Transcription attenuation protein mtrB
Bacillus stearothermophilus
State in the Current Structure
| Assembly | Oligomeric State | Construct | Mutations and Modifications | Ligands, Ions and Associated Components | Method and Experimental Conditions | Structure Quality |
|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | Protein heterocomplex Heteromer Protein × 30 PDB declaration: 30-meric（30） Consistent with protein copy count | Chain A； UniProt 1–74 Chain B； UniProt 1–74 Chain C； UniProt 1–74 Chain D； UniProt 1–74 | Not recorded | Tryptophan RNA-binding attenuator protein-inhibitory protein × 18 （O31466） TRP TRYPTOPHAN × 12 ZN ZINC ION × 18 | X-RAY DIFFRACTION X-ray crystallization conditions：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；293 K；0.1M bicine pH 9.0, 10-13% PEG 10000, 2% dioxane, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K | Resolution 3.20 Å R-free 0.268 |
Other States of the Same Protein in the Database
Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.
| Other PDB | Difference from Current Entry 2ZP8 | Assembly / Oligomeric State | Construct | Mutations and Modifications | Ligands, Ions and Non-polymers | Method and Experimental Conditions | Structure Quality |
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1C9S CRYSTAL STRUCTURE OF A COMPLEX OF TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN WITH A 53-BASE SINGLE STRANDED RNA CONTAINING ELEVEN GAG TRIPLETS SEPARATED BY AU DINUCLEOTIDES Deposited 1999-08-03 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric |
Chain A
1–74（74 aa）
Chain B
1–74（74 aa）
Chain C
1–74（74 aa）
Chain D
1–74（74 aa）
Chain E
1–74（74 aa）
Chain F
1–74（74 aa）
Chain G
1–74（74 aa）
Chain H
1–74（74 aa）
Chain I
1–74（74 aa）
Chain J
1–74（74 aa）
Chain K
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 12 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293 K；PEG 2000 MONOMETHYL ETHER, TRIETHANOLAMINE, MGCL2, K-GLUTAMATE, K-PHOSPHATE, L- TRYPTOPHAN, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
|
Resolution 1.90 Å R-free 0.235 |
| 1C9S CRYSTAL STRUCTURE OF A COMPLEX OF TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN WITH A 53-BASE SINGLE STRANDED RNA CONTAINING ELEVEN GAG TRIPLETS SEPARATED BY AU DINUCLEOTIDES Deposited 1999-08-03 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric |
Chain L
1–74（74 aa）
Chain M
1–74（74 aa）
Chain N
1–74（74 aa）
Chain O
1–74（74 aa）
Chain P
1–74（74 aa）
Chain Q
1–74（74 aa）
Chain R
1–74（74 aa）
Chain S
1–74（74 aa）
Chain T
1–74（74 aa）
Chain U
1–74（74 aa）
Chain V
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293 K；PEG 2000 MONOMETHYL ETHER, TRIETHANOLAMINE, MGCL2, K-GLUTAMATE, K-PHOSPHATE, L- TRYPTOPHAN, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
|
Resolution 1.90 Å R-free 0.235 |
| 1GTF The structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound to a 53-nucleotide RNA molecule containing GAGUU repeats Deposited 2002-01-15 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric |
Chain A
1–74（74 aa）
Chain B
1–74（74 aa）
Chain C
1–74（74 aa）
Chain D
1–74（74 aa）
Chain E
1–74（74 aa）
Chain F
1–74（74 aa）
Chain G
1–74（74 aa）
Chain H
1–74（74 aa）
Chain I
1–74（74 aa）
Chain J
1–74（74 aa）
Chain K
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
pH 8；0.2M K-GLUTAMATE, 50 MM TRIETHANOLAMINE PH8.0, 10MM MGCL2, 8-11% MONOMETHYL ETHER PEG 2000 + 0.4M KCL AT END, pH 8.00
|
Resolution 1.75 Å R-free 0.242 |
| 1GTF The structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound to a 53-nucleotide RNA molecule containing GAGUU repeats Deposited 2002-01-15 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric |
Chain L
1–74（74 aa）
Chain M
1–74（74 aa）
Chain N
1–74（74 aa）
Chain O
1–74（74 aa）
Chain P
1–74（74 aa）
Chain Q
1–74（74 aa）
Chain R
1–74（74 aa）
Chain S
1–74（74 aa）
Chain T
1–74（74 aa）
Chain U
1–74（74 aa）
Chain V
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
pH 8；0.2M K-GLUTAMATE, 50 MM TRIETHANOLAMINE PH8.0, 10MM MGCL2, 8-11% MONOMETHYL ETHER PEG 2000 + 0.4M KCL AT END, pH 8.00
|
Resolution 1.75 Å R-free 0.242 |
| 1GTN Structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound to an RNA molecule containing 11 GAGCC repeats Deposited 2002-01-16 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric |
Chain A
1–74（74 aa）
Chain B
1–74（74 aa）
Chain C
1–74（74 aa）
Chain D
1–74（74 aa）
Chain E
1–74（74 aa）
Chain F
1–74（74 aa）
Chain G
1–74（74 aa）
Chain H
1–74（74 aa）
Chain I
1–74（74 aa）
Chain J
1–74（74 aa）
Chain K
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 12 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
pH 8；0.2M K-GLUTAMATE, 50MM TRIETHANOLAMINE PH8.0,10MM MGCL2, 8-11% MONOMETHYL PEG 2000,+0.4M KCL AT END, pH 8.00
|
Resolution 2.50 Å R-free 0.273 |
| 1GTN Structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound to an RNA molecule containing 11 GAGCC repeats Deposited 2002-01-16 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric |
Chain L
1–74（74 aa）
Chain M
1–74（74 aa）
Chain N
1–74（74 aa）
Chain O
1–74（74 aa）
Chain P
1–74（74 aa）
Chain Q
1–74（74 aa）
Chain R
1–74（74 aa）
Chain S
1–74（74 aa）
Chain T
1–74（74 aa）
Chain U
1–74（74 aa）
Chain V
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
pH 8；0.2M K-GLUTAMATE, 50MM TRIETHANOLAMINE PH8.0,10MM MGCL2, 8-11% MONOMETHYL PEG 2000,+0.4M KCL AT END, pH 8.00
|
Resolution 2.50 Å R-free 0.273 |
| 1QAW Regulatory Features of the TRP Operon and the Crystal Structure of the TRP RNA-Binding Attenuation Protein from Bacillus Stearothermophilus. Deposited 1999-03-31 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric |
Chain A
1–74（74 aa）
Chain B
1–74（74 aa）
Chain C
1–74（74 aa）
Chain D
1–74（74 aa）
Chain E
1–74（74 aa）
Chain F
1–74（74 aa）
Chain G
1–74（74 aa）
Chain H
1–74（74 aa）
Chain I
1–74（74 aa）
Chain J
1–74（74 aa）
Chain K
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；291 K；L-tryptophan, K-Phosphate, Na-Phosphate, PEG 2000 monomethyl ether, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
|
Resolution 2.50 Å R-free 0.299 |
| 1UTD The structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound to a 63-nucleotide RNA molecule containing GAGUUU repeats Deposited 2003-12-08 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric |
Chain A
1–74（74 aa）
Chain B
1–74（74 aa）
Chain C
1–74（74 aa）
Chain D
1–74（74 aa）
Chain E
1–74（74 aa）
Chain F
1–74（74 aa）
Chain G
1–74（74 aa）
Chain H
1–74（74 aa）
Chain I
1–74（74 aa）
Chain J
1–74（74 aa）
Chain K
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
pH 8；0.2M K-GLUTAMATE, 50 MM TRIETHANOLAMINE PH8.0, 10MM MGCL2, 8-11% MONOMETHYL ETHER PEG 2000+0.4M KCL AT END, pH 8.00
|
Resolution 2.10 Å R-free 0.228 |
