9u7y

Structure of the tip region of the intial complex in bacterial flagellar filament assembly at 3.68 angstroms resolution, conformation 3.

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 293.9 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Flagellar hook-associated protein 2

物种未注明

UniProt P16328

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 60 PDB 声明:60-meric(60) 与蛋白拷贝数一致 链 AA; UniProt 1–467 链 AB; UniProt 1–467 链 AC; UniProt 1–467 链 AD; UniProt 1–467 链 AE; UniProt 1–467 未记录 Flagellar hook-associated protein 3 × 11 (P16326) Flagellar hook-associated protein 1 × 11 (P0A1J5) Flagellar hook protein FlgE × 33 (P0A1J1) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.68 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 8 个其他 PDB 条目、10 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FLID_SALTY
Isoform
PDB实体 1, 2
链与序列区间 作者链 AA; PDB构建体 1–467; UniProt 1–467 作者链 AB; PDB构建体 1–467; UniProt 1–467 作者链 AD; PDB构建体 1–467; UniProt 1–467 作者链 AE; PDB构建体 1–467; UniProt 1–467 作者链 AC; PDB构建体 1–467; UniProt 1–467

Flagellar hook-associated protein 3

物种未注明

UniProt P16326

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 60 PDB 声明:60-meric(60) 与蛋白拷贝数一致 链 BA; UniProt 1–317 链 BB; UniProt 1–317 链 BC; UniProt 1–317 链 BD; UniProt 1–317 链 BE; UniProt 1–317 链 BF; UniProt 1–317 链 BG; UniProt 1–317 链 BH; UniProt 1–317 链 BI; UniProt 1–317 链 BJ; UniProt 1–317 链 BK; UniProt 1–317 未记录 Flagellar hook-associated protein 2 × 4 (P16328) Flagellar hook-associated protein 2 × 1 (P16328) Flagellar hook-associated protein 1 × 11 (P0A1J5) Flagellar hook protein FlgE × 33 (P0A1J1) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.68 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FLGL_SALTY
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 BA; PDB构建体 1–317; UniProt 1–317 作者链 BB; PDB构建体 1–317; UniProt 1–317 作者链 BC; PDB构建体 1–317; UniProt 1–317 作者链 BD; PDB构建体 1–317; UniProt 1–317 作者链 BE; PDB构建体 1–317; UniProt 1–317 作者链 BF; PDB构建体 1–317; UniProt 1–317 作者链 BG; PDB构建体 1–317; UniProt 1–317 作者链 BH; PDB构建体 1–317; UniProt 1–317 作者链 BI; PDB构建体 1–317; UniProt 1–317 作者链 BJ; PDB构建体 1–317; UniProt 1–317 作者链 BK; PDB构建体 1–317; UniProt 1–317

Flagellar hook-associated protein 1

物种未注明

UniProt P0A1J5

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 60 PDB 声明:60-meric(60) 与蛋白拷贝数一致 链 CA; UniProt 1–553 链 CB; UniProt 1–553 链 CC; UniProt 1–553 链 CD; UniProt 1–553 链 CE; UniProt 1–553 链 CF; UniProt 1–553 链 CG; UniProt 1–553 链 CH; UniProt 1–553 链 CI; UniProt 1–553 链 CJ; UniProt 1–553 链 CK; UniProt 1–553 未记录 Flagellar hook-associated protein 2 × 4 (P16328) Flagellar hook-associated protein 2 × 1 (P16328) Flagellar hook-associated protein 3 × 11 (P16326) Flagellar hook protein FlgE × 33 (P0A1J1) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.68 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 2 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FLGK_SALTY
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 CA; PDB构建体 1–553; UniProt 1–553 作者链 CB; PDB构建体 1–553; UniProt 1–553 作者链 CC; PDB构建体 1–553; UniProt 1–553 作者链 CD; PDB构建体 1–553; UniProt 1–553 作者链 CE; PDB构建体 1–553; UniProt 1–553 作者链 CF; PDB构建体 1–553; UniProt 1–553 作者链 CG; PDB构建体 1–553; UniProt 1–553 作者链 CH; PDB构建体 1–553; UniProt 1–553 作者链 CI; PDB构建体 1–553; UniProt 1–553 作者链 CJ; PDB构建体 1–553; UniProt 1–553 作者链 CK; PDB构建体 1–553; UniProt 1–553

