8so0

Cryo-EM structure of the PP2A:B55-FAM122A complex

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 117.1 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform

Homo sapiens

UniProt P30153

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 9–589 未记录 Serine/threonine-protein phosphatase 2A 55 kDa regulatory subunit B alpha isoform × 1 (P63151) Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform × 1 (P67775) PPP2R1A-PPP2R2A-interacting phosphatase regulator 1 × 1 (Q96E09) FE FE (III) ION × 1 ZN ZINC ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8;CHAPSO was added only immediately prior to vitrification cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.80 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 34 个其他 PDB 条目、44 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 2AAA_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 4–584; UniProt 9–589

Serine/threonine-protein phosphatase 2A 55 kDa regulatory subunit B alpha isoform

Homo sapiens

UniProt P63151

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 2–447 未记录 Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform × 1 (P30153) Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform × 1 (P67775) PPP2R1A-PPP2R2A-interacting phosphatase regulator 1 × 1 (Q96E09) FE FE (III) ION × 1 ZN ZINC ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8;CHAPSO was added only immediately prior to vitrification cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.80 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 9 个其他 PDB 条目、10 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 2ABA_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 6–451; UniProt 2–447

Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform

Homo sapiens

UniProt P67775

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 1–309 非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform × 1 (P30153) Serine/threonine-protein phosphatase 2A 55 kDa regulatory subunit B alpha isoform × 1 (P63151) PPP2R1A-PPP2R2A-interacting phosphatase regulator 1 × 1 (Q96E09) FE FE (III) ION × 1 ZN ZINC ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8;CHAPSO was added only immediately prior to vitrification cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.80 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 49 个其他 PDB 条目、61 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PP2AA_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 3–311; UniProt 1–309

PPP2R1A-PPP2R2A-interacting phosphatase regulator 1

Homo sapiens

UniProt Q96E09

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 D; UniProt 29–120 未记录 Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform × 1 (P30153) Serine/threonine-protein phosphatase 2A 55 kDa regulatory subunit B alpha isoform × 1 (P63151) Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform × 1 (P67775) FE FE (III) ION × 1 ZN ZINC ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8;CHAPSO was added only immediately prior to vitrification cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.80 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 2 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PBIR1_HUMAN
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 4–95; UniProt 29–120

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 8so0

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 8so0
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id8so0
沉积日期 deposition_date2023-04-28
结构标题 titleCryo-EM structure of the PP2A:B55-FAM122A complex
关键词 keywordsProtein Phosphatase 2A:B55 holoenzyme FAM122A inhibitor substrate binding cell cycle regulation, SIGNALING PROTEIN; SIGNALING PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier37.80
回转半径 Rg (电子) rg_electron37.12
零角强度 I(0) i0357945000.00
分子量 molecular_weight153140.0 kDa
排除体积 excluded_volume191360 ų
包络体积 envelope_volume251610 ų
水化壳体积 shell_volume54965 ų
包络直径 envelope_diameter129.7
壳层 Rg shell_rg44.72
包络 Rg envelope_rg36.48
形状 Rg shape_rg37.09
总 Rg total_rg37.65
总原子数 total_atoms21416
残基数 n_residues1342
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax117.1
Rg (实空间) rg_real37.56
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.85
I(0) (实空间) i0_real3.5790e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error6.1470e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal37.71
I(0) (倒空间) i0_reciprocal358000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8991
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary53.0
偏度 Skewness skewness0.052
峰度 Kurtosis kurtosis-0.595
角度范围 angular_range— – 0.2100 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha66440000.0000
实空间数据点数 n_real_points43
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.927; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.989; Smooth: 0.915

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (6)

8. 引用文献 (2)

9. 文件与曲线 (10)