| 1UTD The structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound to a 63-nucleotide RNA molecule containing GAGUUU repeats Deposited 2003-12-08 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: 22-meric |
Chain L
1–74（74 aa）
Chain M
1–74（74 aa）
Chain N
1–74（74 aa）
Chain O
1–74（74 aa）
Chain P
1–74（74 aa）
Chain Q
1–74（74 aa）
Chain R
1–74（74 aa）
Chain S
1–74（74 aa）
Chain T
1–74（74 aa）
Chain U
1–74（74 aa）
Chain V
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
pH 8；0.2M K-GLUTAMATE, 50 MM TRIETHANOLAMINE PH8.0, 10MM MGCL2, 8-11% MONOMETHYL ETHER PEG 2000+0.4M KCL AT END, pH 8.00
|
Resolution 2.10 Å R-free 0.228 |
| 2EXS TRAP3 (engineered TRAP) Deposited 2005-11-08 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric |
Chain A
2–74（73 aa）
Chain B
2–74（73 aa）
Chain C
2–74（73 aa）
|
Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) | TRP TRYPTOPHAN × 12 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9.5；293 K；30% PEG 300, 90mM CAPS, 150mM ammonium sulphate, pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
|
Resolution 2.00 Å R-free 0.264 |
| 2EXT TRAP4 (engineered TRAP) Deposited 2005-11-08 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric |
Chain A
2–74（73 aa）
Chain B
2–74（73 aa）
Chain C
2–74（73 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 12 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9.5；293 K；40% PEG 200, 90mM CAPS, 200mM ammonium sulphate, pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
|
Resolution 1.80 Å R-free 0.218 |
| 2ZCZ Crystal structures and thermostability of mutant TRAP3 A7 (ENGINEERED TRAP) Deposited 2007-11-15 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric |
Chain A
1–74（74 aa）
Chain B
1–74（74 aa）
Chain C
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 12 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；293 K；0.1M sodium citrate pH5.5, 30%(w/v)MPD, 0.2M ammonium acetate, 10mM L-tryptophan, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
|
Resolution 1.80 Å R-free 0.244 |
| 2ZCZ Crystal structures and thermostability of mutant TRAP3 A7 (ENGINEERED TRAP) Deposited 2007-11-15 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric |
Chain D
1–74（74 aa）
Chain E
1–74（74 aa）
Chain F
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 12 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；293 K；0.1M sodium citrate pH5.5, 30%(w/v)MPD, 0.2M ammonium acetate, 10mM L-tryptophan, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
|
Resolution 1.80 Å R-free 0.244 |
| 2ZD0 Crystal structures and thermostability of mutant TRAP3 A5 (ENGINEERED TRAP) Deposited 2007-11-15 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric |
Chain A
1–74（74 aa）
Chain B
1–74（74 aa）
Chain C
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 12 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10.5；293 K；0.09M CAPS pH 10.5, 30%(w/v) PEG300, 0.15M Ammonium sulfate, 10mM L-tryptophan, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
|
Resolution 2.50 Å R-free 0.256 |
| 2ZP9 The Nature of the TRAP:Anti-TRAP complex Deposited 2008-07-08 | Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 30 PDB declaration: 30-meric |
Chain F
1–74（74 aa）
Chain G
1–74（74 aa）
Chain K
1–74（74 aa）
Chain L
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 12 ZN ZINC ION × 6 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；293 K；0.1M succinate pH 7.0, 13-15% PEG 10000, 2% dioxane, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
|
Resolution 3.20 Å R-free 0.325 |
| 2ZP9 The Nature of the TRAP:Anti-TRAP complex Deposited 2008-07-08 | Different construct Different mutation/modification Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 30 PDB declaration: 30-meric |
Chain A
1–74（74 aa）
Chain B
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 12 ZN ZINC ION × 18 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；293 K；0.1M succinate pH 7.0, 13-15% PEG 10000, 2% dioxane, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
|
Resolution 3.20 Å R-free 0.325 |
| 3AQD Unliganded TRAP Deposited 2010-10-29 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric |
Chain A
1–74（74 aa）
Chain B
1–74（74 aa）
Chain C
1–74（74 aa）
Chain D
1–74（74 aa）
Chain E
1–74（74 aa）
Chain F
1–74（74 aa）
Chain G
1–74（74 aa）
Chain H
1–74（74 aa）
Chain I
1–74（74 aa）
Chain J
1–74（74 aa）
Chain K
1–74（74 aa）
|
Not recorded | No recorded non-water small molecule |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；293 K；25% PEG 400, 0.2M calcium chloride, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
|
Resolution 3.20 Å R-free 0.267 |
| 3AQD Unliganded TRAP Deposited 2010-10-29 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric |
Chain L
1–74（74 aa）
Chain M
1–74（74 aa）
Chain N
1–74（74 aa）
Chain O
1–74（74 aa）
Chain P
1–74（74 aa）
Chain Q
1–74（74 aa）
Chain R
1–74（74 aa）
Chain S
1–74（74 aa）
Chain T
1–74（74 aa）
Chain U
1–74（74 aa）
Chain V
1–74（74 aa）
|
Not recorded | No recorded non-water small molecule |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；293 K；25% PEG 400, 0.2M calcium chloride, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
|
Resolution 3.20 Å R-free 0.267 |
| 3ZZS Engineered 12-subunit Bacillus stearothermophilus trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) Deposited 2011-09-02 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric |
Chain A
5–69（65 aa）
Fragment：RESIDUES 5-69
Chain B
5–69（65 aa）
Fragment：RESIDUES 5-69
Chain C
5–69（65 aa）
Fragment：RESIDUES 5-69
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 12 | X-RAY DIFFRACTION mmCIF provides none of the parsed conditions | Resolution 1.49 Å R-free 0.182 |
| 3ZZS Engineered 12-subunit Bacillus stearothermophilus trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) Deposited 2011-09-02 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric |
Chain D
5–69（65 aa）
Fragment：RESIDUES 5-69
Chain E
5–69（65 aa）
Fragment：RESIDUES 5-69
Chain F
5–69（65 aa）
Fragment：RESIDUES 5-69
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 12 | X-RAY DIFFRACTION mmCIF provides none of the parsed conditions | Resolution 1.49 Å R-free 0.182 |
| 3ZZS Engineered 12-subunit Bacillus stearothermophilus trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) Deposited 2011-09-02 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 3 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric |
Chain G
5–69（65 aa）
Fragment：RESIDUES 5-69
Chain H
5–69（65 aa）
Fragment：RESIDUES 5-69
Chain I
5–69（65 aa）
Fragment：RESIDUES 5-69
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 12 | X-RAY DIFFRACTION mmCIF provides none of the parsed conditions | Resolution 1.49 Å R-free 0.182 |
