9ovv

Heteromeric GluA1/A2-CNIH1 in the activated state, composite map of LBD-TMD

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 154.9 Å Quality: EXCELLENT

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Isoform Flip of Glutamate receptor 1

Rattus norvegicus

UniProt P19490

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 8 PDB 声明:octameric(8) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 403–833 链 C; UniProt 403–833 未记录 Isoform Flip of Glutamate receptor 2 × 2 (P19491) Protein cornichon homolog 1 × 4 (O95406) GLU GLUTAMIC ACID × 4 POV (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate × 16 FWF N,N'-[biphenyl-4,4'-diyldi(2R)propane-2,1-diyl]dipropane-2-sulfonamide × 2 NA SODIUM ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8;150 mM NaCl, 20 mM Tris-HCl pH 8.0, and 0.05% digitonin, 500 uM (R,R)-2b, 1 mM glutamate cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.76 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 32 个其他 PDB 条目、34 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GRIA1_RAT
Isoform P19490-2
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–431; UniProt 403–833 作者链 C; PDB构建体 1–431; UniProt 403–833

Isoform Flip of Glutamate receptor 2

Rattus norvegicus

UniProt P19491

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 8 PDB 声明:octameric(8) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 413–840 链 D; UniProt 413–840 未记录 Isoform Flip of Glutamate receptor 1 × 2 (P19490) Protein cornichon homolog 1 × 4 (O95406) GLU GLUTAMIC ACID × 4 POV (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate × 16 FWF N,N'-[biphenyl-4,4'-diyldi(2R)propane-2,1-diyl]dipropane-2-sulfonamide × 2 NA SODIUM ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8;150 mM NaCl, 20 mM Tris-HCl pH 8.0, and 0.05% digitonin, 500 uM (R,R)-2b, 1 mM glutamate cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.76 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 333 个其他 PDB 条目、482 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GRIA2_RAT
Isoform P19491-2
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–428; UniProt 413–840 作者链 D; PDB构建体 1–428; UniProt 413–840

Protein cornichon homolog 1

物种未注明

UniProt O95406

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 8 PDB 声明:octameric(8) 与蛋白拷贝数一致 链 E; UniProt 2–143 链 F; UniProt 2–143 链 G; UniProt 2–143 链 H; UniProt 2–143 未记录 Isoform Flip of Glutamate receptor 1 × 2 (P19490) Isoform Flip of Glutamate receptor 2 × 2 (P19491) GLU GLUTAMIC ACID × 4 POV (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate × 16 FWF N,N'-[biphenyl-4,4'-diyldi(2R)propane-2,1-diyl]dipropane-2-sulfonamide × 2 NA SODIUM ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8;150 mM NaCl, 20 mM Tris-HCl pH 8.0, and 0.05% digitonin, 500 uM (R,R)-2b, 1 mM glutamate cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.76 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据
UniProt名称 CNIH1_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 E; PDB构建体 1–142; UniProt 2–143 作者链 F; PDB构建体 1–142; UniProt 2–143 作者链 G; PDB构建体 1–142; UniProt 2–143 作者链 H; PDB构建体 1–142; UniProt 2–143

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9ovv

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9ovv
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9ovv
沉积日期 deposition_date2025-05-31
结构标题 titleHeteromeric GluA1/A2-CNIH1 in the activated state, composite map of LBD-TMD
关键词 keywordsGluA1A2-CNIH2 heterotetramer active iGluR, MEMBRANE PROTEIN; MEMBRANE PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier48.03
回转半径 Rg (电子) rg_electron46.89
零角强度 I(0) i0788446000.00
分子量 molecular_weight259600.0 kDa
排除体积 excluded_volume335710 ų
包络体积 envelope_volume472420 ų
水化壳体积 shell_volume82920 ų
包络直径 envelope_diameter156.6
壳层 Rg shell_rg52.41
包络 Rg envelope_rg45.80
形状 Rg shape_rg46.91
总 Rg total_rg47.06
总原子数 total_atoms35769
残基数 n_residues2182
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax154.9
Rg (实空间) rg_real47.81
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.16
I(0) (实空间) i0_real7.8840e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.2520e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal48.03
I(0) (倒空间) i0_reciprocal788700000.0000
解质量估计 total_estimate0.9012
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary61.0
偏度 Skewness skewness0.138
峰度 Kurtosis kurtosis-0.587
角度范围 angular_range— – 0.1650 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha61520000.0000
实空间数据点数 n_real_points34
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.931; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.989; Smooth: 0.929

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (7)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)