9n85

Cryo-EM structure of human importin beta:Ran-GTP:RanBP1 trimeric complex

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 112.9 Å Quality: EXCELLENT

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Importin subunit beta-1

Homo sapiens

UniProt Q14974

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–876 未记录 Ran-specific GTPase-activating protein × 1 (P43487) GTP-binding nuclear protein Ran × 1 (P62826) GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.60 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 22 个其他 PDB 条目、29 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 IMB1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–876; UniProt 1–876

Ran-specific GTPase-activating protein

Homo sapiens

UniProt P43487

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 26–168 未记录 Importin subunit beta-1 × 1 (Q14974) GTP-binding nuclear protein Ran × 1 (P62826) GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.60 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 3 个其他 PDB 条目、9 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RANG_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–144; UniProt 26–168

GTP-binding nuclear protein Ran

Homo sapiens

UniProt P62826

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 6–213 未记录 Importin subunit beta-1 × 1 (Q14974) Ran-specific GTPase-activating protein × 1 (P43487) GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.60 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 137 个其他 PDB 条目、203 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RAN_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–208; UniProt 6–213

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9n85

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9n85
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9n85
沉积日期 deposition_date2025-02-07
结构标题 titleCryo-EM structure of human importin beta:Ran-GTP:RanBP1 trimeric complex
关键词 keywordsImportins, TRANSPORT PROTEIN, Ran, RanBP1; TRANSPORT PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier36.75
回转半径 Rg (电子) rg_electron36.24
零角强度 I(0) i0296060000.00
分子量 molecular_weight138410.0 kDa
排除体积 excluded_volume173190 ų
包络体积 envelope_volume236550 ų
水化壳体积 shell_volume53929 ų
包络直径 envelope_diameter118.5
壳层 Rg shell_rg43.08
包络 Rg envelope_rg35.45
形状 Rg shape_rg36.24
总 Rg total_rg36.73
总原子数 total_atoms9711
残基数 n_residues1230
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax112.9
Rg (实空间) rg_real36.56
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.81
I(0) (实空间) i0_real2.9610e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error5.0740e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal36.68
I(0) (倒空间) i0_reciprocal296100000.0000
解质量估计 total_estimate0.9089
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary47.2
偏度 Skewness skewness0.090
峰度 Kurtosis kurtosis-0.642
角度范围 angular_range— – 0.2150 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha44850000.0000
实空间数据点数 n_real_points44
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.963; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.998; Smooth: 0.924

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)