| 4V4F The structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound to a RNA molecule containing UAGAU repeats Deposited 2003-12-08 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: 22-meric |
Chain AA
1–74（74 aa）
Chain AB
1–74（74 aa）
Chain AC
1–74（74 aa）
Chain AD
1–74（74 aa）
Chain AE
1–74（74 aa）
Chain AF
1–74（74 aa）
Chain AG
1–74（74 aa）
Chain AH
1–74（74 aa）
Chain AI
1–74（74 aa）
Chain AJ
1–74（74 aa）
Chain AK
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
pH 8；0.2M K-GLUTAMATE, 50 MM TRIETHANOLAMINE PH8.0, 10MM MGCL2, 8-11% MONOMETHYL ETHER PEG 2000, +0.4M KCL AT END, pH 8.00
|
Resolution 1.90 Å R-free 0.236 |
| 4V4F The structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound to a RNA molecule containing UAGAU repeats Deposited 2003-12-08 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric |
Chain AL
1–74（74 aa）
Chain AM
1–74（74 aa）
Chain AN
1–74（74 aa）
Chain AO
1–74（74 aa）
Chain AP
1–74（74 aa）
Chain AQ
1–74（74 aa）
Chain AR
1–74（74 aa）
Chain AS
1–74（74 aa）
Chain AT
1–74（74 aa）
Chain AU
1–74（74 aa）
Chain AV
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
pH 8；0.2M K-GLUTAMATE, 50 MM TRIETHANOLAMINE PH8.0, 10MM MGCL2, 8-11% MONOMETHYL ETHER PEG 2000, +0.4M KCL AT END, pH 8.00
|
Resolution 1.90 Å R-free 0.236 |
| 4V4F The structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound to a RNA molecule containing UAGAU repeats Deposited 2003-12-08 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 3 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: 22-meric |
Chain BA
1–74（74 aa）
Chain BB
1–74（74 aa）
Chain BC
1–74（74 aa）
Chain BD
1–74（74 aa）
Chain BE
1–74（74 aa）
Chain BF
1–74（74 aa）
Chain BG
1–74（74 aa）
Chain BH
1–74（74 aa）
Chain BI
1–74（74 aa）
Chain BJ
1–74（74 aa）
Chain BK
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
pH 8；0.2M K-GLUTAMATE, 50 MM TRIETHANOLAMINE PH8.0, 10MM MGCL2, 8-11% MONOMETHYL ETHER PEG 2000, +0.4M KCL AT END, pH 8.00
|
Resolution 1.90 Å R-free 0.236 |
| 4V4F The structure of the trp RNA-binding attenuation protein (TRAP) bound to a RNA molecule containing UAGAU repeats Deposited 2003-12-08 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 4 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric |
Chain BL
1–74（74 aa）
Chain BM
1–74（74 aa）
Chain BN
1–74（74 aa）
Chain BO
1–74（74 aa）
Chain BP
1–74（74 aa）
Chain BQ
1–74（74 aa）
Chain BR
1–74（74 aa）
Chain BS
1–74（74 aa）
Chain BT
1–74（74 aa）
Chain BU
1–74（74 aa）
Chain BV
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
pH 8；0.2M K-GLUTAMATE, 50 MM TRIETHANOLAMINE PH8.0, 10MM MGCL2, 8-11% MONOMETHYL ETHER PEG 2000, +0.4M KCL AT END, pH 8.00
|
Resolution 1.90 Å R-free 0.236 |
| 5EEU RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 1.31 MGy Deposited 2015-10-23 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric |
Chain A
1–74（74 aa）
Chain B
1–74（74 aa）
Chain C
1–74（74 aa）
Chain D
1–74（74 aa）
Chain E
1–74（74 aa）
Chain F
1–74（74 aa）
Chain G
1–74（74 aa）
Chain H
1–74（74 aa）
Chain I
1–74（74 aa）
Chain J
1–74（74 aa）
Chain K
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000
|
Resolution 1.98 Å R-free 0.232 |
| 5EEU RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 1.31 MGy Deposited 2015-10-23 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric |
Chain L
1–74（74 aa）
Chain M
1–74（74 aa）
Chain N
1–74（74 aa）
Chain O
1–74（74 aa）
Chain P
1–74（74 aa）
Chain Q
1–74（74 aa）
Chain R
1–74（74 aa）
Chain S
1–74（74 aa）
Chain T
1–74（74 aa）
Chain U
1–74（74 aa）
Chain V
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000
|
Resolution 1.98 Å R-free 0.232 |
| 5EEV RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 3.88 MGy Deposited 2015-10-23 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric |
Chain A
1–74（74 aa）
Chain B
1–74（74 aa）
Chain C
1–74（74 aa）
Chain D
1–74（74 aa）
Chain E
1–74（74 aa）
Chain F
1–74（74 aa）
Chain G
1–74（74 aa）
Chain H
1–74（74 aa）
Chain I
1–74（74 aa）
Chain J
1–74（74 aa）
Chain K
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000
|
Resolution 1.98 Å R-free 0.244 |
| 5EEV RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 3.88 MGy Deposited 2015-10-23 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric |
Chain L
1–74（74 aa）
Chain M
1–74（74 aa）
Chain N
1–74（74 aa）
Chain O
1–74（74 aa）
Chain P
1–74（74 aa）
Chain Q
1–74（74 aa）
Chain R
1–74（74 aa）
Chain S
1–74（74 aa）
Chain T
1–74（74 aa）
Chain U
1–74（74 aa）
Chain V
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000
|
Resolution 1.98 Å R-free 0.244 |
| 5EEW RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 6.45 MGy Deposited 2015-10-23 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric |
Chain A
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain B
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain C
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain D
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain E
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain F
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain G
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain H
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain I
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain J
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain K
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000
|
Resolution 1.98 Å R-free 0.243 |
| 5EEW RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 6.45 MGy Deposited 2015-10-23 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric |
Chain L
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain M
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain N
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain O
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain P
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain Q
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain R
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain S
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain T
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain U
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain V
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000
|
Resolution 1.98 Å R-free 0.243 |
| 5EEX RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 9.02 MGy Deposited 2015-10-23 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric |
Chain A
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain B
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain C
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain D
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain E
