6rvv

Structure of left-handed protein cage consisting of 24 eleven-membered ring proteins held together by gold (I) bridges.

Method: ELECTRON MICROSCOPY D_max: 247.6 Å Quality: GOOD

▼

1. Protein Identity and Related Structures Protein Identity & Related Structures

Transcription attenuation protein MtrB

Geobacillus stearothermophilus

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein homooligomer Homooligomer Protein × 264 PDB declaration: 264-meric（264） Consistent with protein copy count	Chain AA； UniProt 1–74 Chain AB； UniProt 1–74 Chain AC； UniProt 1–74 Chain AD； UniProt 1–74 Chain AE； UniProt 1–74 Chain AF； UniProt 1–74 Chain AG； UniProt 1–74 Chain AH； UniProt 1–74 Chain AI； UniProt 1–74 Chain AJ； UniProt 1–74 Chain AK； UniProt 1–74 Chain BA； UniProt 1–74 Chain BB； UniProt 1–74 Chain BC； UniProt 1–74 Chain BD； UniProt 1–74 Chain BE； UniProt 1–74 Chain BF； UniProt 1–74 Chain BG； UniProt 1–74 Chain BH； UniProt 1–74 Chain BI； UniProt 1–74 Chain BJ； UniProt 1–74 Chain BK； UniProt 1–74 Chain CA； UniProt 1–74 Chain CB； UniProt 1–74 Chain CC； UniProt 1–74 Chain CD； UniProt 1–74 Chain CE； UniProt 1–74 Chain CF； UniProt 1–74 Chain CG； UniProt 1–74 Chain CH； UniProt 1–74 Chain CI； UniProt 1–74 Chain CJ； UniProt 1–74 Chain CK； UniProt 1–74 Chain DA； UniProt 1–74 Chain DB； UniProt 1–74 Chain DC； UniProt 1–74 Chain DD； UniProt 1–74 Chain DE； UniProt 1–74 Chain DF； UniProt 1–74 Chain DG； UniProt 1–74 Chain DH； UniProt 1–74 Chain DI； UniProt 1–74 Chain DJ； UniProt 1–74 Chain DK； UniProt 1–74 Chain EA； UniProt 1–74 Chain EB； UniProt 1–74 Chain EC； UniProt 1–74 Chain ED； UniProt 1–74 Chain EE； UniProt 1–74 Chain EF； UniProt 1–74 Chain EG； UniProt 1–74 Chain EH； UniProt 1–74 Chain EI； UniProt 1–74 Chain EJ； UniProt 1–74 Chain EK； UniProt 1–74 Chain FA； UniProt 1–74 Chain FB； UniProt 1–74 Chain FC； UniProt 1–74 Chain FD； UniProt 1–74 Chain FE； UniProt 1–74 Chain FF； UniProt 1–74 Chain FG； UniProt 1–74 Chain FH； UniProt 1–74 Chain FI； UniProt 1–74 Chain FJ； UniProt 1–74 Chain FK； UniProt 1–74 Chain GA； UniProt 1–74 Chain GB； UniProt 1–74 Chain GC； UniProt 1–74 Chain GD； UniProt 1–74 Chain GE； UniProt 1–74 Chain GF； UniProt 1–74 Chain GG； UniProt 1–74 Chain GH； UniProt 1–74 Chain GI； UniProt 1–74 Chain GJ； UniProt 1–74 Chain GK； UniProt 1–74 Chain HA； UniProt 1–74 Chain HB； UniProt 1–74 Chain HC； UniProt 1–74 Chain HD； UniProt 1–74 Chain HE； UniProt 1–74 Chain HF； UniProt 1–74 Chain HG； UniProt 1–74 Chain HH； UniProt 1–74 Chain HI； UniProt 1–74 Chain HJ； UniProt 1–74 Chain HK； UniProt 1–74 Chain IA； UniProt 1–74 Chain IB； UniProt 1–74 Chain IC； UniProt 1–74 Chain ID； UniProt 1–74 Chain IE； UniProt 1–74 Chain IF； UniProt 1–74 Chain IG； UniProt 1–74 Chain IH； UniProt 1–74 Chain II； UniProt 1–74 Chain IJ； UniProt 1–74 Chain IK； UniProt 1–74 Chain JA； UniProt 1–74 Chain JB； UniProt 1–74 Chain JC； UniProt 1–74 Chain JD； UniProt 1–74 Chain JE； UniProt 1–74 Chain JF； UniProt 1–74 Chain JG； UniProt 1–74 Chain JH； UniProt 1–74 Chain JI； UniProt 1–74 Chain JJ； UniProt 1–74 Chain JK； UniProt 1–74 Chain KA； UniProt 1–74 Chain KB； UniProt 1–74 Chain KC； UniProt 1–74 Chain KD； UniProt 1–74 Chain KE； UniProt 1–74 Chain KF； UniProt 1–74 Chain KG； UniProt 1–74 Chain KH； UniProt 1–74 Chain KI； UniProt 1–74 Chain KJ； UniProt 1–74 Chain KK； UniProt 1–74 Chain LA； UniProt 1–74 Chain LB； UniProt 1–74 Chain LC； UniProt 1–74 Chain LD； UniProt 1–74 Chain LE； UniProt 1–74 Chain LF； UniProt 1–74 Chain LG； UniProt 1–74 Chain LH； UniProt 1–74 Chain LI； UniProt 1–74 Chain LJ； UniProt 1–74 Chain LK； UniProt 1–74 Chain MA； UniProt 1–74 Chain MB； UniProt 1–74 Chain MC； UniProt 1–74 Chain MD； UniProt 1–74 Chain ME； UniProt 1–74 Chain MF； UniProt 1–74 Chain MG； UniProt 1–74 Chain MH； UniProt 1–74 Chain MI； UniProt 1–74 Chain MJ； UniProt 1–74 Chain MK； UniProt 1–74 Chain NA； UniProt 1–74 Chain NB； UniProt 1–74 Chain NC； UniProt 1–74 Chain ND； UniProt 1–74 Chain NE； UniProt 1–74 Chain NF； UniProt 1–74 Chain NG； UniProt 1–74 Chain NH； UniProt 1–74 Chain NI； UniProt 1–74 Chain NJ； UniProt 1–74 Chain NK； UniProt 1–74 Chain OA； UniProt 1–74 Chain OB； UniProt 1–74 Chain OC； UniProt 1–74 Chain OD； UniProt 1–74 Chain OE； UniProt 1–74 Chain OF； UniProt 1–74 Chain OG； UniProt 1–74 Chain OH； UniProt 1–74 Chain OI； UniProt 1–74 Chain OJ； UniProt 1–74 Chain OK； UniProt 1–74 Chain PA； UniProt 1–74 Chain PB； UniProt 1–74 Chain PC； UniProt 1–74 Chain PD； UniProt 1–74 Chain PE； UniProt 1–74 Chain PF； UniProt 1–74 Chain PG； UniProt 1–74 Chain PH； UniProt 1–74 Chain PI； UniProt 1–74 Chain PJ； UniProt 1–74 Chain PK； UniProt 1–74 Chain QA； UniProt 1–74 Chain QB； UniProt 1–74 Chain QC； UniProt 1–74 Chain QD； UniProt 1–74 Chain QE； UniProt 1–74 Chain QF； UniProt 1–74 Chain QG； UniProt 1–74 Chain QH； UniProt 1–74 Chain QI； UniProt 1–74 Chain QJ； UniProt 1–74 Chain QK； UniProt 1–74 Chain RA； UniProt 1–74 Chain RB； UniProt 1–74 Chain RC； UniProt 1–74 Chain RD； UniProt 1–74 Chain RE； UniProt 1–74 Chain RF； UniProt 1–74 Chain RG； UniProt 1–74 Chain RH； UniProt 1–74 Chain RI； UniProt 1–74 Chain RJ； UniProt 1–74 Chain RK； UniProt 1–74 Chain SA； UniProt 1–74 Chain SB； UniProt 1–74 Chain SC； UniProt 1–74 Chain SD； UniProt 1–74 Chain SE； UniProt 1–74 Chain SF； UniProt 1–74 Chain SG； UniProt 1–74 Chain SH； UniProt 1–74 Chain SI； UniProt 1–74 Chain SJ； UniProt 1–74 Chain SK； UniProt 1–74 Chain TA； UniProt 1–74 Chain TB； UniProt 1–74 Chain TC； UniProt 1–74 Chain TD； UniProt 1–74 Chain TE； UniProt 1–74 Chain TF； UniProt 1–74 Chain TG； UniProt 1–74 Chain TH； UniProt 1–74 Chain TI； UniProt 1–74 Chain TJ； UniProt 1–74 Chain TK； UniProt 1–74 Chain UA； UniProt 1–74 Chain UB； UniProt 1–74 Chain UC； UniProt 1–74 Chain UD； UniProt 1–74 Chain UE； UniProt 1–74 Chain UF； UniProt 1–74 Chain UG； UniProt 1–74 Chain UH； UniProt 1–74 Chain UI； UniProt 1–74 Chain UJ； UniProt 1–74 Chain UK； UniProt 1–74 Chain VA； UniProt 1–74 Chain VB； UniProt 1–74 Chain VC； UniProt 1–74 Chain VD； UniProt 1–74 Chain VE； UniProt 1–74 Chain VF； UniProt 1–74 Chain VG； UniProt 1–74 Chain VH； UniProt 1–74 Chain VI； UniProt 1–74 Chain VJ； UniProt 1–74 Chain VK； UniProt 1–74 Chain WA； UniProt 1–74 Chain WB； UniProt 1–74 Chain WC； UniProt 1–74 Chain WD； UniProt 1–74 Chain WE； UniProt 1–74 Chain WF； UniProt 1–74 Chain WG； UniProt 1–74 Chain WH； UniProt 1–74 Chain WI； UniProt 1–74 Chain WJ； UniProt 1–74 Chain WK； UniProt 1–74 Chain XA； UniProt 1–74 Chain XB； UniProt 1–74 Chain XC； UniProt 1–74 Chain XD； UniProt 1–74 Chain XE； UniProt 1–74 Chain XF； UniProt 1–74 Chain XG； UniProt 1–74 Chain XH； UniProt 1–74 Chain XI； UniProt 1–74 Chain XJ； UniProt 1–74 Chain XK； UniProt 1–74	Mutation：K35C, R64S	AU GOLD ION × 120	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 8 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE；3.0 s blotting time	Resolution 3.70 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 6RVV	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1C9S CRYSTAL STRUCTURE OF A COMPLEX OF TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN WITH A 53-BASE SINGLE STRANDED RNA CONTAINING ELEVEN GAG TRIPLETS SEPARATED BY AU DINUCLEOTIDES Deposited 1999-08-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric	Chain A 1–74（74 aa） Chain B 1–74（74 aa） Chain C 1–74（74 aa） Chain D 1–74（74 aa） Chain E 1–74（74 aa） Chain F 1–74（74 aa） Chain G 1–74（74 aa） Chain H 1–74（74 aa） Chain I 1–74（74 aa） Chain J 1–74（74 aa） Chain K 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 12	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293 K；PEG 2000 MONOMETHYL ETHER, TRIETHANOLAMINE, MGCL2, K-GLUTAMATE, K-PHOSPHATE, L- TRYPTOPHAN, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	Resolution 1.90 Å R-free 0.235
