1xyr

Poliovirus 135S cell entry intermediate

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 92.3 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Genome polyprotein, Coat protein VP1

物种未注明

UniProt P03300

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 420 PDB 声明:420-MERIC(420) 与蛋白拷贝数一致 链 1; UniProt 649–880 链 2; UniProt 96–332 链 3; UniProt 390–571 链 5; UniProt 341–352 链 6; UniProt 354–389 链 7; UniProt 81–94 链 8; UniProt 620–630 片段:residues 649-880 片段:residues 96-332 片段:residues 390-571 片段:residues 341-352 片段:residues 354-389 片段:residues 81-94 片段:residues 620-630 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:20mM HEPES, 2mM CaCl2;pH 7.4;20mM HEPES, 2mM CaCl2 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Plunge freezing into liquid ethane 分辨率 11.00 Å
2 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 7 PDB 声明:heptameric(7) 与蛋白拷贝数一致 链 1; UniProt 649–880 链 2; UniProt 96–332 链 3; UniProt 390–571 链 5; UniProt 341–352 链 6; UniProt 354–389 链 7; UniProt 81–94 链 8; UniProt 620–630 片段:residues 649-880 片段:residues 96-332 片段:residues 390-571 片段:residues 341-352 片段:residues 354-389 片段:residues 81-94 片段:residues 620-630 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:20mM HEPES, 2mM CaCl2;pH 7.4;20mM HEPES, 2mM CaCl2 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Plunge freezing into liquid ethane 分辨率 11.00 Å
3 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 35 PDB 声明:35-meric(35) 与蛋白拷贝数一致 链 1; UniProt 649–880 链 2; UniProt 96–332 链 3; UniProt 390–571 链 5; UniProt 341–352 链 6; UniProt 354–389 链 7; UniProt 81–94 链 8; UniProt 620–630 片段:residues 649-880 片段:residues 96-332 片段:residues 390-571 片段:residues 341-352 片段:residues 354-389 片段:residues 81-94 片段:residues 620-630 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:20mM HEPES, 2mM CaCl2;pH 7.4;20mM HEPES, 2mM CaCl2 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Plunge freezing into liquid ethane 分辨率 11.00 Å
4 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 42 PDB 声明:42-meric(42) 与蛋白拷贝数一致 链 1; UniProt 649–880 链 2; UniProt 96–332 链 3; UniProt 390–571 链 5; UniProt 341–352 链 6; UniProt 354–389 链 7; UniProt 81–94 链 8; UniProt 620–630 片段:residues 649-880 片段:residues 96-332 片段:residues 390-571 片段:residues 341-352 片段:residues 354-389 片段:residues 81-94 片段:residues 620-630 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:20mM HEPES, 2mM CaCl2;pH 7.4;20mM HEPES, 2mM CaCl2 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Plunge freezing into liquid ethane 分辨率 11.00 Å
5 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 7 PDB 声明:heptameric(7) 与蛋白拷贝数一致 链 1; UniProt 649–880 链 2; UniProt 96–332 链 3; UniProt 390–571 链 5; UniProt 341–352 链 6; UniProt 354–389 链 7; UniProt 81–94 链 8; UniProt 620–630 片段:residues 649-880 片段:residues 96-332 片段:residues 390-571 片段:residues 341-352 片段:residues 354-389 片段:residues 81-94 片段:residues 620-630 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:20mM HEPES, 2mM CaCl2;pH 7.4;20mM HEPES, 2mM CaCl2 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Plunge freezing into liquid ethane 分辨率 11.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 80 个其他 PDB 条目、246 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 POLH_POL1M
Isoform
PDB实体 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7
链与序列区间 作者链 1; PDB构建体 1–232; UniProt 649–880 作者链 2; PDB构建体 1–237; UniProt 96–332 作者链 3; PDB构建体 1–182; UniProt 390–571 作者链 5; PDB构建体 1–12; UniProt 341–352 作者链 6; PDB构建体 1–36; UniProt 354–389 作者链 7; PDB构建体 1–14; UniProt 81–94 作者链 8; PDB构建体 1–11; UniProt 620–630

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1xyr

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1xyr
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1xyr
沉积日期 deposition_date2004-11-10
结构标题 titlePoliovirus 135S cell entry intermediate
关键词 keywordsBETA BARREL, VIRAL CAPSID, CELL ENTRY INTERMEDIATE, Icosahedral virus, Virus; VIRUS
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier29.31
回转半径 Rg (电子) rg_electron28.70
零角强度 I(0) i099447100.00
分子量 molecular_weight80477.0 kDa
排除体积 excluded_volume98191 ų
包络体积 envelope_volume83883 ų
水化壳体积 shell_volume26867 ų
包络直径 envelope_diameter99.7
壳层 Rg shell_rg32.65
包络 Rg envelope_rg27.65
形状 Rg shape_rg28.81
总 Rg total_rg28.99
总原子数 total_atoms
残基数 n_residues
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax92.3
Rg (实空间) rg_real29.32
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.64
I(0) (实空间) i0_real9.9450e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.4240e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal29.32
I(0) (倒空间) i0_reciprocal99450000.0000
解质量估计 total_estimate0.8940
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary34.2
偏度 Skewness skewness0.381
峰度 Kurtosis kurtosis-0.262
角度范围 angular_range— – 0.2700 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha16980000.0000
实空间数据点数 n_real_points55
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.921; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.858

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (7)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd1xyr11
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.121 — Nucleoplasmin-like/VP (viral coat and capsid proteins)
超家族 Superfamily superfamilyb.121.4 — Positive stranded ssRNA viruses
家族 Family familyb.121.4.1 — Picornaviridae-like VP (VP1, VP2, VP3 and VP4)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)