9j48

GFP bound to 24-mer DARPin-apoferritin model 6c

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 286.2 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Designed ankyrin repeat proteins,Ferritin heavy chain, N-terminally processed

Homo sapiens

UniProt P02794

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 48 PDB 声明:48-meric(48) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 16–177 链 B; UniProt 16–177 链 C; UniProt 16–177 链 D; UniProt 16–177 链 E; UniProt 16–177 链 F; UniProt 16–177 链 G; UniProt 16–177 链 H; UniProt 16–177 链 I; UniProt 16–177 链 J; UniProt 16–177 链 K; UniProt 16–177 链 L; UniProt 16–177 链 M; UniProt 16–177 链 N; UniProt 16–177 链 O; UniProt 16–177 链 P; UniProt 16–177 链 Q; UniProt 16–177 链 R; UniProt 16–177 链 S; UniProt 16–177 链 T; UniProt 16–177 链 V; UniProt 16–177 链 W; UniProt 16–177 链 X; UniProt 16–177 链 Y; UniProt 16–177 未记录 Green fluorescent protein × 24 (A0A059PIQ0) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.04 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 161 个其他 PDB 条目、174 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FRIH_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 B; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 C; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 D; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 E; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 F; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 G; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 H; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 I; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 J; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 K; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 L; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 M; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 N; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 O; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 P; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 Q; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 R; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 S; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 T; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 V; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 W; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 X; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177 作者链 Y; PDB构建体 213–374; UniProt 16–177

Green fluorescent protein

Aequorea victoria

UniProt A0A059PIQ0

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 48 PDB 声明:48-meric(48) 与蛋白拷贝数一致 链 a; UniProt 1–231 链 b; UniProt 1–231 链 c; UniProt 1–231 链 d; UniProt 1–231 链 e; UniProt 1–231 链 f; UniProt 1–231 链 g; UniProt 1–231 链 h; UniProt 1–231 链 i; UniProt 1–231 链 j; UniProt 1–231 链 k; UniProt 1–231 链 l; UniProt 1–231 链 m; UniProt 1–231 链 n; UniProt 1–231 链 o; UniProt 1–231 链 p; UniProt 1–231 链 q; UniProt 1–231 链 r; UniProt 1–231 链 s; UniProt 1–231 链 t; UniProt 1–231 链 v; UniProt 1–231 链 w; UniProt 1–231 链 x; UniProt 1–231 链 y; UniProt 1–231 非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) Designed ankyrin repeat proteins,Ferritin heavy chain, N-terminally processed × 24 (P02794) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.04 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 91 个其他 PDB 条目、137 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 A0A059PIQ0_AEQVI
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 a; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 b; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 c; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 d; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 e; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 f; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 g; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 h; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 i; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 j; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 k; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 l; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 m; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 n; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 o; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 p; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 q; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 r; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 s; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 t; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 v; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 w; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 x; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231 作者链 y; PDB构建体 1–229; UniProt 1–231

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9j48

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9j48
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9j48
沉积日期 deposition_date2024-08-09
结构标题 titleGFP bound to 24-mer DARPin-apoferritin model 6c
关键词 keywordsGFP, DARPin, apoferritin, scaffold, METAL BINDING PROTEIN/LUMINESCENT PROTEIN, METAL BINDING PROTEIN-LUMINESCENT PROTEIN complex; METAL BINDING PROTEIN/LUMINESCENT PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier81.42
回转半径 Rg (电子) rg_electron80.82
零角强度 I(0) i030332800000.00
分子量 molecular_weight1466700.0 kDa
排除体积 excluded_volume1826700 ų
包络体积 envelope_volume3133900 ų
水化壳体积 shell_volume308920 ų
包络直径 envelope_diameter238.8
壳层 Rg shell_rg91.52
包络 Rg envelope_rg76.19
形状 Rg shape_rg80.81
总 Rg total_rg80.92
总原子数 total_atoms103512
残基数 n_residues13176
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax286.2
Rg (实空间) rg_real82.72
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.31
I(0) (实空间) i0_real2.9910e+10
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error6.7330e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal83.47
I(0) (倒空间) i0_reciprocal30510000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8903
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary120.5
偏度 Skewness skewness0.251
峰度 Kurtosis kurtosis0.182
角度范围 angular_range— – 0.0950 −1
当前正则化参数 α current_alpha1.2020
最高正则化参数 α highest_alpha17540000000.0000
实空间数据点数 n_real_points20
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.640; Stabil: 0.934; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.934; Smooth: 0.929

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)