3j3o

Conformational Shift of a Major Poliovirus Antigen Confirmed by Immuno-Cryogenic Electron Microscopy: 160S Poliovirus and C3-Fab Complex

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 131.8 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Protein VP1

物种未注明

UniProt P03300

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 420 PDB 声明:420-MERIC(420) 与蛋白拷贝数一致 链 1; UniProt 580–881 链 2; UniProt 70–341 链 3; UniProt 342–579 链 4; UniProt 2–69 片段:UNP residues 580-881 片段:UNP residues 70-341 片段:UNP residues 342-579 片段:UNP residues 2-69 C3 antibody, light chain × 60 C3 antibody, heavy chain × 60 unknown peptide × 60 SPH SPHINGOSINE × 60 MYR MYRISTIC ACID × 60 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:20 mM Tris, 2 mM CaCl2;pH 7.5;20 mM Tris, 2 mM CaCl2 cryo-EM玻璃化条件:Blotted manually before plunging;冷冻剂 ETHANE;Vitrification carried out in ambient atmosphere. Ethane cooled by liquid nitrogen. 分辨率 11.10 Å
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 7 PDB 声明:heptameric(7) 与蛋白拷贝数一致 链 1; UniProt 580–881 链 2; UniProt 70–341 链 3; UniProt 342–579 链 4; UniProt 2–69 片段:UNP residues 580-881 片段:UNP residues 70-341 片段:UNP residues 342-579 片段:UNP residues 2-69 C3 antibody, light chain × 1 C3 antibody, heavy chain × 1 unknown peptide × 1 SPH SPHINGOSINE × 1 MYR MYRISTIC ACID × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:20 mM Tris, 2 mM CaCl2;pH 7.5;20 mM Tris, 2 mM CaCl2 cryo-EM玻璃化条件:Blotted manually before plunging;冷冻剂 ETHANE;Vitrification carried out in ambient atmosphere. Ethane cooled by liquid nitrogen. 分辨率 11.10 Å
3 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 35 PDB 声明:35-meric(35) 与蛋白拷贝数一致 链 1; UniProt 580–881 链 2; UniProt 70–341 链 3; UniProt 342–579 链 4; UniProt 2–69 片段:UNP residues 580-881 片段:UNP residues 70-341 片段:UNP residues 342-579 片段:UNP residues 2-69 C3 antibody, light chain × 5 C3 antibody, heavy chain × 5 unknown peptide × 5 SPH SPHINGOSINE × 5 MYR MYRISTIC ACID × 5 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:20 mM Tris, 2 mM CaCl2;pH 7.5;20 mM Tris, 2 mM CaCl2 cryo-EM玻璃化条件:Blotted manually before plunging;冷冻剂 ETHANE;Vitrification carried out in ambient atmosphere. Ethane cooled by liquid nitrogen. 分辨率 11.10 Å
4 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 42 PDB 声明:42-meric(42) 与蛋白拷贝数一致 链 1; UniProt 580–881 链 2; UniProt 70–341 链 3; UniProt 342–579 链 4; UniProt 2–69 片段:UNP residues 580-881 片段:UNP residues 70-341 片段:UNP residues 342-579 片段:UNP residues 2-69 C3 antibody, light chain × 6 C3 antibody, heavy chain × 6 unknown peptide × 6 SPH SPHINGOSINE × 6 MYR MYRISTIC ACID × 6 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:20 mM Tris, 2 mM CaCl2;pH 7.5;20 mM Tris, 2 mM CaCl2 cryo-EM玻璃化条件:Blotted manually before plunging;冷冻剂 ETHANE;Vitrification carried out in ambient atmosphere. Ethane cooled by liquid nitrogen. 分辨率 11.10 Å
5 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 7 PDB 声明:heptameric(7) 与蛋白拷贝数一致 链 1; UniProt 580–881 链 2; UniProt 70–341 链 3; UniProt 342–579 链 4; UniProt 2–69 片段:UNP residues 580-881 片段:UNP residues 70-341 片段:UNP residues 342-579 片段:UNP residues 2-69 C3 antibody, light chain × 1 C3 antibody, heavy chain × 1 unknown peptide × 1 SPH SPHINGOSINE × 1 MYR MYRISTIC ACID × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:20 mM Tris, 2 mM CaCl2;pH 7.5;20 mM Tris, 2 mM CaCl2 cryo-EM玻璃化条件:Blotted manually before plunging;冷冻剂 ETHANE;Vitrification carried out in ambient atmosphere. Ethane cooled by liquid nitrogen. 分辨率 11.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 80 个其他 PDB 条目、246 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 POLG_POL1M
Isoform
PDB实体 4, 5, 6, 7
链与序列区间 作者链 1; PDB构建体 1–302; UniProt 580–881 作者链 2; PDB构建体 1–272; UniProt 70–341 作者链 3; PDB构建体 1–238; UniProt 342–579 作者链 4; PDB构建体 1–68; UniProt 2–69

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 3j3o

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 3j3o
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id3j3o
沉积日期 deposition_date2013-04-10
结构标题 titleConformational Shift of a Major Poliovirus Antigen Confirmed by Immuno-Cryogenic Electron Microscopy: 160S Poliovirus and C3-Fab Complex
关键词 keywords;antibody-antigen interaction, antibody-protein interaction, picornavirus, virus-antibody interaction, neutralizing antibody interaction, conformational change, VIRUS-IMMUNE SYSTEM complex ;; VIRUS/IMMUNE SYSTEM
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier40.27
回转半径 Rg (电子) rg_electron39.93
零角强度 I(0) i0295738000.00
分子量 molecular_weight141110.0 kDa
排除体积 excluded_volume171820 ų
包络体积 envelope_volume166930 ų
水化壳体积 shell_volume37349 ų
包络直径 envelope_diameter130.4
壳层 Rg shell_rg42.51
包络 Rg envelope_rg38.01
形状 Rg shape_rg40.07
总 Rg total_rg40.05
总原子数 total_atoms49
残基数 n_residues
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax131.8
Rg (实空间) rg_real40.40
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.04
I(0) (实空间) i0_real2.9570e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error5.0600e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal40.27
I(0) (倒空间) i0_reciprocal295700000.0000
解质量估计 total_estimate0.8667
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary37.2
偏度 Skewness skewness0.367
峰度 Kurtosis kurtosis-0.634
角度范围 angular_range— – 0.1950 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0002
最高正则化参数 α highest_alpha39010000.0000
实空间数据点数 n_real_points40
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.874; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.877; Smooth: 0.766

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (9)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)