1C9S CRYSTAL STRUCTURE OF A COMPLEX OF TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN WITH A 53-BASE SINGLE STRANDED RNA CONTAINING ELEVEN GAG TRIPLETS SEPARATED BY AU DINUCLEOTIDES Deposited 1999-08-03	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric	Chain L 1–74（74 aa） Chain M 1–74（74 aa） Chain N 1–74（74 aa） Chain O 1–74（74 aa） Chain P 1–74（74 aa） Chain Q 1–74（74 aa） Chain R 1–74（74 aa） Chain S 1–74（74 aa） Chain T 1–74（74 aa） Chain U 1–74（74 aa） Chain V 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293 K；PEG 2000 MONOMETHYL ETHER, TRIETHANOLAMINE, MGCL2, K-GLUTAMATE, K-PHOSPHATE, L- TRYPTOPHAN, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	Resolution 1.90 Å R-free 0.235
1GTF The structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound to a 53-nucleotide RNA molecule containing GAGUU repeats Deposited 2002-01-15	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric	Chain A 1–74（74 aa） Chain B 1–74（74 aa） Chain C 1–74（74 aa） Chain D 1–74（74 aa） Chain E 1–74（74 aa） Chain F 1–74（74 aa） Chain G 1–74（74 aa） Chain H 1–74（74 aa） Chain I 1–74（74 aa） Chain J 1–74（74 aa） Chain K 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions pH 8；0.2M K-GLUTAMATE, 50 MM TRIETHANOLAMINE PH8.0, 10MM MGCL2, 8-11% MONOMETHYL ETHER PEG 2000 + 0.4M KCL AT END, pH 8.00	Resolution 1.75 Å R-free 0.242
1GTF The structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound to a 53-nucleotide RNA molecule containing GAGUU repeats Deposited 2002-01-15	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric	Chain L 1–74（74 aa） Chain M 1–74（74 aa） Chain N 1–74（74 aa） Chain O 1–74（74 aa） Chain P 1–74（74 aa） Chain Q 1–74（74 aa） Chain R 1–74（74 aa） Chain S 1–74（74 aa） Chain T 1–74（74 aa） Chain U 1–74（74 aa） Chain V 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions pH 8；0.2M K-GLUTAMATE, 50 MM TRIETHANOLAMINE PH8.0, 10MM MGCL2, 8-11% MONOMETHYL ETHER PEG 2000 + 0.4M KCL AT END, pH 8.00	Resolution 1.75 Å R-free 0.242
1GTN Structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound to an RNA molecule containing 11 GAGCC repeats Deposited 2002-01-16	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric	Chain A 1–74（74 aa） Chain B 1–74（74 aa） Chain C 1–74（74 aa） Chain D 1–74（74 aa） Chain E 1–74（74 aa） Chain F 1–74（74 aa） Chain G 1–74（74 aa） Chain H 1–74（74 aa） Chain I 1–74（74 aa） Chain J 1–74（74 aa） Chain K 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 12	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions pH 8；0.2M K-GLUTAMATE, 50MM TRIETHANOLAMINE PH8.0,10MM MGCL2, 8-11% MONOMETHYL PEG 2000,+0.4M KCL AT END, pH 8.00	Resolution 2.50 Å R-free 0.273
1GTN Structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound to an RNA molecule containing 11 GAGCC repeats Deposited 2002-01-16	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric	Chain L 1–74（74 aa） Chain M 1–74（74 aa） Chain N 1–74（74 aa） Chain O 1–74（74 aa） Chain P 1–74（74 aa） Chain Q 1–74（74 aa） Chain R 1–74（74 aa） Chain S 1–74（74 aa） Chain T 1–74（74 aa） Chain U 1–74（74 aa） Chain V 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions pH 8；0.2M K-GLUTAMATE, 50MM TRIETHANOLAMINE PH8.0,10MM MGCL2, 8-11% MONOMETHYL PEG 2000,+0.4M KCL AT END, pH 8.00	Resolution 2.50 Å R-free 0.273
1QAW Regulatory Features of the TRP Operon and the Crystal Structure of the TRP RNA-Binding Attenuation Protein from Bacillus Stearothermophilus. Deposited 1999-03-31	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric	Chain A 1–74（74 aa） Chain B 1–74（74 aa） Chain C 1–74（74 aa） Chain D 1–74（74 aa） Chain E 1–74（74 aa） Chain F 1–74（74 aa） Chain G 1–74（74 aa） Chain H 1–74（74 aa） Chain I 1–74（74 aa） Chain J 1–74（74 aa） Chain K 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；291 K；L-tryptophan, K-Phosphate, Na-Phosphate, PEG 2000 monomethyl ether, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K	Resolution 2.50 Å R-free 0.299
1UTD The structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound to a 63-nucleotide RNA molecule containing GAGUUU repeats Deposited 2003-12-08	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric	Chain A 1–74（74 aa） Chain B 1–74（74 aa） Chain C 1–74（74 aa） Chain D 1–74（74 aa） Chain E 1–74（74 aa） Chain F 1–74（74 aa） Chain G 1–74（74 aa） Chain H 1–74（74 aa） Chain I 1–74（74 aa） Chain J 1–74（74 aa） Chain K 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions pH 8；0.2M K-GLUTAMATE, 50 MM TRIETHANOLAMINE PH8.0, 10MM MGCL2, 8-11% MONOMETHYL ETHER PEG 2000+0.4M KCL AT END, pH 8.00	Resolution 2.10 Å R-free 0.228
1UTD The structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound to a 63-nucleotide RNA molecule containing GAGUUU repeats Deposited 2003-12-08	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: 22-meric	Chain L 1–74（74 aa） Chain M 1–74（74 aa） Chain N 1–74（74 aa） Chain O 1–74（74 aa） Chain P 1–74（74 aa） Chain Q 1–74（74 aa） Chain R 1–74（74 aa） Chain S 1–74（74 aa） Chain T 1–74（74 aa） Chain U 1–74（74 aa） Chain V 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions pH 8；0.2M K-GLUTAMATE, 50 MM TRIETHANOLAMINE PH8.0, 10MM MGCL2, 8-11% MONOMETHYL ETHER PEG 2000+0.4M KCL AT END, pH 8.00	Resolution 2.10 Å R-free 0.228
2EXS TRAP3 (engineered TRAP) Deposited 2005-11-08	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain A 2–74（73 aa） Chain B 2–74（73 aa） Chain C 2–74（73 aa）	Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF)	TRP TRYPTOPHAN × 12	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9.5；293 K；30% PEG 300, 90mM CAPS, 150mM ammonium sulphate, pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	Resolution 2.00 Å R-free 0.264
2EXT TRAP4 (engineered TRAP) Deposited 2005-11-08	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain A 2–74（73 aa） Chain B 2–74（73 aa） Chain C 2–74（73 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 12	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9.5；293 K；40% PEG 200, 90mM CAPS, 200mM ammonium sulphate, pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	Resolution 1.80 Å R-free 0.218
2ZCZ Crystal structures and thermostability of mutant TRAP3 A7 (ENGINEERED TRAP) Deposited 2007-11-15	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain A 1–74（74 aa） Chain B 1–74（74 aa） Chain C 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 12	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；293 K；0.1M sodium citrate pH5.5, 30%(w/v)MPD, 0.2M ammonium acetate, 10mM L-tryptophan, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	Resolution 1.80 Å R-free 0.244
