniProt 8–334 Chain V； UniProt 8–334 Chain VC； UniProt 8–334 Chain VF； UniProt 8–334 Chain XB； UniProt 8–334 Chain XE； UniProt 8–334 Chain ZA； UniProt 8–334 Chain ZD； UniProt 8–334	Not recorded	Flagellar M-ring protein × 34 （P15928） Flagellar motor switch protein FliG × 34 （P0A1J9） Flagellar motor switch protein FliN × 102 （P26419）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE	Resolution 4.60 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Other PDB	Difference from Current Entry 8VKQ	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
8UMD Cryo-EM structure of a single subunit of a Counterclockwise-locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring. Deposited 2023-10-17	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain C 1–334（334 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.60 Å
8VIB CW Flagellar Switch Complex - FliF, FliG, FliM, and FliN forming single subunit of the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain M 8–334（327 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.60 Å
8VID CW Flagellar Switch Complex with extra density - FliF, FliG, FliM, and FliN forming single subunit of the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain M 8–334（327 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 5.90 Å

3 other PDB entries and 3 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	A0A0D6FLG5_SALTM
Isoform	—
PDB entities	3
Chains and sequence ranges	Author chain BA； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain BD； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain BG； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain C； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain DC； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain DF； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain FB； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain FE； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain HA； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain HD； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain HG； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain JC； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain JF； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain K； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain LB； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain LE； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain M； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain NA； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain ND； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain NG； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain PC； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain PF； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain RB； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain RE； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain TA； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain TD； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain TG； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain V； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain VC； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain VF； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain XB； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain XE； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain ZA； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334 Author chain ZD； PDBConstruct 8–334； UniProt 8–334

