9rff

Crystal Structure of Human Rac1 Fused with the Scaffold Protein POSH (residues 319-371)

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 60.0 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1,E3 ubiquitin-protein ligase SH3RF1

Homo sapiens

UniProt P63000

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 单体 蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–177 非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) GNP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 MPD (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 6.5;277 K;0.12 M ethylene glycol, 0.1 M imidazole-MES pH 6.5, 37% (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD)-PEG 1000-PEG 3500 2 mg/mL Rac1-POSH 分辨率 1.25 Å R-free 0.164

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 74 个其他 PDB 条目、102 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RAC1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 4–180; UniProt 1–177

Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1,E3 ubiquitin-protein ligase SH3RF1

Homo sapiens

UniProt Q7Z6J0

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 单体 蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 319–371 非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) GNP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 MPD (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 6.5;277 K;0.12 M ethylene glycol, 0.1 M imidazole-MES pH 6.5, 37% (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD)-PEG 1000-PEG 3500 2 mg/mL Rac1-POSH 分辨率 1.25 Å R-free 0.164

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 3 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SH3R1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 181–233; UniProt 319–371

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9rff

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9rff
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9rff
沉积日期 deposition_date2025-06-04
结构标题 titleCrystal Structure of Human Rac1 Fused with the Scaffold Protein POSH (residues 319-371)
关键词 keywordsGTPase GTP/GDP-Binding Nucleotide binding, HYDROLASE; HYDROLASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier17.91
回转半径 Rg (电子) rg_electron16.94
零角强度 I(0) i011027800.00
分子量 molecular_weight24828.0 kDa
排除体积 excluded_volume31176 ų
包络体积 envelope_volume35072 ų
水化壳体积 shell_volume17228 ų
包络直径 envelope_diameter62.2
壳层 Rg shell_rg23.31
包络 Rg envelope_rg17.44
形状 Rg shape_rg16.92
总 Rg total_rg18.00
总原子数 total_atoms1738
残基数 n_residues220
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax60.0
Rg (实空间) rg_real17.80
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.46
I(0) (实空间) i0_real1.1030e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.3840e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal17.81
I(0) (倒空间) i0_reciprocal11030000.0000
解质量估计 total_estimate0.7916
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks3
主峰位置 r_peak_primary23.5
偏度 Skewness skewness0.199
峰度 Kurtosis kurtosis-0.264
角度范围 angular_range— – 0.4450 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha2167000.0000
实空间数据点数 n_real_points75
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.763; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.998; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)