2ZCZ Crystal structures and thermostability of mutant TRAP3 A7 (ENGINEERED TRAP) Deposited 2007-11-15	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain D 1–74（74 aa） Chain E 1–74（74 aa） Chain F 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 12	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；293 K；0.1M sodium citrate pH5.5, 30%(w/v)MPD, 0.2M ammonium acetate, 10mM L-tryptophan, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	Resolution 1.80 Å R-free 0.244
2ZD0 Crystal structures and thermostability of mutant TRAP3 A5 (ENGINEERED TRAP) Deposited 2007-11-15	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain A 1–74（74 aa） Chain B 1–74（74 aa） Chain C 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 12	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10.5；293 K；0.09M CAPS pH 10.5, 30%(w/v) PEG300, 0.15M Ammonium sulfate, 10mM L-tryptophan, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	Resolution 2.50 Å R-free 0.256
2ZP8 The Nature of the TRAP:Anti-TRAP complex Deposited 2008-07-08	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 30 PDB declaration: 30-meric	Chain A 1–74（74 aa） Chain B 1–74（74 aa） Chain C 1–74（74 aa） Chain D 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 12 ZN ZINC ION × 18	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；293 K；0.1M bicine pH 9.0, 10-13% PEG 10000, 2% dioxane, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	Resolution 3.20 Å R-free 0.268
2ZP9 The Nature of the TRAP:Anti-TRAP complex Deposited 2008-07-08	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 30 PDB declaration: 30-meric	Chain F 1–74（74 aa） Chain G 1–74（74 aa） Chain K 1–74（74 aa） Chain L 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 12 ZN ZINC ION × 6	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；293 K；0.1M succinate pH 7.0, 13-15% PEG 10000, 2% dioxane, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	Resolution 3.20 Å R-free 0.325
2ZP9 The Nature of the TRAP:Anti-TRAP complex Deposited 2008-07-08	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 30 PDB declaration: 30-meric	Chain A 1–74（74 aa） Chain B 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 12 ZN ZINC ION × 18	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；293 K；0.1M succinate pH 7.0, 13-15% PEG 10000, 2% dioxane, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	Resolution 3.20 Å R-free 0.325
3AQD Unliganded TRAP Deposited 2010-10-29	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric	Chain A 1–74（74 aa） Chain B 1–74（74 aa） Chain C 1–74（74 aa） Chain D 1–74（74 aa） Chain E 1–74（74 aa） Chain F 1–74（74 aa） Chain G 1–74（74 aa） Chain H 1–74（74 aa） Chain I 1–74（74 aa） Chain J 1–74（74 aa） Chain K 1–74（74 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；293 K；25% PEG 400, 0.2M calcium chloride, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	Resolution 3.20 Å R-free 0.267
3AQD Unliganded TRAP Deposited 2010-10-29	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric	Chain L 1–74（74 aa） Chain M 1–74（74 aa） Chain N 1–74（74 aa） Chain O 1–74（74 aa） Chain P 1–74（74 aa） Chain Q 1–74（74 aa） Chain R 1–74（74 aa） Chain S 1–74（74 aa） Chain T 1–74（74 aa） Chain U 1–74（74 aa） Chain V 1–74（74 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；293 K；25% PEG 400, 0.2M calcium chloride, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	Resolution 3.20 Å R-free 0.267
3ZZS Engineered 12-subunit Bacillus stearothermophilus trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) Deposited 2011-09-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain A 5–69（65 aa） Fragment：RESIDUES 5-69 Chain B 5–69（65 aa） Fragment：RESIDUES 5-69 Chain C 5–69（65 aa） Fragment：RESIDUES 5-69	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 12	X-RAY DIFFRACTION mmCIF provides none of the parsed conditions	Resolution 1.49 Å R-free 0.182
3ZZS Engineered 12-subunit Bacillus stearothermophilus trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) Deposited 2011-09-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain D 5–69（65 aa） Fragment：RESIDUES 5-69 Chain E 5–69（65 aa） Fragment：RESIDUES 5-69 Chain F 5–69（65 aa） Fragment：RESIDUES 5-69	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 12	X-RAY DIFFRACTION mmCIF provides none of the parsed conditions	Resolution 1.49 Å R-free 0.182
3ZZS Engineered 12-subunit Bacillus stearothermophilus trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) Deposited 2011-09-02	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 3 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric	Chain G 5–69（65 aa） Fragment：RESIDUES 5-69 Chain H 5–69（65 aa） Fragment：RESIDUES 5-69 Chain I 5–69（65 aa） Fragment：RESIDUES 5-69	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 12	X-RAY DIFFRACTION mmCIF provides none of the parsed conditions	Resolution 1.49 Å R-free 0.182
4V4F The structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound to a RNA molecule containing UAGAU repeats Deposited 2003-12-08	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: 22-meric	Chain AA 1–74（74 aa） Chain AB 1–74（74 aa） Chain AC 1–74（74 aa） Chain AD 1–74（74 aa） Chain AE 1–74（74 aa） Chain AF 1–74（74 aa） Chain AG 1–74（74 aa） Chain AH 1–74（74 aa） Chain AI 1–74（74 aa） Chain AJ 1–74（74 aa） Chain AK 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions pH 8；0.2M K-GLUTAMATE, 50 MM TRIETHANOLAMINE PH8.0, 10MM MGCL2, 8-11% MONOMETHYL ETHER PEG 2000, +0.4M KCL AT END, pH 8.00	Resolution 1.90 Å R-free 0.236
4V4F The structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound to a RNA molecule containing UAGAU repeats Deposited 2003-12-08	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric	Chain AL 1–74（74 aa） Chain AM 1–74（74 aa） Chain AN 1–74（74 aa） Chain AO 1–74（74 aa） Chain AP 1–74（74 aa） Chain AQ 1–74（74 aa） Chain AR 1–74（74 aa） Chain AS 1–74（74 aa） Chain AT 1–74（74 aa） Chain AU 1–74（74 aa） Chain AV 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions pH 8；0.2M K-GLUTAMATE, 50 MM TRIETHANOLAMINE PH8.0, 10MM MGCL2, 8-11% MONOMETHYL ETHER PEG 2000, +0.4M KCL AT END, pH 8.00	Resolution 1.90 Å R-free 0.236
4V4F The structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound to a RNA molecule containing UAGAU repeats Deposited 2003-12-08	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 3 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: 22-meric	Chain BA 1–74（74 aa） Chain BB 1–74（74 aa） Chain BC 1–74（74 aa） Chain BD 1–74（74 aa） Chain BE 1–74（74 aa） Chain BF 1–74（74 aa） Chain BG 1–74（74 aa） Chain BH 1–74（74 aa） Chain BI 1–74（74 aa） Chain BJ 1–74（74 aa） Chain BK 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions pH 8；0.2M K-GLUTAMATE, 50 MM TRIETHANOLAMINE PH8.0, 10MM MGCL2, 8-11% MONOMETHYL ETHER PEG 2000, +0.4M KCL AT END, pH 8.00	Resolution 1.90 Å R-free 0.236