Flagellar motor switch protein FliN

Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium

UniProt P26419

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 204 PDB declaration: 204-meric（204） Consistent with protein copy count	Chain AB； UniProt 1–137 Chain AC； UniProt 1–137 Chain AE； UniProt 1–137 Chain AF； UniProt 1–137 Chain BB； UniProt 1–137 Chain BE； UniProt 1–137 Chain CA； UniProt 1–137 Chain CB； UniProt 1–137 Chain CD； UniProt 1–137 Chain CE； UniProt 1–137 Chain CG； UniProt 1–137 Chain D； UniProt 1–137 Chain DA； UniProt 1–137 Chain DD； UniProt 1–137 Chain DG； UniProt 1–137 Chain E； UniProt 1–137 Chain EA； UniProt 1–137 Chain EC； UniProt 1–137 Chain ED； UniProt 1–137 Chain EF； UniProt 1–137 Chain EG； UniProt 1–137 Chain FC； UniProt 1–137 Chain FF； UniProt 1–137 Chain GB； UniProt 1–137 Chain GC； UniProt 1–137 Chain GE； UniProt 1–137 Chain GF； UniProt 1–137 Chain H； UniProt 1–137 Chain HB； UniProt 1–137 Chain HE； UniProt 1–137 Chain IA； UniProt 1–137 Chain IB； UniProt 1–137 Chain ID； UniProt 1–137 Chain IE； UniProt 1–137 Chain IG； UniProt 1–137 Chain JA； UniProt 1–137 Chain JD； UniProt 1–137 Chain JG； UniProt 1–137 Chain KA； UniProt 1–137 Chain KC； UniProt 1–137 Chain KD； UniProt 1–137 Chain KF； UniProt 1–137 Chain KG； UniProt 1–137 Chain L； UniProt 1–137 Chain LC； UniProt 1–137 Chain LF； UniProt 1–137 Chain MB； UniProt 1–137 Chain MC； UniProt 1–137 Chain ME； UniProt 1–137 Chain MF； UniProt 1–137 Chain N； UniProt 1–137 Chain NB； UniProt 1–137 Chain NE； UniProt 1–137 Chain O； UniProt 1–137 Chain OA； UniProt 1–137 Chain OB； UniProt 1–137 Chain OD； UniProt 1–137 Chain OE； UniProt 1–137 Chain OG； UniProt 1–137 Chain P； UniProt 1–137 Chain PA； UniProt 1–137 Chain PD； UniProt 1–137 Chain PG； UniProt 1–137 Chain Q； UniProt 1–137 Chain QA； UniProt 1–137 Chain QC； UniProt 1–137 Chain QD； UniProt 1–137 Chain QF； UniProt 1–137 Chain QG； UniProt 1–137 Chain R； UniProt 1–137 Chain RC； UniProt 1–137 Chain RF； UniProt 1–137 Chain SB； UniProt 1–137 Chain SC； UniProt 1–137 Chain SE； UniProt 1–137 Chain SF； UniProt 1–137 Chain TB； UniProt 1–137 Chain TE； UniProt 1–137 Chain UA； UniProt 1–137 Chain UB； UniProt 1–137 Chain UD； UniProt 1–137 Chain UE； UniProt 1–137 Chain UG； UniProt 1–137 Chain VA； UniProt 1–137 Chain VD； UniProt 1–137 Chain VG； UniProt 1–137 Chain W； UniProt 1–137 Chain WA； UniProt 1–137 Chain WC； UniProt 1–137 Chain WD； UniProt 1–137 Chain WF； UniProt 1–137 Chain WG； UniProt 1–137 Chain X； UniProt 1–137 Chain XC； UniProt 1–137 Chain XF； UniProt 1–137 Chain Y； UniProt 1–137 Chain YB； UniProt 1–137 Chain YC； UniProt 1–137 Chain YE； UniProt 1–137 Chain YF； UniProt 1–137 Chain ZB； UniProt 1–137 Chain ZE； UniProt 1–137	Not recorded	Flagellar M-ring protein × 34 （P15928） Flagellar motor switch protein FliG × 34 （P0A1J9） Flagellar motor switch protein FliM × 34 （A0A0D6FLG5）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE	Resolution 4.60 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Other PDB	Difference from Current Entry 8VKQ	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
4YXB FliM(SPOA)::FliN fusion protein Deposited 2015-03-22	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Insufficient information Heteromer；Protein × 3 PDB declaration: trimeric	Chain A 5–137（133 aa） Fragment：UNP Residues 245-334,UNP Residues 5-137,UNP Residues 245-334,UNP Residues 5-137 Chain B 5–137（133 aa） Fragment：UNP Residues 245-334,UNP Residues 5-137,UNP Residues 245-334,UNP Residues 5-137	Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF)	IMD IMIDAZOLE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；FliM(245-334)::FliN(5-137) was concentrated to 7.5mg/mL and crystallized with 2.2M NaCl, 100mM imidazole.Cl pH=8.0. Crystals were cryoprotected with 2M NaCl, 100mM imidazole.Cl pH=8.0, 30% glycerol.	Resolution 2.56 Å R-free 0.259
4YXB FliM(SPOA)::FliN fusion protein Deposited 2015-03-22	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Insufficient information Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric	Chain D 67–137（71 aa）	Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF)	No recorded non-water small molecule	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；FliM(245-334)::FliN(5-137) was concentrated to 7.5mg/mL and crystallized with 2.2M NaCl, 100mM imidazole.Cl pH=8.0. Crystals were cryoprotected with 2M NaCl, 100mM imidazole.Cl pH=8.0, 30% glycerol.	Resolution 2.56 Å R-free 0.259
4YXC Complex of FliM(SPOA)::FliN fusion protein and FliH(APAR)::T4lysozyme fusion protein Deposited 2015-03-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Insufficient information Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric	Chain B 5–137（133 aa） Fragment：UNP Residues 245-334,UNP Residues 5-137	Not recorded	No recorded non-water small molecule	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；FliM(245-334)::FliN(5-137) + FliH(1-18)::T4 lysozyme was concentrated to 17mg/mL and crystallized with 11% PEG400, 100mM sodium potassium phosphate pH=6.5. Crystals were cryoprotected with 40% PEG400, 200mM sodium potassium phosphate pH=6.5.	Resolution 2.30 Å R-free 0.262
8UMX Cryo-EM structure of a single subunit of a Clockwise-locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring. Deposited 2023-10-18	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain D 1–137（137 aa） Chain E 1–137（137 aa） Chain F 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.00 Å
8UOX Cryo-EM structure of a Counterclockwise locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring, with C34 symmetry applied Deposited 2023-10-20	Different experimental conditions	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain D1 1–137（137 aa） Chain D2 1–137（137 aa） Chain D3 1–137（137 aa） Chain D4 1–137（137 aa） Chain D5 1–137（137 aa） Chain D6 1–137（137 aa） Chain D7 1–137（137 aa） Chain D8 1–137（137 aa） Chain D9 1–137（137 aa） Chain DA 1–137（137 aa） Chain DB 1–137（137 aa） Chain DC 1–137（137 aa） Chain DD 1–137（137 aa） Chain DE 1–137（137 aa） Chain DF 1–137（137 aa） Chain DG 1–137（137 aa） Chain DH 1–137（137 aa） Chain DI 1–137（137 aa） Chain DJ 1–137（137 aa） Chain DK 1–137（137 aa） Chain DL 1–137（137 aa） Chain DM 1–137（137 aa） Chain DN 1–137（137 aa） Chain DO 1–137（137 aa） Chain DP 1–137（137 aa） Chain DQ 1–137（137 aa） Chain DR 1–137（137 aa） Chain DS 1–137（137 aa） Chain DT 1–137（137 aa） Chain DU 1–137（137 aa） Chain DV 1–137（137 aa） Chain DW 1–137（137 aa） Chain DX 1–137（137 aa） Chain DY 1–137（137 aa） Chain E1 1–137（137 aa） Chain E2 1–137（137 aa） Chain E3 1–137（137 aa） Chain E4 1–137（137 aa） Chain E5 1–137（137 aa） Chain E6 1–137（137 aa） Chain E7 1–137（137 aa） Chain E8 1–137（137 aa） Chain E9 1–137（137 aa） Chain EA 1–137（137 aa） Chain EB 1–137（137 aa） Chain EC 1–137（137 aa） Chain ED 1–137（137 aa） Chain EE 1–137（137 aa） Chain EF 1–137（137 aa） Chain EG 1–137（137 aa） Chain EH 1–137（137 aa） Chain EI 1–137（137 aa） Chain EJ 1–137（137 aa） Chain EK 1–137（137 aa） Chain EL 1–137（137 aa） Chain EM 1–137（137 aa） Chain EN 