9yw2

Complex structure of human p97 bound to Faf1 and Ufd1 (NTD focused)

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 90.6 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Transitional endoplasmic reticulum ATPase

Homo sapiens

UniProt P55072

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–806 未记录 Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,FAS-associated factor 1 × 1 (P08515,Q9UNN5) Ubiquitin recognition factor in ER-associated degradation protein 1 × 1 (Q92890) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.27 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 143 个其他 PDB 条目、156 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 TERA_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–806; UniProt 1–806

Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,FAS-associated factor 1

Homo sapiens

UniProt P08515

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 H; UniProt 1–218 未记录 Transitional endoplasmic reticulum ATPase × 1 (P55072) Ubiquitin recognition factor in ER-associated degradation protein 1 × 1 (Q92890) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.27 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 64 个其他 PDB 条目、70 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GST26_SCHJA
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 H; PDB构建体 1–218; UniProt 1–218

Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,FAS-associated factor 1

Homo sapiens

UniProt Q9UNN5

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 H; UniProt 1–650 未记录 Transitional endoplasmic reticulum ATPase × 1 (P55072) Ubiquitin recognition factor in ER-associated degradation protein 1 × 1 (Q92890) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.27 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 15 个其他 PDB 条目、23 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FAF1_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 H; PDB构建体 231–880; UniProt 1–650

Ubiquitin recognition factor in ER-associated degradation protein 1

Homo sapiens

UniProt Q92890

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 I; UniProt 1–307 未记录 Transitional endoplasmic reticulum ATPase × 1 (P55072) Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme,FAS-associated factor 1 × 1 (P08515,Q9UNN5) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.27 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 6 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 UFD1_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 I; PDB构建体 20–326; UniProt 1–307

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9yw2

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9yw2
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9yw2
沉积日期 deposition_date2025-10-23
结构标题 titleComplex structure of human p97 bound to Faf1 and Ufd1 (NTD focused)
关键词 keywordsATPase, p97, AAA ATPase, ERAD, unfoldase, ubiquitin, segregase, VCP, HYDROLASE; HYDROLASE
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier24.79
回转半径 Rg (电子) rg_electron23.83
零角强度 I(0) i024018100.00
分子量 molecular_weight37090.0 kDa
排除体积 excluded_volume46506 ų
包络体积 envelope_volume61979 ų
水化壳体积 shell_volume22953 ų
包络直径 envelope_diameter95.5
壳层 Rg shell_rg29.13
包络 Rg envelope_rg24.30
形状 Rg shape_rg23.81
总 Rg total_rg24.58
总原子数 total_atoms2610
残基数 n_residues323
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax90.6
Rg (实空间) rg_real24.91
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.83
I(0) (实空间) i0_real2.4020e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.4540e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal24.88
I(0) (倒空间) i0_reciprocal24020000.0000
解质量估计 total_estimate0.8305
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary25.9
偏度 Skewness skewness0.498
峰度 Kurtosis kurtosis-0.039
角度范围 angular_range— – 0.3200 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha4557000.0000
实空间数据点数 n_real_points64
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.679; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.775; Smooth: 0.980

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)