4V4F The structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound to a RNA molecule containing UAGAU repeats Deposited 2003-12-08	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 4 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric	Chain BL 1–74（74 aa） Chain BM 1–74（74 aa） Chain BN 1–74（74 aa） Chain BO 1–74（74 aa） Chain BP 1–74（74 aa） Chain BQ 1–74（74 aa） Chain BR 1–74（74 aa） Chain BS 1–74（74 aa） Chain BT 1–74（74 aa） Chain BU 1–74（74 aa） Chain BV 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions pH 8；0.2M K-GLUTAMATE, 50 MM TRIETHANOLAMINE PH8.0, 10MM MGCL2, 8-11% MONOMETHYL ETHER PEG 2000, +0.4M KCL AT END, pH 8.00	Resolution 1.90 Å R-free 0.236
5EEU RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 1.31 MGy Deposited 2015-10-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric	Chain A 1–74（74 aa） Chain B 1–74（74 aa） Chain C 1–74（74 aa） Chain D 1–74（74 aa） Chain E 1–74（74 aa） Chain F 1–74（74 aa） Chain G 1–74（74 aa） Chain H 1–74（74 aa） Chain I 1–74（74 aa） Chain J 1–74（74 aa） Chain K 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000	Resolution 1.98 Å R-free 0.232
5EEU RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 1.31 MGy Deposited 2015-10-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric	Chain L 1–74（74 aa） Chain M 1–74（74 aa） Chain N 1–74（74 aa） Chain O 1–74（74 aa） Chain P 1–74（74 aa） Chain Q 1–74（74 aa） Chain R 1–74（74 aa） Chain S 1–74（74 aa） Chain T 1–74（74 aa） Chain U 1–74（74 aa） Chain V 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000	Resolution 1.98 Å R-free 0.232
5EEV RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 3.88 MGy Deposited 2015-10-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric	Chain A 1–74（74 aa） Chain B 1–74（74 aa） Chain C 1–74（74 aa） Chain D 1–74（74 aa） Chain E 1–74（74 aa） Chain F 1–74（74 aa） Chain G 1–74（74 aa） Chain H 1–74（74 aa） Chain I 1–74（74 aa） Chain J 1–74（74 aa） Chain K 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000	Resolution 1.98 Å R-free 0.244
5EEV RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 3.88 MGy Deposited 2015-10-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric	Chain L 1–74（74 aa） Chain M 1–74（74 aa） Chain N 1–74（74 aa） Chain O 1–74（74 aa） Chain P 1–74（74 aa） Chain Q 1–74（74 aa） Chain R 1–74（74 aa） Chain S 1–74（74 aa） Chain T 1–74（74 aa） Chain U 1–74（74 aa） Chain V 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000	Resolution 1.98 Å R-free 0.244
5EEW RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 6.45 MGy Deposited 2015-10-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric	Chain A 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain B 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain C 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain D 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain E 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain F 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain G 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain H 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain I 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain J 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain K 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000	Resolution 1.98 Å R-free 0.243
5EEW RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 6.45 MGy Deposited 2015-10-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric	Chain L 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain M 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain N 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain O 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain P 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain Q 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain R 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain S 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain T 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain U 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain V 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000	Resolution 1.98 Å R-free 0.243
5EEX RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 9.02 MGy Deposited 2015-10-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric	Chain A 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain B 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain C 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain D 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain E 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain F 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain G 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain H 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain I 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain J 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain K 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000	Resolution 1.98 Å R-free 0.245
5EEX RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 9.02 MGy Deposited 2015-10-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric	Chain L 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain M 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain N 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain O 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain P 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain Q 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain R 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain S 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain T 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain U 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain V 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000	Resolution 1.98 Å R-free 0.245
5EEY RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 11.6 MGy Deposited 2015-10-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric	Chain A 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain B 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain C 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain D 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain E 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain F 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain G 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain H 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain I 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain J 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain K 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000	Resolution 1.98 Å R-free 0.248
