9lto

Cryo-EM structure of DDB1-DDA1-DET1-Ube2e2 complex

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 128.5 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E2

Homo sapiens

UniProt Q96LR5

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–201 未记录 DNA damage-binding protein 1 × 1 (Q16531) DET1 homolog × 1 (Q7L5Y6) DET1- and DDB1-associated protein 1 × 1 (Q9BW61) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.92 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 9 个其他 PDB 条目、12 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 UB2E2_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–201; UniProt 1–201

DNA damage-binding protein 1

Homo sapiens

UniProt Q16531

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 S; UniProt 1–1140 未记录 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E2 × 1 (Q96LR5) DET1 homolog × 1 (Q7L5Y6) DET1- and DDB1-associated protein 1 × 1 (Q9BW61) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.92 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 202 个其他 PDB 条目、290 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DDB1_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 S; PDB构建体 1–1140; UniProt 1–1140

DET1 homolog

Homo sapiens

UniProt Q7L5Y6

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 1–550 未记录 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E2 × 1 (Q96LR5) DNA damage-binding protein 1 × 1 (Q16531) DET1- and DDB1-associated protein 1 × 1 (Q9BW61) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.92 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 11 个其他 PDB 条目、11 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DET1_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–550; UniProt 1–550

DET1- and DDB1-associated protein 1

Homo sapiens

UniProt Q9BW61

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 D; UniProt 1–102 未记录 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E2 × 1 (Q96LR5) DNA damage-binding protein 1 × 1 (Q16531) DET1 homolog × 1 (Q7L5Y6) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.92 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 29 个其他 PDB 条目、30 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DDA1_HUMAN
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–102; UniProt 1–102

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9lto

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9lto
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9lto
沉积日期 deposition_date2025-02-06
结构标题 titleCryo-EM structure of DDB1-DDA1-DET1-Ube2e2 complex
关键词 keywordsE3 ligase component, LIGASE; LIGASE
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier37.90
回转半径 Rg (电子) rg_electron37.02
零角强度 I(0) i0362905000.00
分子量 molecular_weight153840.0 kDa
排除体积 excluded_volume192120 ų
包络体积 envelope_volume268220 ų
水化壳体积 shell_volume59242 ų
包络直径 envelope_diameter138.2
壳层 Rg shell_rg43.67
包络 Rg envelope_rg37.53
形状 Rg shape_rg37.07
总 Rg total_rg37.28
总原子数 total_atoms10873
残基数 n_residues1498
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax128.5
Rg (实空间) rg_real37.89
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.02
I(0) (实空间) i0_real3.6290e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error7.2690e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal37.90
I(0) (倒空间) i0_reciprocal362900000.0000
解质量估计 total_estimate0.8732
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary42.8
偏度 Skewness skewness0.393
峰度 Kurtosis kurtosis-0.153
角度范围 angular_range— – 0.2100 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha100600000.0000
实空间数据点数 n_real_points43
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.817; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.999; Smooth: 0.895

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)