1–137（137 aa） Chain EO 1–137（137 aa） Chain EP 1–137（137 aa） Chain EQ 1–137（137 aa） Chain ER 1–137（137 aa） Chain ES 1–137（137 aa） Chain ET 1–137（137 aa） Chain EU 1–137（137 aa） Chain EV 1–137（137 aa） Chain EW 1–137（137 aa） Chain EX 1–137（137 aa） Chain EY 1–137（137 aa） Chain F1 1–137（137 aa） Chain F2 1–137（137 aa） Chain F3 1–137（137 aa） Chain F4 1–137（137 aa） Chain F5 1–137（137 aa） Chain F6 1–137（137 aa） Chain F7 1–137（137 aa） Chain F8 1–137（137 aa） Chain F9 1–137（137 aa） Chain FA 1–137（137 aa） Chain FB 1–137（137 aa） Chain FC 1–137（137 aa） Chain FD 1–137（137 aa） Chain FE 1–137（137 aa） Chain FF 1–137（137 aa） Chain FG 1–137（137 aa） Chain FH 1–137（137 aa） Chain FI 1–137（137 aa） Chain FJ 1–137（137 aa） Chain FK 1–137（137 aa） Chain FL 1–137（137 aa） Chain FM 1–137（137 aa） Chain FN 1–137（137 aa） Chain FO 1–137（137 aa） Chain FP 1–137（137 aa） Chain FQ 1–137（137 aa） Chain FR 1–137（137 aa） Chain FS 1–137（137 aa） Chain FT 1–137（137 aa） Chain FU 1–137（137 aa） Chain FV 1–137（137 aa） Chain FW 1–137（137 aa） Chain FX 1–137（137 aa） Chain FY 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.60 Å
8UPL Cryo-EM structure of a Clockwise locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring, with C34 symmetry applied Deposited 2023-10-22	Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain D1 1–137（137 aa） Chain D2 1–137（137 aa） Chain D3 1–137（137 aa） Chain D4 1–137（137 aa） Chain D5 1–137（137 aa） Chain D6 1–137（137 aa） Chain D7 1–137（137 aa） Chain D8 1–137（137 aa） Chain D9 1–137（137 aa） Chain DA 1–137（137 aa） Chain DB 1–137（137 aa） Chain DC 1–137（137 aa） Chain DD 1–137（137 aa） Chain DE 1–137（137 aa） Chain DF 1–137（137 aa） Chain DG 1–137（137 aa） Chain DH 1–137（137 aa） Chain DI 1–137（137 aa） Chain DJ 1–137（137 aa） Chain DK 1–137（137 aa） Chain DL 1–137（137 aa） Chain DM 1–137（137 aa） Chain DN 1–137（137 aa） Chain DO 1–137（137 aa） Chain DP 1–137（137 aa） Chain DQ 1–137（137 aa） Chain DR 1–137（137 aa） Chain DS 1–137（137 aa） Chain DT 1–137（137 aa） Chain DU 1–137（137 aa） Chain DV 1–137（137 aa） Chain DW 1–137（137 aa） Chain DX 1–137（137 aa） Chain DY 1–137（137 aa） Chain E1 1–137（137 aa） Chain E2 1–137（137 aa） Chain E3 1–137（137 aa） Chain E4 1–137（137 aa） Chain E5 1–137（137 aa） Chain E6 1–137（137 aa） Chain E7 1–137（137 aa） Chain E8 1–137（137 aa） Chain E9 1–137（137 aa） Chain EA 1–137（137 aa） Chain EB 1–137（137 aa） Chain EC 1–137（137 aa） Chain ED 1–137（137 aa） Chain EE 1–137（137 aa） Chain EF 1–137（137 aa） Chain EG 1–137（137 aa） Chain EH 1–137（137 aa） Chain EI 1–137（137 aa） Chain EJ 1–137（137 aa） Chain EK 1–137（137 aa） Chain EL 1–137（137 aa） Chain EM 1–137（137 aa） Chain EN 1–137（137 aa） Chain EO 1–137（137 aa） Chain EP 1–137（137 aa） Chain EQ 1–137（137 aa） Chain ER 1–137（137 aa） Chain ES 1–137（137 aa） Chain ET 1–137（137 aa） Chain EU 1–137（137 aa） Chain EV 1–137（137 aa） Chain EW 1–137（137 aa） Chain EX 1–137（137 aa） Chain EY 1–137（137 aa） Chain F1 1–137（137 aa） Chain F2 1–137（137 aa） Chain F3 1–137（137 aa） Chain F4 1–137（137 aa） Chain F5 1–137（137 aa） Chain F6 1–137（137 aa） Chain F7 1–137（137 aa） Chain F8 1–137（137 aa） Chain F9 1–137（137 aa） Chain FA 1–137（137 aa） Chain FB 1–137（137 aa） Chain FC 1–137（137 aa） Chain FD 1–137（137 aa） Chain FE 1–137（137 aa） Chain FF 1–137（137 aa） Chain FG 1–137（137 aa） Chain FH 1–137（137 aa） Chain FI 1–137（137 aa） Chain FJ 1–137（137 aa） Chain FK 1–137（137 aa） Chain FL 1–137（137 aa） Chain FM 1–137（137 aa） Chain FN 1–137（137 aa） Chain FO 1–137（137 aa） Chain FP 1–137（137 aa） Chain FQ 1–137（137 aa） Chain FR 1–137（137 aa） Chain FS 1–137（137 aa） Chain FT 1–137（137 aa） Chain FU 1–137（137 aa） Chain FV 1–137（137 aa） Chain FW 1–137（137 aa） Chain FX 1–137（137 aa） Chain FY 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 5.40 Å
8VIB CW Flagellar Switch Complex - FliF, FliG, FliM, and FliN forming single subunit of the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain N 1–137（137 aa） Chain P 1–137（137 aa） Chain Q 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 4.60 Å
8VID CW Flagellar Switch Complex with extra density - FliF, FliG, FliM, and FliN forming single subunit of the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain N 1–137（137 aa） Chain P 1–137（137 aa） Chain Q 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 5.90 Å
8VKR CW Flagellar Switch Complex with extra density - FliF, FliG, FliM, and FliN forming the C-ring from Salmonella Deposited 2024-01-09	Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain AB 1–137（137 aa） Chain AC 1–137（137 aa） Chain AE 1–137（137 aa） Chain AF 1–137（137 aa） Chain BB 1–137（137 aa） Chain BE 1–137（137 aa） Chain CA 1–137（137 aa） Chain CB 1–137（137 aa） Chain CD 1–137（137 aa） Chain CE 1–137（137 aa） Chain CG 1–137（137 aa） Chain D 1–137（137 aa） Chain DA 1–137（137 aa） Chain DD 1–137（137 aa） Chain DG 1–137（137 aa） Chain E 1–137（137 aa） Chain EA 1–137（137 aa） Chain EC 1–137（137 aa） Chain ED 1–137（137 aa） Chain EF 1–137（137 aa） Chain EG 1–137（137 aa） Chain FC 1–137（137 aa） Chain FF 1–137（137 aa） Chain GB 1–137（137 aa） Chain GC 1–137（137 aa） Chain GE 1–137（137 aa） Chain GF 1–137（137 aa） Chain H 1–137（137 aa） Chain HB 1–137（137 aa） Chain HE 1–137（137 aa） Chain IA 1–137（137 aa） Chain IB 1–137（137 aa） Chain ID 1–137（137 aa） Chain IE 1–137（137 aa） Chain IG 1–137（137 aa） Chain JA 1–137（137 aa） Chain JD 1–137（137 aa） Chain JG 1–137（137 aa） Chain KA 1–137（137 aa） Chain KC 1–137（137 aa） Chain KD 1–137（137 aa） Chain KF 1–137（137 aa） Chain KG 1–137（137 aa） Chain L 1–137（137 aa） Chain LC 1–137（137 aa） Chain LF 1–137（137 aa） Chain MB 1–137（137 aa） Chain MC 1–137（137 aa） Chain ME 1–137（137 aa） Chain MF 1–137（137 aa） Chain N 1–137（137 aa） Chain NB 1–137（137 aa） Chain NE 1–137（137 aa） Chain O 1–137（137 aa） Chain OA 1–137（137 aa） Chain OB 1–137（137 aa） Chain OD 1–137（137 aa） Chain OE 1–137（137 aa） Chain OG 1–137（137 aa） Chain P 1–137（137 aa） Chain PA 1–137（137 aa） Chain PD 1–137（137 aa） Chain PG 1–137（137 aa） Chain Q 1–137（137 aa） Chain QA 1–137（137 aa） Chain QC 1–137（137 aa） Chain QD 1–137（137 aa） Chain QF 1–137（137 aa） Chain QG 1–137（137 aa） Chain R 1–137（137 aa） Chain RC 1–137（137 aa） Chain RF 1–137（137 aa） Chain SB 1–137（137 aa） Chain SC 1–137（137 aa） Chain SE 1–137（137 aa） Chain SF 1–137（137 aa） Chain TB 1–137（137 aa） Chain TE 1–137（137 aa） Chain UA 1–137（137 aa） Chain UB 1–137（137 aa） Chain UD 1–137（137 aa） Chain UE 1–137（137 aa） Chain UG 1–137（137 aa） Chain VA 1–137（137 aa） Chain VD 1–137（137 aa） Chain VG 1–137（137 aa） Chain W 1–137（137 aa） Chain WA 1–137（137 aa） Chain WC 1–137（137 aa） Chain WD 1–137（137 aa） Chain WF 1–137（137 aa） Chain WG 1–137（137 aa） Chain X 1–137（137 aa） Chain XC 1–137（137 aa） Chain XF 1–137（137 aa） Chain Y 1–137（137 aa） Chain YB 1–137（137 aa） Chain YC 1–137（137 aa） Chain YE 1–137（137 aa） Chain YF 1–137（137 aa） Chain ZB 1–137（137 aa） Chain ZE 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 5.90 Å