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain F
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain G
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain H
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain I
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain J
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain K
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000
|
Resolution 1.98 Å R-free 0.245 |
| 5EEX RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 9.02 MGy Deposited 2015-10-23 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric |
Chain L
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain M
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain N
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain O
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain P
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain Q
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain R
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain S
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain T
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain U
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain V
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000
|
Resolution 1.98 Å R-free 0.245 |
| 5EEY RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 11.6 MGy Deposited 2015-10-23 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric |
Chain A
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain B
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain C
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain D
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain E
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain F
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain G
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain H
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain I
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain J
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain K
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000
|
Resolution 1.98 Å R-free 0.248 |
| 5EEY RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 11.6 MGy Deposited 2015-10-23 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric |
Chain L
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain M
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain N
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain O
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain P
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain Q
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain R
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain S
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain T
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain U
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain V
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000
|
Resolution 1.98 Å R-free 0.248 |
| 5EEZ RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 14.2 MGy Deposited 2015-10-23 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric |
Chain A
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain B
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain C
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain D
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain E
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain F
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain G
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain H
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain I
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain J
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain K
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000
|
Resolution 1.98 Å R-free 0.252 |
| 5EEZ RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 14.2 MGy Deposited 2015-10-23 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric |
Chain L
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain M
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain N
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain O
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain P
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain Q
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain R
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain S
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain T
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain U
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
Chain V
1–74（74 aa）
Fragment：TRP RNA-BINDING ATTENUATION PROTEIN (TRAP)
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000
|
Resolution 1.98 Å R-free 0.252 |
| 5EF0 RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 16.7 MGy Deposited 2015-10-23 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric |
Chain A
1–74（74 aa）
Chain B
1–74（74 aa）
Chain C
1–74（74 aa）
Chain D
1–74（74 aa）
Chain E
1–74（74 aa）
Chain F
1–74（74 aa）
Chain G
1–74（74 aa）
Chain H
1–74（74 aa）
Chain I
1–74（74 aa）
Chain J
1–74（74 aa）
Chain K
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000
|
Resolution 1.98 Å R-free 0.256 |
| 5EF0 RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 16.7 MGy Deposited 2015-10-23 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric |
Chain L
1–74（74 aa）
Chain M
1–74（74 aa）
Chain N
1–74（74 aa）
Chain O
1–74（74 aa）
Chain P
1–74（74 aa）
Chain Q
1–74（74 aa）
Chain R
1–74（74 aa）
Chain S
1–74（74 aa）
Chain T
1–74（74 aa）
Chain U
1–74（74 aa）
Chain V
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000
|
Resolution 1.98 Å R-free 0.256 |
| 5EF1 RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 19.3 MGy Deposited 2015-10-23 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric |
Chain A
1–74（74 aa）
Chain B
1–74（74 aa）
Chain C
1–74（74 aa）
Chain D
1–74（74 aa）
Chain E
1–74（74 aa）
Chain F
1–74（74 aa）
Chain G
1–74（74 aa）
Chain H
1–74（74 aa）
Chain I
1–74（74 aa）
Chain J
1–74（74 aa）
Chain K
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000
|
Resolution 1.98 Å R-free 0.263 |
| 5EF1 RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 19.3 MGy Deposited 2015-10-23 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric |
Chain L
1–74（74 aa）
Chain M
1–74（74 aa）
Chain N
1–74（74 aa）
Chain O
1–74（74 aa）
Chain P
1–74（74 aa）
Chain Q
1–74（74 aa）
Chain R
1–74（74 aa）
Chain S
1–74（74 aa）
Chain T
1–74（74 aa）
Chain U
1–74（74 aa）
Chain V
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000
|
Resolution 1.98 Å R-free 0.263 |