Flagellar hook protein FlgE

物种未注明

UniProt P0A1J1

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 60 PDB 声明:60-meric(60) 与蛋白拷贝数一致 链 DA; UniProt 1–403 链 DB; UniProt 1–403 链 DC; UniProt 1–403 链 DD; UniProt 1–403 链 DE; UniProt 1–403 链 DF; UniProt 1–403 链 DG; UniProt 1–403 链 DH; UniProt 1–403 链 DI; UniProt 1–403 链 DJ; UniProt 1–403 链 DK; UniProt 1–403 链 EA; UniProt 1–403 链 EB; UniProt 1–403 链 EC; UniProt 1–403 链 ED; UniProt 1–403 链 EE; UniProt 1–403 链 EF; UniProt 1–403 链 EG; UniProt 1–403 链 EH; UniProt 1–403 链 EI; UniProt 1–403 链 EJ; UniProt 1–403 链 EK; UniProt 1–403 链 FA; UniProt 1–403 链 FB; UniProt 1–403 链 FC; UniProt 1–403 链 FD; UniProt 1–403 链 FE; UniProt 1–403 链 FF; UniProt 1–403 链 FG; UniProt 1–403 链 FH; UniProt 1–403 链 FI; UniProt 1–403 链 FJ; UniProt 1–403 链 FK; UniProt 1–403 未记录 Flagellar hook-associated protein 2 × 4 (P16328) Flagellar hook-associated protein 2 × 1 (P16328) Flagellar hook-associated protein 3 × 11 (P16326) Flagellar hook-associated protein 1 × 11 (P0A1J5) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.68 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 20 个其他 PDB 条目、22 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FLGE_SALTY
Isoform
PDB实体 5
链与序列区间 作者链 DA; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 DB; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 DC; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 DD; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 DE; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 DF; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 DG; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 DH; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 DI; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 DJ; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 DK; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 EA; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 EB; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 EC; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 ED; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 EE; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 EF; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 EG; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 EH; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 EI; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 EJ; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 EK; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 FA; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 FB; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 FC; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 FD; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 FE; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 FF; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 FG; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 FH; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 FI; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 FJ; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403 作者链 FK; PDB构建体 1–403; UniProt 1–403

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9u7y

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9u7y
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9u7y
沉积日期 deposition_date2025-03-25
结构标题 titleStructure of the tip region of the intial complex in bacterial flagellar filament assembly at 3.68 angstroms resolution, conformation 3.
关键词 keywordsflagellum, filament assembly, intial complex, fibril, PROTEIN FIBRIL; PROTEIN FIBRIL
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier
回转半径 Rg (电子) rg_electron101.30
零角强度 I(0) i0100591000000.00
分子量 molecular_weight2588200.0 kDa
排除体积 excluded_volume3189500 ų
包络体积 envelope_volume5358900 ų
水化壳体积 shell_volume422930 ų
包络直径 envelope_diameter374.1
壳层 Rg shell_rg106.90
包络 Rg envelope_rg101.60
形状 Rg shape_rg101.30
总 Rg total_rg101.40
总原子数 total_atoms181886
残基数 n_residues24480
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax293.9
Rg (实空间) rg_real96.43
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.09
I(0) (实空间) i0_real9.6610e+10
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.0910e+09
Rg (倒空间) rg_reciprocal97.83
I(0) (倒空间) i0_reciprocal99700000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8910
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary117.6
偏度 Skewness skewness0.477
峰度 Kurtosis kurtosis-0.137
角度范围 angular_range— – 0.0750 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.6480
最高正则化参数 α highest_alpha28630000000.0000
实空间数据点数 n_real_points16
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.899; Stabil: 0.978; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.920; Smooth: 0.034

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)