8WIW Cryo-EM structure of the flagellar C ring in the CW state Deposited 2023-09-25	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 238 PDB declaration: 238-meric	Chain 0 1–137（137 aa） Chain 1 1–137（137 aa） Chain 2 1–137（137 aa） Chain 5 1–137（137 aa） Chain 6 1–137（137 aa） Chain A1 1–137（137 aa） Chain A6 1–137（137 aa） Chain A7 1–137（137 aa） Chain A8 1–137（137 aa） Chain AA 1–137（137 aa） Chain AB 1–137（137 aa） Chain AC 1–137（137 aa） Chain AD 1–137（137 aa） Chain AE 1–137（137 aa） Chain AF 1–137（137 aa） Chain AG 1–137（137 aa） Chain AH 1–137（137 aa） Chain AI 1–137（137 aa） Chain AJ 1–137（137 aa） Chain AK 1–137（137 aa） Chain AO 1–137（137 aa） Chain AP 1–137（137 aa） Chain AQ 1–137（137 aa） Chain AU 1–137（137 aa） Chain AV 1–137（137 aa） Chain AW 1–137（137 aa） Chain Aa 1–137（137 aa） Chain Ab 1–137（137 aa） Chain Ac 1–137（137 aa） Chain Ag 1–137（137 aa） Chain Ah 1–137（137 aa） Chain Ai 1–137（137 aa） Chain Am 1–137（137 aa） Chain An 1–137（137 aa） Chain Ao 1–137（137 aa） Chain As 1–137（137 aa） Chain At 1–137（137 aa） Chain Au 1–137（137 aa） Chain Ay 1–137（137 aa） Chain Az 1–137（137 aa） Chain B1 1–137（137 aa） Chain B2 1–137（137 aa） Chain B7 1–137（137 aa） Chain B8 1–137（137 aa） Chain B9 1–137（137 aa） Chain BC 1–137（137 aa） Chain BD 1–137（137 aa） Chain BE 1–137（137 aa） Chain BJ 1–137（137 aa） Chain BK 1–137（137 aa） Chain BL 1–137（137 aa） Chain BQ 1–137（137 aa） Chain BR 1–137（137 aa） Chain BS 1–137（137 aa） Chain BX 1–137（137 aa） Chain BY 1–137（137 aa） Chain BZ 1–137（137 aa） Chain Be 1–137（137 aa） Chain Bf 1–137（137 aa） Chain Bg 1–137（137 aa） Chain Bl 1–137（137 aa） Chain Bm 1–137（137 aa） Chain Bn 1–137（137 aa） Chain Bs 1–137（137 aa） Chain Bt 1–137（137 aa） Chain Bu 1–137（137 aa） Chain Bz 1–137（137 aa） Chain C1 1–137（137 aa） Chain C2 1–137（137 aa） Chain CD 1–137（137 aa） Chain CE 1–137（137 aa） Chain CF 1–137（137 aa） Chain CK 1–137（137 aa） Chain CL 1–137（137 aa） Chain CM 1–137（137 aa） Chain CR 1–137（137 aa） Chain CS 1–137（137 aa） Chain CT 1–137（137 aa） Chain CY 1–137（137 aa） Chain CZ 1–137（137 aa） Chain Ca 1–137（137 aa） Chain Cf 1–137（137 aa） Chain Cg 1–137（137 aa） Chain Ch 1–137（137 aa） Chain Cm 1–137（137 aa） Chain Cn 1–137（137 aa） Chain Co 1–137（137 aa） Chain Ct 1–137（137 aa） Chain Cu 1–137（137 aa） Chain Cv 1–137（137 aa） Chain o 1–137（137 aa） Chain p 1–137（137 aa） Chain q 1–137（137 aa） Chain r 1–137（137 aa） Chain s 1–137（137 aa） Chain t 1–137（137 aa） Chain u 1–137（137 aa） Chain v 1–137（137 aa） Chain w 1–137（137 aa） Chain x 1–137（137 aa） Chain y 1–137（137 aa） Chain z 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 5.60 Å
8WO5 Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CCW state Deposited 2023-10-06	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 417 PDB declaration: 417-meric	Chain B0 1–137（137 aa） Chain B2 1–137（137 aa） Chain B3 1–137（137 aa） Chain B4 1–137（137 aa） Chain B8 1–137（137 aa） Chain B9 1–137（137 aa） Chain BY 1–137（137 aa） Chain BZ 1–137（137 aa） Chain Bd 1–137（137 aa） Chain Be 1–137（137 aa） Chain Bf 1–137（137 aa） Chain Bj 1–137（137 aa） Chain Bk 1–137（137 aa） Chain Bl 1–137（137 aa） Chain Bp 1–137（137 aa） Chain Bq 1–137（137 aa） Chain Br 1–137（137 aa） Chain Bv 1–137（137 aa） Chain Bw 1–137（137 aa） Chain Bx 1–137（137 aa） Chain C0 1–137（137 aa） Chain C1 1–137（137 aa） Chain C2 1–137（137 aa） Chain C4 1–137（137 aa） Chain C5 1–137（137 aa） Chain C9 1–137（137 aa） Chain CD 1–137（137 aa） Chain CE 1–137（137 aa） Chain CF 1–137（137 aa） Chain CJ 1–137（137 aa） Chain CK 1–137（137 aa） Chain CL 1–137（137 aa） Chain CP 1–137（137 aa） Chain CQ 1–137（137 aa） Chain CR 1–137（137 aa） Chain CV 1–137（137 aa） Chain CW 1–137（137 aa） Chain CX 1–137（137 aa） Chain Cb 1–137（137 aa） Chain Cc 1–137（137 aa） Chain Cd 1–137（137 aa） Chain Ch 1–137（137 aa） Chain Ci 1–137（137 aa） Chain Cj 1–137（137 aa） Chain Cn 1–137（137 aa） Chain Co 1–137（137 aa） Chain Cp 1–137（137 aa） Chain Ct 1–137（137 aa） Chain Cu 1–137（137 aa） Chain Cv 1–137（137 aa） Chain Cz 1–137（137 aa） Chain D0 1–137（137 aa） Chain D4 1–137（137 aa） Chain D5 1–137（137 aa） Chain D6 1–137（137 aa） Chain DA 1–137（137 aa） Chain DC 1–137（137 aa） Chain DG 1–137（137 aa） Chain DH 1–137（137 aa） Chain DI 1–137（137 aa） Chain DN 1–137（137 aa） Chain DO 1–137（137 aa） Chain DP 1–137（137 aa） Chain DT 1–137（137 aa） Chain DU 1–137（137 aa） Chain DV 1–137（137 aa） Chain DZ 1–137（137 aa） Chain Da 1–137（137 aa） Chain Db 1–137（137 aa） Chain Df 1–137（137 aa） Chain Dg 1–137（137 aa） Chain Dh 1–137（137 aa） Chain Dl 1–137（137 aa） Chain Dm 1–137（137 aa） Chain Dn 1–137（137 aa） Chain Dr 1–137（137 aa） Chain Ds 1–137（137 aa） Chain Dt 1–137（137 aa） Chain Dx 1–137（137 aa） Chain Dy 1–137（137 aa） Chain Dz 1–137（137 aa） Chain EA 1–137（137 aa） Chain EB 1–137（137 aa） Chain EC 1–137（137 aa） Chain ED 1–137（137 aa） Chain EH 1–137（137 aa） Chain EI 1–137（137 aa） Chain EJ 1–137（137 aa） Chain EN 1–137（137 aa） Chain EO 1–137（137 aa） Chain EP 1–137（137 aa） Chain ET 1–137（137 aa） Chain EU 1–137（137 aa） Chain EV 1–137（137 aa） Chain EZ 1–137（137 aa） Chain Ed 1–137（137 aa） Chain Ee 1–137（137 aa） Chain Ef 1–137（137 aa） Chain Ej 1–137（137 aa） Chain Ek 1–137（137 aa） Chain El 1–137（137 aa） Chain Ep 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 7.40 Å
8WOE Cryo-EM structure of the intact flagellar motor-hook complex in the CW state Deposited 2023-10-07	Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 451 PDB declaration: 451-meric	Chain B1 1–137（137 aa） Chain B2 1–137（137 aa） Chain B7 1–137（137 aa） Chain B8 1–137（137 aa） Chain B9 1–137（137 aa） Chain BY 1–137（137 aa） Chain BZ 1–137（137 aa） Chain Be 1–137（137 aa） Chain Bf 1–137（137 aa） Chain Bg 1–137（137 aa） Chain Bl 1–137（137 aa） Chain Bm 1–137（137 aa） Chain Bn 1–137（137 aa） Chain Bs 1–137（137 aa） Chain Bt 1–137（137 aa） Chain Bu 1–137（137 aa） Chain Bz 1–137（137 aa） Chain C1 1–137（137 aa） Chain C2 1–137（137 aa） Chain C3 1–137（137 aa） Chain C4 1–137（137 aa） Chain C5 1–137（137 aa） Chain C8 1–137（137 aa） Chain C9 1–137（137 aa） Chain CD 1–137（137 aa） Chain CE 1–137（137 aa） Chain CF 1–137（137 aa） Chain CK 1–137（137 aa） Chain CL 1–137（137 aa） Chain CM 1–137（137 aa） Chain CR 1–137（137 aa） Chain CS 1–137（137 aa） Chain CT 1–137（137 aa） Chain CY 1–137（137 aa） Chain CZ 1–137（137 aa） Chain Ca 1–137（137 aa） Chain Cf 1–137（137 aa） Chain Cg 1–137（137 aa） Chain Ch 1–137（137 aa） Chain Cm 1–137（137 aa） Chain Cn 1–137（137 aa） Chain Co 1–137（137 aa） Chain Ct 1–137（137 aa） Chain Cu 1–137（137 aa） Chain Cv 1–137（137 aa） Chain D1 1–137（137 aa） Chain D5 1–137（137 aa） Chain D6 1–137（137 aa） Chain D7 1–137（137 aa） Chain DD 1–137（137 aa） Chain DI 1–137（137 aa） Chain DJ 1–137（137 aa） Chain DK 1–137（137 aa） Chain DM 1–137（137 aa） Chain DN 1–137（137 aa） Chain DO 1–137（137 aa） Chain DP 1–137（137 aa） Chain DQ 1–137（137 aa） Chain DR 1–137（137 aa） Chain DS 1–137（137 aa） Chain DT 1–137（137 aa） Chain DU 1–137（137 aa） Chain DV 1–137（137 aa） Chain DW 1–137（137 aa） Chain Da 1–137（137 aa） Chain Db 1–137（137 aa） Chain Dc 1–137（137 aa） Chain Dg 1–137（137 aa） Chain Dh 1–137（137 aa） Chain Di 1–137（137 aa） Chain Dm 1–137（137 aa） Chain Dn 1–137（137 aa） Chain Do 1–137（137 aa） Chain Ds 1–137（137 aa） Chain Dt 1–137（137 aa） Chain Du 1–137（137 aa） Chain Dy 1–137（137 aa） Chain Dz 1–137（137 aa） Chain EA 1–137（137 aa） Chain EB 1–137（137 aa） Chain EE 1–137（137 aa） Chain EF 1–137（137 aa） Chain EG 1–137（137 aa） Chain EL 1–137（137 aa） Chain EM 1–137（137 aa） Chain EN 1–137（137 aa） Chain ES 1–137（137 aa） Chain ET 1–137（137 aa） Chain EU 1–137（137 aa） Chain EZ 1–137（137 aa） Chain FC 1–137（137 aa） Chain FD 1–137（137 aa） Chain FE 1–137（137 aa） Chain FF 1–137（137 aa） Chain FG 1–137（137 aa） Chain FH 1–137（137 aa） Chain FI 1–137（137 aa） Chain FJ 1–137（137 aa） Chain FK 1–137（137 aa） Chain FL 1–137（137 aa） Chain FM 1–137（137 aa） Chain FN 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.30 Å