5EEY RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 11.6 MGy Deposited 2015-10-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric	Chain L 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain M 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain N 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain O 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain P 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain Q 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain R 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain S 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain T 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain U 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain V 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000	Resolution 1.98 Å R-free 0.248
5EEZ RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 14.2 MGy Deposited 2015-10-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric	Chain A 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain B 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain C 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain D 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain E 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain F 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain G 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain H 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain I 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain J 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain K 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000	Resolution 1.98 Å R-free 0.252
5EEZ RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 14.2 MGy Deposited 2015-10-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric	Chain L 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain M 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain N 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain O 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain P 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain Q 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain R 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain S 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain T 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain U 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP) Chain V 1–74（74 aa） Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000	Resolution 1.98 Å R-free 0.252
5EF0 RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 16.7 MGy Deposited 2015-10-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric	Chain A 1–74（74 aa） Chain B 1–74（74 aa） Chain C 1–74（74 aa） Chain D 1–74（74 aa） Chain E 1–74（74 aa） Chain F 1–74（74 aa） Chain G 1–74（74 aa） Chain H 1–74（74 aa） Chain I 1–74（74 aa） Chain J 1–74（74 aa） Chain K 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000	Resolution 1.98 Å R-free 0.256
5EF0 RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 16.7 MGy Deposited 2015-10-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric	Chain L 1–74（74 aa） Chain M 1–74（74 aa） Chain N 1–74（74 aa） Chain O 1–74（74 aa） Chain P 1–74（74 aa） Chain Q 1–74（74 aa） Chain R 1–74（74 aa） Chain S 1–74（74 aa） Chain T 1–74（74 aa） Chain U 1–74（74 aa） Chain V 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000	Resolution 1.98 Å R-free 0.256
5EF1 RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 19.3 MGy Deposited 2015-10-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric	Chain A 1–74（74 aa） Chain B 1–74（74 aa） Chain C 1–74（74 aa） Chain D 1–74（74 aa） Chain E 1–74（74 aa） Chain F 1–74（74 aa） Chain G 1–74（74 aa） Chain H 1–74（74 aa） Chain I 1–74（74 aa） Chain J 1–74（74 aa） Chain K 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000	Resolution 1.98 Å R-free 0.263
5EF1 RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 19.3 MGy Deposited 2015-10-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric	Chain L 1–74（74 aa） Chain M 1–74（74 aa） Chain N 1–74（74 aa） Chain O 1–74（74 aa） Chain P 1–74（74 aa） Chain Q 1–74（74 aa） Chain R 1–74（74 aa） Chain S 1–74（74 aa） Chain T 1–74（74 aa） Chain U 1–74（74 aa） Chain V 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000	Resolution 1.98 Å R-free 0.263
5EF2 RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 21.9 MGy Deposited 2015-10-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric	Chain A 1–74（74 aa） Chain B 1–74（74 aa） Chain C 1–74（74 aa） Chain D 1–74（74 aa） Chain E 1–74（74 aa） Chain F 1–74（74 aa） Chain G 1–74（74 aa） Chain H 1–74（74 aa） Chain I 1–74（74 aa） Chain J 1–74（74 aa） Chain K 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000	Resolution 1.98 Å R-free 0.264
5EF2 RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 21.9 MGy Deposited 2015-10-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric	Chain L 1–74（74 aa） Chain M 1–74（74 aa） Chain N 1–74（74 aa） Chain O 1–74（74 aa） Chain P 1–74（74 aa） Chain Q 1–74（74 aa） Chain R 1–74（74 aa） Chain S 1–74（74 aa） Chain T 1–74（74 aa） Chain U 1–74（74 aa） Chain V 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000	Resolution 1.98 Å R-free 0.264
5EF3 RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 25.0 MGy Deposited 2015-10-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric	Chain A 1–74（74 aa） Chain B 1–74（74 aa） Chain C 1–74（74 aa） Chain D 1–74（74 aa） Chain E 1–74（74 aa） Chain F 1–74（74 aa） Chain G 1–74（74 aa） Chain H 1–74（74 aa） Chain I 1–74（74 aa） Chain J 1–74（74 aa） Chain K 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000	Resolution 1.98 Å R-free 0.271
5EF3 RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 25.0 MGy Deposited 2015-10-23	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric	Chain L 1–74（74 aa） Chain M 1–74（74 aa） Chain N 1–74（74 aa） Chain O 1–74（74 aa） Chain P 1–74（74 aa） Chain Q 1–74（74 aa） Chain R 1–74（74 aa） Chain S 1–74（74 aa） Chain T 1–74（74 aa） Chain U 1–74（74 aa） Chain V 1–74（74 aa）	Not recorded	TRP TRYPTOPHAN × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000	Resolution 1.98 Å R-free 0.271
6RVW Structure of right-handed protein cage consisting of 24 eleven-membered ring proteins held together by gold (I) bridges. Deposited 2019-06-03	Parsed fields agree	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 264 PDB declaration: 264-meric	Chain AA 1–74（74 aa） Chain AB 1–74（74 aa） Chain AC 1–74（74 aa） Chain AD 1–74（74 aa） Chain AE 1–74（74 aa） Chain AF 1–74（74 aa） Chain AG 1–74（74 aa） Chain AH 1–74（74 aa） Chain AI 1–74（74 aa） Chain AJ 1–74（74 aa） Chain AK 1–74（74 aa） Chain BA 1–74（74 aa） Chain BB 1–74（74 aa） Chain BC 1–74（74 aa） Chain BD 1–74（74 aa） Chain BE 1–74（74 aa） Chain BF 1–74（74 aa） Chain BG 1–74（74 aa） Chain BH 1–74（74 aa） Chain BI 1–74（74 aa） Chain BJ 1–74（74 aa） Chain BK 1–74（74 aa） Chain CA 1–74（74 aa） Chain CB 1–74（74 aa） Chain CC 1–74（74 aa） Chain CD 1–74（74 aa） Chain CE 1–74（74 aa） Chain CF 1–74（74 aa） Chain CG 1–74（74 aa） Chain CH 1–74（74 aa） Chain CI 1–74（74 aa） Chain CJ 1–74（74 aa） Chain CK 1–74（74 aa） Chain DA 1–74（74 aa） Chain DB 1–74（74 aa） Chain DC 1–74（74 aa） Chain DD 1–74（74 aa） Chain DE 1–74（74 aa） Chain DF 1–74（74 aa） Chain DG 1–74（74 aa） Chain DH 1–74（74 aa） Chain DI 1–74（74 aa） Chain DJ 1–74（74 aa） Chain DK 1–74（74 aa） Chain EA 1–74（74 