1ycp

THE CRYSTAL STRUCTURE OF FIBRINOGEN-AA PEPTIDE 1-23 (F8Y) BOUND TO BOVINE THROMBIN EXPLAINS WHY THE MUTATION OF PHE-8 TO TYROSINE STRONGLY INHIBITS NORMAL CLEAVAGE AT ARGININE-16

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 90.1 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

EPSILON THROMBIN

物种未注明

UniProt P00735

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 H; UniProt 367–625 链 L; UniProt 318–366 未记录 FIBRINOPEPTIDE A-ALPHA × 1 (P02671) X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:pH 7.5;2.0M AMMONIUM SULFATE 0.1M HEPES, PH 7.5 2.0% POLYETHYLENE GLYCOL 400 分辨率 2.50 Å R-free 0.245
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 J; UniProt 318–366 链 K; UniProt 367–516 链 M; UniProt 517–625 未记录 FIBRINOPEPTIDE A-ALPHA × 1 (P02671) X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:pH 7.5;2.0M AMMONIUM SULFATE 0.1M HEPES, PH 7.5 2.0% POLYETHYLENE GLYCOL 400 分辨率 2.50 Å R-free 0.245

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 30 个其他 PDB 条目、54 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 THRB_BOVIN
Isoform
PDB实体 1, 2, 4, 5
链与序列区间 作者链 J; PDB构建体 1–49; UniProt 318–366 作者链 L; PDB构建体 1–49; UniProt 318–366 作者链 H; PDB构建体 1–259; UniProt 367–625 作者链 K; PDB构建体 1–150; UniProt 367–516 作者链 M; PDB构建体 1–109; UniProt 517–625

FIBRINOPEPTIDE A-ALPHA

物种未注明

UniProt P02671

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 F; UniProt 20–42 片段:RESIDUES 1 - 23 突变:F308Y EPSILON THROMBIN × 1 (P00735) ALPHA THROMBIN × 1 (P00735) X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:pH 7.5;2.0M AMMONIUM SULFATE 0.1M HEPES, PH 7.5 2.0% POLYETHYLENE GLYCOL 400 分辨率 2.50 Å R-free 0.245
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 N; UniProt 20–42 片段:RESIDUES 1 - 23 突变:F308Y EPSILON THROMBIN × 1 (P00735) EPSILON THROMBIN × 1 (P00735) EPSILON THROMBIN × 1 (P00735) X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:pH 7.5;2.0M AMMONIUM SULFATE 0.1M HEPES, PH 7.5 2.0% POLYETHYLENE GLYCOL 400 分辨率 2.50 Å R-free 0.245

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 36 个其他 PDB 条目、68 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FIBA_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 F; PDB构建体 1–23; UniProt 20–42 作者链 N; PDB构建体 1–23; UniProt 20–42

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1ycp

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1ycp
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1ycp
沉积日期 deposition_date1997-05-01
结构标题 titleTHE CRYSTAL STRUCTURE OF FIBRINOGEN-AA PEPTIDE 1-23 (F8Y) BOUND TO BOVINE THROMBIN EXPLAINS WHY THE MUTATION OF PHE-8 TO TYROSINE STRONGLY INHIBITS NORMAL CLEAVAGE AT ARGININE-16
关键词 keywordsFIBRINOPEPTIDE-A, COMPLEX (SERINE PROTEASE-PEPTIDE), THROMBIN, HYDROLASE-HYDROLASE SUBSTRATE COMPLEX; HYDROLASE/HYDROLASE SUBSTRATE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier29.48
回转半径 Rg (电子) rg_electron28.34
零角强度 I(0) i067160500.00
分子量 molecular_weight64890.0 kDa
排除体积 excluded_volume81600 ų
包络体积 envelope_volume99806 ų
水化壳体积 shell_volume29442 ų
包络直径 envelope_diameter94.5
壳层 Rg shell_rg35.37
包络 Rg envelope_rg28.13
形状 Rg shape_rg28.34
总 Rg total_rg29.06
总原子数 total_atoms4570
残基数 n_residues488
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax90.1
Rg (实空间) rg_real29.54
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.70
I(0) (实空间) i0_real6.7160e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.1350e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal29.52
I(0) (倒空间) i0_reciprocal67160000.0000
解质量估计 total_estimate0.8782
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary26.7
偏度 Skewness skewness0.292
峰度 Kurtosis kurtosis-0.791
角度范围 angular_range— – 0.2700 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha52490000.0000
实空间数据点数 n_real_points55
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.871; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.934; Smooth: 0.869

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (6)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 6 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_idd1ycp.1
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.47 — Trypsin-like serine proteases
超家族 Superfamily superfamilyb.47.1 — Trypsin-like serine proteases
家族 Family familyb.47.1.2 — Eukaryotic proteases
结构域编号 domain_idd1ycp.2
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.47 — Trypsin-like serine proteases
超家族 Superfamily superfamilyb.47.1 — Trypsin-like serine proteases
家族 Family familyb.47.1.2 — Eukaryotic proteases

CATH v4.4 (4 domains)

结构域编号 domain_id1ycpH01
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology10 — Thrombin, subunit H
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Trypsin-like serine proteases
结构域编号 domain_id1ycpH02
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology10 — Thrombin, subunit H
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Trypsin-like serine proteases
结构域编号 domain_id1ycpK00
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology10 — Thrombin, subunit H
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Trypsin-like serine proteases
结构域编号 domain_id1ycpM00
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology10 — Thrombin, subunit H
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Trypsin-like serine proteases

8. 引用文献 (2)

9. 文件与曲线 (10)