8XP0 Cryo-EM structure of the protomers of the C ring in the CCW state Deposited 2024-01-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 18 PDB declaration: octadecameric	Chain P 1–137（137 aa） Chain Q 1–137（137 aa） Chain R 1–137（137 aa） Chain V 1–137（137 aa） Chain W 1–137（137 aa） Chain X 1–137（137 aa） Chain b 1–137（137 aa） Chain c 1–137（137 aa） Chain d 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.00 Å
8XP1 Cryo-EM structure of the protomers of the C ring in the CW state Deposited 2024-01-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 21 PDB declaration: 21-meric	Chain 0 1–137（137 aa） Chain AA 1–137（137 aa） Chain AB 1–137（137 aa） Chain o 1–137（137 aa） Chain p 1–137（137 aa） Chain q 1–137（137 aa） Chain u 1–137（137 aa） Chain v 1–137（137 aa） Chain w 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 4.40 Å
8YJT Cryo-EM structure of the flagellar C ring in the CCW state Deposited 2024-03-02	Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain 1 1–137（137 aa） Chain 2 1–137（137 aa） Chain 6 1–137（137 aa） Chain 7 1–137（137 aa） Chain 8 1–137（137 aa） Chain A0 1–137（137 aa） Chain A4 1–137（137 aa） Chain A5 1–137（137 aa） Chain A6 1–137（137 aa） Chain AB 1–137（137 aa） Chain AC 1–137（137 aa） Chain AD 1–137（137 aa） Chain AH 1–137（137 aa） Chain AI 1–137（137 aa） Chain AJ 1–137（137 aa） Chain AN 1–137（137 aa） Chain AO 1–137（137 aa） Chain AP 1–137（137 aa） Chain AT 1–137（137 aa） Chain AU 1–137（137 aa） Chain AV 1–137（137 aa） Chain AZ 1–137（137 aa） Chain Aa 1–137（137 aa） Chain Ab 1–137（137 aa） Chain Af 1–137（137 aa） Chain Ag 1–137（137 aa） Chain Ah 1–137（137 aa） Chain Al 1–137（137 aa） Chain Am 1–137（137 aa） Chain An 1–137（137 aa） Chain Ar 1–137（137 aa） Chain As 1–137（137 aa） Chain At 1–137（137 aa） Chain Ax 1–137（137 aa） Chain Ay 1–137（137 aa） Chain Az 1–137（137 aa） Chain B0 1–137（137 aa） Chain B2 1–137（137 aa） Chain B3 1–137（137 aa） Chain B4 1–137（137 aa） Chain B8 1–137（137 aa） Chain B9 1–137（137 aa） Chain BA 1–137（137 aa） Chain BB 1–137（137 aa） Chain BF 1–137（137 aa） Chain BG 1–137（137 aa） Chain BH 1–137（137 aa） Chain BL 1–137（137 aa） Chain BM 1–137（137 aa） Chain BN 1–137（137 aa） Chain BR 1–137（137 aa） Chain BS 1–137（137 aa） Chain BT 1–137（137 aa） Chain BX 1–137（137 aa） Chain BY 1–137（137 aa） Chain BZ 1–137（137 aa） Chain Bd 1–137（137 aa） Chain Be 1–137（137 aa） Chain Bf 1–137（137 aa） Chain Bj 1–137（137 aa） Chain Bk 1–137（137 aa） Chain Bl 1–137（137 aa） Chain Bp 1–137（137 aa） Chain Bq 1–137（137 aa） Chain Br 1–137（137 aa） Chain Bv 1–137（137 aa） Chain Bw 1–137（137 aa） Chain Bx 1–137（137 aa） Chain C1 1–137（137 aa） Chain C2 1–137（137 aa） Chain CD 1–137（137 aa） Chain CE 1–137（137 aa） Chain CF 1–137（137 aa） Chain CJ 1–137（137 aa） Chain CK 1–137（137 aa） Chain CL 1–137（137 aa） Chain CP 1–137（137 aa） Chain CQ 1–137（137 aa） Chain CR 1–137（137 aa） Chain CV 1–137（137 aa） Chain CW 1–137（137 aa） Chain CX 1–137（137 aa） Chain Cb 1–137（137 aa） Chain Cc 1–137（137 aa） Chain Cd 1–137（137 aa） Chain Ch 1–137（137 aa） Chain Ci 1–137（137 aa） Chain Cj 1–137（137 aa） Chain Cn 1–137（137 aa） Chain Co 1–137（137 aa） Chain Cp 1–137（137 aa） Chain Ct 1–137（137 aa） Chain Cu 1–137（137 aa） Chain Cv 1–137（137 aa） Chain Cz 1–137（137 aa） Chain n 1–137（137 aa） Chain o 1–137（137 aa） Chain p 1–137（137 aa） Chain t 1–137（137 aa） Chain u 1–137（137 aa） Chain v 1–137（137 aa） Chain z 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot time: 2 Blot force: -5 Wait time: 5 Blot total: 1 Drain time: 2	Resolution 5.90 Å
9N49 C-ring - single subunit of the 34-mer CCW flagellar switch complex - FliF, FliG, FliM, and FliN from Salmonella Deposited 2025-02-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric	Chain N 1–137（137 aa） Chain P 1–137（137 aa） Chain Q 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.00 Å
9N4Z CCW Flagellar Switch Complex - FliF, FliG, FliM, and FliN forming 34-mer C-ring from Salmonella Deposited 2025-02-03	Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 204 PDB declaration: 204-meric	Chain AB 1–137（137 aa） Chain AC 1–137（137 aa） Chain AE 1–137（137 aa） Chain AF 1–137（137 aa） Chain BB 1–137（137 aa） Chain BE 1–137（137 aa） Chain CA 1–137（137 aa） Chain CB 1–137（137 aa） Chain CD 1–137（137 aa） Chain CE 1–137（137 aa） Chain CG 1–137（137 aa） Chain D 1–137（137 aa） Chain DA 1–137（137 aa） Chain DD 1–137（137 aa） Chain DG 1–137（137 aa） Chain E 1–137（137 aa） Chain EA 1–137（137 aa） Chain EC 1–137（137 aa） Chain ED 1–137（137 aa） Chain EF 1–137（137 aa） Chain EG 1–137（137 aa） Chain FC 1–137（137 aa） Chain FF 1–137（137 aa） Chain GB 1–137（137 aa） Chain GC 1–137（137 aa） Chain GE 1–137（137 aa） Chain GF 1–137（137 aa） Chain H 1–137（137 aa） Chain HB 1–137（137 aa） Chain HE 1–137（137 aa） Chain IA 1–137（137 aa） Chain IB 1–137（137 aa） Chain ID 1–137（137 aa） Chain IE 1–137（137 aa） Chain IG 1–137（137 aa） Chain JA 1–137（137 aa） Chain JD 1–137（137 aa） Chain JG 1–137（137 aa） Chain KA 1–137（137 aa） Chain KC 1–137（137 aa） Chain KD 1–137（137 aa） Chain KF 1–137（137 aa） Chain KG 1–137（137 aa） Chain L 1–137（137 aa） Chain LC 1–137（137 aa） Chain LF 1–137（137 aa） Chain MB 1–137（137 aa） Chain MC 1–137（137 aa） Chain ME 1–137（137 aa） Chain MF 1–137（137 aa） Chain N 1–137（137 aa） Chain NB 1–137（137 aa） Chain NE 1–137（137 aa） Chain O 1–137（137 aa） Chain OA 1–137（137 aa） Chain OB 1–137（137 aa） Chain OD 1–137（137 aa） Chain OE 1–137（137 aa） Chain OG 1–137（137 aa） Chain P 1–137（137 aa） Chain PA 1–137（137 aa） Chain PD 1–137（137 aa） Chain PG 1–137（137 aa） Chain Q 1–137（137 aa） Chain QA 1–137（137 aa） Chain QC 1–137（137 aa） Chain QD 1–137（137 aa） Chain QF 1–137（137 aa） Chain QG 1–137（137 aa） Chain R 1–137（137 aa） Chain RC 1–137（137 aa） Chain RF 1–137（137 aa） Chain SB 1–137（137 aa） Chain SC 1–137（137 aa） Chain SE 1–137（137 aa） Chain SF 1–137（137 aa） Chain TB 1–137（137 aa） Chain TE 1–137（137 aa） Chain UA 1–137（137 aa） Chain UB 1–137（137 aa） Chain UD 1–137（137 aa） Chain UE 1–137（137 aa） Chain UG 1–137（137 aa） Chain VA 1–137（137 aa） Chain VD 1–137（137 aa） Chain VG 1–137（137 aa） Chain W 1–137（137 aa） Chain WA 1–137（137 aa） Chain WC 1–137（137 aa） Chain WD 1–137（137 aa） Chain WF 1–137（137 aa） Chain WG 1–137（137 aa） Chain X 1–137（137 aa） Chain XC 1–137（137 aa） Chain XF 1–137（137 aa） Chain Y 1–137（137 aa） Chain YB 1–137（137 aa） Chain YC 1–137（137 aa） Chain YE 1–137（137 aa） Chain YF 1–137（137 aa） Chain ZB 1–137（137 aa） Chain ZE 1–137（137 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.00 Å