| 5EF2 RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 21.9 MGy Deposited 2015-10-23 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric |
Chain A
1–74（74 aa）
Chain B
1–74（74 aa）
Chain C
1–74（74 aa）
Chain D
1–74（74 aa）
Chain E
1–74（74 aa）
Chain F
1–74（74 aa）
Chain G
1–74（74 aa）
Chain H
1–74（74 aa）
Chain I
1–74（74 aa）
Chain J
1–74（74 aa）
Chain K
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000
|
Resolution 1.98 Å R-free 0.264 |
| 5EF2 RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 21.9 MGy Deposited 2015-10-23 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric |
Chain L
1–74（74 aa）
Chain M
1–74（74 aa）
Chain N
1–74（74 aa）
Chain O
1–74（74 aa）
Chain P
1–74（74 aa）
Chain Q
1–74（74 aa）
Chain R
1–74（74 aa）
Chain S
1–74（74 aa）
Chain T
1–74（74 aa）
Chain U
1–74（74 aa）
Chain V
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000
|
Resolution 1.98 Å R-free 0.264 |
| 5EF3 RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 25.0 MGy Deposited 2015-10-23 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric |
Chain A
1–74（74 aa）
Chain B
1–74（74 aa）
Chain C
1–74（74 aa）
Chain D
1–74（74 aa）
Chain E
1–74（74 aa）
Chain F
1–74（74 aa）
Chain G
1–74（74 aa）
Chain H
1–74（74 aa）
Chain I
1–74（74 aa）
Chain J
1–74（74 aa）
Chain K
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000
|
Resolution 1.98 Å R-free 0.271 |
| 5EF3 RADIATION DAMAGE TO THE TRAP-RNA COMPLEX: DOSE (DWD) 25.0 MGy Deposited 2015-10-23 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 2 Protein–RNA Homooligomer；Protein × 11 PDB declaration: dodecameric |
Chain L
1–74（74 aa）
Chain M
1–74（74 aa）
Chain N
1–74（74 aa）
Chain O
1–74（74 aa）
Chain P
1–74（74 aa）
Chain Q
1–74（74 aa）
Chain R
1–74（74 aa）
Chain S
1–74（74 aa）
Chain T
1–74（74 aa）
Chain U
1–74（74 aa）
Chain V
1–74（74 aa）
|
Not recorded | TRP TRYPTOPHAN × 11 |
X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；293.15 K；Potassium phosphate,L-tryptophan,potassium glutamate,triethanolamine,MgCl2,monomethyl ether PEG 2000
|
Resolution 1.98 Å R-free 0.271 |
| 6RVV Structure of left-handed protein cage consisting of 24 eleven-membered ring proteins held together by gold (I) bridges. Deposited 2019-06-03 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 264 PDB declaration: 264-meric |
Chain AA
1–74（74 aa）
Chain AB
1–74（74 aa）
Chain AC
1–74（74 aa）
Chain AD
1–74（74 aa）
Chain AE
1–74（74 aa）
Chain AF
1–74（74 aa）
Chain AG
1–74（74 aa）
Chain AH
1–74（74 aa）
Chain AI
1–74（74 aa）
Chain AJ
1–74（74 aa）
Chain AK
1–74（74 aa）
Chain BA
1–74（74 aa）
Chain BB
1–74（74 aa）
Chain BC
1–74（74 aa）
Chain BD
1–74（74 aa）
Chain BE
1–74（74 aa）
Chain BF
1–74（74 aa）
Chain BG
1–74（74 aa）
Chain BH
1–74（74 aa）
Chain BI
1–74（74 aa）
Chain BJ
1–74（74 aa）
Chain BK
1–74（74 aa）
Chain CA
1–74（74 aa）
Chain CB
1–74（74 aa）
Chain CC
1–74（74 aa）
Chain CD
1–74（74 aa）
Chain CE
1–74（74 aa）
Chain CF
1–74（74 aa）
Chain CG
1–74（74 aa）
Chain CH
1–74（74 aa）
Chain CI
1–74（74 aa）
Chain CJ
1–74（74 aa）
Chain CK
1–74（74 aa）
Chain DA
1–74（74 aa）
Chain DB
1–74（74 aa）
Chain DC
1–74（74 aa）
Chain DD
1–74（74 aa）
Chain DE
1–74（74 aa）
Chain DF
1–74（74 aa）
Chain DG
1–74（74 aa）
Chain DH
1–74（74 aa）
Chain DI
1–74（74 aa）
Chain DJ
1–74（74 aa）
Chain DK
1–74（74 aa）
Chain EA
1–74（74 aa）
Chain EB
1–74（74 aa）
Chain EC
1–74（74 aa）
Chain ED
1–74（74 aa）
Chain EE
1–74（74 aa）
Chain EF
1–74（74 aa）
Chain EG
1–74（74 aa）
Chain EH
1–74（74 aa）
Chain EI
1–74（74 aa）
Chain EJ
1–74（74 aa）
Chain EK
1–74（74 aa）
Chain FA
1–74（74 aa）
Chain FB
1–74（74 aa）
Chain FC
1–74（74 aa）
Chain FD
1–74（74 aa）
Chain FE
1–74（74 aa）
Chain FF
1–74（74 aa）
Chain FG
1–74（74 aa）
Chain FH
1–74（74 aa）
Chain FI
1–74（74 aa）
Chain FJ
1–74（74 aa）
Chain FK
1–74（74 aa）
Chain GA
1–74（74 aa）
Chain GB
1–74（74 aa）
Chain GC
1–74（74 aa）
Chain GD
1–74（74 aa）
Chain GE
1–74（74 aa）
Chain GF
1–74（74 aa）
Chain GG
1–74（74 aa）
Chain GH
1–74（74 aa）
Chain GI
1–74（74 aa）
Chain GJ
1–74（74 aa）
Chain GK
1–74（74 aa）
Chain HA
1–74（74 aa）
Chain HB
1–74（74 aa）
Chain HC
1–74（74 aa）
Chain HD
1–74（74 aa）
Chain HE
1–74（74 aa）
Chain HF
1–74（74 aa）
Chain HG
1–74（74 aa）
Chain HH
1–74（74 aa）
Chain HI
1–74（74 aa）
Chain HJ
1–74（74 aa）
Chain HK
1–74（74 aa）
Chain IA
1–74（74 aa）
Chain IB
1–74（74 aa）
Chain IC
1–74（74 aa）
Chain ID
1–74（74 aa）
Chain IE
1–74（74 aa）
Chain IF
1–74（74 aa）
Chain IG
1–74（74 aa）
Chain IH
1–74（74 aa）
Chain II
1–74（74 aa）
Chain IJ
1–74（74 aa）
Chain IK
1–74（74 aa）
Chain JA
1–74（74 aa）
Chain JB
1–74（74 aa）
Chain JC
1–74（74 aa）
Chain JD
1–74（74 aa）
Chain JE
1–74（74 aa）
Chain JF
1–74（74 aa）
Chain JG
1–74（74 aa）
Chain JH
1–74（74 aa）
Chain JI
1–74（74 aa）
Chain JJ
1–74（74 aa）
Chain JK
1–74（74 aa）
Chain KA
1–74（74 aa）
Chain KB
1–74（74 aa）
Chain KC
1–74（74 aa）
Chain KD
1–74（74 aa）
Chain KE
1–74（74 aa）
Chain KF
1–74（74 aa）
Chain KG
1–74（74 aa）
Chain KH
1–74（74 aa）
Chain KI
1–74（74 aa）
Chain KJ
1–74（74 aa）
Chain KK
1–74（74 aa）
Chain LA
1–74（74 aa）
Chain LB
1–74（74 aa）
Chain LC
1–74（74 aa）
Chain LD
1–74（74 aa）
Chain LE
1–74（74 aa）
Chain LF
1–74（74 aa）
Chain LG
1–74（74 aa）
Chain LH
1–74（74 aa）
Chain LI
1–74（74 aa）
Chain LJ
1–74（74 aa）
Chain LK
1–74（74 aa）
Chain MA
1–74（74 aa）
Chain MB
1–74（74 aa）
Chain MC
1–74（74 aa）
Chain MD
1–74（74 aa）
Chain ME
1–74（74 aa）
Chain MF
1–74（74 aa）
Chain MG
1–74（74 aa）
Chain MH
1–74（74 aa）
Chain MI
1–74（74 aa）
Chain MJ
1–74（74 aa）
Chain MK
1–74（74 aa）
Chain NA
1–74（74 aa）
Chain NB
1–74（74 aa）
Chain NC
1–74（74 aa）
Chain ND
1–74（74 aa）
Chain NE
1–74（74 aa）
Chain NF
1–74（74 aa）
Chain NG
1–74（74 aa）
Chain NH
1–74（74 aa）
Chain NI
1–74（74 aa）
Chain NJ
1–74（74 aa）
Chain NK
1–74（74 aa）
Chain OA
1–74（74 aa）
Chain OB
1–74（74 aa）
Chain OC
1–74（74 aa）
Chain OD
1–74（74 aa）
Chain OE
1–74（74 aa）
Chain OF
1–74（74 aa）
Chain OG
1–74（74 aa）
Chain OH
1–74（74 aa）
Chain OI
1–74（74 aa）
Chain OJ
1–74（74 aa）
Chain OK
1–74（74 aa）
Chain PA
1–74（74 aa）
Chain PB
1–74（74 aa）
Chain PC
1–74（74 aa）
Chain PD
1–74（74 aa）
Chain PE
1–74（74 aa）
Chain PF
1–74（74 aa）
Chain PG
1–74（74 aa）
Chain PH
1–74（74 aa）
Chain PI
1–74（74 aa）
Chain PJ
1–74（74 aa）
Chain PK
1–74（74 aa）
Chain QA
1–74（74 aa）
Chain QB
1–74（74 aa）
Chain QC
1–74（74 aa）
Chain QD
1–74（74 aa）
Chain QE
1–74（74 aa）
Chain QF
1–74（74 aa）
Chain QG
1–74（74 aa）
Chain QH
1–74（74 aa）
Chain QI
1–74（74 aa）
Chain QJ
1–74（74 aa）
Chain QK
1–74（74 aa）
Chain RA
1–74（74 aa）
Chain RB
1–74（74 aa）
Chain RC
1–74（74 aa）
Chain RD
1–74（74 aa）
Chain RE
1–74（74 aa）
Chain RF
1–74（74 aa）
Chain RG
1–74（74 aa）
Chain RH
1–74（74 aa）
Chain RI
1–74（74 aa）
Chain RJ
1–74（74 aa）
Chain RK
1–74（74 aa）
Chain SA
1–74（74 aa）
Chain SB
1–74（74 aa）
Chain SC
1–74（74 aa）
Chain SD
1–74（74 aa）
Chain SE
1–74（74 aa）
Chain SF
1–74（74 aa）
Chain SG
1–74（74 aa）
Chain SH
1–74（74 aa）
Chain SI
1–74（74 aa）
Chain SJ
1–74（74 aa）
Chain SK
1–74（74 aa）