aa） Chain EB 1–74（74 aa） Chain EC 1–74（74 aa） Chain ED 1–74（74 aa） Chain EE 1–74（74 aa） Chain EF 1–74（74 aa） Chain EG 1–74（74 aa） Chain EH 1–74（74 aa） Chain EI 1–74（74 aa） Chain EJ 1–74（74 aa） Chain EK 1–74（74 aa） Chain FA 1–74（74 aa） Chain FB 1–74（74 aa） Chain FC 1–74（74 aa） Chain FD 1–74（74 aa） Chain FE 1–74（74 aa） Chain FF 1–74（74 aa） Chain FG 1–74（74 aa） Chain FH 1–74（74 aa） Chain FI 1–74（74 aa） Chain FJ 1–74（74 aa） Chain FK 1–74（74 aa） Chain GA 1–74（74 aa） Chain GB 1–74（74 aa） Chain GC 1–74（74 aa） Chain GD 1–74（74 aa） Chain GE 1–74（74 aa） Chain GF 1–74（74 aa） Chain GG 1–74（74 aa） Chain GH 1–74（74 aa） Chain GI 1–74（74 aa） Chain GJ 1–74（74 aa） Chain GK 1–74（74 aa） Chain HA 1–74（74 aa） Chain HB 1–74（74 aa） Chain HC 1–74（74 aa） Chain HD 1–74（74 aa） Chain HE 1–74（74 aa） Chain HF 1–74（74 aa） Chain HG 1–74（74 aa） Chain HH 1–74（74 aa） Chain HI 1–74（74 aa） Chain HJ 1–74（74 aa） Chain HK 1–74（74 aa） Chain IA 1–74（74 aa） Chain IB 1–74（74 aa） Chain IC 1–74（74 aa） Chain ID 1–74（74 aa） Chain IE 1–74（74 aa） Chain IF 1–74（74 aa） Chain IG 1–74（74 aa） Chain IH 1–74（74 aa） Chain II 1–74（74 aa） Chain IJ 1–74（74 aa） Chain IK 1–74（74 aa） Chain JA 1–74（74 aa） Chain JB 1–74（74 aa） Chain JC 1–74（74 aa） Chain JD 1–74（74 aa） Chain JE 1–74（74 aa） Chain JF 1–74（74 aa） Chain JG 1–74（74 aa） Chain JH 1–74（74 aa） Chain JI 1–74（74 aa） Chain JJ 1–74（74 aa） Chain JK 1–74（74 aa） Chain KA 1–74（74 aa） Chain KB 1–74（74 aa） Chain KC 1–74（74 aa） Chain KD 1–74（74 aa） Chain KE 1–74（74 aa） Chain KF 1–74（74 aa） Chain KG 1–74（74 aa） Chain KH 1–74（74 aa） Chain KI 1–74（74 aa） Chain KJ 1–74（74 aa） Chain KK 1–74（74 aa） Chain LA 1–74（74 aa） Chain LB 1–74（74 aa） Chain LC 1–74（74 aa） Chain LD 1–74（74 aa） Chain LE 1–74（74 aa） Chain LF 1–74（74 aa） Chain LG 1–74（74 aa） Chain LH 1–74（74 aa） Chain LI 1–74（74 aa） Chain LJ 1–74（74 aa） Chain LK 1–74（74 aa） Chain MA 1–74（74 aa） Chain MB 1–74（74 aa） Chain MC 1–74（74 aa） Chain MD 1–74（74 aa） Chain ME 1–74（74 aa） Chain MF 1–74（74 aa） Chain MG 1–74（74 aa） Chain MH 1–74（74 aa） Chain MI 1–74（74 aa） Chain MJ 1–74（74 aa） Chain MK 1–74（74 aa） Chain NA 1–74（74 aa） Chain NB 1–74（74 aa） Chain NC 1–74（74 aa） Chain ND 1–74（74 aa） Chain NE 1–74（74 aa） Chain NF 1–74（74 aa） Chain NG 1–74（74 aa） Chain NH 1–74（74 aa） Chain NI 1–74（74 aa） Chain NJ 1–74（74 aa） Chain NK 1–74（74 aa） Chain OA 1–74（74 aa） Chain OB 1–74（74 aa） Chain OC 1–74（74 aa） Chain OD 1–74（74 aa） Chain OE 1–74（74 aa） Chain OF 1–74（74 aa） Chain OG 1–74（74 aa） Chain OH 1–74（74 aa） Chain OI 1–74（74 aa） Chain OJ 1–74（74 aa） Chain OK 1–74（74 aa） Chain PA 1–74（74 aa） Chain PB 1–74（74 aa） Chain PC 1–74（74 aa） Chain PD 1–74（74 aa） Chain PE 1–74（74 aa） Chain PF 1–74（74 aa） Chain PG 1–74（74 aa） Chain PH 1–74（74 aa） Chain PI 1–74（74 aa） Chain PJ 1–74（74 aa） Chain PK 1–74（74 aa） Chain QA 1–74（74 aa） Chain QB 1–74（74 aa） Chain QC 1–74（74 aa） Chain QD 1–74（74 aa） Chain QE 1–74（74 aa） Chain QF 1–74（74 aa） Chain QG 1–74（74 aa） Chain QH 1–74（74 aa） Chain QI 1–74（74 aa） Chain QJ 1–74（74 aa） Chain QK 1–74（74 aa） Chain RA 1–74（74 aa） Chain RB 1–74（74 aa） Chain RC 1–74（74 aa） Chain RD 1–74（74 aa） Chain RE 1–74（74 aa） Chain RF 1–74（74 aa） Chain RG 1–74（74 aa） Chain RH 1–74（74 aa） Chain RI 1–74（74 aa） Chain RJ 1–74（74 aa） Chain RK 1–74（74 aa） Chain SA 1–74（74 aa） Chain SB 1–74（74 aa） Chain SC 1–74（74 aa） Chain SD 1–74（74 aa） Chain SE 1–74（74 aa） Chain SF 1–74（74 aa） Chain SG 1–74（74 aa） Chain SH 1–74（74 aa） Chain SI 1–74（74 aa） Chain SJ 1–74（74 aa） Chain SK 1–74（74 aa） Chain TA 1–74（74 aa） Chain TB 1–74（74 aa） Chain TC 1–74（74 aa） Chain TD 1–74（74 aa） Chain TE 1–74（74 aa） Chain TF 1–74（74 aa） Chain TG 1–74（74 aa） Chain TH 1–74（74 aa） Chain TI 1–74（74 aa） Chain TJ 1–74（74 aa） Chain TK 1–74（74 aa） Chain UA 1–74（74 aa） Chain UB 1–74（74 aa） Chain UC 1–74（74 aa） Chain UD 1–74（74 aa） Chain UE 1–74（74 aa） Chain UF 1–74（74 aa） Chain UG 1–74（74 aa） Chain UH 1–74（74 aa） Chain UI 1–74（74 aa） Chain UJ 1–74（74 aa） Chain UK 1–74（74 aa） Chain VA 1–74（74 aa） Chain VB 1–74（74 aa） Chain VC 1–74（74 aa） Chain VD 1–74（74 aa） Chain VE 1–74（74 aa） Chain VF 1–74（74 aa） Chain VG 1–74（74 aa） Chain VH 1–74（74 aa） Chain VI 1–74（74 aa） Chain VJ 1–74（74 aa） Chain VK 1–74（74 aa） Chain WA 1–74（74 aa） Chain WB 1–74（74 aa） Chain WC 1–74（74 aa） Chain WD 1–74（74 aa） Chain WE 1–74（74 aa） Chain WF 1–74（74 aa） Chain WG 1–74（74 aa） Chain WH 1–74（74 aa） Chain WI 1–74（74 aa） Chain WJ 1–74（74 aa） Chain WK 1–74（74 aa） Chain XA 1–74（74 aa） Chain XB 1–74（74 aa） Chain XC 1–74（74 aa） Chain XD 1–74（74 aa） Chain XE 1–74（74 aa） Chain XF 1–74（74 aa） Chain XG 1–74（74 aa） Chain XH 1–74（74 aa） Chain XI 1–74（74 aa） Chain XJ 1–74（74 aa） Chain XK 1–74（74 aa）	Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, 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MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 8 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；3.0 s blotting time	Resolution 3.70 Å
8R59 Structure of the Co(II) triggered TRAP (S33HK35H) protein cage (levo form) Deposited 2023-11-16	Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 264 PDB declaration: 264-meric	Chain 0 1–74（74 aa） Chain 0A 1–74（74 aa） Chain 0B 1–74（74 aa） Chain 0C 1–74（74 aa） Chain 1 1–74（74 aa） Chain 1A 1–74（74 aa） Chain 1B 1–74（74 aa） Chain 1C 1–74（74 aa） Chain 2 1–74（74 aa） Chain 2A 1–74（74 aa） Chain 2B 1–74（74 aa） Chain 2C 1–74（74 aa） Chain 3 1–74（74 aa） Chain 3A 1–74（74 aa） Chain 3B 1–74（74 aa） Chain 3C 1–74（74 aa） Chain 4 1–74（74 aa） Chain 4A 1–74（74 aa） Chain 4B 1–74（74 aa） Chain 4C 1–74（74 aa） Chain 5 1–74（74 aa） Chain 5A 1–74（74 aa） Chain 5B 1–74（74 aa） Chain 5C 1–74（74 aa） Chain 6 1–74（74 aa） Chain 6A 1–74（74 aa） Chain 6B 1–74（74 aa） Chain 6C 1–74（74 aa） Chain 7 1–74（74 aa） Chain 7A 1–74（74 aa） Chain 7B 1–74（74 aa） Chain 7C 1–74（74 aa） Chain 8 1–74（74 aa） Chain 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2.86 Å
8R5A Structure of the Co(II) triggered TRAP (S33HK35H) protein cage (dextro form) Deposited 2023-11-16	Different mutation/modification Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 264 PDB declaration: 264-meric	Chain 0 1–74（74 aa） Chain 0A 1–74（74 aa） Chain 0B 1–74（74 aa） Chain 0C 1–74（74 aa） Chain 1 1–74（74 aa） Chain 1A 1–74（74 aa） Chain 1B 1–74（74 aa） Chain 1C 1–74（74 aa） Chain 2 1–74（74 aa） Chain 2A 1–74（74 aa） Chain 2B 1–74（74 aa） Chain 2C 1–74（74 aa） Chain 3 1–74（74 aa） Chain 3A 1–74（74 aa） Chain 3B 1–74（74 aa） Chain 3C 1–74（74 aa） Chain 4 1–74（74 aa） Chain 4A 1–74（74 aa） Chain 4B 1–74（74 aa） Chain 4C 1–74（74 aa） Chain 5 1–74（74 aa） Chain 5A 1–74（74 aa） Chain 5B 1–74（74 aa） Chain 5C 1–74（74 aa） Chain 6 1–74（74 aa） Chain 6A 1–74（74 aa） Chain 6B 1–74（74 aa） Chain 6C 1–74（74 aa） Chain 7 1–74（74 aa） Chain 7A 1–74（74 aa） Chain 7B 1–74（74 aa） Chain 7C 1–74（74 aa） Chain 8 1–74（74 aa） 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Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H	CO COBALT (II) ION × 120	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.9 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.84 Å