16 other PDB entries and 17 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	FLIN_SALTY
Isoform	—
PDB entities	4
Chains and sequence ranges	Author chain AB； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain AC； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain AE； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain AF； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain BB； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain BE； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain CA； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain CB； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain CD； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain CE； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain CG； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain D； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain DA； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain DD； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain DG； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain E； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain EA； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain EC； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain ED； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain EF； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain EG； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain FC； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain FF； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain GB； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain GC； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain GE； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain GF； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain H； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain HB； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain HE； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain IA； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain IB； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain ID； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain IE； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain IG； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain JA； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain JD； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain JG； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain KA； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain KC； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain KD； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain KF； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain KG； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain L； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain LC； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain LF； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain MB； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain MC； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain ME； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain MF； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain N； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain NB； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain NE； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain O； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain OA； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain OB； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain OD； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain OE； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain OG； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain P； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain PA； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain PD； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain PG； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Q； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain QA； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain QC； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain QD； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain QF； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain QG； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain R； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain RC； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain RF； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain SB； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain SC； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain SE； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain SF； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain TB； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain TE； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain UA； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain UB； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain UD； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain UE； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain UG； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain VA； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain VD； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain VG； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain W； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain WA； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain WC； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain WD； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain WF； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain WG； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain X； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain XC； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain XF； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain Y； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain YB； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain YC； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain YE； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain YF； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain ZB； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137 Author chain ZE； PDBConstruct 1–137； UniProt 1–137