Chain TA
1–74（74 aa）
Chain TB
1–74（74 aa）
Chain TC
1–74（74 aa）
Chain TD
1–74（74 aa）
Chain TE
1–74（74 aa）
Chain TF
1–74（74 aa）
Chain TG
1–74（74 aa）
Chain TH
1–74（74 aa）
Chain TI
1–74（74 aa）
Chain TJ
1–74（74 aa）
Chain TK
1–74（74 aa）
Chain UA
1–74（74 aa）
Chain UB
1–74（74 aa）
Chain UC
1–74（74 aa）
Chain UD
1–74（74 aa）
Chain UE
1–74（74 aa）
Chain UF
1–74（74 aa）
Chain UG
1–74（74 aa）
Chain UH
1–74（74 aa）
Chain UI
1–74（74 aa）
Chain UJ
1–74（74 aa）
Chain UK
1–74（74 aa）
Chain VA
1–74（74 aa）
Chain VB
1–74（74 aa）
Chain VC
1–74（74 aa）
Chain VD
1–74（74 aa）
Chain VE
1–74（74 aa）
Chain VF
1–74（74 aa）
Chain VG
1–74（74 aa）
Chain VH
1–74（74 aa）
Chain VI
1–74（74 aa）
Chain VJ
1–74（74 aa）
Chain VK
1–74（74 aa）
Chain WA
1–74（74 aa）
Chain WB
1–74（74 aa）
Chain WC
1–74（74 aa）
Chain WD
1–74（74 aa）
Chain WE
1–74（74 aa）
Chain WF
1–74（74 aa）
Chain WG
1–74（74 aa）
Chain WH
1–74（74 aa）
Chain WI
1–74（74 aa）
Chain WJ
1–74（74 aa）
Chain WK
1–74（74 aa）
Chain XA
1–74（74 aa）
Chain XB
1–74（74 aa）
Chain XC
1–74（74 aa）
Chain XD
1–74（74 aa）
Chain XE
1–74（74 aa）
Chain XF
1–74（74 aa）
Chain XG
1–74（74 aa）
Chain XH
1–74（74 aa）
Chain XI
1–74（74 aa）
Chain XJ
1–74（74 aa）
Chain XK
1–74（74 aa）
|
Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S | AU GOLD ION × 120 |
ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer
pH 8
cryo-EM vitrification conditions
Cryogen ETHANE；3.0 s blotting time
|
Resolution 3.70 Å |
| 6RVW Structure of right-handed protein cage consisting of 24 eleven-membered ring proteins held together by gold (I) bridges. Deposited 2019-06-03 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 264 PDB declaration: 264-meric |
Chain AA
1–74（74 aa）
Chain AB
1–74（74 aa）
Chain AC
1–74（74 aa）
Chain AD
1–74（74 aa）
Chain AE
1–74（74 aa）
Chain AF
1–74（74 aa）
Chain AG
1–74（74 aa）
Chain AH
1–74（74 aa）
Chain AI
1–74（74 aa）
Chain AJ
1–74（74 aa）
Chain AK
1–74（74 aa）
Chain BA
1–74（74 aa）
Chain BB
1–74（74 aa）
Chain BC
1–74（74 aa）
Chain BD
1–74（74 aa）
Chain BE
1–74（74 aa）
Chain BF
1–74（74 aa）
Chain BG
1–74（74 aa）
Chain BH
1–74（74 aa）
Chain BI
1–74（74 aa）
Chain BJ
1–74（74 aa）
Chain BK
1–74（74 aa）
Chain CA
1–74（74 aa）
Chain CB
1–74（74 aa）
Chain CC
1–74（74 aa）
Chain CD
1–74（74 aa）
Chain CE
1–74（74 aa）
Chain CF
1–74（74 aa）
Chain CG
1–74（74 aa）
Chain CH
1–74（74 aa）
Chain CI
1–74（74 aa）
Chain CJ
1–74（74 aa）
Chain CK
1–74（74 aa）
Chain DA
1–74（74 aa）
Chain DB
1–74（74 aa）
Chain DC
1–74（74 aa）
Chain DD
1–74（74 aa）
Chain DE
1–74（74 aa）
Chain DF
1–74（74 aa）
Chain DG
1–74（74 aa）
Chain DH
1–74（74 aa）
Chain DI
1–74（74 aa）
Chain DJ
1–74（74 aa）
Chain DK
1–74（74 aa）
Chain EA
1–74（74 aa）
Chain EB
1–74（74 aa）
Chain EC
1–74（74 aa）
Chain ED
1–74（74 aa）
Chain EE
1–74（74 aa）
Chain EF
1–74（74 aa）
Chain EG
1–74（74 aa）
Chain EH
1–74（74 aa）
Chain EI
1–74（74 aa）
Chain EJ
1–74（74 aa）
Chain EK
1–74（74 aa）
Chain FA
1–74（74 aa）
Chain FB
1–74（74 aa）
Chain FC
1–74（74 aa）
Chain FD
1–74（74 aa）
Chain FE
1–74（74 aa）
Chain FF
1–74（74 aa）
Chain FG
1–74（74 aa）
Chain FH
1–74（74 aa）
Chain FI
1–74（74 aa）
Chain FJ
1–74（74 aa）
Chain FK
1–74（74 aa）
Chain GA
1–74（74 aa）
Chain GB
1–74（74 aa）
Chain GC
1–74（74 aa）
Chain GD
1–74（74 aa）
Chain GE
1–74（74 aa）
Chain GF
1–74（74 aa）
Chain GG
1–74（74 aa）
Chain GH
1–74（74 aa）
Chain GI
1–74（74 aa）
Chain GJ
1–74（74 aa）
Chain GK
1–74（74 aa）
Chain HA
1–74（74 aa）
Chain HB
1–74（74 aa）
Chain HC
1–74（74 aa）
Chain HD
1–74（74 aa）
Chain HE
1–74（74 aa）
Chain HF
1–74（74 aa）
Chain HG
1–74（74 aa）
Chain HH
1–74（74 aa）
Chain HI
1–74（74 aa）
Chain HJ
1–74（74 aa）
Chain HK
1–74（74 aa）
Chain IA
1–74（74 aa）
Chain IB
1–74（74 aa）
Chain IC
1–74（74 aa）
Chain ID
1–74（74 aa）
Chain IE
1–74（74 aa）
Chain IF
1–74（74 aa）
Chain IG
1–74（74 aa）
Chain IH
1–74（74 aa）
Chain II
1–74（74 aa）
Chain IJ
1–74（74 aa）
Chain IK
1–74（74 aa）
Chain JA
1–74（74 aa）
Chain JB
1–74（74 aa）
Chain JC
1–74（74 aa）
Chain JD
1–74（74 aa）
Chain JE
1–74（74 aa）
Chain JF
1–74（74 aa）
Chain JG
1–74（74 aa）
Chain JH
1–74（74 aa）
Chain JI
1–74（74 aa）
Chain JJ
1–74（74 aa）
Chain JK
1–74（74 aa）
Chain KA
1–74（74 aa）
Chain KB
1–74（74 aa）
Chain KC
1–74（74 aa）
Chain KD
1–74（74 aa）
Chain KE
1–74（74 aa）
Chain KF
1–74（74 aa）
Chain KG
1–74（74 aa）
Chain KH
1–74（74 aa）
Chain KI
1–74（74 aa）
Chain KJ
1–74（74 aa）
Chain KK
1–74（74 aa）
Chain LA
1–74（74 aa）
Chain LB
1–74（74 aa）
Chain LC
1–74（74 aa）
Chain LD
1–74（74 aa）
Chain LE
1–74（74 aa）
Chain LF
1–74（74 aa）
Chain LG
1–74（74 aa）
Chain LH
1–74（74 aa）
Chain LI
1–74（74 aa）
Chain LJ
1–74（74 aa）
Chain LK
1–74（74 aa）
Chain MA
1–74（74 aa）
Chain MB
1–74（74 aa）
Chain MC
1–74（74 aa）
Chain MD
1–74（74 aa）
Chain ME
1–74（74 aa）
Chain MF
1–74（74 aa）
Chain MG
1–74（74 aa）
Chain MH
1–74（74 aa）
Chain MI
1–74（74 aa）
Chain MJ
1–74（74 aa）
Chain MK
1–74（74 aa）
Chain NA
1–74（74 aa）
Chain NB
1–74（74 aa）
Chain NC
1–74（74 aa）
Chain ND
1–74（74 aa）
Chain NE
1–74（74 aa）
Chain NF
1–74（74 aa）
Chain NG
1–74（74 aa）
Chain NH
1–74（74 aa）
Chain NI
1–74（74 aa）
Chain NJ
1–74（74 aa）
Chain NK
1–74（74 aa）
Chain OA
1–74（74 aa）
Chain OB
1–74（74 aa）
Chain OC
1–74（74 aa）
Chain OD
1–74（74 aa）
Chain OE
1–74（74 aa）
Chain OF
1–74（74 aa）
Chain OG
1–74（74 aa）
Chain OH
1–74（74 aa）
Chain OI
1–74（74 aa）
Chain OJ
1–74（74 aa）
Chain OK
1–74（74 aa）
Chain PA
1–74（74 aa）
Chain PB
1–74（74 aa）
Chain PC
1–74（74 aa）
Chain PD
1–74（74 aa）
Chain PE
1–74（74 aa）
Chain PF
1–74（74 aa）
Chain PG
1–74（74 aa）
Chain PH
1–74（74 aa）
Chain PI
1–74（74 aa）
Chain PJ
1–74（74 aa）
Chain PK
1–74（74 aa）
Chain QA
1–74（74 aa）
Chain QB
1–74（74 aa）
Chain QC
1–74（74 aa）
Chain QD
1–74（74 aa）
Chain QE
1–74（74 aa）
Chain QF
1–74（74 aa）
Chain QG
1–74（74 aa）
Chain QH
1–74（74 aa）
Chain QI
1–74（74 aa）
Chain QJ
1–74（74 aa）
Chain QK
1–74（74 aa）
Chain RA
1–74（74 aa）
Chain RB
1–74（74 aa）
Chain RC
1–74（74 aa）
Chain RD
1–74（74 aa）
Chain RE
1–74（74 aa）
Chain RF
1–74（74 aa）
Chain RG
1–74（74 aa）
Chain RH
1–74（74 aa）
Chain RI
1–74（74 aa）
Chain RJ
1–74（74 aa）
Chain RK
1–74（74 aa）
Chain SA
1–74（74 aa）
Chain SB
1–74（74 aa）
Chain SC
1–74（74 aa）
Chain SD
1–74（74 aa）
Chain SE
1–74（74 aa）
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1–74（74 aa）
Chain SG
1–74（74 aa）
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1–74（74 aa）
Chain SI
1–74（74 aa）
Chain SJ
1–74（74 aa）
Chain SK
1–74（74 aa）
Chain TA
1–74（74 aa）
Chain TB
1–74（74 aa）
Chain TC
1–74（74 aa）
Chain TD
1–74（74 aa）
Chain TE
1–74（74 aa）
Chain TF
1–74（74 aa）
Chain TG
1–74（74 aa）
Chain TH
1–74（74 aa）
Chain TI
1–74（74 aa）
Chain TJ
1–74（74 aa）
Chain TK
1–74（74 aa）
Chain UA
1–74（74 aa）
Chain UB
1–74（74 aa）
Chain UC
1–74（74 aa）
Chain UD
1–74（74 aa）
Chain UE
1–74（74 aa）
Chain UF
1–74（74 aa）
Chain UG
1–74（74 aa）
Chain UH
1–74（74 aa）
Chain UI
1–74（74 aa）
Chain UJ
1–74（74 aa）
Chain UK
1–74（74 aa）
Chain VA
1–74（74 aa）