27 other PDB entries and 49 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	MTRB_GEOSE
Isoform	—
PDB entities	1
Chains and sequence ranges	Author chain AA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain AB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain AC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain AD； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain AE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain AF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain AG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain AH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain AI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain AJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain AK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain BA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain BB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain BC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain BD； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain BE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain BF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain BG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain BH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain BI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain BJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain BK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain CA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain CB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain CC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain CD； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain CE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain CF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain CG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain CH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain CI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain CJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain CK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain DA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain DB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain DC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain DD； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain DE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain DF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain DG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain DH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain DI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain DJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain DK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain EA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain EB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain EC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain ED； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain EE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain EF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain EG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain EH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain EI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain EJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain EK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain FA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain FB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain FC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain FD； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain FE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain FF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain FG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain FH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain FI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain FJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain FK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain GA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain GB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain GC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain GD； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain GE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain GF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain GG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain GH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain GI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain GJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain GK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain HA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain HB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain HC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain HD； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain HE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain HF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain HG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain HH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain HI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain HJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain HK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain IA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain IB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain IC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain ID； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain IE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain IF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain IG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain IH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain II； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain IJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain IK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain JA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain JB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain JC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain JD； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain JE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain JF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain JG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain JH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain JI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain JJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain JK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain KA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain KB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain KC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain KD； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain KE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain KF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain KG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain KH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain KI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain KJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain KK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain LA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain LB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain LC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain LD； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain LE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain LF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain LG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain LH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain LI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain LJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain LK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain MA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain MB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain MC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain MD； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain ME； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain MF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain MG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain MH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain MI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain MJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain MK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain NA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain NB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain NC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain ND； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain NE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain NF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain NG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain NH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain NI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain NJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain NK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain OA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain OB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain OC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain OD； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain OE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain OF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain OG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain OH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain OI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain OJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain OK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain PA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain PB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain PC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain PD； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain PE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain PF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain PG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain PH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain PI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain PJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain PK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain QA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain QB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain QC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain QD； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain QE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain QF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain QG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain QH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain QI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain QJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain QK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain RA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain RB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain RC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain RD； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain RE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain RF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain RG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain RH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain RI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain RJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain RK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain SA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain SB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain SC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain SD； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain SE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain SF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain SG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain SH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain SI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain SJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain SK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain TA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain TB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain TC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain TD； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain TE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain TF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain TG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain TH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain TI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain TJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain TK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain UA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain UB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain UC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain UD； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain UE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain UF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain UG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain UH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain UI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain UJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain UK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain VA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain VB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain VC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain VD； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain VE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain VF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain VG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain VH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain VI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain VJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain VK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain WA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain WB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain WC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain WD； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain WE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain WF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain WG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain WH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain WI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain WJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain WK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain XA； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain XB； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain XC； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain XD； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain XE； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain XF； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain XG； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain XH； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain XI； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain XJ； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain XK； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74