The page prioritizes protein identity, the current assembly, associated components, oligomeric state and cross-PDB links. Chain mapping and sequence ranges are retained as data evidence. Internal IDs, import timestamps and assembly operation expressions are maintenance fields and are not shown here.

SAXS scattering curve SAXS Profile

P(r) Distance Distribution P(r) Distribution

Download Download SAXS (.dat) P(r) (.pr.out) CIF

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2. Structure Basics 2. Structure Basics

Entry ID entry_id	8vkq
Deposition date deposition_date	2024-01-09
Structure title title	CW Flagellar Switch Complex - FliF, FliG, FliM, and FliN forming the C-ring from Salmonella
Keywords keywords	Domain Swap, Symmetry mismatch, Flagellar component, Switch complex, MOTOR PROTEIN; MOTOR PROTEIN
Experimental Method method	ELECTRON MICROSCOPY

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3. SAXS Parameters (CRYSOL theoretical calculation) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

Radius of gyration Rg (Guinier) rg_guinier	— Å
Radius of gyration Rg (electron density) rg_electron	206.30 Å
Forward intensity I(0) i0	90988400000.00
Molecular weight molecular_weight	2107000.0 kDa
Excluded volume excluded_volume	2419800 Å³
Envelope volume envelope_volume	14700000 Å³
Hydration-shell volume shell_volume	607320 Å³
Envelope diameter envelope_diameter	473.6 Å
Shell Rg shell_rg	222.10 Å
Envelope Rg envelope_rg	171.90 Å
Shape Rg shape_rg	206.30 Å
Total Rg total_rg	206.30 Å
Total atoms total_atoms	150620
Residues n_residues	30464
Spherical-harmonic order n_harmonics	20
q range q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
Data points n_points	101
Shell type shell_type	directional
Solvent electron density solvent_density	0.3340 e/Å³
Shell contrast contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL version crysol_version	4.1.3

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4. P(r) Distance Distribution (GNOM inversion) 4. P(r) Analysis (GNOM)

Maximum dimension Dmax dmax	490.0 Å
Rg (real space) rg_real	206.70 Å
Rg uncertainty (real space) rg_real_error	1.69 Å
I(0) (real space) i0_real	9.0470e+10
I(0) uncertainty (real space) i0_real_error	2.1660e+09
Rg (reciprocal space) rg_reciprocal	131.00 Å
I(0) (reciprocal space) i0_reciprocal	58220000000.0000
Solution quality estimate total_estimate	0.8177
Solution quality rating solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) peaks n_peaks	3
Primary peak position r_peak_primary	350.0 Å
Skewness Skewness skewness	-0.334
Kurtosis Kurtosis kurtosis	-1.169
Angular range angular_range	— – 0.0350 Å⁻¹
Current regularization parameter α current_alpha	0.6999
Highest regularization parameter α highest_alpha	2795000000.0000
Real-space data points n_real_points	8
GNOM version gnom_version	4.1.3
Quality Criteria quality_criteria	AN1: 0.070; Oscil: 0.661; Stabil: 0.921; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.887; Smooth: 0.000

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5. Crystallography and Experiment 5. Crystallography & Experiment

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6. Entities and Polymers Entities & Polymers (4)

Entity 1 Entity 1 polymer

Description description	Flagellar M-ring protein
Molecular weight formula_weight	61295.6 kDa
Source method src_method	man
Copy count entity_count	34

Polymer Polymer

Polymer type type	polypeptide(L)
Chain IDs strand_id	F,A,I,S,Z,FA,LA,RA,XA,DB,JB,PB,VB,BC,HC,NC,TC,ZC,FD,LD,RD,XD,DE,JE,PE,VE,BF,HF,NF,TF,ZF,FG,LG,RG
Atom count atom_count	150620

MSATASTATQPKPLEWLNRLRANPRIPLIVAGSAAVAIVVAMVLWAKTPDYRTLFSNLSDQDGGAIVAQLTQMNIPYRFANGSGAIEVPADKVHELRLRLAQQGLPKGGAVGFELLDQEKFGISQFSEQVNYQRALEGELARTIETLGPVKSARVHLAMPKPSLFVREQKSPSASVTVTLEPGRALDEGQISAVVHLVSSAVAGLPPGNVTLVDQSGHLLTQSNTSGRDLNDAQLKFANDVESRIQRRIEAILSPIVGNGNVHAQVTAQLDFANKEQTEEHYSPNGDASKATLRSRQLNISEQVGAGYPGGVPGALSNQPAPPNEAPIATPPTNQQNAQNTPQTSTSTNSNSAGPRSTQRNETSNYEVDRTIRHTKMNVGDIERLSVAVVVNYKTLADGKPLPLTADQMKQIEDLTREAMGFSDKRGDTLNVVNSPFSAVDNTGGELPFWQQQSFIDQLLAAGRWLLVLVVAWILWRKAVRPQLTRRVEEAKAAQEQAQVRQETEEAVEVRLSKDEQLQQRRANQRLGAEVMSQRIREMSDNDPRVVALVIRQWMSNDHE