Chain VB
1–74（74 aa）
Chain VC
1–74（74 aa）
Chain VD
1–74（74 aa）
Chain VE
1–74（74 aa）
Chain VF
1–74（74 aa）
Chain VG
1–74（74 aa）
Chain VH
1–74（74 aa）
Chain VI
1–74（74 aa）
Chain VJ
1–74（74 aa）
Chain VK
1–74（74 aa）
Chain WA
1–74（74 aa）
Chain WB
1–74（74 aa）
Chain WC
1–74（74 aa）
Chain WD
1–74（74 aa）
Chain WE
1–74（74 aa）
Chain WF
1–74（74 aa）
Chain WG
1–74（74 aa）
Chain WH
1–74（74 aa）
Chain WI
1–74（74 aa）
Chain WJ
1–74（74 aa）
Chain WK
1–74（74 aa）
Chain XA
1–74（74 aa）
Chain XB
1–74（74 aa）
Chain XC
1–74（74 aa）
Chain XD
1–74（74 aa）
Chain XE
1–74（74 aa）
Chain XF
1–74（74 aa）
Chain XG
1–74（74 aa）
Chain XH
1–74（74 aa）
Chain XI
1–74（74 aa）
Chain XJ
1–74（74 aa）
Chain XK
1–74（74 aa）
|
Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S Mutation：K35C, R64S | AU GOLD ION × 120 |
ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer
pH 8
cryo-EM vitrification conditions
Cryogen ETHANE；3.0 s blotting time
|
Resolution 3.70 Å |
| 8R59 Structure of the Co(II) triggered TRAP (S33HK35H) protein cage (levo form) Deposited 2023-11-16 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 264 PDB declaration: 264-meric |
Chain 0
1–74（74 aa）
Chain 0A
1–74（74 aa）
Chain 0B
1–74（74 aa）
Chain 0C
1–74（74 aa）
Chain 1
1–74（74 aa）
Chain 1A
1–74（74 aa）
Chain 1B
1–74（74 aa）
Chain 1C
1–74（74 aa）
Chain 2
1–74（74 aa）
Chain 2A
1–74（74 aa）
Chain 2B
1–74（74 aa）
Chain 2C
1–74（74 aa）
Chain 3
1–74（74 aa）
Chain 3A
1–74（74 aa）
Chain 3B
1–74（74 aa）
Chain 3C
1–74（74 aa）
Chain 4
1–74（74 aa）
Chain 4A
1–74（74 aa）
Chain 4B
1–74（74 aa）
Chain 4C
1–74（74 aa）
Chain 5
1–74（74 aa）
Chain 5A
1–74（74 aa）
Chain 5B
1–74（74 aa）
Chain 5C
1–74（74 aa）
Chain 6
1–74（74 aa）
Chain 6A
1–74（74 aa）
Chain 6B
1–74（74 aa）
Chain 6C
1–74（74 aa）
Chain 7
1–74（74 aa）
Chain 7A
1–74（74 aa）
Chain 7B
1–74（74 aa）
Chain 7C
1–74（74 aa）
Chain 8
1–74（74 aa）
Chain 8A
1–74（74 aa）
Chain 8B
1–74（74 aa）
Chain 8C
1–74（74 aa）
Chain 9
1–74（74 aa）
Chain 9A
1–74（74 aa）
Chain 9B
1–74（74 aa）
Chain 9C
1–74（74 aa）
Chain A
1–74（74 aa）
Chain AA
1–74（74 aa）
Chain AB
1–74（74 aa）
Chain AC
1–74（74 aa）
Chain AD
1–74（74 aa）
Chain B
1–74（74 aa）
Chain BA
1–74（74 aa）
Chain BB
1–74（74 aa）
Chain BC
1–74（74 aa）
Chain BD
1–74（74 aa）
Chain C
1–74（74 aa）
Chain CA
1–74（74 aa）
Chain CB
1–74（74 aa）
Chain CC
1–74（74 aa）
Chain CD
1–74（74 aa）
Chain D
1–74（74 aa）
Chain DA
1–74（74 aa）
Chain DB
1–74（74 aa）
Chain DC
1–74（74 aa）
Chain DD
1–74（74 aa）
Chain E
1–74（74 aa）
Chain EA
1–74（74 aa）
Chain EB
1–74（74 aa）
Chain EC
1–74（74 aa）
Chain ED
1–74（74 aa）
Chain F
1–74（74 aa）
Chain FA
1–74（74 aa）
Chain FB
1–74（74 aa）
Chain FC
1–74（74 aa）
Chain FD
1–74（74 aa）
Chain G
1–74（74 aa）
Chain GA
1–74（74 aa）
Chain GB
1–74（74 aa）
Chain GC
1–74（74 aa）
Chain GD
1–74（74 aa）
Chain H
1–74（74 aa）
Chain HA
1–74（74 aa）
Chain HB
1–74（74 aa）
Chain HC
1–74（74 aa）
Chain HD
1–74（74 aa）
Chain I
1–74（74 aa）
Chain IA
1–74（74 aa）
Chain IB
1–74（74 aa）
Chain IC
1–74（74 aa）
Chain ID
1–74（74 aa）
Chain J
1–74（74 aa）
Chain JA
1–74（74 aa）
Chain JB
1–74（74 aa）
Chain JC
1–74（74 aa）
Chain JD
1–74（74 aa）
Chain K
1–74（74 aa）
Chain KA
1–74（74 aa）
Chain KB
1–74（74 aa）
Chain KC
1–74（74 aa）
Chain KD
1–74（74 aa）
Chain L
1–74（74 aa）
Chain LA
1–74（74 aa）
Chain LB
1–74（74 aa）
Chain LC
1–74（74 aa）
Chain LD
1–74（74 aa）
Chain M
1–74（74 aa）
Chain MA
1–74（74 aa）
Chain MB
1–74（74 aa）
Chain MC
1–74（74 aa）
Chain MD
1–74（74 aa）
Chain N
1–74（74 aa）
Chain NA
1–74（74 aa）
Chain NB
1–74（74 aa）
Chain NC
1–74（74 aa）
Chain ND
1–74（74 aa）
Chain O
1–74（74 aa）
Chain OA
1–74（74 aa）
Chain OB
1–74（74 aa）
Chain OC
1–74（74 aa）
Chain OD
1–74（74 aa）
Chain P
1–74（74 aa）
Chain PA
1–74（74 aa）
Chain PB
1–74（74 aa）
Chain PC
1–74（74 aa）
Chain PD
1–74（74 aa）
Chain Q
1–74（74 aa）
Chain QA
1–74（74 aa）
Chain QB
1–74（74 aa）
Chain QC
1–74（74 aa）
Chain QD
1–74（74 aa）
Chain R
1–74（74 aa）
Chain RA
1–74（74 aa）
Chain RB
1–74（74 aa）
Chain RC
1–74（74 aa）
Chain S
1–74（74 aa）
Chain SA
1–74（74 aa）
Chain SB
1–74（74 aa）
Chain SC
1–74（74 aa）
Chain T
1–74（74 aa）
Chain TA
1–74（74 aa）
Chain TB
1–74（74 aa）
Chain TC
1–74（74 aa）
Chain U
1–74（74 aa）
Chain UA
1–74（74 aa）
Chain UB
1–74（74 aa）
Chain UC
1–74（74 aa）
Chain V
1–74（74 aa）
Chain VA
1–74（74 aa）
Chain VB
1–74（74 aa）
Chain VC
1–74（74 aa）
Chain W
1–74（74 aa）
Chain WA
1–74（74 aa）
Chain WB
1–74（74 aa）
Chain WC
1–74（74 aa）
Chain XA
1–74（74 aa）
Chain XB
1–74（74 aa）
Chain XC
1–74（74 aa）
Chain Y
1–74（74 aa）
Chain YA
1–74（74 aa）
Chain YB
1–74（74 aa）
Chain YC
1–74（74 aa）
Chain Z
1–74（74 aa）
Chain ZA
1–74（74 aa）
Chain ZB
1–74（74 aa）
Chain ZC
1–74（74 aa）
Chain a
1–74（74 aa）
Chain aA
1–74（74 aa）
Chain aB
1–74（74 aa）
Chain aC
1–74（74 aa）
Chain b
1–74（74 aa）
Chain bA
1–74（74 aa）
Chain bB
1–74（74 aa）
Chain bC
1–74（74 aa）
Chain c
1–74（74 aa）
Chain cA
1–74（74 aa）
Chain cB
1–74（74 aa）
Chain cC
1–74（74 aa）
Chain d
1–74（74 aa）
Chain dA
1–74（74 aa）
Chain dB
1–74（74 aa）
Chain dC
1–74（74 aa）
Chain e
1–74（74 aa）
Chain eA
1–74（74 aa）
Chain eB
1–74（74 aa）
Chain eC
1–74（74 aa）
Chain f
1–74（74 aa）
Chain fA
1–74（74 aa）
Chain fB
1–74（74 aa）
Chain fC
1–74（74 aa）
Chain g
1–74（74 aa）
Chain gA
1–74（74 aa）
Chain gB
1–74（74 aa）
Chain gC
1–74（74 aa）
Chain h
1–74（74 aa）
Chain hA
1–74（74 aa）
Chain hB
1–74（74 aa）
Chain hC
1–74（74 aa）
Chain i
1–74（74 aa）
Chain iA
1–74（74 aa）
Chain iB
1–74（74 aa）
Chain iC
1–74（74 aa）
Chain j
1–74（74 aa）
Chain jA
1–74（74 aa）
Chain jB
1–74（74 aa）
Chain jC
1–74（74 aa）
Chain k
1–74（74 aa）
Chain kA
1–74（74 aa）
Chain kB
1–74（74 aa）
Chain kC
1–74（74 aa）
Chain l
1–74（74 aa）
Chain lA
1–74（74 aa）
Chain lB
1–74（74 aa）
Chain lC
1–74（74 aa）
Chain m
1–74（74 aa）
Chain mA
1–74（74 aa）
Chain mB
1–74（74 aa）
Chain mC
1–74（74 aa）
Chain n
1–74（74 aa）
Chain nA
1–74（74 aa）
Chain nB
1–74（74 aa）
Chain nC
1–74（74 aa）
Chain o
1–74（74 aa）
Chain oA
1–74（74 aa）
Chain oB
1–74（74 aa）
Chain oC
1–74（74 aa）
Chain p
1–74（74 aa）
Chain pA
1–74（74 aa）
Chain pB
1–74（74 aa）
Chain pC
1–74（74 aa）
Chain q
1–74（74 aa）
Chain qA
1–74（74 aa）
Chain qB
1–74（74 aa）
Chain qC
1–74（74 aa）
Chain r
1–74（74 aa）
Chain rA
1–74（74 aa）
Chain rB
1–74（74 aa）
Chain rC
1–74（74 aa）
Chain s
1–74（74 aa）
Chain sA
1–74（74 aa）
Chain sB
1–74（74 aa）
Chain sC
1–74（74 aa）
Chain t
1–74（74 aa）
Chain tA
1–74（74 aa）
Chain tB
1–74（74 aa）
Chain tC
1–74（74 aa）
Chain u
1–74（74 aa）
Chain uA
1–74（74 aa）
Chain uB
1–74（74 aa）
Chain uC
1–74（74 aa）
Chain v
1–74（74 aa）
Chain vA
1–74（74 aa）
Chain vB
1–74（74 aa）
Chain vC
1–74（74 aa）
Chain w
1–74（74 aa）
Chain wA
1–74（74 aa）
Chain wB
1–74（74 aa）
Chain wC
1–74（74 aa）
Chain x
1–74（74 aa）
Chain xA
1–74（74 aa）
Chain xB
1–74（74 aa）
Chain xC
1–74（74 aa）
Chain y
1–74（74 aa）
Chain yA
1–74（74 aa）
Chain yB
1–74（74 aa）
Chain yC
1–74（74 aa）
Chain z
1–74（74 aa）
Chain zA
1–74（74 aa）
Chain zB
1–74（74 aa）
Chain zC
