7qir

CRYSTAL STRUCTURE OF THE P1 monofluorethylglycine(MfeGly) BPTI MUTANT- BOVINE CHYMOTRYPSIN COMPLEX

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 98.0 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Chymotrypsin A chain A

物种未注明

UniProt P00766

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 8 PDB 声明:octameric(8) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–13 链 B; UniProt 16–146 链 C; UniProt 149–245 链 E; UniProt 1–13 链 F; UniProt 16–146 链 G; UniProt 149–245 未记录 Pancreatic trypsin inhibitor × 2 (P00974) GOL GLYCEROL × 28 SO4 SULFATE ION × 17 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 6.5;293 K;1.8 M ammonium sulfate and 0.1 M MES/NaOH (pH 6.5) 分辨率 1.90 Å R-free 0.189

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 91 个其他 PDB 条目、177 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 CTRA_BOVIN
Isoform
PDB实体 1, 2, 3
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–13; UniProt 1–13 作者链 E; PDB构建体 1–13; UniProt 1–13 作者链 B; PDB构建体 1–131; UniProt 16–146 作者链 F; PDB构建体 1–131; UniProt 16–146 作者链 C; PDB构建体 1–97; UniProt 149–245 作者链 G; PDB构建体 1–97; UniProt 149–245

Pancreatic trypsin inhibitor

物种未注明

UniProt P00974

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 8 PDB 声明:octameric(8) 与蛋白拷贝数一致 链 D; UniProt 36–93 链 H; UniProt 36–93 非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) Chymotrypsin A chain A × 2 (P00766) Chymotrypsin A chain B × 2 (P00766) Chymotrypsin A chain C × 2 (P00766) GOL GLYCEROL × 28 SO4 SULFATE ION × 17 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 6.5;293 K;1.8 M ammonium sulfate and 0.1 M MES/NaOH (pH 6.5) 分辨率 1.90 Å R-free 0.189

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 123 个其他 PDB 条目、265 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 BPT1_BOVIN
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–58; UniProt 36–93 作者链 H; PDB构建体 1–58; UniProt 36–93

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7qir

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7qir
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7qir
沉积日期 deposition_date2021-12-15
结构标题 titleCRYSTAL STRUCTURE OF THE P1 monofluorethylglycine(MfeGly) BPTI MUTANT- BOVINE CHYMOTRYPSIN COMPLEX
关键词 keywords;CHYMOTRYPSIN, SERINE PROTEINASE, BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR, BPTI, PROTEIN-PROTEIN INTERACTION, S1 POCKET, PRIMARY SPECIFICITY, HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX, HYDROLASE ;; HYDROLASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier30.19
回转半径 Rg (电子) rg_electron30.21
零角强度 I(0) i079008400.00
分子量 molecular_weight66967.0 kDa
排除体积 excluded_volume82515 ų
包络体积 envelope_volume101370 ų
水化壳体积 shell_volume29311 ų
包络直径 envelope_diameter103.9
壳层 Rg shell_rg35.74
包络 Rg envelope_rg30.05
形状 Rg shape_rg30.18
总 Rg total_rg30.77
总原子数 total_atoms4651
残基数 n_residues593
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax98.0
Rg (实空间) rg_real30.42
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.80
I(0) (实空间) i0_real7.9010e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.2800e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal30.33
I(0) (倒空间) i0_reciprocal79000000.0000
解质量估计 total_estimate0.6374
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary26.4
偏度 Skewness skewness0.459
峰度 Kurtosis kurtosis-0.617
角度范围 angular_range— – 0.2600 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha27370000.0000
实空间数据点数 n_real_points53
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.730; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.193; Positv: 1.000; Valcen: 0.778; Smooth: 0.735

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (7)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)