The page prioritizes protein identity, the current assembly, associated components, oligomeric state and cross-PDB links. Chain mapping and sequence ranges are retained as data evidence. Internal IDs, import timestamps and assembly operation expressions are maintenance fields and are not shown here.

SAXS scattering curve SAXS Profile

P(r) Distance Distribution P(r) Distribution

Download Download SAXS (.dat) P(r) (.pr.out) CIF

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2. Structure Basics 2. Structure Basics

Entry ID entry_id	6rvv
Deposition date deposition_date	2019-06-03
Structure title title	Structure of left-handed protein cage consisting of 24 eleven-membered ring proteins held together by gold (I) bridges.
Keywords keywords	TRAP; protein cage; gold binding; snub cube, RNA BINDING PROTEIN; RNA BINDING PROTEIN
Experimental Method method	ELECTRON MICROSCOPY

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3. SAXS Parameters (CRYSOL theoretical calculation) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

Radius of gyration Rg (Guinier) rg_guinier	— Å
Radius of gyration Rg (electron density) rg_electron	104.70 Å
Forward intensity I(0) i0	35473900000.00
Molecular weight molecular_weight	1587800.0 kDa
Excluded volume excluded_volume	1972500 Å³
Envelope volume envelope_volume	5290500 Å³
Hydration-shell volume shell_volume	427270 Å³
Envelope diameter envelope_diameter	239.9 Å
Shell Rg shell_rg	116.70 Å
Envelope Rg envelope_rg	88.75 Å
Shape Rg shape_rg	104.60 Å
Total Rg total_rg	104.90 Å
Total atoms total_atoms	110208
Residues n_residues	14520
Spherical-harmonic order n_harmonics	20
q range q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
Data points n_points	101
Shell type shell_type	directional
Solvent electron density solvent_density	0.3340 e/Å³
Shell contrast contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL version crysol_version	4.1.3

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4. P(r) Distance Distribution (GNOM inversion) 4. P(r) Analysis (GNOM)

Maximum dimension Dmax dmax	247.6 Å
Rg (real space) rg_real	104.90 Å
Rg uncertainty (real space) rg_real_error	0.19 Å
I(0) (real space) i0_real	3.5540e+10
I(0) uncertainty (real space) i0_real_error	5.2700e+08
Rg (reciprocal space) rg_reciprocal	114.20 Å
I(0) (reciprocal space) i0_reciprocal	36570000000.0000
Solution quality estimate total_estimate	0.8618
Solution quality rating solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) peaks n_peaks	1
Primary peak position r_peak_primary	181.6 Å
Skewness Skewness skewness	-0.480
Kurtosis Kurtosis kurtosis	-0.609
Angular range angular_range	— – 0.0750 Å⁻¹
Current regularization parameter α current_alpha	1.2280
Highest regularization parameter α highest_alpha	1284000000000.0000
Real-space data points n_real_points	16
GNOM version gnom_version	4.1.3
Quality Criteria quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.787; Stabil: 0.973; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.924; Smooth: 0.000

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5. Crystallography and Experiment 5. Crystallography & Experiment

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6. Entities and Polymers Entities & Polymers (2)

Entity 1 Entity 1 polymer

Description description	Transcription attenuation protein MtrB
Molecular weight formula_weight	8161.2 kDa
Mutation mutation	K35C, R64S
Source method src_method	man
Copy count entity_count	264

Polymer Polymer

Polymer type type	polypeptide(L)
Chain IDs strand_id	;AA,AB,AC,AD,AE,AF,AG,AH,AI,AJ,AK,BA,BB,BC,BD,BE,BF,BG,BH,BI,BJ,BK,CA,CB,CC,CD,CE,CF,CG,CH,CI,CJ,CK,DA,DB,DC,DD,DE,DF,DG,DH,DI,DJ,DK,EA,EB,EC,ED,EE,EF,EG,EH,EI,EJ,EK,FA,FB,FC,FD,FE,FF,FG,FH,FI,FJ,FK,GA,GB,GC,GD,GE,GF,GG,GH,GI,GJ,GK,HA,HB,HC,HD,HE,HF,HG,HH,HI,HJ,HK,IA,IB,IC,ID,IE,IF,IG,IH,II,IJ,IK,JA,JB,JC,JD,JE,JF,JG,JH,JI,JJ,JK,KA,KB,KC,KD,KE,KF,KG,KH,KI,KJ,KK,LA,LB,LC,LD,LE,LF,LG,LH,LI,LJ,LK,MA,MB,MC,MD,ME,MF,MG,MH,MI,MJ,MK,NA,NB,NC,ND,NE,NF,NG,NH,NI,NJ,NK,OA,OB,OC,OD,OE,OF,OG,OH,OI,OJ,OK,PA,PB,PC,PD,PE,PF,PG,PH,PI,PJ,PK,QA,QB,QC,QD,QE,QF,QG,QH,QI,QJ,QK,RA,RB,RC,RD,RE,RF,RG,RH,RI,RJ,RK,SA,SB,SC,SD,SE,SF,SG,SH,SI,SJ,SK,TA,TB,TC,TD,TE,TF,TG,TH,TI,TJ,TK,UA,UB,UC,UD,UE,UF,UG,UH,UI,UJ,UK,VA,VB,VC,VD,VE,VF,VG,VH,VI,VJ,VK,WA,WB,WC,WD,WE,WF,WG,WH,WI,WJ,WK,XA,XB,XC,XD,XE,XF,XG,XH,XI,XJ,XK ;
Atom count atom_count	110208

MYTNSDFVVIKALEDGVNVIGLTRGADTRFHHSECLDKGEVLIAQFTEHTSAIKVRGKAYIQTSHGVIESEGKK

来源 Source

来源生物 organism	Geobacillus stearothermophilus
通用名 common_name	Bacillus stearothermophilus
NCBI Class编号 ncbi_taxonomy_id	1422
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

Entity 2 Entity 2 non-polymer

Description description	GOLD ION
Molecular weight formula_weight	197.0 kDa
Source method src_method	syn
Copy count entity_count	120

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8. Citations (1)

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Unit-cell length a length_a	1.000 Å
Unit-cell length b length_b	1.000 Å
Unit-cell length c length_c	1.000 Å
Unit-cell angle α angle_alpha	90.00 °
Unit-cell angle β angle_beta	90.00 °
Unit-cell angle γ angle_gamma	90.00 °
Molecules per unit cell Z z_pdb	—

Space group space_group	P 1
Space-group number int_tables_number	1
Crystal system crystal_system	—

Resolution resolution	3.70 Å
Resolution测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	82125

fit	/app/data/saxs_computation/rv/6rvv/6rvv.fit
pddf	/app/data/pr_computation/rv/6rvv/6rvv.pr.out
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