1–74（74 aa）
|
Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H Mutation：S33H,K35H | CO COBALT (II) ION × 120 |
ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer
pH 7.9
cryo-EM vitrification conditions
Cryogen ETHANE
|
Resolution 2.86 Å |
| 8R5A Structure of the Co(II) triggered TRAP (S33HK35H) protein cage (dextro form) Deposited 2023-11-16 | Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 264 PDB declaration: 264-meric |
Chain 0
1–74（74 aa）
Chain 0A
1–74（74 aa）
Chain 0B
1–74（74 aa）
Chain 0C
1–74（74 aa）
Chain 1
1–74（74 aa）
Chain 1A
1–74（74 aa）
Chain 1B
1–74（74 aa）
Chain 1C
1–74（74 aa）
Chain 2
1–74（74 aa）
Chain 2A
1–74（74 aa）
Chain 2B
1–74（74 aa）
Chain 2C
1–74（74 aa）
Chain 3
1–74（74 aa）
Chain 3A
1–74（74 aa）
Chain 3B
1–74（74 aa）
Chain 3C
1–74（74 aa）
Chain 4
1–74（74 aa）
Chain 4A
1–74（74 aa）
Chain 4B
1–74（74 aa）
Chain 4C
1–74（74 aa）
Chain 5
1–74（74 aa）
Chain 5A
1–74（74 aa）
Chain 5B
1–74（74 aa）
Chain 5C
1–74（74 aa）
Chain 6
1–74（74 aa）
Chain 6A
1–74（74 aa）
Chain 6B
1–74（74 aa）
Chain 6C
1–74（74 aa）
Chain 7
1–74（74 aa）
Chain 7A
1–74（74 aa）
Chain 7B
1–74（74 aa）
Chain 7C
1–74（74 aa）
Chain 8
1–74（74 aa）
Chain 8A
1–74（74 aa）
Chain 8B
1–74（74 aa）
Chain 8C
1–74（74 aa）
Chain 9
1–74（74 aa）
Chain 9A
1–74（74 aa）
Chain 9B
1–74（74 aa）
Chain 9C
1–74（74 aa）
Chain A
1–74（74 aa）
Chain AA
1–74（74 aa）
Chain AB
1–74（74 aa）
Chain AC
1–74（74 aa）
Chain AD
1–74（74 aa）
Chain B
1–74（74 aa）
Chain BA
1–74（74 aa）
Chain BB
1–74（74 aa）
Chain BC
1–74（74 aa）
Chain BD
1–74（74 aa）
Chain C
1–74（74 aa）
Chain CA
1–74（74 aa）
Chain CB
1–74（74 aa）
Chain CC
1–74（74 aa）
Chain CD
1–74（74 aa）
Chain D
1–74（74 aa）
Chain DA
1–74（74 aa）
Chain DB
1–74（74 aa）
Chain DC
1–74（74 aa）
Chain DD
1–74（74 aa）
Chain E
1–74（74 aa）
Chain EA
1–74（74 aa）
Chain EB
1–74（74 aa）
Chain EC
1–74（74 aa）
Chain ED
1–74（74 aa）
Chain F
1–74（74 aa）
Chain FA
1–74（74 aa）
Chain FB
1–74（74 aa）
Chain FC
1–74（74 aa）
Chain FD
1–74（74 aa）
Chain G
1–74（74 aa）
Chain GA
1–74（74 aa）
Chain GB
1–74（74 aa）
Chain GC
1–74（74 aa）
Chain GD
1–74（74 aa）
Chain H
1–74（74 aa）
Chain HA
1–74（74 aa）
Chain HB
1–74（74 aa）
Chain HC
1–74（74 aa）
Chain HD
1–74（74 aa）
Chain I
1–74（74 aa）
Chain IA
1–74（74 aa）
Chain IB
1–74（74 aa）
Chain IC
1–74（74 aa）
Chain ID
1–74（74 aa）
Chain J
1–74（74 aa）
Chain JA
1–74（74 aa）
Chain JB
1–74（74 aa）
Chain JC
1–74（74 aa）
Chain JD
1–74（74 aa）
Chain K
1–74（74 aa）
Chain KA
1–74（74 aa）
Chain KB
1–74（74 aa）
Chain KC
1–74（74 aa）
Chain KD
1–74（74 aa）
Chain L
1–74（74 aa）
Chain LA
1–74（74 aa）
Chain LB
1–74（74 aa）
Chain LC
1–74（74 aa）
Chain LD
1–74（74 aa）
Chain M
1–74（74 aa）
Chain MA
1–74（74 aa）
Chain MB
1–74（74 aa）
Chain MC
1–74（74 aa）
Chain MD
1–74（74 aa）
Chain N
1–74（74 aa）
Chain NA
1–74（74 aa）
Chain NB
1–74（74 aa）
Chain NC
1–74（74 aa）
Chain ND
1–74（74 aa）
Chain O
1–74（74 aa）
Chain OA
1–74（74 aa）
Chain OB
1–74（74 aa）
Chain OC
1–74（74 aa）
Chain OD
1–74（74 aa）
Chain P
1–74（74 aa）
Chain PA
1–74（74 aa）
Chain PB
1–74（74 aa）
Chain PC
1–74（74 aa）
Chain PD
1–74（74 aa）
Chain Q
1–74（74 aa）
Chain QA
1–74（74 aa）
Chain QB
1–74（74 aa）
Chain QC
1–74（74 aa）
Chain QD
1–74（74 aa）
Chain R
1–74（74 aa）
Chain RA
1–74（74 aa）
Chain RB
1–74（74 aa）
Chain RC
1–74（74 aa）
Chain S
1–74（74 aa）
Chain SA
1–74（74 aa）
Chain SB
1–74（74 aa）
Chain SC
1–74（74 aa）
Chain T
1–74（74 aa）
Chain TA
1–74（74 aa）
Chain TB
1–74（74 aa）
Chain TC
1–74（74 aa）
Chain U
1–74（74 aa）
Chain UA
1–74（74 aa）
Chain UB
1–74（74 aa）
Chain UC
1–74（74 aa）
Chain V
1–74（74 aa）
Chain VA
1–74（74 aa）
Chain VB
1–74（74 aa）
Chain VC
1–74（74 aa）
Chain W
1–74（74 aa）
Chain WA
1–74（74 aa）
Chain WB
1–74（74 aa）
Chain WC
1–74（74 aa）
Chain XA
1–74（74 aa）
Chain XB
1–74（74 aa）
Chain XC
1–74（74 aa）
Chain Y
1–74（74 aa）
Chain YA
1–74（74 aa）
Chain YB
1–74（74 aa）
Chain YC
1–74（74 aa）
Chain Z
1–74（74 aa）
Chain ZA
1–74（74 aa）
Chain ZB
1–74（74 aa）
Chain ZC
1–74（74 aa）
Chain a
1–74（74 aa）
Chain aA
1–74（74 aa）
Chain aB
1–74（74 aa）
Chain aC
1–74（74 aa）
Chain b
1–74（74 aa）
Chain bA
1–74（74 aa）
Chain bB
1–74（74 aa）
Chain bC
1–74（74 aa）
Chain c
1–74（74 aa）
Chain cA
1–74（74 aa）
Chain cB
1–74（74 aa）
Chain cC
1–74（74 aa）
Chain d
1–74（74 aa）
Chain dA
1–74（74 aa）
Chain dB
1–74（74 aa）
Chain dC
1–74（74 aa）
Chain e
1–74（74 aa）
Chain eA
1–74（74 aa）
Chain eB
1–74（74 aa）
Chain eC
1–74（74 aa）
Chain f
1–74（74 aa）
Chain fA
1–74（74 aa）
Chain fB
1–74（74 aa）
Chain fC
1–74（74 aa）
Chain g
1–74（74 aa）
Chain gA
1–74（74 aa）
Chain gB
1–74（74 aa）
Chain gC
1–74（74 aa）
Chain h
1–74（74 aa）
Chain hA
1–74（74 aa）
Chain hB
1–74（74 aa）
Chain hC
1–74（74 aa）
Chain i
1–74（74 aa）
Chain iA
1–74（74 aa）
Chain iB
1–74（74 aa）
Chain iC
1–74（74 aa）
Chain j
1–74（74 aa）
Chain jA
1–74（74 aa）
Chain jB
1–74（74 aa）
Chain jC
1–74（74 aa）
Chain k
1–74（74 aa）
Chain kA
1–74（74 aa）
Chain kB
1–74（74 aa）
Chain kC
1–74（74 aa）
Chain l
1–74（74 aa）
Chain lA
1–74（74 aa）
Chain lB
1–74（74 aa）
Chain lC
1–74（74 aa）
Chain m
1–74（74 aa）
Chain mA
1–74（74 aa）
Chain mB
1–74（74 aa）
Chain mC
1–74（74 aa）
Chain n
1–74（74 aa）
Chain nA
1–74（74 aa）
Chain nB
1–74（74 aa）
Chain nC
1–74（74 aa）
Chain o
1–74（74 aa）
Chain oA
1–74（74 aa）
Chain oB
1–74（74 aa）
Chain oC
1–74（74 aa）
Chain p
1–74（74 aa）
Chain pA
1–74（74 aa）
Chain pB
1–74（74 aa）
Chain pC
1–74（74 aa）
Chain q
1–74（74 aa）
Chain qA
1–74（74 aa）
Chain qB
1–74（74 aa）
Chain qC
1–74（74 aa）
Chain r
1–74（74 aa）
Chain rA
1–74（74 aa）
Chain rB
1–74（74 aa）
Chain rC
1–74（74 aa）
Chain s
1–74（74 aa）
Chain sA
1–74（74 aa）
Chain sB
1–74（74 aa）
Chain sC
1–74（74 aa）
Chain t
1–74（74 aa）
Chain tA
1–74（74 aa）
Chain tB
1–74（74 aa）
Chain tC
1–74（74 aa）
Chain u
1–74（74 aa）
Chain uA
1–74（74 aa）
Chain uB
1–74（74 aa）
Chain uC
1–74（74 aa）
Chain v
1–74（74 aa）
Chain vA
1–74（74 aa）
Chain vB
1–74（74 aa）
Chain vC
1–74（74 aa）
Chain w
1–74（74 aa）
Chain wA
1–74（74 aa）
Chain wB
1–74（74 aa）
Chain wC
1–74（74 aa）
Chain x
1–74（74 aa）
Chain xA
1–74（74 aa）
Chain xB
1–74（74 aa）
Chain xC
1–74（74 aa）
Chain y
1–74（74 aa）
Chain yA
1–74（74 aa）
Chain yB
1–74（74 aa）
Chain yC
1–74（74 aa）
Chain z
1–74（74 aa）
Chain zA
1–74（74 aa）
Chain zB
1–74（74 aa）
Chain zC
1–74（74 aa）
|
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ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer
pH 7.9
cryo-EM vitrification conditions
Cryogen ETHANE
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Resolution 2.84 Å |
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View Construct and Data Evidence
| UniProt name | MTRB_BACST |
| Isoform | — |
| PDB entities | 1 |
| Chains and sequence ranges | Author chain A； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain B； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain C； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 Author chain D； PDBConstruct 1–74； UniProt 1–74 |
