3fl0

X-ray structure of the non covalent swapped form of the Q28L/K31C/S32C mutant of bovine pancreatic ribonuclease in complex with 2'-DEOXYCYTIDINE-2'-DEOXYGUANOSINE-3',5'-MONOPHOSPHATE

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 72.7 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Ribonuclease pancreatic

Bos taurus

UniProt P61823

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 27–150 链 B; UniProt 27–150 突变:Q28L, K31C, S32C 非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) CGP 2'-DEOXYCYTIDINE-2'-DEOXYGUANOSINE-3',5'-MONOPHOSPHATE × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 8.5;293 K;21% PEG 35000, 0.2M sodium acetate, 0.1M Tris/HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K 分辨率 1.94 Å R-free 0.227

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 333 个其他 PDB 条目、495 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RNAS1_BOVIN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–124; UniProt 27–150 作者链 B; PDB构建体 1–124; UniProt 27–150

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 3fl0

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 3fl0
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id3fl0
沉积日期 deposition_date2008-12-18
结构标题 titleX-ray structure of the non covalent swapped form of the Q28L/K31C/S32C mutant of bovine pancreatic ribonuclease in complex with 2'-DEOXYCYTIDINE-2'-DEOXYGUANOSINE-3',5'-MONOPHOSPHATE
关键词 keywords;3D-domain swapping, bovine seminal ribonuclease, non-covalent dimer, antitumor activity, quaternary structure flexibility, protein mutations and evolution, Endonuclease, Glycation, Glycoprotein, Hydrolase, Nuclease, Secreted ;; HYDROLASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier22.54
回转半径 Rg (电子) rg_electron22.08
零角强度 I(0) i016243800.00
分子量 molecular_weight27632.0 kDa
排除体积 excluded_volume33367 ų
包络体积 envelope_volume41784 ų
水化壳体积 shell_volume16634 ų
包络直径 envelope_diameter74.6
壳层 Rg shell_rg27.21
包络 Rg envelope_rg22.08
形状 Rg shape_rg22.09
总 Rg total_rg22.72
总原子数 total_atoms1913
残基数 n_residues241
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax72.7
Rg (实空间) rg_real22.59
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.47
I(0) (实空间) i0_real1.6240e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.0420e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal22.58
I(0) (倒空间) i0_reciprocal16240000.0000
解质量估计 total_estimate0.8966
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary19.8
偏度 Skewness skewness0.300
峰度 Kurtosis kurtosis-0.629
角度范围 angular_range— – 0.3500 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha2598000.0000
实空间数据点数 n_real_points67
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.919; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.903; Smooth: 0.990

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_idd3fl0a_
类 Class classd — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold foldd.5 — RNase A-like
超家族 Superfamily superfamilyd.5.1 — RNase A-like
家族 Family familyd.5.1.1 — Ribonuclease A-like
结构域编号 domain_idd3fl0b_
类 Class classd — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold foldd.5 — RNase A-like
超家族 Superfamily superfamilyd.5.1 — RNase A-like
家族 Family familyd.5.1.1 — Ribonuclease A-like

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id3fl0A00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture10 — Roll
拓扑 Topology topology130 — P-30 Protein
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Ribonuclease A-like domain
结构域编号 domain_id3fl0B00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture10 — Roll
拓扑 Topology topology130 — P-30 Protein
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Ribonuclease A-like domain

8. 引用文献 (4)

9. 文件与曲线 (10)