来源 Source

来源生物 organism	Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium
NCBI Class编号 ncbi_taxonomy_id	90371
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

Entity 2 Entity 2 polymer

Description description	Flagellar motor switch protein FliG
Molecular weight formula_weight	36891.0 kDa
Source method src_method	man
Copy count entity_count	34

Polymer Polymer

Polymer type type	polypeptide(L)
Chain IDs strand_id	G,B,J,T,AA,GA,MA,SA,YA,EB,KB,QB,WB,CC,IC,OC,UC,AD,GD,MD,SD,YD,EE,KE,QE,WE,CF,IF,OF,UF,AG,GG,MG,SG

MSNLSGTDKSVILLMTIGEDRAAEVFKHLSTREVQALSTAMANVRQISNKQLTDVLSEFEQEAEQFAALNINANEYLRSVLVKALGEERASSLLEDILETRDTTSGIETLNFMEPQSAADLIRDEHPQIIATILVHLKRSQAADILALFDERLRHDVMLRIATFGGVQPAALAELTEVLNGLLDGQNLKRSKMGGVRTAAEIINLMKTQQEEAVITAVREFDGELAQKIIDEMFLFENLVDVDDRSIQRLLQEVDSESLLIALKGAEPPLREKFLRNMSQRAADILRDDLANRGPVRLSQVENEQKAILLIVRRLAETGEMVIGSGEDTYV

来源 Source

来源生物 organism	Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium
NCBI Class编号 ncbi_taxonomy_id	90371
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

Entity 3 Entity 3 polymer

Description description	Flagellar motor switch protein FliM
Molecular weight formula_weight	37901.1 kDa
Source method src_method	man
Copy count entity_count	34

Polymer Polymer

Polymer type type	polypeptide(L)
Chain IDs strand_id	M,C,K,V,BA,HA,NA,TA,ZA,FB,LB,RB,XB,DC,JC,PC,VC,BD,HD,ND,TD,ZD,FE,LE,RE,XE,DF,JF,PF,VF,BG,HG,NG,TG

MGDSILSQAEIDALLNGDSDTKDEPTPGIASDSDIRPYDPNTQRRVVRERLQALEIINERFARQFRMGLFNLLRRSPDITVGAIRIQPYHEFARNLPVPTNLNLIHLKPLRGTGLVVFSPSLVFIAVDNLFGGDGRFPTKVEGREFTHTEQRVINRMLKLALEGYSDAWKAINPLEVEYVRSEMQVKFTNITTSPNDIVVNTPFHVEIGNLTGEFNICLPFSMIEPLRELLVNPPLENSRHEDQNWRDNLVRQVQHSELELVANFADIPLRLSQILKLKPGDVLPIEKPDRIIAHVDGVPVLTSQYGTVNGQYALRVEHLINPILNSLNEEQPK

来源 Source

来源生物 organism	Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium
NCBI Class编号 ncbi_taxonomy_id	90371
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

Entity 4 Entity 4 polymer

Description description	Flagellar motor switch protein FliN
Molecular weight formula_weight	14801.8 kDa
Source method src_method	man
Copy count entity_count	102

Polymer Polymer

Polymer type type	polypeptide(L)
Chain IDs strand_id	;N,P,Q,D,E,H,L,O,R,W,X,Y,CA,DA,EA,IA,JA,KA,OA,PA,QA,UA,VA,WA,AB,BB,CB,GB,HB,IB,MB,NB,OB,SB,TB,UB,YB,ZB,AC,EC,FC,GC,KC,LC,MC,QC,RC,SC,WC,XC,YC,CD,DD,ED,ID,JD,KD,OD,PD,QD,UD,VD,WD,AE,BE,CE,GE,HE,IE,ME,NE,OE,SE,TE,UE,YE,ZE,AF,EF,FF,GF,KF,LF,MF,QF,RF,SF,WF,XF,YF,CG,DG,EG,IG,JG,KG,OG,PG,QG,UG,VG,WG ;

MSDMNNPSDENTGALDDLWADALNEQKATTTKSAADAVFQQLGGGDVSGAMQDIDLIMDIPVKLTVELGRTRMTIKELLRLTQGSVVALDGLAGEPLDILINGYLIAQGEVVVVADKYGVRITDIITPSERMRRLSR

来源 Source

来源生物 organism	Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium
NCBI Class编号 ncbi_taxonomy_id	90371
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

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8. Citations (1)

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Unit-cell length a length_a	1.000 Å
Unit-cell length b length_b	1.000 Å
Unit-cell length c length_c	1.000 Å
Unit-cell angle α angle_alpha	90.00 °
Unit-cell angle β angle_beta	90.00 °
Unit-cell angle γ angle_gamma	90.00 °
Molecules per unit cell Z z_pdb	—

Space group space_group	P 1
Space-group number int_tables_number	1
Crystal system crystal_system	—

Resolution resolution	4.60 Å
Resolution测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	7201

fit	/app/data/saxs_computation/vk/8vkq/8vkq.fit
pddf	/app/data/pr_computation/vk/8vkq/8vkq.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/vk/8vkq/8vkq.dat

CW Flagellar Switch Complex - FliF, FliG, FliM, and FliN forming the C-ring from Salmonella

1. Protein Identity and Related Structures Protein Identity & Related Structures

Flagellar M-ring protein

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

Flagellar motor switch protein FliG

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

Flagellar motor switch protein FliM

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

Flagellar motor switch protein FliN

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

SAXS scattering curve SAXS Profile

P(r) Distance Distribution P(r) Distribution

2. Structure Basics 2. Structure Basics

3. SAXS Parameters (CRYSOL theoretical calculation) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) Distance Distribution (GNOM inversion) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. Crystallography and Experiment 5. Crystallography & Experiment

Unit cell Unit Cell

Symmetry Symmetry

冷冻电镜 EM 3D

6. Entities and Polymers Entities & Polymers (4)

Entity 1 Entity 1 polymer

Polymer Polymer

来源 Source

Entity 2 Entity 2 polymer

Polymer Polymer

来源 Source

Entity 3 Entity 3 polymer

Polymer Polymer

来源 Source

Entity 4 Entity 4 polymer

Polymer Polymer

来源 Source

8. Citations (1)

9. Files and Curves (10)

Files (7)

Curves (3)